Immunomarquage après inclusion Fixation gluta-oso4 et inclusion Araldite

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1 Immunomarquage après inclusion Fixation gluta-oso4 et inclusion Araldite Anticorps secondaire marqué à l'or Anticorps primaire Anticorps secondaire Cellule à identifier

2 Domaine d application: Immunomarquage après inclusion Fixation gluta-oso4 et inclusion Araldite Typage de protéines constituant les dépôts responsables de nombreuses pathologies rénales dont nous sommes centre de référence Avantages: - Méthode rapide - Moindre cout - Etudes rétrospectives possibles car grande stabilité des antigènes dans la résine ( blocs exploitables ans) Suivi des patients - Intérêt considérable dans la cas de spécimen rares - Conservation optimale des structures - Localisation précise des AG

3 Inconvénients: -Ne fonctionne pas pour tous les AG: AG peu représentés AG fragiles Système enzymatique -Bruit de fond ( aldéhydes libres)

4 -Avantage glutaraldéhyde: Conservation optimale des structures: Une fixation au PF ne permet pas de fixer correctement Elution de certains antigènes au cours des différents bains de déshydratation Diminution du marquage En concentration standard ( 2,5% à 5%) permet d obtenir dans de nombreux cas d excellents marquages avec une préservation des tissus optimale. Garaud et coll,1980,1982,mrini et coll, OsO4 Peut être employé en immuno avec d excellents résultats, aucun effet inhibiteur Erlandson et coll,1979, Garaud et coll, 1980

5 Avantage de l Araldite/résines acryliques -Araldite: conservation des structures lors de la polymérisation très bonne stabilité sous le faisceau d électrons -LRW: -extraction AG limitée car déshydratation limitée -polymérisation très exothermique -augmentation de volume de la résine -distorsion des structures -instabilité sous le faisceau d électrons et coupe difficile

6 PFA LRW Araldite

7 Protocole -Réalisation des coupes de 95nm d épaisseur sur des grilles en nickel Pour éviter le décollement des coupes lors des différents traitements on peut les coller par la chaleur ( quelques secondes sur plaque chauffante) -Oxydation des coupes par le métapériodate de sodium à 5% dans l eau distillée, 30mn à température ambiante (dans une salière) -Lavages X 5 en eau distillée ( ne jamais faire sécher les coupes) -Blocage du non spécifique : TBS+BSA 3%, 30mn à température ambiante, éliminer l excès de BSA sans sécher les coupes -Incubation avec l'anticorps primaire : Mettre à flotter les grilles sur gouttes de minimum 40µl d anticorps dilué en PBS, toute la nuit à 4 C en chambre humide (gouttes placées sur du parafilm dans une grande boite de Pétri fermée).

8 Entre les étapes suivantes, appliquer doucement la tranche des grilles sur un papier filtre pour absorber le réactif précédent sans les faire sécher -Lavages en tampon TRIS+ Tween 20 (solution du commerce :Dako wash buffer), au moins 3x5min sur gouttes -Incubation avec le deuxième anticorps marqué à l or dilué en PBS, 1H à température ambiante en chambre humide ( dilution 1/50ème) -Lavages en eau distillée (en faisant couler doucement l eau sur la grille) -Contraste : acétate d uranyle alcoolique (1%) : 30s sels de plomb: 4mn Séchage à l air, à l abri de la poussière

9 Problèmes et limites: bruit de fond Marquages non immuns Non spécifiques Marquages immuns Spécifique Non spécifique + 1- Ionique 2- Hydrophobe 3- Hydrophile

10 Interactions hydrophobes dues au regroupement des molécules apolaires Hydrophobicité des protéines tissulaires Hydrophobicité de la région FC des immunoglobulines. *Diminution des interactions hydrophobes diminuer la force ionique des tampons ( PO4 3-,NH4 + ) ajouter un agent mouillant aux tampons ( Tween 20 ) ajouter un agent bloquant entrant en compétition avec les immunoglobulines pour les liaisons hydrophobes (BSA)

11 Mode d action de la BSA La BSA évite la rétention non spécifique des AC ou du ligand, Protéine très hydrophobe, utilisée à concentration élevée Adhère à tout site réactif libre à la surface du tissu, phi BSA très bas (4,9) Au ph des tampons utilisés, elle est chargée négativement. Molécules BSA

12 La BSA globulaire ne recouvre pas intégralement la surface tissulaire. La BSA acétylée est une molécule linéaire, de petit diamètre porteuse de charges négatives. Elle permet d'accéder aux petites surfaces non recouvertes par la BSA globulaire et porteuses de charges + et de résidus hydrophobes (h), susceptibles d'interagir avec les Ig ( la partie hydrophobe de la région FC des Ig se lie aux parties hydrophobes du tissu :interactions hydrophobes et les charges+ se lient aux Ig de charge négative)

13 La BSA-c hydrophobe et chargé négativement, réagira donc avec les groupements chargés positivement et les groupements hydrophobes du tissu. L'action bloquante de la BSA globulaire et acétylée repose sur des interactions chimiques faibles, réversibles. L'affinité antigène-anticorps est beaucoup plus forte. Il en résulte une détection spécifique de l'antigène. L'anticorps a en effet peu de chances de se lier aux surfaces sans antigène car il y a alors compétition avec les molécules de BSA acétylées.

14 Détection de l'anticorps primaire (compétition entre la BSA-c et l'anticorps primaire)

15 Interactions ioniques Dues à la rencontre entre des protéines de charges nettes opposées De nombreuses protéines tissulaires ont une charge nette négative aux ph courants Les immunoglobulines (Ig) ont le phi le plus élevé des protéines sériques : à ph 8, la plupart présentent une charge nette positive et peuvent donc se fixer sur les molécules chargées négativement

16 *Diminution des interactions ioniques augmenter le ph des tampons (de façon à se rapprocher du phi des immunoglobulines, fonction de la nature de l'anticorps) pré traiter le tissu avec une molécule porteuse d'un excès de charges positives ( lysine) utiliser du tampon TRIS qui possède des groupements aminés qui en solution donnent des cations ( tampon légèrement basique ph=7,6)

17 Marquage immun: réactions croisées blocage des sites immunoréactifs Serum non immun de la même espèce que AC II aire

18 Dans tous les cas: Ces interactions non spécifiques sont très faibles, comparées aux liaisons antigène-anticorps, elles disparaîtront souvent plus rapidement que les marquages spécifiques lorsque l on dilue le réactif. Ces prétraitements sont à utiliser avec prudence et non systématiquement

19 Recherche d une dilution optimale des réactifs I marquage Bruit de fond Dilution -1 Diminuer les concentrations Augmenter le temps d'incubation

20 Marquage sans préparation Araldite Marquage sans préparation LRW

21 Incubation sur gouttes Lavages

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