13. Digestion et absorption des aliments

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1 13. Digestion et absorption des aliments Introduction La digestion est le processus par lequel les molécules organiques sont rompues (réduites) pour être rendues absorbables par le tube digestif. L'absorption est le processus par lequel les produits de la digestion, les vitamines, les minéraux et l'eau traversent la barrière digestive. La figure 13.1 donne une vue générale de la digestion pour les glucides, les lipides et les protéines. Fig : Vue générale de la digestion des lipides, protéines et glucides ESTOMAC INTESTIN GRELE INTESTIN GRELE MUQUEUSE JEJUNALE CIRCULATION LYMPHATIQUE SANG 1- Digestion 2- solubilisation micellaire 3-Absorption 4- Transport Triglycérides Acides gras β-monoglycerides Micelles mixtes avec acides biliaires TG Chylomicrons Chylomicrons Protéines Peptides Acides aminés Acides aminés Glucides Oligosaccharides Disaccharides Monosaccharide Digestion des glucides Chez les monogastriques, les glucides représentent une part importante de l'apport énergétique. Chez l'homme, le principal glucide est représenté par l'amidon. Chez les herbivores, le principal glucide est la cellulose. Il s'y ajoute pour toutes les espèces quelques oligo-saccharides. Selon la structure chimique de ces différentes substances, la digestion se fera soit directement par les enzymes de l'individu soit par fermentation bactérienne (herbivores), c'est-à-dire par des enzymes bactériennes (fig.13.2.). Chez les monogastriques, les produits terminaux de la digestion sont des monosaccharides (glucose, galactose, fructose) qui sont les molécules absorbables par le tube digestif. 123

2 Figure Digestion et absorption des glucides chez les ruminants et les non-ruminants. Chez les herbivores, le principal glucide alimentaire est la cellulose dont la digestion se fera essentiellement dans le réticulo-rumen (ruminants) ou le gros intestin (caecum colon) avec pour produits terminaux des acides gras volatils (AGV) qui seront directement absorbés par la paroi du rumen. Chez les monogastriques de type omnivore, les glucides (essentiellement l'amidon) seront digérés dans l'intestin pour donner du glucose. Omnivores Enzymes digestives Glucides Herbivores Fermentation microbienne Glucose dans l intestin grêle Acides gras volatils dans le rumen ou le caeco-côlon Absorption dans la circulation sanguine Rappels sur la structure des glucides L'amidon (du latin amylum, fleur de farine) est un glucide de réserve utilisé par les végétaux supérieurs pour stocker l'énergie. C'est l'équivalent du glycogène pour les animaux. L'amidon est un polysaccharide de formule chimique ( ). Il est composé de deux fractions polysaccharidiques : l'amylose et l'amylopectine. L'amylose est une molécule formée d'environ 600 molécules de glucose chaînées linéairement. Pour les chaînes simples, les liaisons sont de type α-(1-4) glucose. En revanche, l'amylopectine est une molécule avec des ramifications pour lesquelles les chaînes ramifiées sont formées avec des liaisons de type α-(1-6) tous les glucoses (fig ). La cellulose est également un polymère du glucose dont l'enchaînement est de type β-(1-4)-glucose (fig. 13.4). 124

3 On retrouve également des oligo-saccharides comme le saccharose (glucose + fructose) qui est une forme de transport des glucides chez les végétaux, le maltose (glucose + glucose) et le lactose (glucose + galactose). Les quantités de monosaccharides ingérées sont négligeables chez les mammifères, pour qui le seul monosaccharide est le glucose. Figure Amylose (gauche) et amylopectine (droite). L'amylose est une chaîne linéaire de glucose avec des liaisons de type α(1-4) alors que l'amylopectine présent des ramifications avec des liaisons α(1-6). Figure La cellulose. La cellulose est un polymère formé par des liaisons de type (1-4). La cellulose est une molécule linéaire (sans ramification) formée par 1000 to résidus de type -D-glucose. Une fibre de cellulose est formée par environ molécules de cellulose. liaisons -(1,4) Les enzymes digestives La digestion des glucides implique une hydrolyse c'est-à-dire la capture de l'eau (fig ). L'hydrolyse est une réaction spontanée très lente qui est accélérée par des enzymes. Les enzymes sont toutes des protéines et elles sont nommées par leur substrat auquel on ajoute le suffixe "ase". Les mammifères ne possèdent pas 125

4 d'enzymes capables d'attaquer les liaisons β-(1-4)-glucose de la cellulose c'est-à-dire de cellulase. La digestion de la cellulose se fera obligatoirement par fermentation microbienne, les bactéries apportant leur faculté enzymatique pour hydrolyser les glucides. Cela s'effectue dans des portions anatomiques spécialisées chez les herbivores et omnivores : Ruminants : réticulo-rumen, caecum Lapin : caecum Cheval : caecum gros intestin Porc : caecum Figure Synthèse et dégradation des polymères. La synthèse correspond à une réaction de déshydratation alors que la dégradation (digestion) est une hydrolyse c'est-à-dire l'adjonction d'une molécule d'eau dans la chaîne. Polymerization Reaction Condensation or Dehydration Reaction Requires energy, biological catalysts (enzymes) Digestive enzymes catalyze hydrolytic reactions La digestion bactérienne des glucides n'aboutit pas à la formation d'oligo-saccharides mais à celle d'acides gras volatils (AGV). De même, les enzymes digestives des mammifères ne peuvent pas attaquer les liaisons (1-6) des pectines. Les enzymes produites par le tube digestif et impliquées dans la digestion des glucides sont : 1) l'amylase salivaire ou ptyaline 126

5 2) l'α-amylase pancréatique 3) les disaccharidases des cellules de la muqueuse de l'intestin grêle (maltase, sucrase et lactase). Le tableau précise les substrats et les enzymes. Tableau 13.1 : principaux glucides alimentaires et enzymes digestives correspondantes chez les vertébrés. Substrat de Enzymes extracellulaires Enzymes de la Produits terminaux départ muqueuse intestinale Amylose maltose Maltase Amylopectine α-amylase isomaltose Glucose Glycogène Disaccharides Sucrose (végétaux) α-(1-4)-oligosaccharides Isomaltase Sucrase (saccharase) Glucose et fructose Lactose (lait) Lactase Glucose et galactose Une amylase est une saccharidase c'est-à-dire une enzyme clivant les polysaccharides. L'α-amylase salivaire est produite par les glandes salivaires ; elle agira sur le bol alimentaire situé au milieu de l'estomac (le ph optimum d'activité est de 7). Cela commence la digestion de l'amidon avec une production de maltose et de dextrine (petits polymères du glucose). Le chien ne possède pas d'amylase salivaire. L'α-amylase pancréatique est produite par le pancréas ; elle attaque les liaisons α-(1-4) terminales et les α-(1-4) voisines des liaisons α-(1-6). Cela transforme les polysaccharides en oligo-saccharides (3 à 10 monosaccharides). Chez le chien il y a une production d'α-amylases par la muqueuse de l'intestin. La digestion de l'amidon conduit essentiellement à la production de maltose (2 glucoses) et de maltotriose (3 glucoses) qui seront repris par les disaccharidases (fig ). 127

6 Figure Digestion de l'amidon par l'amylase pancréatique Digère l'amidon en oligosaccharides Les oligosaccharides sont hydrolysés par les enzymes de la bordure en brosse des entérocytes Les disaccharidases (maltase, lactase, saccharase ) sont des enzymes localisées dans les bordures en brosse des villosités des entérocytes situées à l'interface avec la lumière digestive (fig.13.7). L'interface est constituée par les filaments du glycocalyx c'est-à-dire des chaînes de glycoprotéines formant des filaments couvrant les microvillosités intestinales. Figure Digestion des glucides au niveau de la bordure en brosse. Les disaccharidases sont les enzymes (lactase, saccharase ) localisées dans les bordures en brosse des entérocytes qui hydrolysent les disaccharides (lactose, sucrose) en glucides élémentaires (glucose, fructose, galactose ) qui seront absorbés. La bordure en brosse et le glycocalyx contiennent les enzymes digestives "terminales" des différents types de composés alimentaires glucidiques (fig. 13.8) et protidiques. Ces enzymes sont des glycoprotéines membranaires dont la chaîne hydrocarbonée est orientée du côté luminal. Les enzymes de la bordure en brosse sont non seulement les disaccharidases mais aussi les 128

7 aminopeptidases et les phosphatases. Cela veut dire que la dernière étape de la digestion se fait au voisinage de la surface d'absorption. Figure 13.8 Enzymes (disaccharidases) de la bordure en brosse pour les disaccharides hydrolysés en monosaccharides lactose sucrose Starch glycogen α amylase α-limit dextrins (G5-G9) Malto-oligosaccharides glucose 40% G 2 5% G 4 -G 9 25% G 3 glucose GGa galactose Na + fructose G F G-G-G-G Na + G-G-G Lactase Glucose carrier Fructose carrier Sucrase α-dextrinase Glucose transporter Glucose carrier Glucoamylase La saccharase (sucrase) située dans le jéjunum et l'iléon, donne du glucose et du fructose. La saccharase et absente chez les ruminants. La lactase est une disaccharidase (une beta-galactosidase) située dans le duodénum et le jéjunum; elle agit sur le lactose pour donner du glucose et du galactose. Son déficit créé une intolérance au lactose. Son ph optimum d'activité est de 6.5. Les nouveau-nés digèrent facilement le lait (lactose) mais sont inaptes à tirer profit des autres glucides. Chez le veau, la croissance est ralentie si on remplace le lactose par une autre source de glucides. Avant 30 jours, une ingestion de maltose, de saccharose ou d'amidon n'augmente pas la glycémie alors qu'une quantité équimoléculaire de glucose, de galactose ou de lactose augmente la glycémie. Cela est dû au fait qu'à la naissance, seule la lactase est présente à haute concentration. Ultérieurement, la lactase diminue très rapidement pendant le premier mois de vie. En pratique, il est donc inutile de donner ou d'ajouter du saccharose à un lait de remplacement pour un veau nouveau-né (il sera digéré par fermentation) et le ruminant adulte ne peut pas digérer le lait. 129

8 Chez l'homme l'activité de la lactase chute de 90% pendant les 4 premières années de la vie. Dans certaines populations humaines, la lactase ne disparaît pas à l'age adulte et certaines populations humaines peuvent continuer de digérer normalement le lait frais toute leur vie. Cette capacité est liée à une mutation sur le chromosome 2 (survenu 4000 ans av. J.C.). L'influence de cette mutation est visible chez la plupart des européens (qui peuvent continuer à ingérer du lait à l'age adulte) alors que certaines populations deviennent totalement intolérantes au lactose (93% des chinois, 100% des indiens d'amérique ) contre 2% des suédois et 10% des suisses (figure 13.9). Figure 13.9 Evolution de l'activité enzymatique des disaccharidases en fonction de l'âge chez l'homme. Chez le porc, il n'y a ni maltase ni saccharase à la naissance. Le pic de lactase est vu à l'age de jours et cette enzyme diminue à partir de la 4 ème semaine d'âge. En cas de déficit en disaccharidases, il y aura un déficit d'absorption dans l'intestin grêle et les glucides atteindront le secteur caeco-colique où ils seront fermentés. Cela augmente la pression osmotique locale et entraîne des diarrhées osmotiques avec un risque de déshydratation (syndrome d'intolérance au lactose observé chez les hommes qui ne produisent pas de 130

9 lactase à l'age adulte, syndrome à ne pas confondre avec une allergie aux produits laitiers). Seuls les monosaccharides sont absorbés par la bordure en brosse de l'intestin. Cela implique des mécanismes actifs et de diffusion facilitée avec des transporteurs spécialisés qui seront présentés dans le chapitre 14 sur l'étude des mécanismes d'absorption Digestion des protéines Chez l'homme, la ration en protéines est comprise entre 50 et 100 g/24h. Il faut y ajouter les protéines issues des cellules desquamées (25 g/j) et les protéines contenues dans les sécrétions digestives (100 g/j). La digestion protéique s'exercera sur environ 200 g/24h de protéines. Chez les carnivores (chien), la quantité de protéines assimilées est du même ordre de grandeur. Chez les herbivores, la digestion protéique est fondamentalement différente. Chez les ruminants, toutes les protéines sont dégradées dans le rumen en NH 3. Ce ne sont que les protéines issues de la synthèse bactérienne qui seront digérées dans l'intestin grêle. Chez le cheval, le principal produit de la digestion protéique est le NH 3 et non les acides aminés Les enzymes de la digestion protéique Le tableau 13.2 donne une vue générale de la digestion des protéines. Tableau 13.2 : Digestion et absorption des protéines Phase de la digestion Localisation Agents Produits formés 1 Gastrique Estomac Acidité gastrique Découpage des Pepsine protéines en 2 Protéase pancréatique Lumière intestinale 3- Bordure en brosse de Epithélium l'intestin intestinal 4- Absorption Epithélium bordure en brosse 5- Clivage intracellulaire Cellule des di/tripeptides épithéliale Trypsine chymotrypsine elastase carboxypeptidase Endopeptidases et aminopeptidases Transporteur Dipeptidase Tripeptidase polypeptides Oligopeptides (2 à 8AA) et acides aminés libres Acides aminés et di/tripeptides Absorption des AA et di/tripeptidases AA libérés à partir des di/tripeptidases 131

10 Les protéases (ou enzyme protéolytique) assurent la digestion des protéines. Elles sont classées en 2 catégories : les endopeptidases qui attaquent les liaisons peptidiques situées à l'intérieur des protéines et les exopeptidases (carboxypeptidase luminale et aminopeptidase de la bordure en brosse) qui attaquent les liaisons peptidiques terminales c'est-à-dire les peptides possédant un radical COOH ou NH 2 libre. Elles interviennent de façon séquentielle (fig ). Figure : Digestion des protéines. La digestion des protéines est assurée par des endopeptidases (trypsine, chymotrypsine) et des exopeptidases (carboxypeptidases, aminopeptidases). Les endopeptidases d'origine pancréatique attaquent les liaisons peptidiques situées à l'intérieur des protéines alors que la carboxypeptidase (également intraluminale) n'attaque que les extrémités libres de type carboxyle. Trypsine Carboxypeptidase Chymotrypsine Les endopeptidases sont sécrétées comme des zymogènes inactives ce qui protège les parois digestives de l'hôte d'une "auto-digestion". Il s'agit de la pepsine (estomac) et des enzymes pancréatiques (trypsine, chymotrypsine, chymosine (rennine ou encore appelée présure)). Les exopeptidases de type aminopeptidases sont situées dans la bordure en brosse des entérocytes alors que les carboxypeptidases sont sécrétées par le pancréas. La digestion protéique commence dans l'estomac. La pepsine est libérée par les cellules principales de l'estomac sous la forme d'un précurseur : le pepsinogène 132

11 (PM: ). Il est activé en pepsine sous l'action de l'acide chlorhydrique et son ph optimal d'activité est compris entre 1 et 2. La gastrine stimule la libération de pepsinogène et de HCL. La réaction est autocatalytique. La pepsine est une endopeptidase qui attaque les liaisons dans lesquelles sont impliquées les acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine). La digestion gastrique est limitée (10-15% des protéines donnent des acides aminés). On retrouve de la pepsine dans le proventricule des oiseaux. Remarque : La pepsine attaque le collagène ce qui est important pour digérer le tissu conjonctif et prépare l'action des autres enzymes. La chymosine est une endopeptidase du suc gastrique. Détectée dans la caillette (abomasum) du veau, elle existe aussi chez le chien, le cheval et le chat mais pas chez l'homme. Elle est responsable de la coagulation du lait. Il existe une chymosine recombinante qui est utilisée en fromagerie. Son action ressemble à celle de la pepsine qui existe également chez le veau, mais son action est plus faible. Elle offre l'intérêt de ne pas digérer les immunoglobulines. Remarque : ne pas confondre la rennine et la rénine (du rein)! La digestion protéique sera poursuivie par la trypsine. Issue du pancréas sous la forme de trypsinogène, elle est activée par l'entérokinase qui est sécrétée par les glandes de Bruner. Le processus est autocatalytique. Cette réaction nécessite la présence de Ca ++ et d'un ph alcalin (obtenu par la stimulation de la sécrétion du suc pancréatique, sous l'action de la sécrétine). C'est une endoprotéase qui attaque les liaisons peptidiques dans lesquelles sont impliquées la lysine et l'arginine et cela, du côté C-terminal. Pour que la trypsine agisse de façon optimale, il faut que les protéines aient subi l'action de la pepsine. La trypsine déclenche la sécrétion des autres endopeptidases pancréatiques (chymotrypsine, elastase, collagenase) et des exopeptidases (carboxypeptidases) Sécrétée sous la forme de chymotrypsinogène elle est transformée en chymotrypsine sous l'action de la pepsine. Elle attaque les liaisons impliquant la 133

12 tyrosine, la phénylalanine, la tryptophane, la méthionine, et la leucine (ph 6.8-7) et cela, à leur extrémité terminale Les exopeptidases Elles attaquent les extrémités des chaînes polypeptidiques. On distingue les peptidases C-terminales (carboxypeptidases qui attaquent les groupes carboxyl) et les N-terminales (aminopeptidases) (fig ). Figure Endo et exopeptidases. Les endopeptidases (d'origine pancréatique) découpent les chaînes polypeptidiques dans la lumière de l'intestin. Les carboxypeptidases solubles (d'origine pancréatique) enlèvent les acides aminés à leur groupe carboxyl terminaux (COOH). Les aminopeptidases sont localisées dans la membrane de la bordure en brosse. Elles enlèvent les AA à leur extrémité N- terminal (NH2). Les di- et tripeptides sont absorbés par les entérocytes mais ils seront hydrolysés dans l'entérocyte par des di- et tri-peptidases. Carboxypeptidases 134

13 Elles sont sécrétées sous la forme de pro-enzymes par le pancréas (zymogènes) et elles sont activées par la pepsine. Elles sont intracellulaires et elles sont situées dans les bordures en brosse (et le cytosol). Elles assurent l'étape terminale de l'hydrolyse des dipeptides et de petits polypeptides. La concentration des aminopeptidases augmente du duodénum à l'iléon. Les protéines et les polypeptides ne sont pas absorbables par les entérocytes (sauf chez le nouveau-né qui acquiert une immunité passive via le colostrum). L'absorption porte essentiellement (70%) sur de petits peptides (di- / tri-peptides) qui seront retrouvés hydrolysés par les peptidases intra-cellulaires et les acides aminés (30%) qui résultent de l'action des endopeptidases (di/tripeptides) et des exopeptidases (acides aminés). L'absorption des acides aminés implique des transporteurs correspondants aux AA, acides basiques, neutres et imino (voir chapitre 16). Il n'y a que les acides aminés qui gagnent le sang. 135

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