IV. Propriétés Physico-Chimiques des Protéines. Dénaturation Solubilité Masse moléculaire Propriétés électriques

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1 IV. Propriétés Physico-Chimiques des Protéines Dénaturation Solubilité Masse moléculaire Propriétés électriques

2 IV. Propriétés physico-chimiques IV.1. Dénaturation Définition : Perte d activité biologique d'une protéine due à une altération de sa conformation native. Agents dénaturants : tous les facteurs capables d entraîner la rupture des liaisons hydrogènes et hydrophobes. La dénaturation n altère pas la structure primaire de la protéine : les liaisons peptidiques sont conservées. Si les modifications structurales sont discrètes, la dénaturation peut être réversible. Si la protéine est incapable de reprendre la conformation native la dénaturation est irréversible.

3 Critères de dénaturation : perte d activité biologique, insolubilisation de la protéine due à l agrégation en amas, élévation de la viscosité des solutions protéiques.

4 IV.1 Dénaturation Agents dénaturants variés. Action par mécanismes physiques, chimiques ou mixtes. * Agents physiques - élévation de la température : rompt les liaisons hydrogène (cuisson, stérilisation, ) - radiations UV: photolyse des ponts disulfures (radiations ionisantes) - ph extrêmes : rupture de liaisons électrostatiques et hydrogène (précipitation par les acides)

5 IV.1 Dénaturation * Agents chimiques - solvants organiques (CCl 4 ) - réactifs rompant les ponts disulfures - réversiblement (réducteurs : BME, DTT) - irréversiblement (oxydants : chlorates) - urée, chlorure de guanidinium. petites molécules en solution concentrée => dénaturation réversible (formation de liaisons H) - détergents : dissociation des structures III R et IV R (effet réversible sans précipitation),

6 IV.1 Dénaturation UREE (agent chaotropique) Urée : 2 HN - CO - NH 2 Liaison peptidique : --- CO - NH --- Par son analogie de structure avec la liaison peptidique, l urée interfère avec les liaisons hydrogènes mettant en jeu cette liaison : - liaisons H intra-protéiques (str. II et III), - inter-protéiques. N.B. : dénaturation réversible (par dialyse)

7 IV.1 Dénaturation DÉTERGENTS Les détergents sont des molécules amphiphiles, dotées : - d'une partie hydrophile (chargée ou non), - d'une partie hydrophobe. La partie hydrophobe est constituée d une chaîne hydrogéno-carbonée plus ou moins longue. Les détergents agissent en se liant aux parties hydrophobes des polypeptides d'une part (portion apolaire) et en interagissant avec la phase aqueuse d'autre part (portion polaire).

8 IV.1 Dénaturation DÉTERGENTS Les détergents sont des molécules amphiphiles, dotées : - d'une partie hydrophile (chargée ou non), - d'une partie hydrophobe. La partie hydrophobe est constituée d une chaîne hydrogéno-carbonée plus ou moins longue. Les détergents agissent en se liant aux parties hydrophobes des polypeptides d'une part (portion apolaire) et en interagissant avec la phase aqueuse d'autre part (portion polaire).

9 IV.1 Dénaturation DÉTERGENTS Les structures hydrophiles des détergents peuvent être non ioniques, anioniques, cationiques ou zwitterioniques. * Détergent non ionique : Triton X-100 particulièrement peu dénaturant. Intérêt : préserver l activité des protéines. Pôle hydrophobe Pôle hydrophile

10 IV.1 Dénaturation DÉTERGENTS * Détergent anionique : Dodécyl-sulfate de sodium (SDS) Assez dénaturant. 11 (dentifrice, shampoing) * Détergent cationique : Bromure de cétrylméthylammonium (CTAB) * Détergent zwiterrionique : Sulfobétaïne Très peu dénaturant

11 IV. Propriétés physico-chimiques IV.2. Solubilité La solubilité des protéines dans leur solvant naturel, solution saline isotonique, dépend de leur structure III R. La solubilité peut être influencée par divers facteurs. Importance +++ pour l extraction et la purification d une protéine. - Température - ph - Constante diélectrique - Force ionique

12 IV.2. Solubilité * Influence de la température. Une élévation modérée (entre 0 et +40 C) augmente légèrement la solubilité. MAIS, une élévation plus forte de la température induit une dénaturation (précipitation par thermo-coagulation) S Θ

13 IV.2. Solubilité * Influence du ph : solubilité minimale au point isoélectrique (en dehors des ph extrêmes). Log. solubilité phi ph L absence de charge électrique supprime les forces de répulsions inter-moléculaires => formation d agrégats insolubles.

14 IV.2. Solubilité * Constante diélectrique du solvant Détermine l influence du solvant sur les interactions électrostatiques inter-protéines. L'eau est un solvant de forte constante diélectrique. Les molécules d eau (dipôles) => diminution des interactions électrostatiques (mélange) diminue la tendance à l agrégation (effet solubilisant). - COO HN - Agrégation

15 IV.2. Solubilité * Constante diélectrique du solvant Détermine l influence du solvant sur les interactions électrostatiques inter-protéines. L'eau est un solvant de forte constante diélectrique. Les molécules d eau (dipôles) => diminution des interactions électrostatiques (mélange) diminue la tendance à l agrégation (effet solubilisant). - COO - δ + δ + H H O δ 2- δ + δ 2- H O + δ + 3 HN - H Agrégation

16 IV.2. Solubilité * Constante diélectrique du solvant A l inverse : Si on ajoute de l éthanol ou de l acétone (constante diélectrique faible) => interactions électrostatiques, => formation d agrégats insolubles.

17 IV.2. Solubilité * Constante diélectrique du solvant Les solvants organiques à faible constante diélectrique et miscibles à l eau (éthanol, acétone) sont d excellents agents de précipitation des protéines. Utilisation à basse température (<5 C) pour éviter la dénaturation des protéines.

18 IV.2. Solubilité * Force ionique L effet des sels neutres sur la solubilité des protéines dépend de la force ionique µ de la solution, c.a.d. de la concentration et de la charge des ions. a) Force ionique faible => Solubilisation Log S/So µ L extraction des protéines d un lysat cellulaire est favorisée par l utilisation d une solution de chlorure de sodium à faible concentration (0,1 M ; µ = 0,1) plutôt que d eau pure. b) Force ionique élevée => Insolubilisation (relargage par les sels) Les fortes concentrations d ions minéraux diminuent la disponibilité des molécules d'eau dans la solution, => diminution de l hydratation des protéines et augmentation des interactions hydrophobes, => précipitation => application à la purification des protéines.

19 IV.2. Solubilité Application du relargage par les sels : fractionnement de mélanges protéiques Toutes les protéines ne précipitent pas à la même force ionique. => Fractionnement de mélanges protéiques par augmentation progressive de la force ionique. Sels d ions divalents, très solubles dans l eau (sulfate d ammonium, solution saturée à 0 C = 4 M). ex. Séparation des protéines du sérum sanguin en deux fractions : - globulines, précipitées à 50% de la saturation, - albumine, restant en solution. Méthode mixte (Cohn) joue sur ph, constante diélectrique (éthanol), et force ionique : sépare fibrinogène, globuline et albumine (fraction V).

20 IV. Propriétés physico-chimiques IV.3. Poids et masse moléculaires Le poids moléculaire ou masse moléculaire relative (symbole Mr) est sans dimension. ex. : Albumine Mr = La masse moléculaire (symbole m), doit être exprimée en daltons (symbole : Da). ex. : Albumine m = Da (67 kda)

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