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1 BIO241 année Examen Terminal de 2 nde session du 17 juin 2008 Documents et calculatrice non autorisés Notation sur 100 points ATTENTION!!!! Rédiger les 3 parties sur des feuilles séparées 5 pages Partie I : Catalyse enzymatique La chymotrypsine (20 points) Question 1 : Quelle est la réaction catalysée par la chymotrypsine? En quoi se distingue-t-elle de celle catalysée par la trypsine? Question 2 : Décrire la région de la molécule de substrat au niveau du site d action de la chymotrypsine, ainsi que les produits de la réaction. Question 3 : Quelle est la structure de la région de l enzyme qui permet à la chymotrypsine de reconnaître son substrat spécifique? Question 4 : Quels sont les 3 acides aminés (triade catalytique) impliqués dans la catalyse enzymatique au niveau du site actif de la chymotrypsine? Décrire la structure des chaines latérales de ces 3 acides aminés en précisant quels sont les groupements fonctionnels impliqués dans les réactions de la catalyse. Question 5 : Dans quels types de réactions ces groupements sont-ils impliqués lors des différentes étapes de la catalyse? Question 6 : Quelle est la structure de l intermédiaire covalent «enzyme-substrat» qui se forme transitoirement pendant la catalyse? 1

2 Partie II : Métabolisme / Enzymologie (60 points) Question 1 (16 pts) Les glycogénoses sont des maladies génétiques affectant le métabolisme du glycogène. Comme le glycogène est un carburant musculaire, beaucoup de ces maladies se manifestent comme des maladies musculaires ou myopathies. a- Donner la structure du glycogène et son rôle dans l organisme b- Indiquer les lieux de stockage du glycogène c- Quelles sont les deux enzymes clé du métabolisme du glycogène d- le glucose-6-phosphate est un carrefour métabolique important. Il a plusieurs destins possibles. Indiquer 3 de ces destins : e- Pour les 2 défauts génétiques cités ci-dessous, indiquez quel sera l effet prévisible sur la quantité de glycogène stockée dans le foie et le taux de glucose sanguin. Justifiez vos réponses. * l enzyme défectueuse est la glucose-6-phosphatase (Maladie de Von Gierke) * l enzyme défectueuse est la glycogène phosphorylase hépatique (Maladie de Hers) Question 2 (13 pts) Des expériences de reconstitution in vitro de la chaîne respiratoire sont tentées. Indiquer pour chaque mélange de composés, quel sera l accepteur final d électron (on considère que O 2 est présent). Justifiez vos réponses. a- mélange contenant NADH,H +, CoQ, complexes I, III et IV b- mélange contenant NADH,H+, CoQ, Cyt c, complexes II et III c- mélange contenant NADH,H+, CoQ, Cyt c, complexes I, III et IV d- mélange contenant NADH,H+, CoQ, Cyt c, complexes I et III e- mélange contenant succinate, CoQ, Cyt C, complexes II, III et IV Question 3 (7 points) La Rubisco est une protéine aussi appelée «l enzyme qui nourrit le monde». a- donner son nom entier et expliquer son surnom b- donner les deux réactions catalysées par cette enzyme 2

3 Question 4 (24 pts) Les mesures des constantes de vitesse d une réaction enzymatique simple, avec une enzyme E obéissant à la cinétique de Michaelis-Menten, donnent les valeurs suivantes : k -1 k 2 E + S ES E + P k 1 k 1 = 3 x 10 8 M -1 sec -1 k -1 = 2 x 10 3 sec -1 k 2 = 4 x 10 3 sec -1 a- calculer la constante de Michaelis K m de l enzyme b- quelle est la valeur de la constante catalytique (k cat ) de l enzyme? c- Déterminer l efficacité catalytique de l enzyme d- Si la mesure cinétique est réalisée avec une concentration d enzyme de 2 nanomoles par ml de milieu réactionnel, et en conditions saturantes de S, quelle sera la valeur de V m? e- Si la mesure cinétique est réalisée avec une concentration d enzyme de 2 nanomoles par ml de milieu réactionnel, quelle serait la concentration du substrat [S] qui permettrait d obtenir une vitesse initiale v 0 = 0,75 V m? f- Si la mesure cinétique est réalisée avec une concentration d enzyme de 4 nanomoles par ml de milieu réactionnel, et en conditions saturantes de S, quelle sera alors la valeur de V m? et de K m? g- L enzyme utilisée dans cette expérience provient d une solution stock concentrée. Dans le dernier test cinétique (f), les conditions du test sont : 1 ml de volume réactionnel et 100 µl d enzyme diluée 20 fois. Calculer l activité enzymatique (exprimée en katals) de 1 ml de la solution d enzyme stock. h- Le test cinétique est répété en présence d une molécule A supposée inhiber l enzyme. Le résultat obtenu donne une valeur de Vm inchangée alors que la valeur de Km est multipliée par un facteur F qui augmente avec la concentration en inhibiteur. [I] (mmol.l -1 ) 0,1 0,2 0,5 1 F 1,5 2 3,5 6 * Déterminer quel est le type d inhibition. * Calculer le Ki * que peut on dire de la structure de A? 3

4 Partie III : Métabolisme bactérien (20 pts) Question n 1 (8 points) : Au vu des affirmations suivantes, donnez le(s) type(s) trophique(s) correspondant et la qualification du comportement vis-à-vis de l oxygène des différentes bactéries : 1) Escherichia coli est capable d'oxyder des composés organiques (sucres, acides, lipides, ) et d utiliser ceux-ci comme source de carbone et d énergie ; elle peut croître en absence d'oxygène (mais avec un temps de génération plus élevé qu'en aérobie). 2) Thiobacillus ferrooxidans réduit CO 2 grâce aux électrons qu'elle transfère de Fe 2+ ou H 2 S vers O 2 (voire, en absence d'oxygène, NO - 3 ). 3) Pour obtenir une croissance exponentielle, les cultures de Staphylococcus aureus n'ont besoin ni d'être agitées (l agitation sert à augmenter la diffusion des gaz dans la culture), ni d'être hermétiquement scellées. Question n 2 (12 points) : En 2008, des chercheurs de Caroline du Sud ont publié un article dans lequel on trouve la figure suivante : Cette figure montre le niveau d ampérage à la sortie d une pile constituée d une anode préalablement immergée pendant quelques heures dans des sédiments marins non stérilisés et d une cathode. Les deux électrodes sont immergées dans un milieu dont les chercheurs peuvent contrôler la composition ; elles sont connectées via une résistance de 1000 Ohm. Des clichés de microscopie électronique montrent que l anode est intégralement recouverte de bactéries. La première flèche («acetate free exchange») indique le remplacement du milieu initial (qui contient de l acétate de sodium et du fumarate de sodium) par un milieu ne contenant pas d acétate (la chute de l ampérage correspond à l arrêt de l expérimentation pendant le changement de milieu). La seconde flèche indique l ajout d acétate dans la pile (sans changement du milieu), alors que l ampérage avait commencé à décroître depuis plusieurs heures. Les troisième et quatrième flèches indiquent un changement du milieu avec ajout d acétate («exchange plus acetate»). 4

5 1) D où vient le courant électrique dont les variations sont mesurées au cours de cette expérience? 2) Pourquoi l ampérage a-t-il décru dans les heures qui ont suivi le 1 er changement de milieu? 3) Pourquoi l ampérage a-t-il augmenté suite à l ajout d acétate? Quel rôle l acétate joue-t-il dans cette pile? 4) Les chercheurs précisent que le milieu utilisé ne contient (entre autres) pas de sulfite : pourquoi une telle précaution dans le protocole expérimental? 5

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