La drépanocytose, maladie multifactorielle à phénotypes alternatifs
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- Aurélie Noël
- il y a 6 ans
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1 Situation initiale : La drépanocytose, maladie multifactorielle à phénotypes alternatifs 1- Vidéo sur la drépanocytose 2- La drépanocytose (du grec, drépanos = la faux) est une maladie récessive héréditaire fréquente en Afrique, au Moyen Orient et en Inde. Elle a été mise en évidence au début du siècle passé, en 1901 par un médecin de Chicago, James Herrick. C est une maladie grave du sang, ces symptômes peuvent être identifiés et l observation microscopique comme l analyse moléculaire permettent de mieux comprendre cette maladie. Le phénotype drépanocytaire d un individu dépend de la présence de molécules d hémoglobines protéiques anormales. Les gènes (génotype) responsables de la fabrication de ces hémoglobines sont autosomaux sur la paire 9. Problème : Consignes : Exploiter les documents et le power point proposés ainsi que les résultats obtenus à l aide des logiciels Rastop et Anagène, pour répondre au problème posé. Votre réponse sera représentée sous forme : - D un texte structuré - D un tableau récapitulatif - D un schéma fonctionnel Remarque : en se référant au diaporama : «mutations ponctuelles», identifier les différents types de mutations et leurs conséquences. Document 1 : En 1901 un médecin de Chicago, James Herrick examina un étudiant, âgé de 20 ans et hospitalisé pour une toux et de la fièvre. Ce dernier était faible, souffrait de vertiges et de maux de tête. Depuis un an, il ressentait des palpitations, perception anormale des battements cardiaques, et un essoufflement, comme certains membres de sa famille. L examen du sang montrait que le malade était très anémique. Le nombre de ses hématies atteignait à peine la moitié de la valeur normale, soit 5 millions par mm 3. 1
2 Document 2 : Globules rouges ou hématies Globules blancs Doc2 a Doc 2b Document 3 : L hémoglobine est la protéine dissoute la plus abondante du cytoplasme des hématies. Une hématie renferme 300 millions de molécules d hémoglobine. Celle-ci a pour propriété de se combiner rapidement et de façon réversible au dioxygène et de passer de la forme désoxygénée à la forme oxygénée : désoxyhémoglobine + 4 O 2 oxyhémoglobine Hb(O2)4 L hémoglobine d une personne non drépanocytaire HbA est dissoute dans le cytoplasme de l hématie, quelle que soit sa forme, oxyhémoglobine ou désoxyhémoglobine. Par contre, chez les individus drépanocytaires l hémoglobine est peu soluble dans un environnement pauvre en dioxygène. Ainsi, dans le sang des capillaires veineux où la pression en dioxygène est faible, les molécules de désoxyhémoglobine se lient les unes aux autres pour former des fibres responsables de la déformation des hématies. Cette hémoglobine anormale, peu soluble est appelée HbS (S pour sickle = faucille en anglais). 2
3 Logiciel Rastop : Visualisation de la molécule d'hémoglobine normale HbA * Lancer RASTOP - Choisir Fichier, Ouvrir molécules, Désoxy_hb, OK. Choisir l icône Bâtonnets,Choisir Atomes, Représentation, Rayon fixe, 150 OK. Choisir Atomes,Colorer par Chaîne CTRL + M, Taper select hem valider. CTRL + M, Taper color orange valider CTRL + M, Taper select *.fe valider CTRL + M, Taper color red valider. Choisir Atomes, Représentation, Rayon fixe, 500 OK CTRL + M, Taper select Glu6 valider. CTRL + M, Taper color white valider Décrire la structure de l hémoglobine normale Appeler le professeur pour vérification Comparaison avec l hémoglobine drépanocytaire HbS Choisir Fichier, Ouvrir molécules, Hémoglobine_Drépanocytaire_désoxygénée, OK. Cliquer Fenêtres, Mosaîque Choisir l icône Bâtonnets,Choisir Atomes, Représentation, Rayon fixe, 150 OK. Choisir Atomes,Colorer par Chaîne CTRL + M, Taper select hem valider. CTRL + M, Taper color orange valider CTRL + M, Taper select *.fe valider CTRL + M, Taper color red valider. Choisir Atomes, Représentation, Rayon fixe, 500 OK. La molécule ne se présente pas comme l hémoglobine normale. Il faut la faire pivoter et modifier les couleurs. 3
4 CTRL + M, Taper select *b valider. CTRL + M, Taper color cyan valider CTRL + M, Taper select d valider CTRL + M, Taper color yellow valider CTRL + M, Taper select Glu6 valider. CTRL + M, Taper color white valider Q 4 : Que constatez-vous?... CTRL + M, Taper select Val6 valider. CTRL + M, Taper color white valider Q5 : Que déduisez vous?. Hémoglobines drépanocytaires polymérisées. Choisir Fichier, Ouvrir molécules, dimère_hémoglobine_drépanocytaire_désoxygénée, OK. Choisir l icône Bâtonnets, Choisir Atomes, Représentation, Rayon fixe, 150 OK. Choisir Atomes,Colorer par Chaîne Taper select *a or *e valider puis color blue valider puis select *b or *f valider puis color cyan valider puis select *c or *g valider puis color green valider puis select *d or *h valider puis color yellow valider puis select val6 valider puis color white valider. Zoomer la zone de liaison avec le curseur de coordonnée Z. A savoir que Les deux molécules d'hémoglobine sont adhérentes en un point sans qu'il n'y ait de liaison covalente ni de liaison hydrogène. La valine est un acide aminé hydrophobe qui remplace l'acide glutamique, hydrophile. Comme les molécules sont entourées d'un film d'eau, il se crée un point de "collage" entre la leucine 88 et la phénylalanine 95 d'une chaîne alpha du premier tétramère et la valine 6 d'une chaîne bêta du deuxième tétramère. Cette liaison répétée de nombreuses fois est responsable de la polymérisation des molécules d'hb S et de la déformation des hématies. Logiciel Anagène : Recherche des séquences (nucléotidiques et des acides aminés) des chaînes β. Lancez le logiciel Anagène Cliquez sur Fichier puis Banque de séquences puis Les chaînes de l hémoglobine puis Béta puis séquences normales puis béta.pro puis OK. La séquence s affiche dans la fenêtre «affichage des séquences». Cliquez sur Fichier puis Banque de séquences puis Les chaînes de l hémoglobine puis Béta puis séquences normales puis bétacod.adn puis OK. Faites de même avec les séquences de la béta S : 4
5 Cliquez sur Fichier puis Banque de séquences puis Les chaînes de l hémoglobine puis Béta puis séquences mutées puis Drépanocytose puis drep.pro puis OK. Recommencez pour sélectionner la séquence : drepcod.adn. Vos 4 séquences sont affichées, vous allez pouvoir les comparer. D abord les séquences protéiques. Cliquez sur les 2 séquences.pro pour les sélectionner puis sur Traiter puis Comparer les séquences. Choisissez comparaison avec discontinuités puis OK. Les 2 séquences apparaissent, en dessous, dans une fenêtre de comparaison simple. La première séquence doit être la séquence de référence, ici la séquence normale c est-à-dire béta.pro. Si ce n est pas le cas, cliquez sur la séquence béta.pro et cliquez ensuite sur l ascenseur pour la passer en haut des séquences. Seules les différences s affichent, les similitudes ne sont repérées que par des tirets. Quelle différence constatez-vous? Indiquez la séquence des 10 premiers acides aminés de chacune des 2 molécules : Beta A (HbA) : - Beta S ( HbS) : Attention : toutes les protéines nouvellement synthétisées commencent par l acide aminé MET, qui sera, quelques minutes plus tard, éliminé par les enzymes de restriction. Les protéines étant codées par les gènes, nous allons comparer l allèle beta A (betacod.adn) et l allèle beta S ( drepcod.adn) du gène codant pour la chaîne. Fermez la fenêtre de comparaison simple. Sélectionnez, dans la fenêtre supérieure les 2 séquences nucléiques puis comparez les comme précédemment. Quelle différence constatez-vous entre les 2 séquences? Indiquez la nature et la position de cette mutation.... Power point : Drépanocytose 5
6 Documents du livre Bordas page 77 : 6
7 Aide à la démarche de résolution ou Coup de pouce Apport de capacités Pour l exploitation des documents : - Document 1 : dégager les signes cliniques de la drépanocytose - Document 2 : indiquer la différence morphologique entre les globules rouges du malade et ceux d un individu sain. - Document 3 : préciser les différences observées à l échelle moléculaire chez un individu drépanocytaire. - Bilan : établir le lien entre les 3 échelles du phénotype drépanocytaire Pour l observation du power point : - préciser les facteurs influençant le facteur drépanocytaires 7
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