La Phosphorylation oxydative

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1 Chap VI. La Phosphorylation oxydative I. Introduction 1. Question posée Quel est le lien entre réoxydation de NADH et FADH2, et phosphorylation d ADP en ATP? Figures tirées de Lehninger Principles of Biochemistry Fourth Edition Copyright 2004 by W. H. Freeman & Company

2 Couplage oxydation / phosphorylation Réponse : Théorie de Mitchell Théorie chimiosmotique (1961) Transfert d e - Synthèse d ATP Couplage par gradient de protons (potentiel de membrane) ΔΨ organisation vectorielle du transport d électrons et de l ATPase compartiments fermés L événement primaire conservant l énergie est le mouvement des protons à travers la membrane

3 2. Vue générale Formation d ATP // transfert d e - de NADH / FADH 2 sur 2 oxydation et phosphorylation couplées ensembles respiratoires contenant de nombreux transporteurs d e - (ex : cytochromes) transport d e - pompage de protons hors de la mitochondrie : force proton motrice retour des H+ synthèse ATP Figures tirées de Lehninger Principles of Biochemistry Fourth Edition Copyright 2004 by W. H. Freeman & Company

4 2. Vue générale

5 3. Description de la mitochondrie Membrane externe Perméables aux petites molécules et aux ions Mb interne Matrice Phosphorylation oxydative Imperméable aux ions et molécules non chargées transporteurs d ADP, ac. gras à longues chaînes Krebs, oxydation des acides gras PRINE

6 II. Les navettes de transport du NADH et du FADH 2 cytoplasmique 1. La navette glycérol-phosphate CYTSL MATRICE L-Glycérol-P P-CH 2 -CHH-CH 2 H L-Glycérol-P P-CH 2 -CHH-CH 2 H QH ATP NAD + NADH + H + c Glycérol- P DH FAD FADH 2 Q DHAP P-CH 2 -C-CH 2 H DHAP P-CH 2 -C-CH 2 H mglycérol-p DH Bilan : NADH + H + + E-FAD NAD + + E-FADH 2 Membrane cytoplasmique externemitochondriale Membrane cytoplasmique interne mitochondriale

7 2. La navette malate / aspartate 3 ATP + 2

8 III. Les potentiels redox et les variations d énergie libre Conversion du Potentiel de transfert électronique en Potentiel de transfert de groupe phosphate E 0 ΔG Rappel : X + e - X - oxydant = forme oxydée réducteur = forme réduite Rq : potentiel rédox : force +/- importante de capter / donner des e -

9 Appareil pour mesurer un potentiel rédox 1 M H + en équilibre avec 1 atm de H 2 gazeux Solution de 1 M X et 1 M X -

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12 Bilan : Potentiel rédox NÉGATIF Composé a une affinité plus FAIBLE pour les électrons que H 2 REDUCTEUR Potentiel rédox PSITIF Composé a une affinité plus GRANDE pour les électrons que H 2 XYDANT

13 Calcul de la variation d énergie libre à partir des potentiels rédox a) pyruvate + NADH + H + lactate + NAD + b) pyruvate + 2 H e - lactate E 0 = -0,19 V c) NAD e H + NADH + H + E 0 = -0,32 V b - c = a pyruvate + H + + NADH lactate + NAD + ΔE 0 = E 0 b) - E 0 c) = -0,19 - (-0,32) = +0,13 V

14 ΔG = - n F ΔE 0 n = nombre d électrons transférés F = l équivalent calorique du faraday = 23,062 kcal V -1 mol -1 ΔE 0 = exprimé en volt ΔG = -2 23,062 0,13 kcal Volts = -6 Volts mole = -6 kcal / mole Rq : ΔE 0 positif correspond à réaction exergonique

15 xydation du NADH a) 1/ H e - H 2 b) NAD + + H e - NADH E 0 = +0,82 V E 0 = -0,32 V a -b = 1/2 2 + H + + NADH H 2 + NAD + ΔE 0 = +0,82 V + 0,32 V = 1,14 V ΔG = ,062. 1,14 = - 52,6 kcal / mole

16 xydation du FADH 2 a) 1/ H e - H 2 b) FAD + 2 H e - FADH 2 E 0 = +0,82 V E 0 = -0,1 V a -b = 1/2 2 + FADH 2 H 2 + FAD ΔE 0 = +0,82 V + 0,10 V = 0,92 V ΔG = -2 23,062 0,92 = - 42,4 kcal / mole

17 IV. Composition de la chaîne respiratoire V Complexe I : NADH - ubiquinone réductase Complexe II : succinate - ubiquinone réductase Q : Coenzyme Q = Ubiquinone Complexe III : Ubiquinol - cytochrome c réductase Complexe IV : Cytochrome c oxydase Complexe V : ATPase / ATP synthase

18 Caractéristiques des complexes protéiques de la chaîne respiratoire de transport d électrons dans la mitochondrie Complexe Protomères Masse moléculaire Nombre de composants I. NADH-ubiquinone réductase FMN Fe-S ds 5 à 8 centres II. Succinate-ubiquinone réductase FAD 7-8 Fe-S ds 3 centres Cytochrome b 560 III. Ubiquinol-cytochrome c réductase centres Fe-S Cytochrome b 560 Cytochrome b 566 Cytochrome c 1 IV. Cytochrome c oxydase Cytochrome a Cytochrome a 3 2 ions cuivre

19 Centres Fer - Soufre 4 Soufre, 1 Fer 6 Soufre, 2 Fer 8 Soufre, 4 Fer Ce sont des micro chemins pour les électrons

20 Les hèmes des cytochromes 4 groupements pyrrols : liés avec alternance / coordination d 1 atome de Fe au milieu différences entre les hèmes : les chaînes latérales Longue chaîne carbonée (isoprénique) hydrophobe ancrage dans la membrane

21 Hème famille cyt. b : Petites chaînes latérales Hème tient dans une protéine Hème famille cyt c : liaisons covalente avec sa protéine

22 Le Coenzyme Q = ubiquitine car ubiquitaire Ubiquinone (Q) Forme oxydée Intermédiaire Semiquinone ( QH) Chaîne isoprénique (taille variable, hydrophobe, reste collé à la membrane) Ubiquinol (QH 2 ) Forme réduite

23 FMN (Flavine mononucléotide) e - + H + e - + H + Flavine mononucléotide (FMN) forme oxydée Semiquinone intermédiaire Flavine mononucléotide (FMNH 2 ) forme réduite

24 Le complexe I FMN H+, H- Q ubiquinone e- H+, efmnh2 Q semiquinone H+, e- FMNH e-, 2 H+ QH2 ubiquinol FMN

25 Le complexe II matrice

26 Le complexe III Cytochrome bc1 complexe

27 Le complexe IV

28 NADH FMN Fe-S Q Fe-S Cyt b Succinate FAD Fe-S -0,4 NADH Complexe I -0,2 NAD + NADH-ubiquinone réductase Cyt c 1 Cyt c Cyt a Cyt a 3 2 Trajet des électrons ΔG (kcal / mol) ,2 Succinate Fumarate Complexe II Q Complexe III 30 0,4 Succinate-ubiquinone réductase Cyt c Complexe IV 20 0,6 Ubiquinol-cytochrome c réductase Cytochrome c oxydase 1/ H + 10 E (V) H 2

29 Preuves de la théorie de Mitchell 1. Existence d un gradient de protons ph inter membranaire << 1,4 unités PH motrice potentiel de membrane mesurable : ΔΨ = +0,14 V potentiel électrochimique calculable : -5,2 kcal / mole de protons 2. Synthèse d ATP si gradient de ph même sans transporteurs 3. Chaîne respiratoire peut être remplacée par pompe à protons ex : bactériorhodopsine synthèse d ATP (vésicules artificielles) (cf. après) 4. Démonstration expérimentale de l orientation vectorielle 5. Compartiment nécessaire : pas de synthèse d ATP si membranes fragmentées. 6. Transporteurs de protons éliminent gradient découplage

30 Lumière H + Bactériorhodopsine H + H + Vésicule hybride reconstituée, contenant de l ATP synthase et de la bactériorhodopsine. Ce système a été utilisé par Stoecknius et Racker pour confirmer la théorie chimiosmotique de Mitchell. Vésicule lipidique F 1 F 0 -ATP synthase de mitochondrie ADP + Pi ATP H +

31 2. L ATP synthase mitochondriale F 1 α 3 β 3 γδε F 0 a, b, c F 1 : contient le site catalytique pour la synthèse d ATP particule sphérique (côté matriciel) F 0 : contient le canal protonique / transmembranaire Tige entre F 1 et F 0 : contient les sites de régulation : - du flux de protons / de la synthèse (sensibilité à l oligomycine)

32 L ATP synthase mitochondriale

33 L ATP synthase mitochondriale

34 L ATP synthase mitochondriale

35 3. Synthèse d ATP par les sous unités β loosly interactive open tight Rôle du flux de protons : - n intervient pas dans la synthèse d ATP - intervient dans la libération d ATP

36 3 ATP synthétisés à partir de 1 NADH + H+ 2 ATP synthétisés à partir de 1 FADH2

37 4. Synthèse d ATP ADP 3- + Pi 2- + H + ATP 4- + H 2 R P P + P H + H + ADP Pi intermédiaire pentacovalent R P P P H H + ATP R P P P + H 2

38 5. Le transport transmembranaire de l ADP et de l ATP

39 6. Bilan total glycolyse + cycle de Krebs Glucose + 2 NAD Pi + 2 ADP 2 Pyruvate + 2 NADH + 2 H ATP + 2 H 2 2 Pyruvate + 2 NAD HS-CoA 2 Acétyl-CoA + 2 C NADH + 2 H + 2 Acétyl-CoA + 4 H NAD FAD + 2 GDP + 2 Pi 4 C NADH + 2 FADH GTP + 4 H CoA Glucose + 10 NAD + 6 C Pi + 10 NADH + 2 ADP + 6 H GDP + 2 ATP + 2 H GTP + 2 FAD + 2 FADH 2

40 or Chaque NADH Chaque FADH 2 3 ATP 2 ATP 1 glucose 10 3 = 30 (NADH) = 4 (FADH 2 ) + 2 = 2 (ATP) + 2 = 2 (GTP) 38 ATP ΔG = -688 kcal / mole pour le glucose Synthèse d ATP = 38-7,3 = -277,4 kcal / mole ,4 L efficacité est de = 40,3 % % de l énergie se retrouvent sous forme de chaleur

41 Bilan + NADH + H + + FADH 2 + NADH + H + + FADH 2 + NADH + H + + FADH 2 + NADH + H + + FADH 2 + NADH + H + + FADH 2 + NADH + H + + FADH 2 + NADH + H + + FADH 2 Palmitate + CoASH + ATP + 7 FAD + 7 NAD CoASH + 7 H 2 8 CH 3 C~S.CoA + AMP + PPi + 7 FADH NADH + 7 H +

42 or 1 NADH 3 ATP 1 FADH 2 2 ATP 1 CH 3 C~S.CoA 12 ATP 8 12 = = = ATP formés or 2 liaisons riches en énergie consommées 129 ATP

43 Rendement de conservation en énergie énergie calculée : 129-7,3 = kcal énergie mesurée : kcal Rendement = = 40 % Glucose 1 Palmitate 38 ATP 129 ATP 38 6 = 6,33 ATP par carbone = 8,06 ATP par carbone

44 VI. Régulation de la chaîne respiratoire par vitesse de retour des H + par vitesse de consommation de 2 Régulateurs principaux = [ADP] [ATP] Découplages H + reviennent dans matrice SANS passer par ATP synthase H + H + H + III IV I V déplacement d e - gradient de protons retour des protons H + PAS de synthèse d ATP FRTE PRDUCTIN de CHALEUR

45 Agents découplants naturels nouveaux nés mammifères adaptés au froid animaux en hibernation tissus adipeux brun spécialisé en thermogenèse contient Thermogénine activée par acides gras libres, acides gras libérés par noradrénaline Découplage sous contrôle hormonal Aposère fétide = plante, chauffage des pointes florales évaporation des molécules odoriférantes attraction des insectes

46 Blocage des pompes à protons Complexe I : roténone, anytal attention n interfèrent pas avec oxydation du succinate Complexe III : antimycine A blocage contournable par ascorbate Complexe IV : CN - N 3 C cyanures azides oxyde de carbone

47 Élimination des dérivés toxiques de 2 2 e - H H 2 anion superoxyde radical hydroperoxyl peroxyde d hydrogène H 2 2 H 2 2 DESTRUCTEUR SUPERXYDE DISMUTASE 2 H H CATALASE H H H PÉRXYDASES H AH 2 2 H 2 + A

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