Le peptide signal est éliminé de la plupart des protéines solubles après la translocation

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1 Le peptide signal est éliminé de la plupart des protéines solubles après la translocation Quand l extrémité Ct de la protéine a traversé la membrane, le peptide signal est éliminé par coupure par une signal peptidase et rapidement dégradé tandis que la protéine est libérée dans la lumière du RE

2 Intégration dans la membrane d une protéine à traversé unique dont le peptide signal est éliminé En plus du peptide d initiation de transfert, la protéine contient un peptide de terminaison de transfert. La pénétration du peptide de terminaison de transfert dans le translocateur provoque son retour à l état inactif

3 Intégration dans la membrane d une protéine à traversé unique par l intermédiaire d un peptide signal interne Le peptide signal est interne Une fois retiré du translocateur le peptide signal demeure dans la membrane du RE L orientation du peptide signal dépend de la distribution des aa chargés positivement à proximité

4 La combinaison de signaux d initiation et de terminaison de transfert détermine la topologie des protéines transmembranaires

5 Modifications des protéines dans le RE Formation de ponts disulfure qui stabilisent les structures III et IV des protéines. La protéine disulfure isomérase (PDI), résidente du RE, catalyse l oxydation des groupements SH libres pour former les ponts disulfure. Repliement correct et assemblage des sous unités Présence de protéine chaperon dans le RE (ex: BiP) qui reconnaissent les protéines mal repliées et les sous unités protéiques libres. Addition de sucre: glycosylation

6 Modification des protéines dans le RE: Glycosylation Glycosylation = Ajout de résidus glucidiques sur la chaîne polypeptidique de façon covalente Ce processus a lieu sur les protéines naissante au cours de l injection grâce au glycosyl-transférases La fixation du motif oligosaccharidique sur la protéine a lieu sur une résidus asparagine On parle de N-glycosylation dans le RE en opposition à la O-glycosylation dans le Golgi D autres enzymes, les glycosidases, élaguent ces motifs dans le RE puis par la suite dans le Golgi.

7 Devenir des protéines synthétisées dans le RE La plupart des protéines fabriquées dans le RE gagne le Golgi par l intermédiaire de vésicules de transport qui bourgeonnent à partir de RER Protéines solubles: sécrétées vers l extérieur par exocytose dirigées vers la lumière des lysosomes Protéines transmembranaires ou lipides membrane plasmique membrane des lysosomes D autres protéines sont résidentes du RE Séquence signal de rétention dans le RE (KDEL en Ct) reconnue par un récepteur spécifique du RER

8 Le réticulum endoplasmique lisse

9 Synthèse des lipides membranaires Cytidine diphosphocholine La phosphatidylcholine = principal phospholipide des cellules animales Toutes les enzymes intervenant dans la synthèse sont dans la membrane du REL, le site actif tourné vers le cytosol

10 Rôle des translocateurs de phospholipides dans la synthèse de la double couche lipidique Seule la couche externe du REL s enrichit en lipides car le basculement vers l autre couche est spontanément très lent voire impossible Existence de protéines de translocation dites flipases Rq: La flipase du REL reconnaît surtout la choline, il y a donc une distribution asymétrique des lipides dans les membranes

11 Echanges des lipides avec les autres compartiments Continuité physique avec le RER: Mobilité latérale Compartiment situés en aval de RE: Passage via les vésicules de transport Mitochondries et peroxysomes en dehors du flux membranaire: Protéines d échange de phospholipides Les phospholipides sont insolubles dans l eau, leur passage d une membrane à l autre nécessite une protéine porteuse

12 REL siège de la Ca 2+ ATPase de la cellule musculaire Canaux calciques Ca 2+ Ca 2+ ATP Récepteur à l IP3 Récepteur à la ryanodine Pompe à calcium Ca 2 + ATPase ADP Calséquestrine Cytoplasme 10-7 M 10-2 M

13 Phénomène de détoxification du phénobarbital Phénobarbital Cytosol Cyt. P450 OH Lumière OH OH Sécrétion REL Acide glucuronique OH Complexe soluble Sang Rein De nombreux composés hydrophobes toxiques ont tendance à s accumuler dans les membranes. Urine Les enzymes du REL peuvent modifier ces substances par hydroxylation Des injections répétées de barbituriques chez le rat conduisent à une augmentation significative de la surface du REL des hépatocytes (x2 en 4j). Inconvénient : parmi les composés exogènes, le benzopyrène non toxique devient cancerigène après hydroxylation

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