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2 PARTIE BIO-Cell

3 Fiches de Biologie Cellulaire (ou Ce Qu'il Faut Savoir Pour Les ED En Plus De Ses Cours...) I Méthodes d'étude des protéines et des cellules Le poids moléculaire (PM) des protéines Le PM s'exprime en kilo Daltons (kda). Le PM théorique est le PM calculé à partir du nombre d'acides aminés de la protéine (voir infra) déduit à partir de l'arnm ou de l'adnc (ADN complémentaire ou brin anti-sens). C'est le PM de la protéine avant les modifications post-traductionnelles éventuelles. Par ex : la protéine A a un PM théorique déduit d'après la séquence de son ADNc (ou de son ARNm) = 41 kda Le PM après purification à partir des cellules est le PM après les modifications posttraductionelles éventuelles. C'est le PM de la protéine in vivo N.B. : in vivo = dans les conditions normales de la vie, à ne pas confondre avec in vitro = dans des méthodes expérimentales de laboratoire sur des supports autres que l'organisme entier (ex : tube à essai, cultures cellulaires) La purification est donc l'extraction de la protéine telle qu'elle se présente dans la cellule dans les conditions physiologiques. Exemple : La protéine A, de PM théorique 41 kda, a un PM après purification de 61 kda. Le PM total des modifications post-traductionnelles (ponts disulfure, glycosylations, acylations, phosphorylations...) est donc de = 20 kda. Le nombre de résidus d'acides aminés et la longueur de l'arnm Le nombre d'acides aminés de la protéine est extrait de la séquence de son ARNm ou de celle de son ADNc (ADN complémentaire). Pour connaître la longueur (en nucléotides) de la région codante de l'arnm de la protéine, on multiplie la longueur (en acides aminés) de la protéine par 3 puisqu'un acide aminé est toujours codé par 3 nucléotides. Par exemple, ici : longueur de la protéine = 753 acides aminés longueur de la région codante de son ARNm = 753 x 3 = nucléotides

4 Cette technique ne permet que de connaître la taille de la région codante de l'arnm (c'està-dire la partie de l'adn qui sera traduite en acides aminés) car, sans informations supplémentaires, on ne peut pas connaître la longueur des introns excisés et donc la longueur totale de l'arnm de la protéine. Pour connaître la longueur de la région non-codante de l'arnm (partie non-traduite en acides aminés), il faut connaître la taille de l'arnm total. On soustrait alors la taille de la région codante à la longueur totale de l'arnm. Par exemple, ici, si la longueur de l'arnm total est de 4,4 kbases (4 400 nucléotides) : région non-codante = = nucléotides PIEGE A EVITER : ne surtout pas confondre nucléotides (maillons d'un acide nucléique comme ADN et ARN) et acides aminés (maillons des protéines)!!! L'utilisation des anticorps Un anti-corps reconnaît spécifiquement un seul substrat ; ce substrat peut être une protéine (le plus souvent) mais aussi un lipide, un glucide, un acide nucléique... Pour chaque protéine détectée lors d'une expérience, il faut donc à chaque fois un anticorps spécifique de cette protéine. En immuno(cyto-histo)chimie, les anticorps sont généralement couplés à des marqueurs (fluorochrome ou élément radioactif) pour faciliter leur visualisation : si l'anticorps a bien fixé sa cible, il active le marqueur, ce qui est mis en évidence par une intensification du signal sur le graphe (généralement un épaississment des traits/points). Lorsqu'un anticorps doit se fixer sur le domaine cytosolique d'une protéine, il est indispensable de perméabiliser la membrane plasmique des cellules! Car les anticorps ne peuvent traverser la membrane plasmique in vivo. Le corollaire de ceci est que si un anticorps détecte une protéine et que le domaine de détection de l'anticorps sur la protéine est cytosolique, c'est que les membranes ont été au préalable perméabilisées. Une expérience d'immunodétection peut aussi faire intervenir des anticorps non-immun. Ceux-ci, utilisés lors d'expériences témoins, ne sont spécifiques d'aucune molécule : leur reconnaissance est non spécifique. De ce fait, ils se fixent de manière aléatoire sur les supports, que ceux-ci soient des supports artificiels (plastique...) ou biologiques (lames basales, membranes cellulaires...). L'expérience témoin mettant en jeu de tels anticorps permet de vérifier que les anticorps non-immuns ne se fixent pas préférentiellement à la cible des anticorps immuns : sinon, comment faire la différence entre ce qui est reconnu par les anticorps non-immuns et ce qui est reconnu par les anticorps immuns? Cette notion de témoin n'est pas spécifique des anticorps : toute expérience doit utiliser une séquence témoin, que celle-ci utilise un anticorps non-immun, une protéine lambda, de l'eau... Voir aussi : Une application des cultures cellulaires : la fabrication des anticorps monoclonaux (livre p. 89, Chapitre 3)

5 La transfection Cette technique consiste à introduire dans une cellule un vecteur (notamment les plasmides) qui est un fragment d'adn comportant un gène. Ce fragment d'adn est ensuite exprimé dans la cellule hôte : il y a transcription en ARNm puis traduction en protéine. Voir aussi : La biologie et la génétique moléculaires, Les applications (livre p.83, Chapitre 3) Lors des expériences, on réalise toujours au moins une expérience témoin servant de référence aux autres tests. Cette expérience témoin, selon sa nature mettra en jeu soit un anticorps dit non-immun (dans les expériences d'immuncytochimie) soit un plasmide dit «vide» (dans les expériences de transfection). Voir aussi : L'interprétation des données d'une expérience nécessite la comparaison avec une (des) expérience(s) témoin(s) (livre p. 93, Chapitre 3) II Analyse des protéines Déterminer si la protéine est membranaire ou soluble (luminale, extracellulaire ou cytosolique) Les protéines cytosoliques n'ont pas de peptide signal. Le peptide signal (schéma cidessous) est un enchaînement d'environ 20 acides aminés hydrophobes (en noir sur les schémas) à l'extrémité N-terminale des protéines synthétisées dans le RE. Si la protéine possède ce peptide signal, c'est qu'elle est passée par le réticulum endoplasmique au cours de sa synthèse. Elle peut donc avoir 3 destinations : la membrane d'enveloppe ou la lumière d'organites intracellulaire (ex : RE, Golgi) la membrane plasmique le milieu extracellulaire Le petide signal (dont le premier acide aminé est toujours la méthionine ou Met chez les Eucaryotes) est toujours clivé : ses 20 acides aminés ne doivent pas compter dans le nombre de résidus de la protéine in vivo. Le peptide signal pèse environ 3kDa (ne pas le savoir par coeur). Ex : le nombre théorique de résidus de la protéine = donc le nombre de résidus in vivo = 1 221

6 Les protéines cytosoliques n'ont pas de domaine transmembranaires. Seules les protéines transmembranaires ou insérées en épingle à cheveux dans une membrane ont un ou plusieurs domaines transmembranaires. Le domaine transmembranaire est hydrophobe. Les domaines transmembranaires (schéma ci-dessous) sont constitués d'une vingtaine d'acides aminés hydrophobes organisés presque toujours en hélice alpha. Déterminer les domaines extracellulaire(s) (ou luminaux) et cytosolique(s) des protéines membranaires On peut le faire de plusieurs façons (à connaître par coeur!!!) : les N-glycosylations concernent exclusivement le domaine extracellulaire ou luminal PIEGE A EVITER : les O-glycosylations peuvent concerner aussi bien les domaines cytosoliques que les domaines extracellulaires (luminaux) des protéines! (les protéines cytosoliques ne peuvent donc être que O-glycosylées) les phosphorylations ne concernent que les domaines cytosoliques les domaines de liaison aux protéines de la MEC (RGD(S) pour la fibronectine par ex) se trouvent sur le domaine extracellulaire les ponts disulfures concernent uniquement le domaine extracellulaire donc... les domaines Ig fonctionnels se trouvent toujours sur le versant extracellulaire l'extrémité N-terminale des RCPG et des immunoglobulines est située dans le domaine extracellulaire l'acylation des protéines concerne leur domaine cytosolique Le nucléoplasme est identifié comme un équivalent au cytosol. Les caractéristiques des protéines concernant le cytosol (en termes de glycosylations, phosphorylations etc) sont identiques dans le nucléoplasme. Par ex : la N-glycosylation est aussi interdite dans le nucléoplasme, mais les phosphorylations y sont possibles. La glycosylation des protéines Pour être glycosylée, une protéine doit remplir 2 critères : posséder un ou plusieurs sites consensus (ou putatifs) de N-, O- ou C-glycosylation ces sites doivent être extracellulaires (et/ou intracellulaire pour la O-glycosylation) Si la protéine remplit ces 2 critères et que le PM après purification est différent du PM après déglycosylation (par des glycosidases) ou du PM théorique, c'est que la protéine est glycosylée. Pour calculer le poids total des arborisations sucrées, on soustrait le PM théorique du PM après purification : PM après purification PM théorique

7 PIEGE A EVITER : il ne faut pas compter le peptide signal dans le PM théorique pour le calcul cidessus! L'énoncé peut comporter le PM théorique avec le peptide signal (noté PM théorique résidus [1-XXX]) et le PM théorique sans le peptide signal (noté PM théorique résidus [21-XXX]) : c'est le PM théorique sans le peptide signal qu'il faut utiliser. Si seul le PM théorique avec peptide signal est donné, il faut lui enlever 3kDa avant de calculer le poids de l'arborisation sucrée. Si la protéine n'a pas de peptide signal dans l'énoncé, le calcul prend en compte le PM théorique donné dans l'énoncé. Ex : une protéine transmembranaire avec : PM théorique résidus [1-1050] = 333 kda PM après purification à partir de cellules = 440 kda PM du peptide signal = 3 kda donc : poids total arborisation sucrée = = 110 kda Pour calculer le poids moyen de chaque arborisation sucrée, on divise le poids total de ces arborisations par le nombre de sites putatifs susceptibles d'être glycosylés (donc extracellulaires). Ex : poids moyen d'une arborisation sucrée = 110 / 11 = 10 kda Lecture des tableaux La lecture des tableaux n'est pas quelque chose de compliqué à condition de respecter certaines règles méthodologiques de bases, illustrées ici avec quelques exemples. 1. Identifier rapidement le but principal de l'expérience : souvent expliqué dans l'énoncé... mais pas toujours. 2. Identifier l'expérience témoin qui est la base à laquelle comparer tous les autres chiffres! 3. Identifier à quelle(s) ligne(s)/colonne(s) du tableau se réfère l'item et donc 4. N'utiliser que les cases nécessaires à la réponse à l'item : éviter de se disperser en cherchant la réponse dans des cases n'appartenant pas à l'intitulé de l'item! Exemples concrets : on étudie dans ce tableau l'adhésion de cellules de CPC à la MEC :

8 1. Le but principal de l'expérience est l'étude de l'adhésion des CPC à la MEC 2. L'expérience témoin est le milieu de culture sans calcium (avec l'albumine comme référence, comme un «témoin dans le témoin») Question : Les ions calcium augmentent l'adhésion des cellules CPC à la laminine : VRAI 3. et 4. L'ajout de calcium dans le milieu de culture augmente l'adhésion de 75 à 100% Question : L'anticorps anti-β1 semble empêcher le calcium d'interagir avec les protéines de la matrice extracellulaire : VRAI 3. et 4. L'ajout de l'anticorps réduit l'adhésion des cellules jusqu'au niveau d'adhésion du milieu de culture dépourvu de calcium La lecture des tableaux doit donc obligatoirement passer en premier lieu par ce schéma méthodologique et ensuite doit faire travailler votre cerveau car ce n'est que de la logique, plus ou moins associée à vos connaissances théoriques tirées du livre.

9 PARTIE Histologie

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13 PARTIE Embryo

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