EPREUVE DE BIOCHIMIE I 2 ème SEMESTRE 2002

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1 UNIVERSITE CADI AYYAD Année universitaire FACULTE DE MEDECINE ET DE PHARMACIE 1 ère Année MARRAKECH Dr. M. BERNARD EPREUVE DE BIOCHIMIE I 2 ème SEMESTRE 2002 QUESTION 1 (1 point) La vitesse d une réaction enzymatique peut s exprimer en plusieurs unités. Donnez la définition : d une unité internationale (UI), du Katal et de l activité spécifique. Expliquez l intérêt de cette dernière. QUESTION 2 (2 points) Donnez la représentation graphique de la variation de la vitesse d une réaction enzymatique en fonction de la quantité de substrat, soit v = f (S). Indiquez les paramètres cinétiques caractéristiques que l on peut déterminer sur ce graphique. QUESTION 3 (3 points) L étude cinétique d une enzyme a donné la courbe suivante : vitesse (v) Concentration en substrat Comment appelle-t-on cette cinétique? Indiquez sur ce graphique l effet de différents effecteurs. Donnez un exemple de ce type d enzyme. QUESTION 4 (2 points) Citez les différentes voies métaboliques que le pyruvate (acide pyruvique) peut suivre. QUESTION 5 (2 points) Citez les étapes de la glycolyse donnant directement de l ATP. Indiquez le nom des substrats, des produits, des enzymes et des coenzymes. 1

2 Pr. R. AQUARON QUESTION 6 (3 points) Décrire la réaction d alkylation de la glycine par la méthionine. Quelles sont les molécules biologiques importantes qui peuvent être ainsi formées (noms et formules). QUESTION 7 (4 points) Décrire la réaction catalysée par la L.glutamate deshydrogénase (noms et formules). Indiquez l importance de cette réaction comme un exemple d acide alpha aminé glucoformateur et de la biosynthèse d un acide alpha aminé. QUESTION 8 (3 points) Quels sont les acides alpha aminés codés génétiquement qui présentent un spectre d absorption dans l ultra-violet. Indiquez les similitudes et les différences entre ces acides aminés. Définir un spectre d absorption. 2

3 Université Cadi Ayyad Année universitaire Faculté de Médecine et 1 ère Année de Pharmacie de Marrakech Corrigé de l épreuve de Biochimie I Session de mai 2002 QUESTION 1 La vitesse d une réaction enzymatique peut s exprimer en plusieurs unités. Donnez la définition : d une unité internationale (UI), du Katal et de l activité spécifique. Expliquez l intérêt de cette dernière. UI = quantité d enzyme qui transforme une micromole de substrat en une minute à 30 C dans des conditions optimales Katal = quantité d enzyme qui transforme une mole de substrat en une seconde à 30 C dans des conditions optimales En biologie, on utilise le nanokatal (nanomole..) Activité spécifique = activité rapportée au mg de protéines Permet de suivre la purification d une enzyme : sa valeur augmente quand les protéines non enzymatiques diminuent QUESTION 2 Donnez la représentation graphique de la variation de la vitesse d une réaction enzymatique en fonction de la quantité de substrat, soit v = f (S). Indiquez les paramètres cinétiques caractéristiques que l on peut déterminer sur ce graphique. 3

4 v V max V max 2 Km s Les paramètres sont : Vmax Km qui représente la concentration en substrat pour laquelle on a la ½ de la Vmax 1/Km représente l affinité de l enzyme pour son substrat 4

5 QUESTION 3 L étude cinétique d une enzyme a donné la courbe suivante : Comment appelle-t-on cette cinétique? Indiquez sur ce graphique l effet de différents effecteurs Donnez un exemple d enzyme allostérique. vitesse (v) Concentration en substrat Cinétique de type allostérique : le caractère sigmoïde de la courbe s explique par le fait que la fixation du substrat sur l enzyme augmente l affinité de l enzyme = effet coopératif. Ces enzymes sont sensibles à différents effecteurs - les activateurs déplacent la courbe vers la gauche et lui donnent une allure michaelienne (courbe en hyperbole) - les inhibiteurs déplacent la courbe vers la droite La phospho fructo kinase (PFK1 est inhibée par l ATP et activée par l AMP et par le Fru 2,6 bis phosphate) QUESTION 4 Citez les différentes voies métaboliques que le pyruvate (acide pyruvique) peut suivre. 5

6 C 6 H 12 O 6 Glc Glycolyse PYRUVATE (2) NADH 2 NAD O 2 LDH Pyr. décarboxylase Acétaldéhyde LACTATE (2) - Glycolyse anaérobie dans contraction musculaire érythrocytes - Fermentation lactique (micro-organismes) 4 CO H 2 O NADH 2 NAD Alcool déshydrogénase ETHANOL (2) - Fermentation alcoolique levures micro-organismes 6

7 QUESTION 5 Citez les étapes de la glycolyse donnant directement de l ATP. Indiquez le nom des substrats, des produits, des enzymes et des coenzymes. 1 ère étape : 1,3 bis P glycérate + ADP ac 3P glycérique + ATP enzyme = P glycérate Kinase coenzyme = ions Mg ++ 2 ème étape : Phospho énol pyruvate + ADP (PEP) enzyme = pyruvate kinase (PK) coenzyme = ions Mg++ Pyruvate + ATP 7

8 UNIVERSITE CADI AYYAD Année universitaire FACULTE DE MEDECINE ET DE PHARMACIE 1 ère Année MARRAKECH EPREUVE DE BIOCHIMIE I 2 ème SESSION 2002 Dr. M. BERNARD Double feuille blanche QUESTION 1 (2 points) Donnez un exemple de réaction réversible et un exemple de réaction irréversible dans la glycolyse. QUESTION 2 La voie des pentoses Phosphate : 1- Donnez la définition de cette voie. 2- Quel est son but. 3- Quelle est la localisation des enzymes impliquées dans cette voie métabolique? 4- Quelle est la conséquence du déficit de l enzyme clé de cette voie? QUESTION 3 Définir le terme : «phosphorylation oxydative». QUESTION 4 Le métabolisme du galactose implique les réactions suivantes : (1) Galactose + ATP Galactose 1P + ADP + H+ (2)? (3) UDP-Galactose UDP-Glc (3.5 points) (1 point) (1.5 points) a- Ecrire la réaction de l étape (2) b- Quelle est l étape défectueuse dans la galactosémie? c- Quelles enzymes catalysent les étapes (1), (2) et (3)? QUESTION 5 (2 points) Quel est l effet d une augmentation de la concentration de chacun des métabolites suivant sur la vitesse da la glycolyse? justifiez vos réponses. - Glucose-6P - Fructose-1.6 bis Phosphate - Citrate. - Fructose 2.6 bis Phosphate Pr. R. AQUARON Double feuille rose QUESTION 6 (3 points) Décrire le cycle de l urée : substrats, enzymes, produits de la réaction ( sans formules ) Quel est son rôle et sa localisation tissulaire, cellulaire et subcellulaire? QUESTION 7 (4 points) Tracer la courbe de titration d un acide alpha aminé neutre par une base forte, la soude PH = f (équivalent de base ). Ecrire les 3 formes ioniques possibles de cet acide aminé. Définir les termes : pk1, pk2, pi, zone tampon. QUESTION 8 (3 points) Décrire la réaction de carboxylation des résidus de glutamate dans la prothrombine et son rôle dans la coagulation sanguine.

9 Corrigé de l épreuve de Biochimie I Session de mai 2002 QUESTION 1 La vitesse d une réaction enzymatique peut s exprimer en plusieurs unités. Donnez la définition : d une unité internationale (UI), du Katal et de l activité spécifique. Expliquez l intérêt de cette dernière. UI = quantité d enzyme qui transforme une micromole de substrat en une minute à 30 C dans des conditions optimales Katal = quantité d enzyme qui transforme une mole de substrat en une seconde à 30 C dans des conditions optimales En biologie, on utilise le nanokatal (nanomole..) Activité spécifique = activité rapportée au mg de protéines Permet de suivre la purification d une enzyme : sa valeur augmente quand les protéines non enzymatiques diminuent QUESTION 2 Donnez la représentation graphique de la variation de la vitesse d une réaction enzymatique en fonction de la quantité de substrat, soit v = f (S). Indiquez les paramètres cinétiques caractéristiques que l on peut déterminer sur ce graphique.

10 V max V max 2 Km s Les paramètres sont : Vmax Km qui représente la concentration en substrat pour laquelle on a la ½ de la Vmax 1/Km représente l affinité de l enzyme pour son substrat QUESTION 3 L étude cinétique d une enzyme a donné la courbe suivante : Comment appelle-t-on cette cinétique? Indiquez sur ce graphique l effet de différents effecteurs Donnez un exemple d enzyme allostérique. vitesse (v) Concentration en substrat

11 Cinétique de type allostérique : le caractère sigmoïde de la courbe s explique par le fait que la fixation du substrat sur l enzyme augmente l affinité de l enzyme = effet coopératif. Ces enzymes sont sensibles à différents effecteurs - les activateurs déplacent la courbe vers la gauche et lui donnent une allure michaelienne (courbe en hyperbole) - les inhibiteurs déplacent la courbe vers la droite La phospho fructo kinase (PFK1 est inhibée par l ATP et activée par l AMP et par le Fru 2,6 bis phosphate) QUESTION 4 Citez les différentes voies métaboliques que le pyruvate (acide pyruvique) peut suivre. C 6 H 12 O 6 Glc Glycolyse PYRUVATE (2) NADH 2 NAD O 2 LDH Pyr. décarboxylase Acétaldéhyde

12 LACTATE (2) - Glycolyse anaérobie dans contraction musculaire érythrocytes - Fermentation lactique (micro-organismes) ETHANOL (2) - Fermentation alcoolique levures micro-organismes QUESTION 5 Citez les étapes de la glycolyse donnant directement de l ATP. Indiquez le nom des substrats, des produits, des enzymes et des coenzymes. 1 ère étape : 1,3 bis P glycérate + ADP ac 3P glycérique + ATP enzyme = P glycérate Kinase coenzyme = ions Mg ++ 2 ème étape : Phospho énol pyruvate + ADP (PEP) enzyme = pyruvate kinase (PK) coenzyme = ions Mg++ Pyruvate + ATP

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