Les réactions biochimiques

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1 Les réactions biochimiques Résultat d apprentissage: Je décris les innovations technologiques et les besoins de la société à l aide de la structure et la fonction des macromolécules, des réactions biochimiques et des enzymes. SBI4U L. Kutchaw 2015

2 Les réactions de neutralisation En terme simple (et avec pertinence aux systèmes biologiques) Un acide est une substance qui forme des ions d hydrogène (H+) dans l eau. Une base est une substance qui produit des ions hydroxydes (OH-) dans l eau. Nous pouvons aussi dire qu une base capte les ions hydrogène ou réagissent avec eux. Une neutralisation est une réaction entre une acide et une base qui forme un sel et de l eau. (voir échelle ph p.32)

3 Solution tampon pour conserver l homéostasie Les réactions chimiques dans le corps se produisent dans un court intervalle de valeurs ph. Un équilibre de ph permet le bon fonctionnement des macromolécules et donc la santé de l organisme. Un déséquilibre de ph survient lors d une maladie. EX: Le ph du sang humain varie entre 7,35 et 7,45, une intervalle étroite. L ALCALDOSE, à 7,5 le corps est en hyperventilation, a une surdose d antiacides ou respire trop vite à haute altitude. Le résultat: On se sent étourdi et agité

4 Solution tampon pour conserver l homéostasie suite EX: L ACIDOSE, entre 7,1 et 7,3 (lorsque le ph du sang diminue et devient plus acide), une personne souffre de désorientation, de fatigue et peut-être même de vomissement, des dommages cérébraux ou d une maladie du rein.

5 Solution tampon pour conserver l homéostasie suite Le corps a ses limites à mois de 7,0 ou plus de 7,8 le ph du sang peut être fatale. Ions hydrogénocarbonate acide carbonique Afin de conserver ou rétablir l homéostasie, les solutions tampons du corps limite les variations de ph. Les solutions tampons libèrent des ions H+ si une substance est trop alcaline et capte les H+ si une solution est trop acide. (voir fig 1.25 p. 33)

6 Les réactions d oxydoréduction Lorsque d une molécule perd des électrons (oxydation), ces électrons sont très réactifs et n existent pas sous forme libre donc une autre molécule est réduite en gagnant des électrons (réduction) simultanément. EX: la respiration cellulaire: le glucose est oxydé à travers d une chaine de réactions d oxydoréduction, l oxygène est le capteur d électrons. L énergie du glucose est libéré un peu à la fois afin d éviter du dommage à la cellule.

7 Les réactions de condensation et d hydrolyse saccharose saccharose

8 Les réactions de condensation et d hydrolyse Acide aminé Acide aminé Dipeptide + eau Voir fig 1.27 page 35 pour la condensation et l hydrolyse des 4 types de macromolécules

9 Les enzymes réduisent l énergie d activation nécessaire pour déclencher une réaction chimique Il peut être difficile d imaginer pourquoi une réaction exothermique nécessitera une énergie d activation voici une explication: Pour que deux molécules puissent réagir, il faut que leurs nuages électroniques puissent entrer en contact. Pour cela, il leur faut vaincre leur répulsion électrique. Ceci nécessite qu'elles se heurtent avec un élan suffisant. Cette énergie cinétique constitue l'énergie d'activation. Cette énergie d'activation peut être diminuée, en utilisant un catalyseur comme une enzyme.

10 Les enzymes se lient à un substrat Les enzyme sont des protéines munis de cavités appelées sites actifs Ce site actif interagit avec un réactif appelé substrat Un peu comme un clé (substrat) et une serrure (site actif) mais de manière malléable car l enzyme change de forme pour faciliter la réaction

11 L enzyme prépare le substrat et/ou l environnement à la réaction Une enzyme peut permettre à deux substrat de se rapprocher donc facilitant la réaction entre les deux et accélérant le taux de la réaction globale oxyder ou réduire un substrat afin de le rendre plus susceptible à réagir céder ou prendre des H+ (acide-base) pour déstabiliser le substrat et favoriser une réaction Les chaîne latéral d acides aminés d une enzyme peuvent être positionner près des liaisons chimiques du substrat qui plie ou étire les liaisons les rendant plus facile à briser

12 Le cycle catalytique Une enzyme peut continuer à catalyser plusieurs réactions La formation du complexe enzyme-substrat la réaction la libération du produit l enzyme prêt à recevoir un autre substrat = ces étapes forment le cycle catalytique de l enzyme.

13 L activité de l enzyme est modifiée selon les conditions environnementaux Vous avez que le ph affecte l activité de l enzyme à cause de la séquence des acides aminés qui composent l enzyme. Vous savez que la température joue aussi un rôle dans l activité de l enzyme à cause du rôle de la température sur les liaisons faibles tels que les liaisons d hydrogène et de Van der Walls. Vous savez que la concentration de l enzyme et des réactifs joue un rôle dans l activité de l enzyme à cause des probabilités que les réactifs se rencontrent en solution. Mais saviez vous que autres substances tels que les inhibiteurs et les activeurs peuvent aussi modifier l activité des enzymes?

14 Les inhibiteurs d enzymes et la régulation allostérique Les inhibiteurs sont des substances chimiques qui se lient à des enzymes spécifiques. Cette liaison modifie la forme de l enzyme donc la fonction de l enzyme est aussi modifiée. La liaison est souvent réversible donc l inhibition de l enzyme est aussi réversible. Par exemple, un toxin, le venin du trigonocéphale malais (Calloselasma rhodostoma) contient un inhibiteur d enzymes qui prévient la formation des caillots de sang. Cet inhibiteur peut être utilisé pour traîter les victims d accident vasculaire cérébrale (AVC). 0R%C3%A9anoxyo.pdf

15 L inhibition et activation non compétitive :

16 L inhibition non compétitive La molécule chimique, l inhibiteur, se lie au site allostérique et induit une modification dans la forme de l enzyme. Cette modification dans la forme empêche la liaison du substrat. Donc, l enzyme ne catalyse pas la réaction avec le ou les substrats. L inhibition est considéré non compétitive car le site actif est spécifique au substrat et le site allostérique est spécifique à l inhibiteur et les deux molécules ne font jamais compétition pour le même site.

17 La rétroinhibition : régule la plus part des voies métaboliques Une forme d inhibition non compétitive car le produit final de la voie métabolique agit comme inhibiteur spécifique à l enzyme qui déclenche la voie métabolique. Une fois encore l inhibition est non compétitive car le substrat et l inhibiteur ont chacun des sites de liaisons différentes sur l enzyme.

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19 Approfondissement: ecules/proteines_4.htm

20 Le jeu des concentrations : Les activeurs sont des molécules chimiques capables de se lier au site allostérique d une enzyme et modifier son activité. L activeur (comme son nomme le démontre) facilite l activité de l enzyme. Dans un milieu cellulaire la concentration d activeurs par rapport à la concentration d inhibiteurs détermine l activité de l enzyme. Ce processus se nomme <<régulation allostérique>>

21 L inhibition compétitive : L inhibiteur compétitif se lie au même site actif sur l enzyme que le substrat. Il y a donc une compétition directe entre les deux molécules chimiques pour le même site. Encore une fois, l activité de l enzyme est le résultat d un jeu de concentration. Par exemple, le pénicilline est un inhibiteur compétitif spécifique à l enzyme transpeptidase. Cet enzyme est nécessaire à la formation d une paroi cellulaire bactérienne, sans ceci la bactérie ne peut pas se diviser.

22 Approfondissement: ymekinetics.html