Phosphorylation oxydative:

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1 Phosphorylation oxydative: Réactions d oxydation: NADH FADH2 (FMNH2) Mitochondrie: Membrane externe: perméable (pores) Membrane interne: imperméable (transporteurs) Espace intermembranaire Matrice

2 Vue générale de la chaîne respiratoire et de la synthèse d ATP: NADH + H + + 1/2O2 NAD + + H20 NADH + H H +N + 1/2O2 NAD H +P + H20 G = -220kJ/mole Couplage entre le flux d électrons et la synthèse d ATP!

3 Exemples de réactions d oxydation générant du NADH ou du NADPH

4 1. Coenzyme Q: Central dans la chaîne Hydrophobe, mobile Forme oxydée Forme semiquinone (+ 1e H + ) Forme réduite (+ 2e - + 2H + )

5 2. Complexe I: 43 sous-unités 1 flavoprotéine à FMN >6 centres Fer-Soufre 1. NADH + H + + Q NAD + + QH2 2. 4H +N 4H +P Poisons: Barbituriques Insecticides Antibiotiques

6 Protéines à centre Fer-Soufre: Transfert d un électron à la fois: Fe e - Fe ++ Fe Si S-Cys

7 3. Complexe II (Succinate déhydrogénase du CK) 4 sous-unités ABCD 3 centres Fer-Soufre 1 flavoprotéine à FAD 1 hème b «protecteur»

8 Les hèmes, groupes prosthétiques des cytochromes: Hème (a, b et c) + protéine cytochrome (a, b et c) Noyau porphyrine: structure cyclique à 4N et 1 ion Fe Fe +++ /Fe ++

9 4. Autres pourvoyeurs d électrons au coenzyme Q: - Acyl-CoA déhydrogénase (FAD): β oxydation des acyl-coa (1 ère étape) - Glycérol 3-P déhydrogénase mitochondriale (FAD) ETF: Electron Transferring Flavoprotein

10 5. Complexe III: 2 unités identiques: - 1 Cytochrome b (hèmes bl et bh) - 1 protéine à centre Fe-S - 1 cytochrome c1 (hème c1) - 8 autres sous-unités Caverne membranaire: QP et QN

11 Modèle du cycle Q:

12 5. Complexe IV: 13 sous-unités - 1 centre binucléaire Cu-Cu: 2 ions Cu (CuA) + 2 S (2 Cys) - Hème a - Hème a3 + O 2-1 centre binucléaire Fe-Cu: Hème a3 + ion Cu (CuB) Poisons: CN - et CO 4Cyt c (réduits) + 8H + N + O2 4Cyt c (oxydés) + 4H + P + 2H2O

13 NADH + H + +10H +N + ½ O2 NAD H +P + H2O 10H + P 1NADH: 2e-

14 Production de radicaux libres de l oxygène dans la mitochondrie: Q + 1e- Q - O2 + 1e- O2 - Radicaux libres superoxyde et hydroxyl peroxyde d hydrogène Mécanismes de défense: SD, GP, gluthation, GR Régénération du GSH: NADPH

15 matrice L ATP synthase: F0: a1, b2, c10-12 F1: α3, β3, γ1, δ1, ε1 c1-c10: «barillet à protons» FO-F1: «moulin à protons» espace intermembranaire

16 Couronne de sous-unités αβ: 3 sites de liaison: 3 paires αβ 1 site de faible liaison: ADP + Pi 1 site de forte liaison: ATP 1 site d éjection (axe εγ: ) 1 tour complet: 9 H + transférés de P à N 3 ATP synthétisés

17 Mécanisme catalytique de l ATP synthase: ADP + Pi ATP + H20 G = +30 kj/mole en solution: R end. Barrière énergétique: état de transition ADP + Pi ATP + H2O G 0 kj/mole sur F1: R réversible! Barrière énergétique: expulsion de l ATP du site catalytique Réaction endergonique en solution: Keq =10 5 Réaction réversible ATP synthase: Keq =2,4

18 Mécanisme catalytique de l ATP synthase: 3 conformations différentes des sous-unités β: 1. Faible affinité pour ADP + Pi: Kd = 10-5 M 2. Forte affinité pour ATP: Kd < M 3. Affinité nulle pour ATP (contact avec l axe) différence d affinité différence d énergie de liaison de 40kJ/mole réversibilité de la réaction de synthèse d ATP (légèrement en faveur de la synthèse d ATP)

19 Transport de l ADP, du Pi (H2PO4 - ) et de l ATP: Assuré par le gradient électrochimique Antiporteur: électrique ATP 4- ><ADP 3- :1 charge - OUT Symporteur: chimique H2PO4 - : 1 H + IN BILAN: 3H + + 1H + = 4 H + 1ATP 1NADH 2e- 10H + 2,5 ATP 1 succinate (1 FADH2) 2e- 6H + 1,5 ATP

20 Transport du NADH du cytosol vers la matrice: la navette malate-aspartate Foie Rein Cœur 10H + OUT

21 Transport du NADH directement vers le coenzyme Q: la navette du glycérol 3-phosphate: Muscle squelettique Cerveau 6H + OUT

22 Fermentation lactique: 1 glucose 2 ATP Oxydation complète du palmitoyl-coa (16:0) 108 ATP

23 IF1, un inhibiteur de l activité ATPase de l ATP synthase: Hypoxie transfert d e- sur O2 gradient de H+ activité ATPase de l ATP synthase rétablir le gradient de H+, hydrolyse de l ATP [ATP] Hypoxie HIF-1 glycolyse acide lactique ph dimérisation de IF1 couplage de deux ATP synthases bloc de l ATP synthase Retour O2 ph cytosol monomérisation de l inhibiteur activité ATP synthase retourne à la normale: production d ATP IF1: inhibitor of F1

24 Régulation du cycle de Krebs/du flux d électrons dans la chaîne respiratoire /de la consommation d O2: ADP et Pi: cycle de Krebs, le flux d électrons dans la chaîne respiratoire et la consommation d O2 ATP et NADH: cycle de Krebs

25 Maintenance de la température corporelle par le tissu adipeux brun: UCP-1, -2 et -3: UnCoupling Proteins dans la membrane interne de la mitochondrie Court-circuite l ATP synthase Production de chaleur

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