Le réticulum endoplasmique

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1 Le réticulum endoplasmique

2 Les principaux compartiments intracellulaires PLAN Le réticulum endoplasmique: organisation / structure Le rôle du réticulum endoplasmique rugueux (RER) dans la synthèse des protéines sécrétées Processus d insertion co-traductionnel des protéines Système de traduction in vitro La séquence signal La particule de reconnaissance du signal (SRP) Topologie des protéines transmembranaires: signaux d initiation et de terminaison Modifications et devenir des protéines synthétisées dans le RE Glycosylation Repliement des protéines Le rôle du réticulum endoplasmique Lisse (REL) Synthèse des lipides membranaires et redistribution Stockage du Ca 2+ Détoxification

3 Organisation générale de la cellule eucaryote Cellule eucaryote animale 1875 (chromosomes) plastes

4 endosome mitochondrie peroxysome cytosol lysosome appareil de Golgi Réticulum endoplasmique lisse réticulum endoplasmique avec des polyribosomes liés à la membrane polyribosomes libres Noyau membrane plasmique

5 Trafic des protéines dans la cellule cytosol Noyau Mitochondries Péroxysome Plastes Réticulum endoplasmique Golgi Endosomes tardifs Vésicule de sécrétion Lysosomes endosomes précoces Surface cellulaire transport à ouverture contrôlée transport transmembranaire transport vésiculaire

6 Trafic des protéines dans la cellule

7 Mise en évidence du réticulum endoplasmique Cellules pancréatiques de cobaye 1897: Mise en évidence dans le cytoplasme périnucléaire de structures «feuilletées» Plus les cellules sont actives (production de sucs digestifs) plus cette structure est abondante

8 Le réticulum endoplasmique noyau membrane nucléaire interne membrane nucléaire externe Membrane du RE polyribosomes Ensemble polymorphe de cavités plus ou moins dilatées (citernes) Limité par une seule membrane Compartiment formé d un seul sac fermé Peut représenter 50-60% de la surface des membranes cellulaires totales

9 Deux types de RE Le réticulum endoplasmique rugueux ou granulaire (RER) Surface externe tapissée de ribosomes Le réticulum endoplasmique lisse ou agranulaire (REL)

10 Deux types de RE La forme de la partie tubulaire du RE dépend de plusieurs mécanismes. Des protéines membranaires sont requises.

11 Deux types de RE Mécanismes équivalent à la partie tubulaire mais pour les extrémités des lames. Ponts intraluminaux. Protéines transmembranaires.

12 Le RE est relié au noyau Les deux composantes du RE sont physiquement en continuité

13 Les proportions des 2 types de RE sont très variables d un type cellulaire à l autre => Fonction différente MEMBRANE TYPE Plasma membrane Rough ER membrane Smooth ER membrane Golgi apparatus membrane Mitochondria Outer membrane Inner membrane Nucleus Inner membrane Secretory vesicle membrane Lysosome membrane Peroxisome membrane Endosome membrane PERCENTAGE OF TOTAL CELL MEMBRANE LIVER HEPATOCYTE* PANCREATIC EXOCRINE CELL* < not determined not determined 0.4 not determined 0.4 not determined

14 Fonctions du RE RER Site de synthèse des protéines transmembranaires (membrane plasmique) Site de synthèse des protéines résidentes du RE, du Golgi, des endosomes et lysosomes (transmembranaires ou non) Site de synthèse des protéines secrétées N-glycosylation des protéines REL Formation des vésicules qui vont fusionner avec le Golgi Synthèse des phospholipides Synthèse d hormones stéroïdes Stockage du Ca++ Siège des phénomènes de détoxification

15 Le réticulum endoplasmique rugueux

16 Mise en évidence du trajet des protéines le long de la voie de sécrétion Vésicules de sécrétion Golgi RER mitochondrie noyau Incorporation de leucine tritiée de type pulse-chasse suivie d autoradiographie. On observe un déplacement de la radioactivité dans le temps: RE Golgi lumière de la glande

17 Les régions rugueuse et lisse du RE peuvent être isolées Microsomes: Vésicules se formant spontanément à partir de membrane du RE suite à l homogénéisation de la cellule. Ils gardent la même polarité structurale que celle du RE d origine et donc les mêmes propriétés fonctionnelles. Facile à purifier.

18 Apport des systèmes de traduction protéique in vitro Il existe depuis environ 50 ans des systèmes acellulaires permettant la synthèse in vitro des protéines: - Extraits de tissus connus pour être très actifs en synthèse protéique (ex: réticulocytes) qui contiennent toute la machinerie de traduction - Traitement à la RNase (Ribonucléase) pour détruire les ARNm endogènes - Ajout d acides aminés dont au moins 1 est radiomarqué - Ajout système fournissant ATP - Ajout ARNm purifiés pour initier la synthèse protéique

19 Mise en évidence de la séquence signal des protéines sécrétées Système n utilisant que des ribosomes libres Chaîne polypeptidique plus longue que celle faite in vivo. La différence de longueur porte sur une séquence en Nt constituée de quelques acides aminés Système utilisant des microsomes rugueux forme plus courte de la protéine identique à celle qui est sécrétée

20 Echantillon Addition de microsomes Traitement protéase en fin d incubation PM kda Migration gel SDS-PAGE de la réaction de traduction + coloration rouge ponceau

21 Mise en évidence du processus d insertion co-traductionnelle

22 La synthèse des protéines Polysomes libres et ribosomes associés au RE NH2 Cytosol COOH Protéine libre dans le cytosol Intra réseau membranaire Mécanisme d insertion co-traductionnelle Voie sécrétoire

23 Le peptide signal et l adressage au RE Le peptide signal sert de moyen de reconnaissance pour diriger les protéines sécrétées vers la membrane du RER. Il guide aussi les précurseurs de toutes les protéines fabriquées dans le RER (solubles et membranaires)

24 Organisation de la particule de reconnaissance du signal SRP Particule de nature ribonucléique: 1 ARN et 6 polypeptides 3 domaines de reconnaissance: - Le site aminoacide du ribosome - La séquence signal d une protéine naissante - La récepteur porté par le RE

25 SRP et blocage de la traduction 1 - Reconnaissance de la séquence signal et fixation de la SRP 2 - La SRP logée dans le site amino-acide du ribosome bloque l élongation de la chaîne polypeptidique 3 - Accrochage du complexe au RE via le récepteur de la SRP exposé à la surface cytosolique de la mb 4- Libération de la SRP, reprise de la traduction et injection de la chaîne polypeptidique

26 SRP, récepteur de SRP, hydrolyse du GTP et engagement de la translocation co-traductionnelle GDP GDP

27 Intégration dans la membrane du RE d une protéine transmembranaire de type I En plus du peptide d initiation de transfert, la protéine contient un peptide de terminaison de transfert. La pénétration du peptide de terminaison de transfert dans le translocateur provoque son retour à l état inactif

28 Intégration dans la membrane du RE d une protéine transmembranaire de type II Le peptide signal est interne Une fois retiré du translocateur, le peptide signal demeure dans la membrane du RE L orientation du peptide signal dépend de la distribution des acides aminés chargés positivement à proximité

29 La combinaison de signaux d initiation et de terminaison de transfert détermine la topologie des protéines transmembranaires

30 La combinaison de signaux d initiation et de terminaison de transfert détermine la topologie des protéines transmembranaires

31 Modifications des protéines dans le RE Formation de ponts disulfure. La protéine disulfure isomérase (PDI), résidente du RE, catalyse l oxydation des groupements SH libres pour former les ponts disulfure. Repliement correct et assemblage des sous unités Présence de protéines chaperonnes dans le RE (ex: BiP) qui reconnaissent les protéines mal repliées et les sous-unités protéiques libres. Addition de sucres: glycosylation

32 Modification des protéines dans le RE: Glycosylation La fixation du motif oligosaccharidique sur la protéine a lieu sur un résidu asparagine. On parle de N-glycosylation dans le RE. D autres enzymes, les glycosidases, élaguent ces motifs dans le RE puis par la suite dans le Golgi.

33 Glycosylation et contrôle du repliement des protéines

34 Le RE et le contrôle du repliement des protéines UPR (unfolded protein response). UPR 1 2 Réponse de survie Mort cellulaire programmée -Arrêt de la synthèse protéique -Augmentation de l expression des chaperonnes

35 Devenir des protéines synthétisées dans le RE La plupart des protéines fabriquées dans le RE gagne le Golgi par l intermédiaire de vésicules de transport qui bourgeonnent à partir de RER Protéines solubles: sécrétées vers l extérieur par exocytose dirigées vers la lumière des lysosomes Protéines transmembranaires ou lipides membrane plasmique membrane des lysosomes D autres protéines sont résidentes du RE Séquence signal de rétention dans le RE (KDEL en Ct) reconnue par un récepteur spécifique du RER

36 Le réticulum endoplasmique lisse

37 Synthèse de certains lipides membranaires Cytidine diphosphocholine Toutes les enzymes intervenant dans la synthèse sont dans la membrane du REL, le site actif tourné vers le cytosol

38 Rôle des translocateurs de phospholipides dans la synthèse de la double couche lipidique Seule la couche externe du REL s enrichit en lipides car le basculement vers l autre couche est spontanément très lent voire impossible Existence de protéines de translocation dites flippases Rq: La flippase du REL reconnaît surtout la choline, il y a donc une distribution asymétrique des lipides dans les membranes

39 Echanges des lipides avec les autres compartiments Continuité physique avec le RER: Mobilité latérale Compartiment situés en aval de RE: Passage via les vésicules de transport Mitochondries, chloroplastes et peroxysomes en dehors du flux membranaire: Protéines d échange de phospholipides Mitochondrie: interaction avec le RE

40 Le RE constitue un stock calcique mobilisable Canaux calciques Ca 2+ Ca 2+ ATP Récepteur à l IP3 Récepteur à la ryanodine Pompe à calcium Ca 2+ ATPase ADP Calséquestrine Cytoplasme 10-7 M 10-2 M

41 Le RE est impliqué dans la transduction du signal

42 Le RE est impliqué dans le couplage excitation-contraction Exemple des muscles striés squelettiques réticulum sarcoplasmique myofibrilles RS T triade tubules transverses citernes terminales mitochondrie membrane plasmique

43 Le RE est impliqué dans le couplage excitation-contraction Exemple des muscles striés squelettiques potentiel d action Ca Ca Ca réticulum sarcoplasmique

44 Le RE est impliqué dans la détoxication Phénobarbital Cytosol OH Lumière OH OH Sécrétion REL Acide glucuronique OH Complexe soluble Sang Rein Urine Métabolisation de composés hydrophobes toxiques. Les enzymes du REL peuvent modifier ces substances par hydroxylation. Ex: Des injections répétées de barbituriques chez le rat conduisent à une augmentation significative de la surface du REL des hépatocytes (x2 en 4j).

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