Analyses de protéines dans la levure

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1 Analyses de protéines dans la levure Romain Laverrière, Noé Mage, Elias Laudato, Samuel Joseph Introduction Le but de ce travail pratique est la détermination de la concentration d une sorte de protéine, à savoir l héxokinase, produite par deux souches de cellules de levure. Le modèle d analyse est porté sur la purification des protéines par séparation des diverses molécules contenues dans la population analyte. Ainsi, l utilisation des diverses propriétés constitutionnelles permet par exemple de solubiliser certaines molécules et/ou d en précipiter certaines. La quantité relative des protéines isolées est ensuite déterminée par électrophorèse en utilisant la propriété de ségrégation propre à chaque type de molécule (selon la taille ainsi que lié à un complexe d anticorps/anti- anticorps) induit par un courant électrique. L analyse des résultats obtenus est effectuée par comparaison de l intensité des signaux entre standard et souche étudiée.. Méthodologie Extraction des protéines de levure Le principe de l extraction utilisée est séparé en deux étapes. La première étape consiste à détruire les parois cellulaires par une méthode «physique» grâce à des billes en verre et une agitation, une solution de TAE est ajoutée à la souche afin de protéger les protéines (provenant des cellules de levure) des éventuelles protéases possible dans le milieu. La seconde étape consiste à précipiter les protéines en ajoutant une solution de TCA (agent de précipitation de protéines). Détermination de la concentration des protéines Afin de déterminer la concentration des protéines dans les souches, la préparation d une solution standard est nécessaire. En effet, les valeurs obtenues par analyse spectrophotométrique, il est possible de déterminer la concentration totale en protéine recherchée. La standardisation est effectuée à partir d une solution de BSA. SDS- PAGE La différenciation des protéines est effectuée par électrophorèse. L electrophorèse est une technique de séparation par migration spécifique des 1

2 molécules chargées par induction électrique. En effet, en induisant un courant, les molécules sont ionisées et se séparent dans un premier gel de telle manière à migrer uniformément dans un gel. Le premier gel (stacking gel) de ph bas est préparé afin de séparer les différentes charges, par création d un «vide» ionique, permettant l agglomération des différentes molécules chargée en couche uniforme. Le deuxième gel (séparating gel) de ph élevé est ensuite préparé avec une concentration en acrylamide permettant de séparer les protéines selon leurs tailles. Plus la concentration en acrylamide est élevée, moins les grandes protéines migreront. Western Blotting LeWestern Blotting est une méthode pour révéler certaines protéines spécifiques contenues dans le gel, avec des anticorps, sur une membrane de nitrocellulose. L ajout d un premier anticorps (anticorps primaire) va se lier spécifiquement à la protéine hexokinase et associe un marquage au rouge de Ponceau permettant de situer le standard. Le deuxième anticorps (secondaire, anti- rabbit IgG- HRP) est quant à lui spécifique au premier anticorps ainsi que chimioluminescent et permet par photographie au rayon X de révéler l activité de l HRP. Cette activité correspond aux quantités relatives en complexe hexokinase- anticorps et donc en protéine hexokinase. Durant ce travail pratique, les étapes décrites ci- dessus ainsi que le protocole n ont pas été modifié. Résultats Préparation des extraits Souche OD 600 Vol équivalent à 10 OD 600 ml A B Tableau 1, valeur d OD600 et volume nécessaire pour 10 OD600 On remarque que la souche B est moins concentrée que la souche A du fait de son OD600 nettement inférieur. 2

3 Méthode de Bradford : BSA Standart Sample A Sample B A A Ecart type Moyenne A [BSA] μg/ml [prot] μg/ml [prot] originale μg/ml [prot] moyenne mg /ml Valeur corrigée Valeur corrigée [prot] moyenne mg /ml Tableau 2, méthode de Bradford A partir des mesures d absorbance effectuées pour le BSA, nous avons pu étalonner le spectromètre afin de corréler l absorbance à la concentration en protéine et de calculer celle- ci pour les échantillons A et B. Etalonnage [BSA] μg/ml y = x R² = Moyenne de l'absorbance Graphique 1, étalonnage du spectromètre en fonction de la concentration Les valeurs de concentration calculée pour les mesures 7 et 11 sont aberrantes et ont été exclues pour le calcul de la concentration moyenne en protéine (valeur corrigé). 3

4 Coloration au Ponceau du Western blotting kda Image 1, Western blotting coloré au ponceau Les colonnes 1 à 4 correspondent a l extrait de levure A contenant respectivement 1, 2, 4 et 8 μg de protéines, la colonne 5 contenant les pellets A. Les colonnes 6 à 9 sont préparée de la même manière avec l extrait de levure B. La colonne 11 correspond au standard de poids moléculaire et les colonnes 12 à 15 sont des hexokinases purifiée de respectivement 12.5, 25, 50 et 100 ng. La marque rouge du standard de poids moléculaire correspond à une masse de 75 kda. De cette manière, il est possible par la suite de trouver la bande correspondante sur la radiographie par superposition des images. Détection au rayons X Image 2, film autoradiographie au rayon X L image 2 est développée à partir du même gel d électrophorèse que pour l image 1 et donc la distribution des colonnes est la même. 4

5 Contrairement à l image 1, l image 2 ne présente aucune migration pour l échantillon B. On peut aussi remarquer la saturation en complexe anticorps- protéines des colonnes 3, 4 et 15 de par la présence de tâches blanches. La colonne 2 (2 μg) est celle qui contient la concentration en protéine la plus efficace pour la révélation aux rayons X. La colonne d hexokinase purifiée dont la migration correspond à la colonne 2 est la colonne 14, avec une valeur de 50 ng d hexokinase. Détermination de la concentration en hexokinase Souche A : D après le tableau 2, 2.86 mg de protéine sont présente par ml d extrait de protéine. On a utilisé 10 OD (1.2 *10 8 cellules par ml) ce qui signifie qu il y a 1.822*10-8 mg de protéine par cellule. D après la détection au rayon X (image 2), 50 ng d hexokinase est contenue dans 2 μg de protéines. Ceci correspond à un rapport massique de 0.25 % d hexokinase par protéines. La concentration d hexokinase par cellule est donc de 4.55*10-10 mg/cellule. Souche B : D après l image 2, aucune hexokinases ne sont présentes dans la souche B. La concentration en protéine par cellule est déterminée à partir du tableau 2, en sachant que 10 OD ont été utilisé. La concentration est de 8.4*10-9 mg de protéine par cellule. Discussion Le but de cette expérience est de déterminer la concentration en protéine héxokinase présente dans nos deux levures. Les résultats obtenus sont suffisamment clairs et nous permettent donc de quantifier l héxokinase présente dans la souche A, et de caractériser la souche B comme étant déficiente en héxokinase. Ainsi la souche A contient 4.55*10-10 mg/cellule d hexokinase, ce qui représente 0.25 % (w/w) des protéines. La souche B, elle, n en contient pas, elle est donc déficiente en cette protéine. Si l expérience devait être reproduite, les résultats obtenus (image 2) montrent que la concentration utile est comprise entre 1 et 3 μg de protéines. En effet, pour des quantités supérieurs, des tâches blanches apparaissent et témoignent d une saturation en signal. Hormis ce détail, les techniques utilisées ont été tout à fait adéquates afin de répondre aux questions posées dans ce TP. 5

6 «Nous attestons que dans ce texte toute affirmation qui n est pas le fruit de notre réflexion personnelle est attribuée à sa source et que tout passage recopié d une autre source est en outre placé entre guillemets.» Romain Laverrière Noé Mage Elias Laudato Samuel Joseph Bibliographie - Protocole de travaux pratiques de Biochimie pour 2 ème année (2012) 6

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