COURS DE BIOLOGIE CELLULAIRE
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- Fabienne Larochelle
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1 UNIVERSITE DU SUD ANNEE UNIVERSITAIRE FACULTE DE MEDECINE DE SFAX Laboratoire d'histologie 1 ère ANNEE MEDECINE COURS DE BIOLOGIE CELLULAIRE LE CYTOSQUELETTE Prréparré parr :: Prr.. Ag Ammarr--Keskes Leila
2 PLAN DU COURS I. INTRODUCTION-GENERALITES II. III. LES MICROTUBULES A. Structure B. Propriétés C. Rôles de microtubules D. Structures pluritubulaires 1. Le centre cellulaire ou centrosome 2. Les cils et les flagelles 3. Le corpuscule basal LES MICROFILAMENTS D'ACTINE A. Structure et propriétés B. Modes d'organisation et rôles 1. Le cortex cellulaire 2. L'appareil contractile IV. LES FILAMENTS INTERMEDIAIRES
3 I. INTRODUCTION-GENERALITES - Le cytosquelette est l ensemble des polymères protéiques fibreux qui forment dans la cellule les microfilaments, les filaments intermédiaires et les microtubules ainsi que les protéines accessoires qui leur sont associées. - Les polymères protéiques sont formés à partir d unités monomériques qui sont soit des protéines globulaires (microfilaments d actine et microtubules), soit des protéines fibreuses (filaments intermédiaires). - Les éléments du cytosquelette sont répartis essentiellement dans le cytosol où ils sont synthétisés, dans le nucléoplasme qui comporte une famille spécifique de filaments intermédiaires (les laminines) et enfin à la périphérie de la cellule, où ils forment le cortex cellulaire. - Le cytosquelette est le siège de remaniements permanents à type de polymérisation-dépolymérisation, phosphorylation-déphosphorylation. De ce fait, les constituants du cytosquelette existent dans les cellules sous trois états différents en équilibre les uns avec les autres : des monomères libres, des polymères instables et des polymères stabilisés. - Les polymères stabilisés jouent le rôle d un véritable squelette cellulaire : ils déterminent la forme de la cellule, la forme des différentiations membranaires (microvillosités, cils, flagelles). Ils sont également responsables avec les polymères instables des mouvements cellulaires, exemples : * la contraction musculaire * la migration cellulaire pendant la vie embryonnaire * le déplacement des organites dans le cytosol * et les mouvements de la membrane cellulaire (endocytose, exocytose, pseudopodes...).
4 II. LES MICROTUBULES A-- Strruucct tuurree : Ce sont des tubes creux de 25 nm d épaisseur, formés par la polymérisation d une protéine globulaire, la tubuline (figure 1). Figure 1 : Microtubules en microscopie électronique Il existe deux types de tubuline, α et β qui s associent en dimères (hétérodimères). Les dimères de tubuline polymèrisent pour constituer un protofilament. Les protofilaments s assemblent pour donner un microtubule (13 protofilaments par microtubule). Dans le microtubule, les molécules de tubuline α et β de deux protofilaments voisins sont décalés d une unité ce qui est responsable de leur disposition hélicoïdale (figure 2). Figure 2 : Formation des microtubules à partir des monomères de tubulines
5 Les polymères de tubulines sont associés à d autres protéines, les MAP (Microtubules Associated Proteins) comme la dynéine, la nexine, les kinésines... Les unes interviennent dans la stabilisation des MT (MAP2), les autres dans le transport orienté de vésicules et des organites le long des MT (figure 3). Figure 3 : Microtubules et protéines associées. B-- Prroprri iéttés :: - Les microtubules cytosoliques sont des polymères dynamiques et instables. Leur demi-vie est de quelques minutes dans des cellules en culture. - Ce sont des structures polarisées, présentant simultanément à leurs deux extrémités une polymérisation et une dépolymérisation. - La polymérisation est plus rapide à l extrémité «+». L allongement du microtubule y est donc plus rapide. - La polymérisation des tubulines est couplée à la phosphorylation du GDP en GTP. Dans le microtubule, les polymères de tubulines sont donc liés aux molécules de GTP.
6 - La dépolymérisation du microtubule est couplée à l hydrolyse du GTP en GDP. Cette hydrolyse s accompagne du détachement des monomères α et β (figure 4).. Figure 4 : Polymérisation et dépolymérisation des microtubules - De nombreuses substances utilisées en thérapeutique perturbent la polymérisation ou la dépolymérisation des microtubules : * la colchicine (alcaloïde extrait des plantes) se fixe sur la tubuline libre, non polymérisée et empêche la formation de polymères. * la vinblastine exerce le même effet. * le taxol exerce l effet contraire : il stabilise les MT et empêche leur dépolymérisation. C-- Rôôl leess ddeess miccrroot tuubbuul leess - Les microtubules participent au maintien de la forme cellulaire. - Ils interviennent également dans des phénomènes moteurs : * déplacement des cellules pourvues de flagelles * déplacement du milieu liquidien au contact du pôle apical des cellules ciliées (bronches) * déplacement des vésicules et des organites * migration des chromosomes au cours de la mitose.
7 D-- LLeess sst trruucct tuurreess ppl luurri ituubbuul laai irreess 1- Le centre cellulaire ou centrosome Il est constitué de deux centrioles, disposés près du noyau perpendiculairement l un à l autre et ils sont entourés par une matrice de MAP. Chaque centriole est constitué par 9 triplets de microtubules (figure 5). Figure 5 : Ultrastructure du centriole Le microtubule le plus interne de chaque triplet (A) est complet (13 protofilaments). Les microtubules distaux (B et C) sont incomplets (10 protofilaments). Le microtubule C est relié au microtubule A voisin par des liaisons transversales. Le microtubule A est relié avec le centre du centriole par des liaisons radiaires (Figure 6). Figure 6 : Centriole et protéines associées
8 Le centrosome se duplique pendant l interphase. Chaque centrosome occupe un des deux pôles de la cellule au début de la mitose et servira au cours de la mitose de centre de nucléation des microtubules du fuseau mitotique. 2- Les cils et les flagelles Ce sont des expansions de la membrane plasmique contenant un squelette organisé de microtubules et de MAP, l axonème (figure 7). Figure 7 : Structure des cils et des flagelles - L axonème est composé de :. 9 doublets de microtubules périphériques : le microtubule le plus interne (A) est complet (13 protofilaments), le microtubule externe (B) est incomplet.. 1 doublet de microtubules centraux, reliés entre eux. - L extrémité «-» de ces microtubules est située à la base du cil. L extrémité «+» au contact de la membrane plasmique, au sommet du cil ou à l extrémité du flagelle. - Le microtubule B d un doublet périphérique est relié au microtubule A du doublet voisin par une MAP (la nexine).
9 - Les microtubules centraux sont entourés par un manchon de MAP. Celui-ci est relié aux microtubule A des doublets périphériques par des MAP mal connues constituant des fibres radiaires. - Chaque microtubule A des doublets périphériques présente une MAP motrice spécifique (la dynéine). Celle-ci forme deux bras, l un interne, l autre externe (figure 8). - La dynéine est une ATPase responsable du glissement des doublets de microtubule les uns par rapport aux autres et donc des mouvements ciliaires et flagellaires. Bras de dynéine Figure 8 : Axonème et protéines associées (MAP) 3- Le corpuscule basal Le corpuscule basal a une structure comparable à celle du centriole. Il constitue le point d insertion intra-cytoplasmique du cil dans les cellules ciliées. Il est constitué de 9 triplets de microtubules. Deux de ces microtubules se prolongent dans les doublets de microtubules périphériques du cil ou du flagelle. Les 2 microtubules centraux du cil n ont pas d équivalent dans le corpuscule basal ( figure 9 ).
10 Figure 9 : Coupes transversales et longitudinales d un cil et de son corpuscule basal II. LES MICROFILAMENTS D ACTINE A-- Strruucct tuurree eet t pprroopprri iéét tééss Ce sont de fines fibres résultant de la polymérisation d une protéine globulaire, l actine G. Ils ont une épaisseur de 7 nm et sont constituées de deux chaînes de molécules globulaires enroulés en hélice (figure 10). Les microfilaments d actine sont des structures polarisées instables. La dépolymérisation nécessite l hydrolyse préalable de l ATP fixé à l actine. Figure 10 : Structure des microfilaments d actine
11 L actine est l une des protéines les plus abondantes des cellules (5% et 20% des protéines des cellules non musculaires et des cellules musculaires respectivement) Trois classes d actine sont présentes dans les cellules : - l actine α : majoritaire dans les cellules musculaires - les actines β et γ : majoritaires dans les autres types cellulaires. Plusieurs types de protéines sont associées à l actine et contrôlent la polymérisation et la dépolymérisation des microfilaments d actine ou interviennent dans leurs différentes actions : exemples :. la thymosine : bloque la polymérisation. la profiline : favorise la polymérisation. le caldesmon et la tropomyosine: stabilisent les microfilaments. la myosine : intervient avec l actine dans la contraction cellulaire. B-- Mooddeess dd oorrggaanni issaat tioonn eet t rrôôl leess ddeess miccrroof filaameennt tss dd aacct tinnee Les microfilaments d actine forment dans les cellules de nombreuses structures temporaires ou permanentes très organisées intervenant dans les fonctions de ces cellules. sont : Les principales structures formées par les microfilaments d actine a- Le cortex cellulaire : C est un réseau de microfilaments d actine situé sous la membrane plasmique à laquelle il est fixé par de nombreux points d ancrage. Ce cortex est responsable des mouvements d expansion et de rétraction cellulaire et de déplacement des cellules sur leur support (figure 11).
12 Figure 11 : Le cortex cellulaires formé par les microfilaments d actine Il intervient également dans les mouvements de la membrane plasmique pendant l exocytose et l endocytose et pendant la formation des pseudopodes dans les macrophages. Dans le globule rouge, le réseau cortical d actine forme avec une protéine particulière, la spectrine un reseau grillagé qui adhère à la membrane plasmique par des protéines transmembranaires. b- L appareil contractile * dans les cellules non musculaires, il s agit de : -l anneau contractile de la cytodiérèse à la fin de la mitose (figure 12 A et B). - les fibres de stress dans les fibroblastes en culture (figure 12D) - faisceaux contractiles des cellules épithéliales polarisées en relation étroite avec les complexes jonctionnels (figure 12C).
13 A B C D Figure 12 : Appareil contractile * dans les cellules musculaires striées et myocardiques, l appareil contractile est formé d unités morphologiques : les sarcomères qui représentent les unités de contraction musculaire. Le sarcomère résulte de l assemblage hautement organisé de l actine, de la myosine et de protéines associées (figure 13). Figure 13 : Ultrastructure du sarcomère La myosine est une molécule fibrillaire qui présente une activité ATPasique, des sites de phosphorylation et des sites de fixation sur l actine. Les molécules de myosine s organisent en un filament bipolaire de 15 nm d épaisseur. Dans le sarcomère, ces filaments sont intercalés
14 entre les filaments d actine qui sont eux même associés à la tropomyosine et à la troponine (figure 14). Figure 14 : Rapports des filaments d actine avec la myosine et les autres protéines associées dans le sarcomère L interaction des têtes globulaires et des microfilaments d actine entraîne le glissement des microfilaments d actine et la contraction musculaire. Le glissement nécessite l hydrolyse de l ATP par la myosine. * dans les cellules musculaires lisses, l appareil contractile est moins organisé. Les faisceaux contractiles d actine et de myosine sont tendus entre des points d ancrage dans la membrane plasmique et un résau central de filaments intermédiaires de desmine. c- Squelette des microvillosités L axe des microvillosités des cellules épithéliales est occupé par un faisceau régulier de microfilaments d actine (figure 15A et B). Ces microfilaments sont ancrés dans la membrane plasmique au sommet de la microvillosité. A la base de la microvillosité ils s insèrent à un réseau de spectrine. Les microfilaments sont reliés entre eux par des protéines associées (fimbrine, villine). Ils sont attachés aux faces latérales par des filaments de myosine de type I.
15 A B Figure 15 : Squelette des microvillosités III. LES FILAMENTS INTERMEDIAIRES Les filaments intermédiaires forment dans la cellule un réseau constitué par des polymères de protéines fibreuses. Ils sont présents dans le cytosol et dans le nucléoplasme. Dans le cytosol, ils forment des réseaux fibreux rigides et résistants qui s étendent de l enveloppe nucléaire jusqu'à la membrane plasmique (figure 16). Figure 16 : Réseau des filaments intermédiaires
16 Dans le nucléoplasme, il forme une réseau périphérique fixé à la face interne de l enveloppe nucléaire par des récepteurs spécifiques (figure 17). Figure 17 : Réseau nucléaire de filaments intermédiaires Les filaments intermédiaires ont un diamètre de 8 à 10 nm. Ils sont formés de protofilaments ; chaque protofilament est un assemblage d unités tétramèriques, formée chacune de 4 monomères fibreux (figure 18). Figure 18 : Formation du filament intermédiaire à partir de monomères fibreux - Les protéines entrant dans la constitution des filaments intermédiaires appartiennent à quatre familles principales de protéines (figure 19). * les lamines : formant le réseau périphérique du noyau cellulaire.
17 * la vimentine et les protéines apparentées: La vimentine est caractéristique des cellules d origine mésoblastique épithéliales et non épithéliales (mésothélium et fibroblaste). Les protéines qui lui sont apparentées sont : la desmine : caractéristique des cellules musculaires. Elle relie les myofilaments entre eux et à la membrane plasmique. Les protéines fibrillaires acides des cellules gliales (GFAP) :caractéristiques des astrocytes et des cellules de Schwann. * Les cytokératines : présentes dans toutes les cellules épithéliales. * Les neurofilaments : spécifiques des neurones. Ils forment le squelette des axones et des dendrites. Figure 19 : Les quatres familles de protéines formant les filaments intermédiaires
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