Ac pyruvique DIFFERENTES SOURCES DE L ACETYLL
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- Constance Barbeau
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1 ENERGETIQUE ELLULAIRE Les aliments subissent 3 étapes de transformation pour fournir de l él énergie Glucides Lipides Protéines A - RLE ENTRAL DE L ATP 1ere étape: Digestion B - DIFFERENTE URE DE L AETYL-oAoA I - Décarboxylation oxydative du pyruvate II - β-oxydation des acides gras III - Formation et utilisation des corps cétoniques IV - Dégradation des protéines et acides aminés - YLE DE KREB D XYDATIN PHPHRYLANTE Glucides simples (surtout glucose) eme étape: Dégradation en unités simples 3eme étape: Production d ATP d à partir de l acl acétyl-oa Acides gras glycérol -oa ycle de l acide citrique Acides aminés haîne respiratoire x(h e) yatp DIFFERENTE URE DE L AETYLL AETYL-oAoA I - Décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl tyl-oa Le pyruvate provient essentiellement de la glycolyse à l état nourri. L acétyl-oa n est produit que dans la mitochondrie: nécessité pour le pyruvate d être transporté du cytosol vers la mitochondrie: transporteur spécifique MT. omplexe de la pyruvate ou PDHc 3 3 protéines enzymatiques et coenzymes E1 - TDP (Thiamine diphosphate) E Lipoamide (Acide lipoïque lié à l enzyme) E3 FAD Ainsi que le NAD et le HoA (à l état libre) Ac pyruvique H 3 --H H TDP-E1 E-L ~ H 3 H 3 -HH-TDP Réaction très s complexe avec de multiples étapes E1 a) Réaction de décarboxylationd b) Réaction d oxydationd c) Formation de l acétyl-oa d) Réoxydation de la dihydrolipoamide e) Transfert des e - sur NAD E-L d E3-FADH e E-L H H NAD NADH H HoA H 3 - ~ oa tyl-oa a E1 = pyruvate b E = dihydro- c lipoamide transacétylase tylase E3 = dihydro- E3-FAD lipoamide 1
2 Réaction catalysée e par le complexe de la PDH HoA NAD H 3 - ~ oa NADH tyl-oa Réaction irréversible reliant la voie de la glycolyse et le cycle de Krebs R II - β-xydation des acides gras en acétyl tyl-oa Introduction: source des acides gras H H H R 1 R 3 Triglycéride ride ou TG * TG exogènes 3 H H H HH H H Glycérol 3 AG - Emulsification dans l intestin l par les sels biliaires - Action de la lipase pancréatique atique - Resynthèse se des TG dans les cellules de la muqueuse intestinale = chylomicrons - Passage dans le système lymphatique et dans le sang - Lipoprotéine ine lipase des capillaires sanguins (tissu adipeux et muscle) * TG endogènes nes - triglycéride ride lipase hormono-sensible du tissu adipeux (activation par adrénaline et glucagon par la cascade de l AMPcl AMPc) II - β-xydation des acides gras en acétyl tyl-oa Lieu: majoritairement dans le muscle, aussi dans le foie 1 - Activation sous forme d acyl-oa - Transfert des A. gras du cytosol dans la mitochondrie 3 - xydation proprement dite Exemple d un d ac gras à longue chaîne: 16:0 (acide palmitique) R 1 - Activation sous forme d acyl-oa - Acide gras ATP Pi R AMP HoA R oa Acyl-oA Enzyme: Acyl-oA synthétase tase (ME de la mitochondrie) Acyl-ad adénylate AMP Réaction globale : Ac.. gras HoA ATP acyl-oa AMP Pi L équivalent de ATP en ADP sont consommés Remarque: 1 ATP consommé veut dire 1 groupe phosphoryle de haut potentiel de transfert est dépensd pensé (1 ATP en ADP Pi)
3 II - β-xydation des acides gras en acétyl tyl-oa 1 - Activation sous forme d acyl-oa - Transfert des A. gras du cytosol dans la mitochondrie Les A. gras jusqu à 10 (compris) traversent directement les MM Les A. gras en 1 et à plus longue chaîne utilisent un transporteur: la carnitine 3 - xydation proprement dite MEMBRANE EXTERNE MEMBRANE INTERNE Pi AMP MATRIE MITHNDRIALE oa ATP AYL-oA YNTHETAE ou A Acide gras Acyl-oA carnitine ARNITINE AYL-ARNITINE TRANLAE ARNITINE AYL-TRANFERAE I (AT I) Acyl-carnitine HoA Acyl-carnitine YTL ARNITINE AYL-TRANFERAE II (AT II) HoA carnitine Acyl-oA β-xydatin II - β-xydation des acides gras en acétyl tyl-oa 1 - Activation sous forme d acyl-oa 3 - xydation proprement dite a) R H H H oa Acyl-oA - Transfert des A. gras du cytosol dans la mitochondrie 3 - xydation proprement dite FAD FADH H b) R H 1 oa H H Acyl-oA -Enoyl-oA -Enoyl-oA hydratase 3
4 c) H H R H oa 3 1 H H NAD NADH H L-3-H-acyl-oA L-3-H-acyl oa-deshydrog lassification des acides gras saturés nom de l acide gras Acide butyrique Acide caproïque nombre de carbones 4 6 longueur de la chaîne courte d) H R H oa 3-céto-acyl-oA Acide caprylique Acide caprique Acide laurique moyenne R oa Acyl-oA (amputé de ) oa-h H 3 (3-céto to-acyl-oa) thiolase oa tyl-oa Acide myristique Acide palmitique Acide stéarique Acide arachidique Acide béhénique Acide lignocérique Acide cérotique longue très longue TTAL: 7 tours de spire (palmitoléyl-oa) tyl-oa -oa -oa -oa -oa -oa -oa -oa Deux équations globales de la β-oxydation pour 16 et 18 Palmitoléyl-oA 7 oah 7 FAD 7 NAD 7 H 8 -oa 7 FADH 7 NADH 7 H téaryl-oa 8 oah 8 FAD 8 NAD 8 H 9 -oa 8 FADH 8 NADH 8 H 4
5 4 - Bilan énergétique : Pour chaque tour de spire : 1 FADH et 1 NADH H *A partir du palmitate (16): 106 ATP Activation 7 passages à travers la β-oxydation: 7 FADH 7 NADH 7 H 8 acétyl-oa dégradés dans cycle de Krebs et chaîne respiratoire *A partir du stéarate (18): 10 ATP Activation 8 passages à travers la β-oxydation: 8 FADH 8 NADH 8 H 9 acétyl-oa dégradés dans cycle de Krebs et chaîne respiratoire Bilan énergétique de la dégradation d d'une molécule de palmitate Différentes étapes ou enzymes Activation du palmitate Acyl-oA β-h-acyl-oa Isocitrate α-étoglutarate uccinyl-oa synthétase uccinate Malate Nombre de NADH ou de FADH formés - 7 FADH 7 NADH 8 NADH 8 NADH 8 FADH 8 NADH La respiration mitochondriale produit 1, ATP par FADH oxydé et, ATP par NADH oxydé. Nombre d'atp formés à partir d'adp - 10, 17, TTAL 106 Bilan énergétique de la dégradation d d'une molécule de stéarate Différentes étapes ou enzymes Activation du stéarate Acyl-oA β-h-acyl-oa Isocitrate α-étoglutarate uccinyl-oa synthétase uccinate Malate Nombre de NADH ou de FADH formés - 8 FADH 8 NADH 9 NADH 9 NADH 9 FADH 9 NADH La respiration mitochondriale produit 1, ATP par FADH oxydé et, ATP par NADH oxydé. Nombre d'atp formés à partir d'adp - 1 0,,,, 9 13,,, TTAL 10 Bilan énergétique de la dégradation d d'une molécule de glucose Glycolyse Décarboxylation du pyruvate ycle de Krebs Différentes étapes ou enzyme Glucose -> pyruvate Glycéraldéhyde-3-phosphate omplexe de la pyruvate Isocitrate α-étoglutarate uccinyl-oa synthétase uccinate Malate Nombre de NADH ou de FADH formés - NADH cytosoliques Nombre d'atp formés à partir d'adp Navette Glycérol-P 3 Navette malate/ aspartate NADH NADH NADH FADH NADH 3 3 TTAL 30 3
6 * Rendement énergétique de la glycolyse aérobie: glucose 3 ATP formés * Rendement énergétique de la β-oxydation des acides gras: stéarate : 10 ATP palmitate: 106 ATP * Rendement énergétique par atome de : glucose :,3 ATP formés/ (3/6) ac. gras : 6,6 ATP formés/ (106/16) pour le palmitate 6,7 ATP formés/ (10/18) pour le stéarate PATHLGIE : Maladies génétiques de la β-oxydation Les plus fréquentes: déficits en acyloa Plusieurs enzymes en fonction de la longueur de la chaîne de l AG Déficit en MAD: mal récessive autosomique épisodes hypoglycémiques avec hypocétonémie: risque de coma en cas de jeûne, infections provoquant vomissements Excrétion d acides organiques urinaires, accumulation spécifique d acylcarnitines dans le plasma (spectrométrie de masse) Traitement: éviter les périodes de jeune; en cas d épisodes aigus: injection intraveineuse de glucose La HA a recommandé en 011 le dépistage systématique du déficit en période néonatale en même temps que autres maladies. ENERGETIQUE ELLULAIRE Glucides Lipides Protéines A - RLE ENTRAL DE L ATP Glucides simples (surtout glucose) Acides gras glycérol Acides aminés B - DIFFERENTE URE DE L AETYL-oAoA I - Décarboxylation oxydative du pyruvate II - β-oxydation des acides gras III - Formation et utilisation des corps cétoniques IV - Dégradation des acides aminés - YLE DE KREB -oa ycle de l acide citrique haîne respiratoire X(H e) yatp D PHPHRYLATIN XYDATIVE 6
7 III - Formation et utilisation des corps cétoniquesc 1 - La cétogenc togenèse est la formation des «corps cétoniques c» * Acétoacétate * 3-hydroxybutyrate β α H 3 H - H 3 HH H - 1 Formation dans la mitochondrie hépatique h des corps cétoniquesc H 3 oa H 3 oa tyl-oa tyl-oa HoA 1 Thiolase (acétyl-oa acétyltransférase) * Acétone H 3 H 3 volatil 3 H 3 H Acétoac toacétyl-oa oa Elle se produit dans le foie en période p de jeûne Réaction inverse de la 4 e étape de la β-oxydation des acides gras Acétoac toacétyloatyloa H H 3 H oa oa Hydroxyméthylglutaryl-oA synthase (HMG-oA synthase) - H H 3 Ac Acétoacétatetate - H H H 3 H 3-Hydroxy-3-méthylglutaryl-oA (HMG-oA oa) oa 3 Hydroxyméthylglutaryl-oA lyase (HMG-oA lyase) - H H 3 H 3 oa Acétoac toacétatetate tyl-oa NADH H NAD H 3 H 3 Acétone - H HH H 3 3-H-butyrate 3-H-butyrate 7
8 - Utilisation des corps cétoniques c dans les tissus extra-hépatiques 3-H-butyrate NAD 3-étoacyl-oA transférase Acétoac toacétatetate NADH H - H H oa uccinyl-oa Les corps cétoniques c traversent la membrane mitochondriale, puis la membrane plasmique pour rejoinde la circulation sanguine. Ils sont: * soit utilisés s par les tissus périphp riphériques: riques: - cœur, rein, muscles squelettiques, - cerveau en cas de jeûne prolongé. * soit excrétés s si la production est très élevée e (cétonurie) Acétoac toacétyl-oa H 3 tyl-oa H 3 H - H H oa HoA Thiolase oa uccinate NLUIN Le foie convertit les acides gras en unités acétyl tyl-oa qui seront dégradd gradés s dans le cycle de Krebs pour ses besoins énergétiques. En cas de jeûne, il y a encombrement du cycle de Krebs: Le foie fournit de l acl acétoacétate/3-h H-butyrate aux autres organes. Les corps cétoniques c sont donc une forme de transport des unités acétyl et sont utilisés s comme source énergétique. Ils sont normalement en concentration faible dans le sang (0,1mmol/L; par comparaison la glycémie est de 4,4 à 6 mmol/l). En cas de concentration élevée, e, une partie est excrétée. e. A - RLE ENTRAL DE L ATP B - DIFFERENTE URE DE L AETYL-oAoA I - Décarboxylation oxydative du pyruvate II - β-oxydation des acides gras III - Formation et utilisation des corps cétoniques IV - Dégradation des protéines et acides aminés - YLE DE KREB ENERGETIQUE ELLULAIRE D XYDATIN PHPHRYLANTE 8
9 Glucides Lipides Protéines alimentaires Protéines endogènes nes 1 - Digestion des protéines alimentaires au niveau du tractus gastro-intestinal Glucides simples (surtout glucose) Acides gras glycérol -oa ycle de l acide citrique xh Acides aminés Protéines yatp haîne respiratoire Autres composés Estomac ( ph = 1-,) pepsine Pancréas exocrine H 3 - pro-enzymes ou zymogènes : trypsinogène, chymotrypsinogène, procarboxypeptidases A, B Intestin grêle Activation des zymogènes par l entéropeptidase Libération des acides aminés Absorption par les cellules intestinales Passage dans la circulation sanguine aptation par le foie - Dégradation des protéines endogènes Durée e de vie très s variable: de quelques mn à plusieurs semaines - Hb: : 10 jours; - Albumine: 1 jours Trois grands systèmes: - le système lysosomal (foie et rein) système global, non sélectif fonctionnant par autophagie et à l aide de protéases appelées cathepsines: dégradation en peptides et AA libérés dans le cytosol - le système calpaïne-calpastatine dépendant de la concentration cellulaire en calcium, spécialisé dans la dégradation des protéines du cytosquelette - le système spécifique ubiquitine-protéasome ystème ubiquitaire, présent dans le cytoplasme, soigneusement régulé *les protéines destinées à être dégradées sont marquées par une liaison covalente avec un peptide appelé ubiquitine *une fois poly-ubiquitinylées, les protéines sont dégradées à l intérieur du protéasome (complexe protéique cylindrique) Thérapeutique: utilisation inhibiteurs du protéasome 9
10 3 - Dégradation des acides aminés Les divers acides aminés servent à la biosynthèse des protéines et d autres composés comme les hormones ou neurotransmetteurs Les acides aminés superflus sont dégradés dans le foie (pas de mise en réserve comme les glucides ou les lipides) Aminoacides provenant des protéines ingérées Protéines cellulaires H 3 N - H Transaminase FIE - R R - - ac.. aminés ac.. α-céto α H 3 N H a) Elimination du groupe α-aminé : par transaminases et glutamate NH 4 et/ou urée () b) Transformation du squelette carboné [H ] - α-cétoglu NH 4 urée [H] - GLU NH 4 urée 3 - Dégradation des acides aminés a) Elimination du groupe α-aminé : b) Transformation du squelette carboné: Intermédiaires du cycle de Krebs (ex : oxaloacétate) ynthèse d Ac Gras (état nourri), ou néoglucogenèse (à jeun) METABLIME ELLULAIRE Amino acides Glucides Acides gras -oa Glycolyse β-oxydation -oa Acétoacétyl-oA ynthèse d Ac Gras (état nourri), ou cétogenèse (à jeun) KREB H et é ATP haîne respiratoire 10
11 ALA NH 3 H 3 H - α-céto-glu GLU Dégradation des aminoacides Exemple des 3 ER NH 3 HH H - H 3 - PYRUVATE Y NH 3 HH H - Bilan énergétique de la dégradation d'une molécule d ALA Transamination Décarboxylation du pyruvate ycle de Krebs Différentes étapes ou enzyme Ala -> pyruvate omplexe de la pyruvate Isocitrate α-cétoglutarate uccinyl-oa synthétase uccinate Malate TTAL Nombre de NADH ou de FADH formés 0 1 NADH 1 NADH 1 NADH 1 FADH 1 NADH Nombre d'atp formés à partir d'adp 0,,, 1 1,, 1, omparaison des 3 catégories de nutriments Rendement énergétique par atome de Glucides (glucose) :,3 ATP formés/ (3/6) Lipides (stéarate) : 6,7 ATP formés/ (10/18) Protides (ALA) : 4, ATP formés/ (1,/3) 11
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