LES ANTICORPS ANTI-SRP

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1 LES ANTICORPS ANTI-SRP Les anticorps anti-srp ont été décrits pour la première fois par Reeves et col., en 1986, chez un patient atteint d une polymyosite (1). D autres observations ont été rapportées par la suite. Targoff et col. ont montré en 1990 que ces anticorps identifiaient un groupe particulier de patients avec myosite (2). En 2002, Miller et col. définissent le caractère très particulier de la maladie et démontrent par la biopsie musculaire l existence d une myopathie active avec nécrose musculaire mais sans signes inflammatoires (3). Le terme de myopathie doit donc être préféré à celui de myosite. Plusieurs observations ont été publiées récemment qui ont confirmé ces données et établi définitivement le tableau clinique de la myopathie avec anticorps anti-srp. La cible antigénique des autoanticorps est une ribonucléoprotéine qui joue un rôle essentiel dans la synthèse protéique. ROLE DE LA PARTICULE SRP La biosynthèse des protéines est effectuée dans le cytosol par les ribosomes. Ces protéines nouvellement synthétisées doivent être subséquemment transloquées à travers la membrane du réticulum endoplasmique (RE) grâce à un pore nommé translocateur Sec G1. Cet adressage et la translocation se déroulent d une manière co-traductionnelle et sont sous le contrôle d un mécanisme complexe faisant intervenir une particule ribonucléoprotéique appelé SRP (Signal Recognition Particle). Les protéines nouvellement synthétisées comportent une séquence N-terminale particulière appelée «peptide signal». Cette séquence est reconnue par la particule SRP. Le complexe ribosome - chaîne protéique naissante - SRP est alors dirigé vers la membrane du RE où il est reconnu grâce à l interaction de SRP avec un récepteur membranaire spécifique SR. Le complexe est alors déstabilisé, le ribosome s attache au translocon et le peptide en cours de synthèse se trouve directement orienté vers le canal pour traverser la membrane du RE.

2 STRUCTURE MOLECULAIRE DE SRP La particule SRP est une ribonucléoprotéine composée d un ARN de 300 nucléotides, l ARN 7S, et de 6 protéines, respectivement de 72, 68, 54, 19, 14 et 9 kda. Ces protéines s associent en hétérodimères qui se lient à l ARN en des endroits variés où elles jouent des rôles très précis. La particule SRP comporte 2 domaines fonctionnels. Le domaine appelé Alu contient les extrémités 3 et 5 du 7S ARN ainsi que l hétérodimère SRP 14 et SRP 9. Le domaine S est le plus important puisqu il est responsable de l interaction de la particule SRP avec le peptide signal et le récepteur RS du RE. Deux hétérodimères y sont associés. Le premier est constitué des protéines SRP 72 et SRP 68 qui participent à l interaction avec le récepteur SR. Le complexe le plus important est l hétérodimère SRP 19 et SRP 54, au sein duquel l activité principale est dévolue à la protéine SRP 54. La protéine SRP 19 se lie au 7S ARN dont il modifie la conformation ce qui permet la liaison de la protéine SRP 54. La protéine SRP 54 est une protéine formée de 504 acides aminés et qui comporte 3 domaines fonctionnels différents. La région M (riche en méthionine) située sur l extrémité C- terminale assure la liaison de SRP à la séquence signal de la chaîne peptidique naissante. La région centrale G (interaction GTP) est responsable de l interaction de SRP avec le récepteur SR de la membrane du RE. AUTOANTICORPS ANTI-SRP N N G M C DOMAINE NH2 TERMINAL CONSENSUS GTP Liaison au Récepteur SR du Réticulum Endoplasmique REGION C-TERMINALE RICHE EN METHIONINE Liaison au complexe SRP STRUCTURE EPITOPIQUE DE LA PROTEINE SRPp54

3 ANTICORPS ANTI - SRP Les autoanticorps anti-srp précipitent le 7S ARN et les protéines associées au complexe SRP mais plus particulièrement la protéine SRP 54 bien que les protéines SRP 72 et SRP 68 soient aussi fréquemment reconnues. La réactivité avec la protéine SRP 54 a pu être démontrée grâce à la protéine recombinée et la spécificité épitopique déterminée par l utilisation de protéines tronquées. Les autoanticorps anti-srp réagissent surtout avec le domaine G et inhibent la liaison de SRP au récepteur SR. Certains autoanticorps reconnaissent également la portion N-terminale de la protéine SRP 54. Bien que les autoanticorps ne se fixent pas sur la région M de la protéine SRP 54, il a pu être montré qu ils pouvaient interférer avec la liaison de SRP au peptide signal, possiblement en modifiant la fonction de la protéine par encombrement stérique (5). ASSOCIATION CLINIQUE Les anticorps anti-srp sont retrouvés chez environ 5% des patients atteints de myopathie inflammatoire idiopathique. Ces patients présentent une atteinte musculaire sévère caractérisée par une faiblesse musculaire à prédominance proximale atteignant les membres supérieurs et inférieurs. On observe quelque fois une rhabdomyolyse. Les enzymes musculaires, créatine-kinase et aldolase, sont fortement augmentées dans le sérum. Histologiquement, la myopathie avec anticorps anti-srp est caractérisée par une myopathie nécrosante active avec peu ou pas d inflammation, mais avec des anomalies des capillaires avec un dépôt de complément. Ces malades répondent peu ou pas aux corticoïdes. L adjonction de méthotrexate et le recours aux immunoglobulines intraveineuses permettent d améliorer l état des malades (6). MISE EN EVIDENCE DES ANTICORPS ANTI-SRP La recherche des anticorps anti-srp est réalisée en routine par immunofluorescence sur cellules HEp-2. Ces anticorps marquent de façon intense le cytoplasme avec un aspect finement granulaire différent de celui que l on observe avec les anticorps anti-jo1 et les autres anti- ARNt synthétases. Il diffère également de l aspect observé avec les anticorps anti-ribosomes qui est plus homogène. Sur les coupes de foie et d estomac de rat ou de souris le marquage est par contre indissociable de celui observé avec les anticorps anti-ribosomes. Au niveau du foie, le cytoplasme des hépatocytes est recouvert de grosses inclusions irrégulières. Sur les coupes d estomac c est le cytoplasme des cellules principales, mais pas celui des cellules pariétales, qui est marqué de façon homogène. Sur coupe de pancréas, on observe un marquage homogène à l exception des îlots. Sur glandes salivaires, les glandes séreuses sont également fortement marquées. HEp2 Foie Estomac

4 IF pancréas de primate IF glandes salivaires L identification des anticorps a été initialement obtenue par immunoprécipitation d un extrait de cellules HeLa marquées au 35 S ou 32 P. Cette technique est très lourde et non applicable à la routine du laboratoire. Nous avons pu réaliser des premiers essais d immunodot avec un extrait natif de SRP isolé du pancréas de chien et qui nous a été donné par le Pr Dobberstein de Heidelberg, un ancien collaborateur de Blobel qui a découvert le SRP, découverte pour laquelle il a obtenu en 1999 le prix Nobel de Physiologie. Récemment nous avons pu utiliser la protéine SRP 54 obtenue par la technique recombinante par l équipe du Pr Liedvogel (Diarect, Freiburg, D). Cette protéine a été utilisée en immunodot et en ELISA (6). ELISA Anti-SRP Densité optique Immunodot anti-srp Elisa anti-srp

5 BIBLIOGRAPHIE 1. Reeves WH, Nigam SK, Blobel G. Human autoantibodies reactive with the signal recognition particle. Proc Natl Acad Sci U S A. 1986;83: Targoff IN, Johnson AE, Miller FW. Antibody to signal recognition particle in polymyositis. Arthitis Rheum.1990;33: Miller T, Al-Lozi MT, Lopate G, Pestronk A. Myopathy with antibodies to the signal recognition particle : clinical and pathological features. J Neurol Neurosurg Psychiatry. 2002;73: Wild K, Rosendal KR, Sinning I. A structural step into the SRP cycle. Mol Microbiol.2004;53: Römisch K, Miller FW, Dobberstein B, High S. Human autoantibodies against the 54 kda protein of the signal recognition particle block function at mulptiple stages. Arthritis Res Therapy.2006;8:R Dimitri D, Andre C, Roucoules J, Hosseini H, Humbel RL, Authier FJ. Myopathy associated with anti-signal recognition peptide antibodies : clinical heterogeneity contrasts with stereotyped histopathology. Muscle Nerve. 2007;35: René-Louis HUMBEL et l Equipe du LLIP

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