VI. Domaines protéiques
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- Clementine Bouffard
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1 Chapitre 1 Structure des protéines I. Rappels Définitions II. La Protein Data Bank (PDB) III. Angles dièdres et diagramme de ramachandran IV. Structures secondaires V. Structures supersecondaires VI. Domaines protéiques
2 Protéines > 150 résidus => une ou plusieurs unités structurales => domaines protéiques
3 Domaines protéiques = structures compactes indépendantes ou = unités de repliement autonome ou = régions structurellement conservées entre différentes protéines dans tous les cas = structure tertiaire (repliement d'une seule chaîne) Grosses protéines => plusieurs domaines => souvent une fonction précise / domaine Zones de jonction => structures moins compactes => pas de structure ordonnée => potentiellement cible de protéases Duplication et fusion de gènes => répétitions de domaines similaires ou plusieurs domaines à fonction très différentes
4 Exemple de domaines protéiques à fonctions différentes 2 domaines Glyceraldehyde 3 phosphate deshydrogenase
5 Exemple de protéines multi-domaines
6 Niveaux de structuration des domaines
7 Niveaux de structuration des domaines
8 Niveaux de structuration des domaines
9 Niveaux de structuration des domaines
10 4 classes de protéines Tout α Tout β α+β α/β
11 Chapitre 1 Structure des protéines I. Rappels Définitions II. La Protein Data Bank (PDB) III. Angles dièdres et diagramme de ramachandran IV. Structures secondaires V. Structures supersecondaires VI. Domaines protéiques VII. Structures quaternaires
12 Structures quaternaires = arrangement spatial de plusieurs sous-unités Hémoglobine : homotétramère
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16 Chapitre 1 Structure des protéines I. Rappels Définitions II. La Protein Data Bank (PDB) III. Angles dièdres et diagramme de ramachandran IV. Structures secondaires V. Structures supersecondaires VI. Domaines protéiques VII. Structures quaternaires VIII. Classification hiérarchique des structures de protéines
17 => Classification hiérarchique des domaines structuraux: Les structures sont découpées en domaines puis regroupées 1. selon leur similarité de séquence 2. selon leur similarité de structure 3. selon leur similarité en composition et organisation des structures secondaires A partir de l'analyse de la PDB => 2 bases de données SCOP et CATH : SCOP : Structural Classification of Proteins CATH : Class Architecture Topology Homology
18 SCOP : Classification manuelle (par inspection visuelle) => informations structurales + informations fonctionnelles Quatre niveaux de classification : 1. Class : composition en structures secondaires similaire 4 classes principales : tout α, tout β, α+β, α/β + 3 classes mineures : protéines multi-domaines protéines membranaires petites protéines + 4 classes ~ artéfactuelles : protéines ayant une faible résolution protéines artificielles Fold : composition en structures supersecondaires similaires 3. Superfamily : l identité de séquence peut être faible mais les structures et les fonctions suggèrent une origine évolutive commune 4. Family : les structures protéiques ont au moins 30% d identité de séquence, ou bien possèdent des fonctions et des structures très similaires.
19 SCOP : Structural Classification of proteins
20 SCOP : Structural Classification of proteins
21 SCOP : Structural Classification of proteins
22 SCOP : Structural Classification of proteins
23 SCOP : Structural Classification of proteins
24 SCOP : Structural Classification of proteins
25 SCOP : Structural Classification of proteins
26 SCOP : Structural Classification of proteins
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28 CATH : Classification automatique + manuelle (par inspection visuelle) => 3 algorithmes indépendants pour découper les structures en domaines Si les trois méthodes s accordent => découpage automatique Sinon => découpage manuel (47% des cas) Assignation automatique à une classe : Détermination des éléments de structure secondaire => algorithme qui calcule la distance et les angles entre atomes Détermination des distances internes entre deux structures secondaires => structures secondaires représentées par des vecteurs Détermination du nombre de structures secondaires et des contacts entre structures => classification dans l une des quatre classes de CATH (automatique dans 90 % des cas)
29 Niveaux de classification : 1. Class : composition et contacts entre structures secondaires similaires 4 classes principales : tout α, tout β, α&β (= α+β et α/β), few secondary structures 2. Architecture : organisation générale des structures secondaires similaire Cette classification est faite manuellement. 3. Topology : composition en structures supersecondaires similaires Classification automatique par comparaison de structures 4. Homology (homologous superfamily): structures et fonctions très similaires, suggérant un ancêtre commun Classification automatique par comparaison de structures 5. Niveaux supplémentaires S, O, L, I, D : Regroupent les domaines ayant une identité de séquence > 35% (Séquence Family S) > 60% (Niveau O) > 95% (Non identiques L) = 100% (Identiques I) D (Domaines individuels) => algorithme d alignement des séquences
30 CATH : Protein Structure Classification Classe (4) Protéines peu structurées
31 CATH : Protein Structure Classification Classes Architectures
32 CATH : Protein Structure Classification Classes Architectures Topologies
33 CATH : Protein Structure Classification C Classes A Architectures T Topologies H Homologies
34 CATH : Protein Structure Classification C Classes A Architectures T Topologies H Homologies
35 CATH : Protein Structure Classification
36 Comparaison SCOP / CATH Classes principales : SCOP CATH Class : Class (C) : 11 dont 4 majeures 4 dont 3 majeures α, β, α+β, α/β α, β, α&β Architecture (A) Organisation générale : Fold Topology (T) Composition en structures => même repliement global, ± même nb de SSE, supersecondaires : même topologie de connection Notion d'homologie : => ancètre commun Identités de séquence : Superfamily Homology (H) Family Sequence family (S) > 30% > 35%
37 Chapitre 1 Structure des protéines I. Rappels Définitions II. La Protein Data Bank (PDB) III. Angles dièdres et diagramme de ramachandran IV. Structures secondaires V. Structures supersecondaires VI. Domaines protéiques VII. Structures quaternaires VIII. Classification hiérarchique des structures de protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines
38 Structure native? FONCTION Comment la séquence de la protéine détermine sa structure 3D? La dernière partie, non encore résolue, du code génétique...
39 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines I. Expérience d'anfinsen
40 Certaines petites protéines adoptent spontanément leur structure native en solution Toute l information nécessaire et suffisante pour leur repliement est contenue dans la séquence primaire de ces protéines La séquence de la protéine code à la fois pour sa structure finale et pour le chemin réactionnel de repliement
41 RiboNucléase (RNase) 124 acides aminés, 4 pont S-S
42 Contre exemples : Insuline in vitro : nécessite le peptide C de la preproprotéine Nécessité d enzymes catalysant la formation des ponts S-S Protéines chaperonnes in vivo
43 Chapitre 1 Structure des protéines Chapitre 2 Le repliement des protéines I. Expérience d'anfinsen II. Facteurs déterminant le repliement des protéines
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