Simulations numériques de bio-molécules
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- Edgar Laroche
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1 Simulations numériques de bio-molécules Université d Orléans Centre de Biophysique Moléculaire CNRS Norbert Garnier
2 Auto-association du domaine transmembranaire du récepteur ErbB2/Neu sauvage et muté Détermination de modèles structuraux pour l auto-association Mécanique moléculaire 1 2 Interface ( 1, 2) Minimisation d énergie Dynamique moléculaire Modèles favorables Analyse structurale et dynamique
3 Mécanique moléculaire Sauvage Sauvage et muté: 2 états de plus basse énergie I Muté Oz II Val/Glu à l interface dimérique
4 Dynamique moléculaire dans le vide Mode d association identique pour les formes sauvage et mutée Association gauche des hélices Interface semblable pour les formes sauvage et mutée Présence de liaisons hydrogène intermonomère Glu-Glu
5 Dynamique moléculaire en présence d un modèle d environnement membranaire Gain de réalisme biologique Puissance informatique croissante N-ter Taille des systèmes (20000 atomes) échelle de temps explorée (10 ns) temps de simulation (1000 hcpu) Association gauche des hélices Déformations C-ter Structure finale initiale
6 Proximité domaine transmembranaire - environnement Couches d eau Glu Cœur hydrophobe
7 Proximité domaine transmembranaire - environnement Glu
8 Interface dimérique Matrice de distance: C i(h1) - C j(h2) Motif VEG
9 Interactions inter-hélices
10 Récepteurs tyrosine kinase Famille HER Prédiction des modes d association des domaines transmembranaires des hétérodimères ErbB1-4. Rôle des motifs de dimérisation de type GxxxG
11 Thermal unfolding of the E. coli HU protein: Structural insights from molecular dynamics simulations The Escherichia coli HU protein small dimeric protein (2x90 residues) structure and dynamics of the bacterial DNA 3 dimeric forms Cliquez of pour HUmodifier le style des sous-titres du masque homodimer HUα2, HUβ2 heterodimer HUαβ
12 Experimental data X ray crystallography Arm C-ter strand Cliquez 1 pour modifier le style des sous-titres du masque N-ter 2 1 helices Monomer Dimer HU 2 et HU 2
13 Experimental data Differential Scanning Calorimetry Cp(J.K-1.mol-1) Thermal denaturation profile N2 I2 2D Circular Dichroism T(K) I2 dimeric form with a lost of structural elements (α- helix and β-sheet)
14 Goal of the work Goal of the work Study of the thermal denaturation of the HU protein What is the 3D structure of the I2 intermediate? Why determining the 3D structure of I2? Formation of the heterodimer HUαβ from the homodimers HUα2 and HUβ2 27 C absorbanc e 4 C HU 2 HU HU 2
15 Methods Methods Molecular dynamics simulation in explicit solvent at different temperatures Analysis of the early steps of HU thermal unfolding process AMBER program NPT Counter ions Na+, Cl- Particule Mesh Ewald Initial box dimensions: 80Å x 95Å x 80Å
16 Results HUβ2 at 310K Results 1 MD simulation T=310K 25 ns time scale atoms Cα rmsd from the native structure <water density>=0.991 g.cm-3 <pressure>=1. atm
17 Results HUβ2 at 500K Results 5 MD simulations: T=500K different initial conditions 5 ns time scale Cα rmsd from the native structure atoms <water density>= g.cm-3 <pressure>=1. atm
18 Results HUβ2 at 400K Results 3 MD simulations: T=400K different initial conditions 10 ns time scale Cα rmsd from the native structure atoms <water density>= g.cm-3 Conf1 = or to Conf2 <pressure>=1. atm
19 Results HUβ2 at 400K 2D Cα rmsd 1 5 t 10 ns 1 t 5 Cluster representative conformer CiMD1 10 ns rmsd<1.5 Å 1.5 rmsd 2.0 Å rmsd>2.0 Å
20 Results HUβ2 at 400K Secondary structure content from the native structure(%) Conformer α-helix β-sheet MD1 MD2 MD3 MD1 MD2 MD3 C C C C C C C C C C C4 MD model for I2 I2 (CD experiments) 59 78
21 Results I2 model at 310K MD refinement of the I2 model 1 MD simulation T=310K 25 ns time scale atoms Cα rmsd from the native structure <water density>=0.991 g.cm-3 <pressure>=1. atm
22 Results I2 model at 310K Solvent Accessible Surface Area of the I2 model I2 N2 Dimer Interface I2 is a dimer
23 Results I2 model at 310K Secondary structure analysis of the I2 model (monomer 1) Residue number ns α 310 or π bet x,. turn, α3 β3 ar m β1 β2 α2 α1
24 Results I2 model at 310K Secondary structure analysis of the I2 model (monomer 2) Residue number ns α 310 or π bet x,. turn, α3 β3 ar m β1 β2 α2 α1
25 Results I2 model at 310K Average structure of I2 α-helix β-sheet I2 (MD) 55% 60% I2 (CD) 59% 78%
26 Introduction Conclusion and perspectives MD simulations: 3D structure of I2 in agreement with experimental data MD simulations Study of the thermal unfolding of the HUα2 homodimer 3D structure of I2(HUα2) Comparison of the structure and the dynamics of I2(HUα2) and I2(HUβ2) Biochemical experiments Validation of the theoretical model I2
27 FLEXIDOC Docking sur récepteur flexible FR
28 Récepteur Ligand
29 Docking flexible protéine-ligand Fédération de Recherche Physique et Chimie du vivant FR2708 Financement de la Région Centre ( ) CONTEXTE Dockin Scorin g g Score VdW élec. LIMITATIONS Flexibilité du récepteur? faux négatifs Entrée du ligand? faux positifs OBJECTIF Développement de méthodes permettant l amélioration des prédictions issues du
30 Méthode MD: solvant explicite MD0 Champs de contraintes MD: solvant implicite, sous contraintes MDC Comparaison MDC MD0 Partitionnement des conformations du site de fixation Sélection des conformations du site de fixation Docking
31 MD: solvant explicite Structure 3D du récepteur: 4prg_A.pdb Solvant: 9226 molécules d eau, 5 Na+ Production: 30 ns Amber 7
32 Champs de contraintes Contraintes de position Potentiel harmonique Atomes: Cα à faible fluctuation atomique δ δ λδmin Constante de force: ki=µ (3RTδi0-2)
33 MD: solvant implicite, sous contraintes Contraintes de position: λ, µ Solvant implicite: ε Production: plusieurs dizaines de ns Amber 7 MDC(λ, µ, ε)
34 Comparaison: MD solvant implicite, sous contraintes MD solvant explicite Comparaison Structures moyennes: RMSD(<MDC>, <MD0>) Eléments de structure secondaire: % d hélice α Dynamique des atomes Cα contraints: =[(1/C) (δic-δi0)2]1/2 i: numéro Cα contraint C: nombre de Cα contraints
35 Partitionnement des conformations du site de fixation Partitionnement des conformations du site de fixation Site de fixation: 24 structures de complexes protéine - ligand Protéine Atome résidu i d Atome ligand Si d<3.5å, résidu i appartient au site de fixation
36 Partitionnement des conformations du site de fixation Partitionnement des conformations du site de fixation Partitionnement: k means algorithm (1) N conformations Tirage aléatoire de k conformations parmi N Initialisation de k clusters, k centroids Plusieurs centaines de fois. Répartition des (N-k) conformations restantes dans les k clusteurs Cliquez pour modifier le style des Détermination sous-titres des du masque nouveaux k centroids. k centroids Convergence min (RMSDij)2 K centroids les plus fréquents (1) MacQueen J. B.; Some Methods for Classification and Analysis of Multivariate Observations, Proceedings of the fifth Berkeley Symposium on Mathematical Statistics and Probability, Berkeley, University of California Press, 1967, 1,
37 Sélection des conformations du site de fixation Sélection des conformations du site de fixation + : conformation la plus centrale : k centroïds : k conformations les plus distantes
38 Résultats MD solvant explicite Résultats MD solvant explicite δmi n
39 Résultats MD solvant implicite, sous contraintes Résultats MD solvant implicite sous contraintes λ µ ε 80 r 4r 10r 2 10 MD1(100ns) MD2(50ns) 2 20 MD3(100ns) MD4(40ns) MD5(100ns) MD6(50ns) 2 40 MD7(100ns) MD8(50ns) MD9(12ns) MD10(12ns) 2 60 MD11(100ns) MD12(50ns) λ=1.5(2): 59(136) atomes Cα contraints
40 Résultats MD solvant implicite, sous contraintes Résultats MD solvant implicite sous contraintes RMSD(Å) % hélice α (Å) RMSD(Å) % hélice α (Å) MD MD MD MD MD MD MD MD8 Cliquez 3.80 pour modifier 47 le 0.37 style des sous-titres - du masque - - MD MD MD MD Structures cristallographiques: =(0.28±0.02)Å Max(RMSD)=3Å % hélice α>57% >0.3Å
41 Résultats MD solvant implicite, sous contraintes Résultats MD solvant implicite sous contraintes Fluctuations atomiques 2δmi n MD 0 MD 5
42 Résultats MD solvant implicite, sous contraintes Résultats MD solvant implicite sous contraintes Carte RMSD 2D du site de fixation t(ns) t(ns)
43 Résultats MD solvant implicite, sous contraintes Résultats MD solvant implicite sous contraintes Partitionnement des conformations du site de fixation k Numéro de conformation des centroids les plus fréquents * * MD5: 103 conformations pour 100ns 15 conformations retenues
44 Résultats MD solvant implicite, sous contraintes Résultats MD solvant implicite sous contraintes Carte RMSD 2D du site de fixation t(ns) 77, 112, , , t(ns) 938, 857
45 Résultats MD vide, sous contraintes Résultats MD solvant implicite sous contraintes Sélection des conformations du site de fixation 17 conformations proposées au docking Calculs en cours
46 Conclusion Prise en compte de la flexibilité du site de fixation Développement méthodologique: Solvant implicite: fonction sigmoïdale Choix des atomes à contraindre
47 Perspectives Champ de contraintes Réduction du nombre de contraintes (faible fluctuation atomique, hors site de fixation, mouvement harmonique) Entrée du ligand Porte d entrée du ligand dynamique brownienne Chemin d accès au site de fixation Détection des cavités résiduelles à partir d une simulation MD Entrée du ligand dynamique moléculaire dirigée
48 Imagerie Moléculaire
49
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