Cours en ligne. Paris 5. Pasteur. ABI Marseille.
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- Flavie Michel
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1 Cours en ligne Paris 5 Pasteur ABI Marseille
2 Gestion des informations génétiques Séquençage massif de chromosomes complets: information utilisable??? Annotation des banques Structures en retard par rapport aux séquences Pas de banque totalisant toutes les informations sur une séquence
3 Bases bibliographiques Banques de données Bases de séquences Généralistes Spécialisées Bases de structures & domaines Banque = collecte des donnés exhaustive; hétérogènes Base = données homogènes (technique, espèce); valeur ajoutée
4 Banques de séquences Acides nucléiques : Format commun depuis 1990 EMBL (puis EBI) début 1980 : ADN Genbank, Los Alamos puis NCBI DDBJ (Japon) Protéines : PIR = NBRF (National Biomedical Research Foundation) + MIPS (Martinsried Institute for Protein Sequences) + JIPID (Japan International Protein Infromation Database) SwissProt = séquences annotées PIR-NBRF + séquences codantes traduites d EMBL Uniprot = PIR+SP+TREMBL
5 Qualité données Information présente des lacunes Manque de vérifications systématiques des données soumises ou saisies, surtout pour les séquences anciennes Maintenant nombreuses vérifications systématiquement dès la soumission de la séquence On peut signaler aux responsables les erreurs dans les banques
6 Qualité données Recherche de psuedo dans EMBL avec SRS
7 Banques généralistes Projets internationaux Indispensables à la communauté scientifique : données, résultats essentiels (certains ne sont plus dans la littérature, les noms changent) Principale mission = rendre publiques les séquences Bibliographie et expertise biologique liées aux séquences Organisation en rubriques ou champs; références croisées Pas de vérification pour les séquences anciennes Décalage entre dépôt et mise en ligne d une séquence
8 EMBL Panda Group (Protein And Nucleotide EBI This morning the EMBL Database contained 236,378,259,855 nucleotides in 146,771,148 entries Breakdown by entry type Entry Type Entries Standard Constructed (CON) 2,595,559 Third Party Annotation (TPA) 6,008 Whole Genome Shotgun (WGS) 46,934,174
9 EMBL
10 Croissance des entrées de la banque EMBL
11 EMBL: nombre de nucléotides
12 EMBL
13 EMBL Entrée Polydom souris
14 EMBL
15 SWISS-PROT Amos Bairoch. Department of Medical Biochemistry of the University of Geneva & EMBL Release 56.3 of 14-Oct-08 of UniProtKB/Swiss-Prot contains sequence entries, comprising amino acids abstracted from references
16 SWISS-PROT Distribution des longueurs Répartition des entrées
17 SWISS-PROT
18 SWISS-PROT Nombre d entrées dans SP Nombre d entrées humaines dans SP
19 SWISS-PROT Croissance des banques de séquence beaucoup plus rapide que celle des banques de structures Taux de nouveaux repliements
20 PDB PDB: protéines en 2008
21 SWISS -PROT
22 SWISS -PROT Plusieurs noms possibles
23 SWISS -PROT
24 SWISS -PROT
25 Noms En biologie, les noms des protéines ne sont pas stabilisés: évoluent avec le temps Une protéine peut avoir plusieurs fonctions
26 Synonymes Interleukine 6 D après Robert Nitsch Interferon β2 B cell differentiation factor B cell stimulatory factor 2 Hepatocyte stimulatory factor Hibridoma growth factor Plasmocytoma growth factor Dans la SwissProt IL-1F6 Interleukin-1 epsilon IL-1 epsilon FIL1 epsilon
27 UNIPROT
28 UNIPROT
29 UNIPROT Polydom
30 Motifs Motifs consensus (patterns) : Prosite = dictionnaire qui recense les motifs protéiques ayant une signification biologique Régions provenant d un alignement multiple: Block ou PRINTS PROSITE BLOCKS PRINTS
31 Prosite Banque de motifs Motif = signatures protéiques liées à une fonction bio Correspond à un consensus en certaines positions et/ou à une caractéristique structurale permettant de caractériser une famille protéique Expertise par un réseau de correspondants spécialisés (par fonction) Révision régulière (noms des protéines ont une histoire) Interrogeable par protéine ou par motif : fournit motif ou famille
32 1enh Homeodomain
33 PROSITE
34 PROSITE
35 PROSITE motif en séquence
36 Blocks Détecte et assemble les régions conservées de protéines apparentées Détection par alignement multiples et séparation en blocs de séquences Block = superposition de segments protéiques très similaires sans indel
37 BLOCKS 1enh
38 BLOCKS 1enh
39 PRINTS Fingerprints (Empreintes) groupes de motifs extraits d alignements multiples de séquences Signatures d une famille protéique PRINTS-BLAST : Permet de rechercher un motif de la banque PRINTS avec le logiciel BLAST
40 PRINTS What is a fingerprint? fingerprint motif annotation PRINTS
41 PRINTS TM domain loop region TM domain
42 PRINTS 1enh
43 PRINTS 1enh
44 Séquence et Structure ne sont pas sur un même bateau Biosphère = 10 n séquences, avec n voisin de 12 Nombre de repliements (architectures) différents : 10 3 Deux séquences voisines se replient en deux structures voisines Deux structures voisines peuvent porter des séquences très différentes
45 1D Passage séquence structure Domaine 3D?
46 Banques 3D
47 Banque de structures
48 PDB
49 PDB
50 PDB
51 PDB Taux de nouveaux repliements décrits annuellement
52 Fichier PDB Coordonnées atomiques disponibles dans une banque de structures, la Protein Data Bank HEADER DNA-BINDING PROTEIN 20-MAY-94 1ENH 1ENH 2 COMPND ENGRAILED HOMEODOMAIN 1ENH 3 SOURCE (DROSOPHILA MELANOGASTER) RECOMBINANT FORM EXPRESSED IN 1ENH 4 SOURCE 2 (ESCHERICHIA COLI) 1ENH 5 AUTHOR N.D.CLARKE,C.R.KISSINGER,J.DESJARLAIS,G.L.GILLILAND,C.O.PABO 1ENH 6 REVDAT 1 31-AUG-94 1ENH 0 1ENH 7 SCALE ENH 61 ATOM 1 N ARG ENH 62 ATOM 2 CA ARG ENH 63 ATOM 3 C ARG ENH 64 ATOM 4 O ARG ENH 65 ATOM 5 CB ARG ENH 66 ATOM 6 CG ARG ENH 67 ATOM 7 CD ARG ENH 68 ATOM 8 NE ARG ENH 69 ATOM 9 CZ ARG ENH 70 ATOM 10 NH1 ARG ENH 71 ATOM 11 NH2 ARG ENH 72
53 Fichier PDB Pas d information explicite sur les liaisons entre atomes : c est déterminé par le calcul des distances interatomiques Pas d information sur la charge des atomes: peut être calculé
54
55 Coordonnées internes Indépendantes du référentiel
56 Coordonnées internes
57 Coordonnées internes et absolues Coordonnées internes: au pont, tourner à droite, puis suivre tout droit pendant 500 mètres, tourner à gauche, et continuer pendant 600 mètres Coordonnées absolues : N W
58 Coordonnées internes et absolues
59 Coordonnées internes et absolues
60 Classification structurale CATH Class, Architecture, Topology, Homology SCOP Structural Classification of Proteins DALI Structural Classification of Proteins PDBSUM Attribution des structures secondaires à partir du code PDB
61 Taxinomie structurale CATH CLASSES alpha (principalement hélices); pas tout alpha beta (principalement brins) alpha+beta, dissociation des domaines α et β alpha/beta, alternance, unités βαβ few, séquence courte, stabilisation non effectuée par les SSR mais par les ponts disulfure Consensus de 3 méthodes automatiques de délimitations de domaines, le reste manuellement Homologie définie à partir de l identité de séquences
62 Examples of protein architecture Architecture refers to the arrangement and orientation of SSEs, but not to the connectivity. β-sheet with all pairs of strands parallel β-sheet with all pairs of strands anti-parallel
63 Examples of protein topology Topology refers to the manner in which the SSEs are connected. Two β-sheets (all parallel) with different topologies.
64 CATH
65 Roue CATHerine Rose :Alpha Jaune : Beta Vert : Alpha-beta
66 PDBSUM
67 PDBSUM
68 SCOP Classes : comme CATH Repliements : même repliement si même arrangement des SSR et même connexion topologique (cœur commun + éléments de structures secondaires périphériques + régions de turns qui diffèrent en taille et en conformation) Superfamilles : identités de séquence faibles; détails structuraux et fonction suggèrent ancêtre commun Familles : relations évolutives par similitudes de séquence significatives, ou similitudes structure et fonction Essentiellement manuel
69
70 SCOP 1 - Classe: caractéristiques globales, pas de relation évolutive 2 - Repliement: topologie similaire. Cousins éloignés d un point de vue évolutif? 3 - Superfamille : homologie structurale claire 4 - Famille: homologie de séquence claire 5 - Protéine : identité fonctionnelle 6 - Espèces : séquences uniques
71 SCOP Repliements tout alpha Repliements tout beta Repliements alpha/beta Repliements alpha+beta Multi domaines Protéines membranaires Petites protéines Total de repliements
72 DALI Méthode automatique (réseau de neurones et tri hiérarchique) : identifie dans une première étape les similitudes structurales: carte de l espace des repliements (ressemblance structurale suffisante pour opérer les différences entre repliements) Autre critère pour définir les superfamilles : déduit des propriétés fonctionnelles Dietman (2001) NSB 8:953
73 DALI Cercles épais = repliements ; déduits des similitudes structurales Dietman (2001) NSB 8:953
74 DALI Attribution des superfamilles à partir des fonctions Dietman (2001) NSB 8:953
75 Consensus des classes SCOP considéré comme standard, en absence d homologie avec un autre domaine, classification manuelle CATH = consensus de 3 méthodes automatiques de délimitations de domaines, le reste manuellement. Homologie définie à partir de l identité de séquences. Dali = définition des domaines entièrement automatique (repose sur l algorithme PUU) Statistiques du nombre de chaînes, de domaines tels que définis par SCOP, CATH et Dali Day Prot Sci (2003) 12:2150
76 Domaines
77 Domaines globulaires Une chaîne polypeptidique peut comprendre plusieurs domaines, parfois appelés lobes, comme dans la Béta galactosidase. Un domaine est défini par ses caractéristiques 3D de compacité. Il ne correspond pas nécessairement à une continuité dans la séquence. Il peut y avoir une fonction par domaine.
78 Fibronectine Code PDB : 1fnh Liaison aux surfaces cellulaires et à la fibronectine, l héparine, l actine...
79 80% domaines = segments contigu d une seule chaîne Parfois insertion d un domaine dans un autre (parent) Domaine type thioredoxine inséré (rouge) dans un domaine parent (bleu) : 1qmhA
80 Polydom Pentraxin (PTX) complement control protein (CCP) epidermal growth factor (EGF) von willebrand factor A (VWA) AF206329
81 SUSHI Intégré à la membrane Régulation négative de l activation du complément Protéine de liaison au complément
82 Banques de domaines PRODOM SMART PFAM Interpro
83 Domaines Q9ES77_MOUSE InterPro
84 InterPro 1enh
85 InterPro 1enh
86 PRODOM 1enh représentation graphique
87 PRODOM 1enh alignement De la famille
88 PRODOM 1enh arbre phylogénique
89 SMART 1enh
90
91 SMART 1enh
92 PFAM 1enh
93 PFAM 1enh
94 PFAM 1enh
95 PFAM 1enh
96 PFAM 1enh
97 Génomes complets
98 EnsEMBL
99 EnsEMBL
100 EnsEMBL 1enh
101 EnsEMBL 1enh
102 EnsEMBL 1enh
103 Banques spécialisées CAZy HIV A. Thaliana
104
105 Banque A. thaliana
106 IMGT
107 Recherche d information dans les banques Lexicographique : recherche de fragments de texte strictement présents dans la banque Avec valeur ajoutée : recherche des informations voisines, des synonymes. Criblage de banque pour rechercher toute la famille d une séquence donnée
108 Interrogation littérale Interrogation sur plusieurs bases à la fois; possibilité utiliser les références croisées (rechercher dans EMBL les séquences issues d une interrogation de SW) Opérateurs logiques : ET, OU et NON Logiciel SRS installé sur de nombreux serveurs Web (SW, NCBI, EBI, PFAM ). Interface graphique commune Liste des serveurs disponible à
109 SRS
110 SRS
111 SRS3D
112 SRS3D
113 Comparaison des structures Pour comparer des structures il faut d abord les superposer résidu par résidu selon la correspondance établie lors de l alignement des séquences. Ecart quadratique moyen est le rms
114 Superposer = comparer du 3D Nombreux sites MSD permet de sélectionner une partie de la structure à superposer MATRAS permet la même chose, et fournit une image Yakusa Peu d outils pour superposer un grand nombre de structures (Plus de 10): MUSTANG (pas en ligne)
115
116
117
118 EBI-MSD Schéma d un alignement structural multiple. Les flèches dénotent les SSE alignés par paires. Motifs A & B identiques en géométrie, mais connectiviés différentes. MSD gère connectivité entre les structures secondaires. Krissinel (2004) Acta Cryst D60:2256
119 EBI-MSD Fonction Q de qualité d accord entre deux structures rmsd entre les deux structures, nombre de résidus alignés (Nalign) entre les deux séquences de longueur N1 et N2 R = paramètre empirique choisi à la valeur de 3 Å Q = 1 pour structures identiques (N1=N2=Nalign) ; décroit vers zéro quand divergence augmente Compromis entre rms faible et maximum de résidus alignés Krissinel (2004) Acta Cryst D60:2256
120
121 SISYPHUS
122 SISYPHUS
123
124 Acessibilité au solvant Une sonde roule au contact des rayons de van der Waals des atomes de la protéine: elle décrit ainsi la surface moléculaire Le lieu du centre de la sphère sonde est la surface accessible au solvant
125 Accessibilité au solvant
126 1utg Monomère
127 2utg Dimère
128 Cavités dans les protéines Prot Sci (1994) 3:1224
129 Attribution SS2
130 Attribution structures secondaires A partir du fichier PDB; les seuls angles dièdres insuffisants DSSP calcule les liaisons H possibles. Si liaisons tous les (i+3), (i+4) ou (i+5) alors hélice. Si liaisons entre les atomes NiH-Oj et Oi-Nj+2 alors brins parallèles. Si liaisons entre les atomes Oi-Nj et Ni-Oj, alors brins antiparallèles. DSSP attribue une structure secondaire si 4 résidus successifs ont même attribution. DSSP attribue les tours.
131 DSSP Liaison H dans l eau Energie de la liaison H en fonction de l angle HNO et de la distance NO Distance canonique DA = 2.9 Å (D donneur; A accepteur) Angle DHA canonique 180
132 DSSP
133 STRIDE Voisin de DSSP Utilise les liaisons hydrogènes et les angles dièdres
134 RPBS
135 PSEA Utilise les distances entre carbones alpha : d2(i-1,i+2), d3 (i-1,i+3) et d4 (i,i+4) Utilise les pseudo angles de valence τ entre (i-1,i) et (i,i+1) Utilise les pseudo angles dièdres α (i- 1,i,i+1,i+2) Comparaison à des valeurs canoniques Se contente des carbones alpha
136 P-SEA Paramètres d assignation des structures secondaires Paramètre Hélice α Brin β angle τ ( ) 89± ±14 dièdre α ( ) 50± ±45 distance d3 (Å) 5,3 ±0,5 9,9 ±0,9 distance d4 (Å) 6,4 ±0,6 12,4 ±1,2
137 Fiabilité des attributions Banque de chaînes de séquences identiques (au moins des paires) Attribution des structures secondaires sur ces chaînes Peu de désaccords a/b Mésattributions ac ou bc essentiellement localisées aux extrémités des structures secondaires
138 Mésattributions DSSP Nter N+2 N+4 N+6 N+8 N+10 C-10 C-8 C-6 C-4 C-2 Cter Position of disassignments PSEA 0 Nter N+2 N+4 N+6 N+8 N+10 C-10 C-8 C-6 C-4 C-2 Cter Position of disassignments Localisation des mésattributions dans l ensemble des structures secondaires régulières Localisation majoritaire aux extrémités Deux programmes DSSP et PSEA
139 (4) (1) (3) (2) 1) 6AA alpha 2) 4 AA beta 3) 8 AA alpha 4) brin décalé Chaîne A Chaîne B 4sbv Deux chaînes identiques à 100% Superposition des carbones alpha 0,61 Å rms hélice = 0.26 Å Hélice
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