INTRODUCTION À L'ENZYMOLOGIE

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1 INTRODUCTION À L'ENZYMOLOGIE Les enzymes sont des macromolécules spécialisées qui - catalysent les réactions biologiques - transforment différentes formes d'énergie. Les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques par leurs propriétés: 1 - Leur taux de réaction est plus élevé. Les enzymes ont un pouvoir catalytique de 10 6 à fois supérieur aux réactions non catalysées, et de plusieurs ordres de grandeur supérieur aux réactions catalysées par des réactifs chimiques. 2 - Les réactions enzymatiques se font dans des conditions relativement douces (ph neutre, basse température etc). 3 - Les réactions enzymatiques sont très spécifiques, à la fois pour le substrat et pour le type de réaction. La réaction est efficace à 100% et ne génère normalement pas de produits secondaires. 4 - Les réactions enzymatiques peuvent être modulées. La régulation de l'activité enzymatique peut s'effectuer de façon allostérique, par des protéines régulatrices, par une modification covalente de l'enzyme, par une activation protéolytique, par la quantité d'enzyme produite, etc. Nomenclature: Les enzymes sont classifiés selon la réaction qu'ils catalysent. Ils sont désignés par un nom commun (carboxypeptidase A), un nom systématique (peptidyl-l-amino acide hydrolase) et un numéro de classification (EC «Enzyme Commission» ). Ce numéro, qui est spécifique pour chaque enzyme, est tiré d'un tableau qui donne les 6 principales classes de réaction que les enzymes peuvent effectuer, puis les sous-classes et les sous-sous-classes. 1 = oxydoréductase Réaction oxydation - réduction 2 = transférase Transfère des groupements fonctionnels 3 = hydrolase Réactions hydrolytiques 4 = lyase Réaction d élimination pour former des liaisons doubles 5 = isomérase Isomérisation 6 = ligase Formation des liaisons avec hydrolyse ATP donc, la carboxypeptidase porte le numéro de classe 3 (hydrolase), la sous-classe 4 (lien peptidique), la sous-sous-classe 17 (métallo-carboxypeptidase) et 1 (numéro de l'enzyme dans cette série). BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 1/9

2 Spécificité pour le substrat. Les interactions par lesquelles les substrats et autres molécules se lient à l'enzyme sont les mêmes interactions qui dictent la conformation de la protéine elle-même. Tous les deux cas impliqueront des interactions van der Waal, électrostatiques, ponts hydrogènes, et hydrophobiques. Le substrat se fixe au site actif de l'enzyme. Le site actif est défini à la fois comme le site de fixation du substrat et le site catalytique. C'est donc un endroit asymétrique, à la surface de la molécule, qui fixe le substrat et qui contient les acides aminés nécessaires (ou groupes catalytiques) pour faire ou couper un lien. La conformation et la composition chimique du site actif déterminent alors la spécificité de l'enzyme voir figure d un complexe enzyme-substrat montrant à la fois les complémentarités géométrique et physique entre enzyme et substrat. Les groupes hydrophobiques sont symbolisés par un h dans un cercle brun et les lignes en pointillés figurent les liaisons hydrogènes. On peut déterminer 5 caractéristiques du site actif: 1 - Le site actif est une région restreinte par rapport à la protéine totale 2 - Le site actif est une région tridimensionnelle bâti à partir d'acides aminés qui proviennent de différentes régions de la chaîne polypeptidique. 3 - Le substrat se fixe au site actif par des interactions faibles 4 - Les études cristallographiques des enzymes indiquent que le site actif est préformé, c'est-à-dire qu'il existe à la surface des enzymes (hypothèse clé serrure), même en absence du substrat. Cependant il est quelque peu flexible et s'ajuste après fixation du substrat, selon l'hypothèse de l'induction de complémentarité ("induced fit"). 5 - La spécificité de l'association enzyme-substrat dépend de l'arrangement précis des atomes au site actif. BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 2/9

3 Co-facteur. Plusieurs enzymes ont besoin de co-facteurs pour agir. Ces co-facteurs peuvent être des ions (Fe 2+, Mg 2+, Zn 2+, etc), des co-enzymes ou encore les deux à la fois. Les co-enzymes sont des molécules organiques, souvent des vitamines, qui servent de transporteurs de groupes fonctionnels ou d'électrons voir structure de NAD(P) +. Les ions, par contre, peuvent agir au site catalytique, servir de site de liaison au substrat ou encore d'agents qui stabilisent la forme active de l'enzyme. La terme l'holoenzyme décrit le complexe actif d'enzyme - co-facteur et l'apoenzyme correspond à l'enzyme sans co-facteur et qui souvent ne possède pas d'activité. TAUX DE CATALYSE DES RÉACTIONS ENZYMATIQUES Les enzymes sont des catalyseurs qui sont soumis aux lois de la thermodynamique. Les lois de la thermodynamique nous permettent de déterminer si une réaction peut se faire spontanément ou non. La cinétique enzymatique nous permet de calculer le taux de catalyse, et comment ce taux peut être changé en réponse à différentes conditions physiologiques et/ou pathologiques. La cinétique enzymatique permet de découvrir - l'affinité d'un substrat ou d'un inhibiteur pour un enzyme - le taux de catalyse maximale - l'efficacité enzymatique - le mécanisme d'action des enzymes - les variations de l'efficacité de l'enzyme dans différentes maladies - la régulation des voies métaboliques - le quantité d'enzyme présent dans un tissu Cinétique chimique La cinétique enzymatique est une sous discipline de la cinétique chimique et par conséquence possède et utilise le même formalisme. Ce formalisme dépend des notions suivantes: 4 Réactions élémentaires Une réaction de stoechiométrie A P peut passer à travers une séquence de réactions élémentaires de type A I 1 I 2 P. La caractérisation des réactions élémentaires décrivant la réaction totale constitue la description mécanistique. BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 3/9

4 À température constante, les vitesses des réactions élémentaires varient avec la concentration de façon simple. Mettons aa + bb zz P La vitesse de ce processus est proportionnelle à la fréquence à laquelle les molécules réactives entrent en collision et qui est représentée par les produits des concentrations des réactifs; donc vitesse = k[a] a [B] b.... [Z] z où k est une constante de proportionnalité et est identifiée comme constante de vitesse. L'ordre de la réaction est défini par (a + b z), la somme des exposants. La réaction de type A P représente une réaction de premier ordre ou unimoléculaire, 2A P ou A + B P représentent des réactions de deuxième ordre ou bimoléculaire. Les réactions termoléculaire sont plutôt rares et de plus haute ordre inconnue en biochimie. Expérimentalement en mesurant [A] ou [P] en fonction de temps (vitesse v), il est possible de déterminer l'ordre de la réaction; par ex. pour une réaction de premier ordre, on a la vitesse expérimentale = - [A]/ t = [P]/ t. Pour une réaction de premier ordre v = - d[a]/dt = k 1 [A]; si la réaction est bimoléculaire de type A + B P on obtient v = - d[a]/dt = - d[b]/dt = k 2 [A][B] À noter que les constantes de vitesse possèdent des unités différentes selon l'ordre de la réaction. Puisque la vitesse s'exprime en M.s -1, les unités de k 1 sont s -1 tandis que celle de k 2 devient M -1 s -1. L'ordre de la réaction peut être ensuite déterminée en comparant l'évolution des [ ] en fonction du temps et leur comparaison avec ln [A 0 ] les équations décrivant les réactions de chaque ordre. Intégration de l'équation de 1 er ordre, on obtient pente = -k 1 ln [A] ln [A] = ln [A] 0 - k 1 t où [A] 0 représente [A] à temps t = 0 donc [ 0 1 A] = [ A ] e k t - courbe demi-log Temps Quand [A] = [A] 0 /2, ln {([A] 0 /2) / [A] 0 } = - k 1 t 1/2 donc t 1/2 = ln 2 /k 1 = 0.693/k 1 montrant que la demi-vie, t 1/2, d'une réaction unimoléculaire est indépendant de la concentration initiale. BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 4/9

5 Intégration de l'équation de deuxième ordre de type 2A P, on obtient la relation 1 / [A] = 1 / [A] 0 + k 2 t. Quand [A] = [A] 0 /2, pour une réaction deuxième ordre, la demi-vie t 1/2 = 1 / k 2 [A] 0 dépend de la concentration initiale. Ceci est caractéristique de n'importe quel réaction bimoléculaire. Figure récapitulant la notion de la vitesse et de l ordre de la réaction. BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 5/9

6 4 L'état de transition. Les lois de la thermodynamique expliquent qu'une réaction puisse se faire spontanément. Nous pouvons nous demander maintenant pourquoi une réaction possible peut prendre beaucoup de temps à se faire et comment les enzymes accélèrent le taux de réaction. Les réactions enzymatiques obéissent aux mêmes lois chimiques que les réactions correspondantes sans enzyme. Pour faire un lien chimique entre deux molécules, celles-ci doivent d'abord se rencontrer et se cogner entre elles. Ces collisions doivent de plus se faire dans la bonne orientation, de façon à aligner les groupes réactifs. Comme elles se rapprochent, les molécules ont tendance à se repousser et s'éloigner. Cependant, si les molécules acquièrent suffisamment d'énergie, elles peuvent se rapprocher suffisamment et atteindre un point (l'état de transition) où la probabilité de se séparer ou de former un nouveau lien est égale. L'énergie nécessaire pour amener une molécule à l'état de transition est l'énergie d'activation. L'état de transition est l'endroit où l'énergie de la molécule est la plus élevée. Voir diagramme de l état de transition de la conversion de chlorométhane en méthanol. Plus l'énergie d'activation est élevée, plus la probabilité qu'une molécule atteigne l'état de transition est faible. L énergie thermique ambiante est la source de l énergie d activation. La figure montre la relation entre les nombres de molécules avec l énergie, E, et la température où T 3 > T 2 > T 1 (la région dessous chaque courbe représente le nombre total de molécules). Au fur et à mesure que T augmente, plus de molécules auront atteint l énergie nécessaire, G, afin de surmonter le barrière d activation. BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 6/9

7 4 Thermodynamique de l'état transitionnel Considèrons le schéma réactionnel pour une réaction bimoléculaire qui passe par l'état transitionnel K k' A + B X P + Q où X représente le complexe activé. La vitesse de cette réaction est v = d[p]/dt = k 2 [A][B] = k' [X ] et les constantes étant défini comme ci haut. L'approximation clé de la théorie de l'état transitionnel est que le complexe activé est en équilibre rapide avec le réactif, par conséquence, il est possible d écrire K = [X ] / [A][B] où K est une constante d'équilibre. Par le formalisme thermodynamique, K s exprime en fonction l'énergie libre du complexe activé : soit G = - RT ln K. Donc la vitesse devient d[p]/dt = k' e - G / RT [A][B]. L'importance de cette relation est que la vitesse de la réaction dépend : 1) de la concentration de A et B et 2) varie de façon exponentielle avec G. Plus grande la différence en énergie libre entre l'état de transition et les réactifs, moins stable l'état de transition et plus lente la réaction. 4 Évaluation de k' (Développement peu rigoureux) Mettons k' = kv où v représente la fréquence vibrationnelle d'une liaison dans le complexe activé qui décompose en produits et k est défini comme coefficient de transmission qui représente la probabilité que le complexe activé décompose en produits. Pour la plupart des réactions k varie entre 0.5 et 1. Selon la loi de Planck, la fréquence vibrationnelle d'un oscillateur qui possède énergie, ε, est définie par ε = hv où h est la constante de Planck. L'énergie de cet oscillateur est ε = k B T où k B - constante de Boltzmann et k B T - l'énergie thermique ambiante. Donc BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 7/9

8 k' = kk B T / h et si on assume k = 1 on obtient k k G B RT 2 = e. h T Cette équation démontre que la vitesse d une réaction décroît au fur et à mesure que l'énergie libre d'activation, G, augmente. 4 Réactions à multi étapes Pour une réaction de type A I P où I est un intermédiaire de la réaction, il y a un complexe actif par étape élémentaire réactionnelle. Si une des étapes est très lente, cette étape agit comme embouteillage au point de vue de la réaction globale et la vitesse de cette réaction élémentaire détermine la vitesse globale. Diagramme montrant le trajet réactionnel pour une réaction à deux étapes. 4 Catalyse décroît G Si un catalyseur réduit le barrière d'activation par 5.71 kj.mol -1, la vitesse de la réaction augmente par un facteur 10. Ceci représente en énergie moins que la moitié d'énergie libre d'un pont hydrogène. Une accélération de vitesse par un facteur 10 6 correspond à une réduction par kj.mol -1 - moins que l'énergie contenue dans un lien chimique. Il faut noter que la barrière cinétique est réduite de la même valeur dans les deux directions. Par conséquence un catalyseur ne change pas l'équilibre de la réaction. BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 8/9

9 Voir exemple récapitulatif : l hydrolyse d un ester par l imidazole Dans le cas des enzymes, ils accélèrent les réactions chimiques parce qu'ils abaissent l'énergie d'activation nécessaire pour amener une molécule à l'état de transition. Ceci se produit parce que le complexe enzyme-substrat est plus stable et permet de placer le substrat dans la bonne orientation et sous une forme "distordue" qui correspond à l'état de transition. L'enzyme contribue donc à stabiliser l'état de transition et du même coup à abaisser l'énergie de transition. BCM 1502 Introduction à l Enzymologie Page 9/9

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