Concernant la polarité des molécules, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes :

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1 ED BIOCHIMIE Acides Aminés Peptides-Protéines Méthodes d étude Propriétés structurales des AA QCM N 1 (Concours ) Concernant la polarité des molécules, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. La molécule d eau est très apolaire. B. La polarité des molécules est influencée par la présence de certains groupements chimiques sur les molécules. C. La présence d une fonction alcool améliore la solubilité dans les lipides. D. La solubilité dans l eau d un peptide sera favorisée si les chaînes latérales des acides aminés de ce peptide sont très polaires. E. L isoleucine a une chaîne latérale plus polaire que celle de la thréonine. QCM N 2 Concernant la chaîne latérale des acides aminés, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. Elle n est jamais chargée à ph physiologique. B. Elle ne contient pas d autres atomes que C, H, O et N. C. Elle ne joue aucun rôle dans la protéine. D. Elle permet de classer les acides aminés. E. Elle est toujours de nature aliphatique. QCM N 3 Concernant les acides aminés, indiquez la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. La chaîne latérale de la sérine est plus polaire que celle de la valine. B. L arginine et l isoleucine présentent une chaîne latérale ionisée au ph physiologique. C. La phénylalanine et le tryptophane présentent une chaîne latérale avec un noyau aromatique. D. La glycine ne possède pas de caractère amphotère. E. La glycine est le seul acide aminé de la série L ne présentant pas de carbone asymétrique. QCM N 4 (Concours ) Concernant la chaîne latérale des acides aminés, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. Quelle que soit l acide aminé, elle intervient dans la formation de liaisons covalentes. B. Elle influence la conformation spatiale des protéines. C. Elle est similaire pour tous les acides aminés. D. Elle influence les propriétés acido-basiques de tous les acides aminés. E. La chaîne latérale des acides aminés aromatiques participe aux interactions hydrophobes. 1/13

2 QCM N 5 Donner la (ou les) bonne(s) réponse(s) concernant les acides aminés : A. Une augmentation de certains acides aminés peut être observée dans certaines maladies. B. Certains acides aminés sont des précurseurs de neurotransmetteurs. C. La leucine est un acide aminé aromatique. D. Certains acides aminés peuvent subir une réaction de décarboxylation. E. La chaîne latérale de certains acides aminés peut être modifiée chimiquement. QCM N 6 Indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : Parmi les acides aminés suivants, quels sont ceux dont la chaîne latérale est susceptible d être phosphorylée dans la structure des peptides et protéines : A. Leucine B. Sérine C. Phénylalanine D. Thréonine E. Tyrosine Propriétés acido-basiques des AA QCM N 7 Soit le graphique ci-dessous représentant la variation des espèces chimiques de l alanine (Courbes A, B et C) en fonction du ph. Indiquez la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. Le tracé B représente la fraction de forme zwitterion présente en solution B. Pour l alanine, la seule valeur de pka est de 2,35. C. Quelle que soit la valeur de ph, on retrouve la forme zwitterion en solution. D. Le point isoélectrique est de 9,87 E. le phi peut être calculé à partir de la (les) valeur(s) de pka retrouvée(s) graphiquement 2/13

3 O - A B C ph QCM N 8 Concernant l'acide aminé X, on donne pka1 = 2 pka2 = 9 et pka3 chaîne latérale = 12,5. Indiquez la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. La forme zwitterion de X est majoritaire à un ph = 5,5. B. Le point isoélectrique (phi) calculé pour X est de 7,25. C. Le phi calculé pour X est de 10,75. D. A ph = 10, X est essentiellement sous forme de cation. E. Le phi représente la valeur de ph pour laquelle X n est pas chargé. 3/13

4 QCM N 9 On dispose d un mélange de 4 acides aminés appartenant à la liste suivante : Glu, His, Val, Arg. Valeurs des différents pk Glu pka1=2,2 pka2=9,9 pka3=4,4 Ala pka1=2,3 pka2=9,7 Arg pka1=2,2 pka2=9,4 pka3=12,5 Asp pka1=2 pka2=10 pka3=3,9 Indiquez la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A/ Une électrophorèse à ph=7 permet de séparer les 4 acides aminés B/ Une électrophorèse à ph=3 permet de séparer les 4 acides aminés C/ On peut identifier les 4 acides aminés du mélange au moyen de deux électrophorèses à ph=3 et ph=7. D/ La séparation électrophorétique dépend du phi des acides aminés et du ph imposé. E/ Aucune réponse bonne. Méthodes d études QCM N 10 Indiquez la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : Les techniques permettant la séparation des acides aminés en solution sont : A/ L électrophorèse B/ L ultracentrifugation C/ La chromatographie liquide D/ L électrophorèse capillaire E/ La chromatographie d échange d ions QCM N 11 Soit un mélange de 3 oligopeptides 1/ Phe-Gly-Leu-Lys 2/ Val-Ile-Thr-Asp 3/ Ala Gly-Trp-Ser Indiquez la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A/ En utilisant un ph approprié, les trois polypeptides pourront être séparés par électrophorèse. B/ Aucune séparation du mélange ne pourra avoir lieu quelle que soit la valeur du ph imposé au cours de l électrophorèse. C/ A ph très acide, seuls deux polypeptides migrent vers la cathode. D/ Les trois peptides migrent vers l anode à ph très basique. E/ La chromatographie d exclusion est une technique appropriée pour la séparation du mélange. 4/13

5 QCM N 12 Indiquez la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes. Quel(les) est(sont) la (les) méthode(s) pouvant être utilisées pour la détermination de la séquence en acides aminés de polypeptides : A/ Une méthode utilisant un réactif permettant la formation de phénylthiohydantoïnes, suivie d une séparation chromatographique B/ Une hydrolyse acide suivie d une séparation chromatographique du mélange C/ Un traitement par la trypsine suivi d une séparation électrophorétique des différents fragments obtenus D/ Un traitement par la trypsine suivi d une séparation chromatographique des différents fragments obtenus et analyse par spectrométrie de masse E/ La méthode du biuret QCM N 13 Le composé peptidique A comporte huit acides aminés mais l hydrolyse acide totale ne permet d identifier que six acides aminés différents. L action du β-mercaptoéthanol sur le composé A libère un hexapeptide B et un dipeptide C. L action de courte durée d une carboxypeptidase libère Ile sur le peptide B. L action du réactif d Edman sur le peptide B libère le PTH-Asp. Une analyse par spectrométrie de masse nous indique qu un acide aminé basique est situé du côté carboxyterminal du dipeptide C. L hydrolyse trypsique sur le peptide B libère un tétrapeptide dont la composition suit (Lys, X, Asp, Trp) et un dipeptide. Le dernier acide aminé encore inconnu X est dépourvu de pouvoir rotatoire. Indiquez la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A/ La séquence du peptide B est : Ile-Gly-Trp-Lys-Cys-Asp B/ La séquence du peptide B est : Asp-Cys-Trp-Lys-Gly-Ile C/ La séquence du peptide B est : Asp-Gly-Trp-Lys-Cys-Ile D/ La séquence du peptide C est : Cys-Cys E/ La séquence du peptide C est : Arg-Cys QCM N 14 Un pentapeptide peut être défini au moyen des quatre critères suivants : 1) Hydrolyse/HCl = 3 spots en chromatographie couche mince 2) Hydrolyse trypsique = 3 spots en chromatographie couche mince 3) Electrophorèse à ph 6 = migration vers la cathode 4) Absorption UV à 280 nm Lequel (ou lesquels) de ces peptides répond(ent) à tous ces critères? Indiquez la ou les bonnes réponses parmi les propositions suivantes : A/ Ala-Asp-Arg-Asp-Gly B/ Arg-Ala-Arg-Ala-Phe C/ Asp-Lys-Asp-Ala-Lys D/ Glu-Lys-Trp-Lys-Val E/ Glu-Asp-Ala-Asp-Val 5/13

6 Propriétés biologiques des AA et peptides QCM N 15 (Concours ) Parmi les molécules biologiques importantes ci-dessous, laquelle ou lesquelles provient(nent) du métabolisme de certains acides aminés : A. Sérotonine. B. Dopamine. C. Cholestérol. D. Adrénaline. E. Hormones stéroïdiennes. QCM N 16 Indiquez la ou les bonnes réponses parmi les propositions suivantes : A/ Les polypeptides présents dans l organisme n ont aucun rôle physiologique. B/ Certains polypeptides sont des hormones. C/ Les polypeptides sont des molécules non chargées au ph physiologique. D/ Les polypeptides sont liposolubles. E/ Certains polypeptides peuvent se fixer à un récepteur membranaire. QCM N 17 Concernant le glutathion, indiquez la ou les bonnes réponses parmi les propositions suivantes : A/ Le glutathion est un tripeptide. B/ Le glutathion joue le rôle d anti-oxydant. C/ Le rôle anti-oxydant fait intervenir une fonction thiol D/ Le glutathion permet de neutraliser les espèces chimiques de type peroxyde. E/ D autres molécules possèdent également des propriétés anti-oxydantes QCM N 18 Concernant l insuline, indiquez la ou les bonnes réponses parmi les propositions suivantes : A/ L insuline est une hormone stéroïde. B/ L insuline est constituée de deux chaînes polypeptidiques reliées par des ponts disulfure. C/ La formation de l insuline fait intervenir une hydrolyse chimique. D/ Un petit peptide est libéré au cours de la synthèse de l insuline. E/ L insuline est initialement synthétisée sous la forme d une prohormone. 6/13

7 Structure des peptides et protéines QCM N 19 (Concours ) Concernant les protéines, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. L absorption par les protéines de la lumière dans l ultra-violet dépend de la présence d acides aminés aromatiques. B. Les structures primaires des protéines sont identiques d une protéine à une autre. C. Le maintien de la structure primaire dépend de la présence de nombreuses liaisons hydrogène. D. La structure quaternaire des immunoglobulines est maintenue par des liaisons covalentes. E. Les domaines transmembranaires des récepteurs couplés aux protéines G sont constitués d hélices α. QCM N 20 Les structures secondaire et tertiaire des protéines mettent en jeu différents types de liaisons non covalentes : A. Des interactions de type hydrophobe B. Des ponts disulfure C. Des interactions mettant en jeu des groupements chargés D. Des interactions de faible distance inter-atomiques E. Des interactions perturbées par la présence d urée à forte concentration F. Des interactions entre des résidus d acides aminés présentant une chaîne latérale aliphatique QCM N 21 (Concours ) Concernant les structures protéiques, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. L hélice α est constituée de 3 acides aminés par tour. B. L hélice de collagène est une hélice droite. C. L hélice α est une hélice droite. D. La structure du tropocollagène n est pas maintenue par des liaisons hydrogène. E. La structure secondaire en hélice α est maintenue par des liaisons hydrogène intracaténaires. Q N 22 Des mesures de résonance magnétique nucléaire (RMN) ont montré que la poly-l-lysine est sous forme de pelote statistique (random coil) à ph 7, mais adopte une conformation en hélice α à ph > 10. Quelle explication peut-on donner à ce phénomène? Quelle prédiction feriez-vous quant à l influence du ph sur la conformation de l acide poly-lglutamique? 7/13

8 Q N 23 Considérons un segment de chaîne polypeptidique capable de se replier pour former une hélice α. Du point de vue thermodynamique, ce segment aura-t-il une probabilité plus élevée de se replier en hélice s il est exposé entièrement au milieu aqueux, ou s il est entièrement enfoui dans l intérieur hydrophobe de la protéine? Expliquez. QCM N 24 (Concours ) Concernant les modifications post-traductionnelles des protéines, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. Elles peuvent modifier l activité des protéines enzymatiques. B. Elles peuvent influencer la localisation intracellulaire des protéines. C. Elles peuvent modifier la structure tridimensionnelle d une protéine. D. La carboxylation est un exemple de modification post-traductionnelle. E. Ces modifications post-traductionnelles n ont aucun rôle. Méthodes d études des protéines QCM N 25 Parmi les propositions suivantes concernant les techniques de séparation des protéines, indiquer la(les) bonne(s) réponse(s) : A. La technique par gel filtration permet la séparation des protéines sur la base de leurs poids moléculaires B. L isoélectrofocalisation permet la séparation des protéines sur la base de leurs points isoélectriques C. La chromatographie d affinité permet la séparation des protéines en fonction de leur capacité à fixer un ligand D. La chromatographie échangeuse de cations utilise un support chargé positivement E. Toutes les techniques de séparation des protéines citées dans les propositions A,B, C et D sont dénaturantes QCM N 26 (Concours ) Concernant l électrophorèse non dénaturante des protéines sur gel d agarose à ph=8, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. Les protéines sont séparées en fonction de leur taille. B. La séparation des protéines dépend de la charge nette. C. Le remplacement d un acide aminé neutre ou basique par un acide aminé acide dans une protéine peut modifier la migration électrophorétique. D. Les protéines sont majoritairement chargées positivement à ph=8. E. Elle permet la séparation de différentes fractions protéiques à partir du sérum. 8/13

9 QCM N 27 On réalise une électrophorèse en gel de polyacrylamide en présence de dodécyl sulfate de sodium (SDS) et d urée 8M après traitement par le Beta-mercaptoethanol pour deux échantillons A et B. On utilise un mélange de protéines de masses moléculaires connues (Etalon) comme référence. Le gel est ensuite coloré avec du bleu de Coomassie. Cela nous donne les résultats suivants : A.La protéine A peut être monomérique. B.Ce type de résultat pour A peut être obtenu avec l hémoglobine. C.Les sous-unités de B sont différentes. D.Le poids moléculaire estimé de B est de 140 KDa. E.Pour B, une autre expérience peut être nécessaire pour préciser la présence de ponts disulfure. QCM N 28 (Concours ) La glucokinase est un enzyme de masse moléculaire de 50 kda. Certaines mutations peuvent aboutir à la synthèse de formes tronquées moins actives, voire inactives de la glucokinase. Les protéines issues d un extrait cellulaire d un sujet «sain» (T) et d un sujet malade (P) sont tout d abord séparées au moyen d une électrophorèse sur un gel de polyacrylamide en présence de dodécyl-sulfate de sodium. On utilise un mélange de protéines de masses moléculaires connues (M) comme référence. Après un transfert sur une membrane, la glucokinase est mise en évidence par immunoblot au moyen de l anticorps 1, qui reconnaît la région amino-terminale de la protéine, et de l anticorps 2, qui reconnaît la région carboxyterminale de la glucokinase. Les résultats sont présentés sur la figure ci-dessous. 9/13

10 Parmi les propositions suivantes, indiquer la (les) bonne(s) réponse(s) : A. Le patient P exprime une forme tronquée de la glucokinase. B. La glucokinase est constituée de 2 sous-unités. C. Pour le sujet malade (P), aucune protéine n est détectée avec l anticorps 2 car la partie carboxy-terminale de l enzyme est absente. D. Les différences de migration observées sont liées à des différences de charges des protéines. E. La technique d immunoblot permet d identifier spécifiquement une protéine donnée. QCM N 29 (concours ) On souhaite purifier la pyruvate carboxylase à partir d un extrait mitochondrial. La pyruvate carboxylase est une enzyme constituée de 4 sous-unités de 130 kda chacune. La chromatographie d exclusion en conditions non dénaturantes permet d obtenir différentes fractions à partir de l échantillon. Le système chromatographique est étalonné par l utilisation d un mélange de 4 protéines de masses moléculaires connues (25, et 200 kda). Les fractions séparées sont détectées par absorption dans les ultra-violets (résultats exprimés sous forme de densité optique). Quatre pics sont observés pour la gamme d étalonnage avec des volumes d élution de 2, 4, 8 et 16 millilitres ; les résultats sont présentés sur la figure A ci-dessous. Le résultat chromatographique obtenu pour l extrait mitochondrial est présenté sur la figure B ci-dessous. Trois fractions X, Y et Z sont récoltées. 10/13

11 Parmi les propositions suivantes, indiquer la(les) bonne(s) réponse(s): A. L activité enzymatique de la pyruvate carboxylase sera retrouvée dans la fraction X B. L activité enzymatique de la pyruvate carboxylase sera retrouvée dans la fraction Y C. L activité enzymatique de la pyruvate carboxylase sera retrouvée dans la fraction Z D. Aucune fraction ne possède l activité pyruvate carboxylase E. Si au préalable l extrait mitochondrial est dénaturé par le dodécyl-sulfate de sodium, l urée et le β-mercapto-éthanol, l activité de la pyruvate carboxylase sera retrouvée dans la fraction Y Aspect physiologiques et physiopathologiques. QCM N 30 Concernant les protéines : A. Le collagène constitue la protéine la plus abondante du corps humain B. Certaines protéines sont connues pour jouer un rôle de transport dans le sang C. De nombreuses protéines sont la cible de médicaments D. Le collagène est riche en glycine, proline et hydroxyproline E. Certaines protéines sont insérées dans la membrane plasmique QCM N 31 (Concours ) Concernant la drépanocytose, indiquer la (ou les) bonne(s) réponse(s) parmi les propositions suivantes : A. Cette maladie est liée à l expression d une hémoglobine anormale. B. Cette maladie est liée à une mutation sur la chaîne α de l hémoglobine. C. Cette maladie est liée à une mutation sur la chaîne β de l hémoglobine. D. En condition d hypoxie, l hémoglobine anormale se polymérise. E. En condition d hypoxie, les sous-unités de l hémoglobine anormale se dissocient. 11/13

12 QCM N 32 Concernant l hémoglobine, quelles sont les propositions vraies? A L abaissement du ph diminue la libération de l oxygène par l hémoglobine. B- L hémoglobine fœtale possède deux sous-unités alpha et deux sous-unités gamma. C- la myoglobine a moins d affinité pour l oxygène que l hémoglobine dans des conditions de ph, pco2 et po2 physiologiques. D Une concentration élevée de 2,3-bisphosphoglycérate dans les globules rouges diminue la capture de l oxygène. E- la différence d affinité pour la fixation de l O2 entre hémoglobine et myoglobine est due à une fixation différente de l hème sur le site actif de chaque protéine. F Une augmentation de la pression partielle en monoxyde de carbone entraîne une diminution de la capacité de l hémoglobine à fixer l oxygène. G - la réduction du fer ferrique à l état ferreux empêche la fixation de l oxygène. QCM N 33 Voici 3 courbes présentant la saturation en oxygène de l hémoglobine. Parmi les propositions suivantes, indiquer la (les) bonne(s) réponse(s) : A. La courbe (a) peut représenter la saturation en oxygène de l hémoglobine A en l absence de 2,3-bisphosphoglycérate B. La courbe (a) peut représenter la saturation en oxygène de l hémoglobine A en présence d urée. C. Si la courbe (b) représente la saturation en oxygène de l hémoglobine A, alors la courbe (c) peut représenter la saturation en oxygène de l hémoglobine F D. Si la courbe (c) représente la saturation en oxygène de l hémoglobine A, alors la courbe (b) peut représenter la saturation en oxygène de l hémoglobine F E. Si la courbe (b) représente la saturation en oxygène de l hémoglobine A, le déplacement de la courbe (b) vers la courbe (c) est observé lors d une augmentation de ph 12/13

13 QCM N 34 Concernant la figure représentée ci dessous : + - Parmi les propositions suivantes, indiquez la(l)es bonne(s) réponse(s) : A. Il peut s agir d un résultat d une électrophorèse des protéines sériques B. La technique utilisée permet de séparer l albumine des autres protéines C. Différentes fractions protéiques peuvent être séparées dont certaines sont augmentées en cas de syndrome inflammatoire D. La fraction la plus importante représente les immunoglobulines E. Chaque fraction n est constituée que d un seul type de protéine QCM N 35 Parmi les propositions suivantes concernant la structure des immunoglobulines, indiquer la(les) bonne(s) réponse(s) : A. La structure de base d une immunoglobuline est un tétramère composé de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux B. Seules les chaînes H présentent des régions constantes C. Les chaînes L et H sont reliées entre elles par des ponts disulfure D. Les chaînes H possèdent des résidus glucidiques E. La spécificité de reconnaissance d un antigène par une immunoglobuline est liée à la présence de domaines variables sur les chaînes H et L 13/13