Chapitre 4: Les macromolécules

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1 Chapitre 4: Les macromolécules Molécules organiques complexes et de très grande taille Conservées dans tous les organismes 4 grands types: Glucides PROTÉINES Acides nucléiques Lipides polymères ne sont pas des polymères 1

2 Les protéines sont des polymères d acides aminés Les monomères constitutifs des protéines : les acides aminés (AA) Molécule organique comportant: 1- acide carboxylique O=C-OH 2- amine NH2 (sous forme ionisée (NH3 + et COO - ) dans la cellule) 3- Un groupement variable appelé radical (R) ou chaîne latérale qui caractérise l acide aminé 4- Un atome d hydrogène H H N R C H C O O H Le carbone central ( ) est un carbone asymétrique énantiomères (L et D) 20 acides aminés servant à la synthèse des protéines dans les organismes vivants 3 types de chaîne latérales, regroupant des acides aminés en trois classes: Apolaires Hydrophobes Polaires Hydroplyles Ionisées Hydrophyles 2

3 Les protéines Les monomères constitutifs des protéines : les acides aminés (figure 5.16) AA apolaires Pas de carbone asymétriqe 3

4 Les protéines AA polaires AA ionisés 4

5 La liaison peptidique Formation par réaction de déshydratation en deux résidus d acide aminés LIAISON PEPTIDIQUE déshydratation N-TER C-TER H R 1 O R 2 NH2 CH C N CH COOH liaison peptidique (C N) Polypeptide N-TER C-TER N-TER C-TER Dans les cellules, les longues chaînes de polypeptides sont assemblées par les ribosomes. 5

6 Niveaux d organisation des protéines Structure primaire: séquence peptidique Structure secondaire: Liaisons hydrogènes entre éléments polaires du squelette polypeptidique Structure tertiaire: repliement dans l espace de la chaîne polypeptidique (chaînes latérales) Structure quaternaire: association de plusieurs polypeptides (sous unités) pour former une protéine fonctionnelle Voir aussi figure 5.20 du livre de cours 6

7 Protéines: Structure primaire La séquence du polypeptide (= protéine) se lit de l extrémité N-terminale (NH2 libre) vers l extrémité C-terminale (COOH libre). La séquence ci-dessus est : Sérine Tyrosine Cystéine (Ser-Tyr-Cys ou S-Y-C) Les propriétés chimiques des chaînes latérales sont responsables des interactions entre les différents acides aminés de la chaîne polypeptidique, et du repliement nonaléatoire du polypeptide. 7

8 Protéines: Structure primaire 8

9 Protéines: Structure secondaire Repliement local du polypeptide dû aux liaisons hydrogène entre les groupements C=O (δ-) et NH-H (δ+) Deux structures particulières: Hélice α: 1 tour tous les 3.6 AA (groupements R vers l exterieur de l hélice) Feuillets β: droits et parallèles ou antiparallèles 9

10 Protéines: Structure tertiaire Repliement tridimensionnel de la chaine polypeptidique Interactions entre les chaines latérales des acides aminés: - Interactions hydrophobes - Liaisons hydrogènes - Liaisons covalentes (ponts disulfures entre cys-cys) - Ponts ioniques 10

11 Les repliement protéines Protéine se replie spontanément Fig.2-18 Becker et al

12 Les repliement protéines Certaines protéines acquièrent leur structure tertiaire avec l aide d autres protéines. Par exemple repliement des protéines endommagées par un choc thermique Fig.5.23: Exemple d une protéine chaperonne chez E. coli 12

13 Protéines: Structure quaternaire Association de plusieurs polypeptides (=sous unités) pour former une protéine active Liaison Hydrogènes, ioniques, interactions hydrophobes Sous unités peuvent être identiques (homomères) ou différentes (hétéromères) Permet de moduler la fonction d une protéine Ex: Hémoglobine 4 sous unités: 2 α et 2β = hétérotetramère α β β α 13

14 Lien entre séquence en AA et structure 3D Conclusion : la conformation tridimensionnelle d une protéine dépend de sa séquence en acides aminés 14

15 Les protéines Unité de masse atomique utilisée en biochimie : le Dalton (Da): 1 Da ~ le poids d un atome d hydrogène Un acide aminé ~ 110 Da (en moyenne) Ordre de grandeur de la taille des protéines: Protéines courtes : hormones circulant dans le sang, de l ordre de 30 kda. Insuline 6kDa (en comparaison une hormone stéroïde est 30 Da, donc 1000x fois plus petite). Protéines longues : structurales. La connectine maintien la structure et l organisation de la cellule musculaire = kda 15

16 Les différentes fonctions des protéines Enzymes Protéines à activité catalytique Permettent d effectuer des réactions chimiques dans des conditions physiologiques. L activité enzymatique est sélective : le substrat qui interagit avec l enzyme est sélectionné en fonction de sa capacité à interagir avec le site actif (liaisons faibles) 16

17 Enzymes Cette activité enzymatique est sélective : le substrat qui interagit avec l enzyme est sélectionné en fonction de sa capacité à interagir avec le site actif (liaisons faibles) La fixation du substrat va modifier la forme générale (=conformation) de l enzyme. Une fois que la réaction est effectuée, l enzyme relâche le produit de la réaction et reprend sa forme initiale. Fig Hexokinase 17

18 Les différentes fonctions des protéines Protéines d entreposage: reserve d acide aminé. Ex: caséine du lait ou ovalbumine dans les oeufs Acides aminés pour l embryon Protéines structurales: soutien ex. Kératine, collagène 18

19 Les différentes fonctions des protéines Protéines hormonales: protéines de petite taille circulant dans le sang et contrôlant des processus physiologiques Ex: insuline qui régule la concentration de glucose dans le sang Protéines de transport: Ex: hémoglobine, transport transmembranaire Protéines réceptrices récepteur messager Lire la figure 5.15 pour plus de détails sur les différents fonctions des protéines 19

20 Les acides nucléiques Polymères de nucléotides. Deux type d acides nucléiques: ADN (double brin, dans le noyau) ARN (simple brin, noyau et cytoplasme) 20

21 Chapitre 4: Les macromolécules Molécules organiques complexes et de très grande taille Conservées dans tous les organismes 4 grands types: Glucides Protéines ACIDES NUCLÉIQUES Lipides polymères ne sont pas des polymères 21

22 Les nucléotides Acide nucléiques = polymères de nucléotides Nucléotide = nucléoside + groupement phosphate Nucléoside 5 C Base azotée 1 C Liaison N-glycosidique Groupement Phosphate 3 C Monosaccharide (pentose) 22

23 Les acides nucléiques Bases azotées Contiennent des atomes d azote (d où «azotées») Ces atomes d azote capturent les H+ de la solution (d où «bases») Deux types de bases azotées: Pyrimidines : Un cycle : 4C et 2N Purines : Deux cycles : 5C et 4N Cytosine, Adénine et Guanine dans l ADN et l ARN Uracile dans l ARN seulement Thymine dans l ADN seulement Pas besoin de connaître les formules des bases azotées 23

24 Les acides nucléiques Nucléoside = base azotée + pentose Dans l ARN : ribose Acide RiboNucléique Dans l ADN : désoxyribose Acide DésoxyriboNucléique Pentoses: Monosaccharides cycliques : 5 carbones au total (notés 1 à 5, en partant du groupement carboxyle) 4 C et un O dans le cycle Le désoxyribose ne présente pas de OH sur le carbone 2 Désoxyribose moins réactif donc plus stable : l ADN est plus stable que l ARN La liaison entre le pentose et la base azotée se fait sur le carbone 1 La liaison entre le pentose et le phosphate se fait sur le carbone 5 24

25 Les acides nucléiques 5 Acides nucléiques = polymères de nucléotides Liaison covalente (phosphodiester) entre le phosphate du Carbone 5 et l hydroxyle sur le Carbone 3 5 C HO 3 C Acides nucléiques synthétisés par enzymes spécialisées: Polymérases à ADN ou ARN 3 25

26 L ADN L ADN est le support de l information génétique. Sa structure est une double hélice: Deux molécules d ADN sont enroulées l une avec l autre, en un arrangement antiparallèle : 5 3 / 3 5 Fig

27 L ADN L association entre les deux molécules repose sur la complémentarité des bases qui les constituent : A T C G Liaisons hydrogène entre les nucléotides ADN constitué de désoxynucléotides: A: désoxyadénosine T: thimidine C:désoxycitidine G:désoxyguanosine Becker et al (7 th edition) Fig

28 L ARN Squelette carboné Liaison H Différence avec l ADN: Ribose au lieu de désoxyribose Utilisation de l uracyle au lieu de la thymine Molécule simple brin mais qui peut se replier sur elle-même (structure en épingle à cheveu, ARN de transfert) Fig

29 L ARN ARN = simple brin Diverses fonctions: Les ARN messagers: ARNm sont le support de l information génétique après transcription dans le noyau ARNm est le support de la traduction de l information génétique en protéine Les ARN «enzymatiquement» actifs: ribozymes: Les parties actives des ribosomes sont constituées par les ARN ribosomiques. ARN de transfert Les ARNi (interférence): contrôle de l expression des gènes 29

30 Chapitre 4: Les macromolécules Molécules organiques complexes et de très grande taille Conservées dans tous les organismes 4 grands types: Glucides protéines Acides nucléiques LIPIDES polymères ne sont pas des polymères 30

31 Les lipides Définition : les lipides sont une famille de molécules de grande taille et hydrophobes Regroupe un grand nombre de molécules de structures très différentes, mais qui contiennent en général de longues chaines d hydrocarbures non-polaires, d où leur hydrophobie Les lipides ne sont pas des macromolécules typiques : ils ne sont pas constitués d un polymère de structures plus petites, mais leur taille peut être comparable à celle des macromolécules. Quatre grands groupes à connaître : 1. Les graisses (acides gras et triglicérides) 2. Les phosphoglycérolipides 3. Les glycolipides 4. Les stéroïdes 31

32 Les Acides gras Elément de base de nombreux lipides chaîne d hydrocarbure (CH 2 ) n Groupement carboxyle «acide» polaire Acide gras saturé (acide palmitique) CH 3 (CH 2 ) 14 CO 2 H Acide gras insaturé (acide palmitoléique, gras «cis») CH 3 (CH 2 ) 5 CH=CH(CH 2 ) 7 COOH Molécules amphipathiques: contiennent une région polaire et une region apolaire 32

33 Triglycérides: structure Graisses = acides gras branchés sur une molécule de glycérol = glycérides Réaction de déshydratation Fig 5.10 Triglycérides: liaison de 3 acides gras sur une molécule de glycérol acides gras peuvent être identiques ou différents (différentes longueurs, différents niveaux de saturation) 33

34 Triglycérides: structure Fig.5.11 Fig

35 Triglycérides: fonction Réserves énergétiques: 1g de graisse produit deux fois plus d énergie qu un 1g de glucide (carbohydrates) Les graisses sont hydrophobes donc sont aisément stockables dans la cellule Isolation thermique 35

36 Les phosphoglycérolipides = Phosphoglycérides. Constituants structurels des membranes biologiques 1 groupement Polaire (choline, sérine, inositol) 1 groupement phosphate 1 glycérol 2 acides gras Molécule amphipathique : contient une région polaire et une région apolaire S organise spontanément en bicouche quand placés dans l eau 36

37 Les glycolipides Lipides sur lesquels un glucide (mono, di ou oligosaccharide) est fixé Grande variété de structure: Base de glycérol Base de sphyngosine Rôle dans la reconnaissance entre les cellules (ex. groupes sanguins ABO). Concentration des constituants extracellulaires Groupes sanguins 37

38 Les stéroïdes Molécules de plus petite taille, constituées d un noyau stérol polycyclique, d une chaine latérale carbonée et généralement d une tête polaire Exemple: cholestérol, principal stéroïde chez les vertébrés. stérol Rôles variables: Constituant de la membrane plasmique, Précurseurs d hormones (p.ex. testostérone, oestrogènes) Présents uniquement chez eucaryotes 38