L ELECTROPHORESE FPB - L3 BCP

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1 L ELECTROPHORESE FPB - L3 BCP Année Daniela LENER IBMC

2 Electrophorèse sur gel de polyacrylamide Les gels de polyacrylamide sont obtenus par polymérisation de molécules linéaires d acrylamide pontées par la bis acrylamide. La réaction est réalisée en présence d un catalyseur (tétraéthylméthyldiamide - TEMED) et d un initiateur (persulfate d ammonium). Réseau de mailles dont la porosité est déterminé par la concentration de l acrylamide et bisacrylamide.

3 Electrophorèse sur gel de polyacrylamide: l appareillage

4 Electrophorèse sur gel dénaturant de polyacrylamide Le système le plus utilisé pour l'analyse d'un mélange de protéines est le gel de SDS (ou SDS-PAGE, pour sodium dodecyl sulfate -polyacrylamide gel electrophoresis). On met 2% de SDS dans le gel d'électrophorèse, dans le tampon de migration et dans le tampon de charge. Le SDS = détergent anionique (1charge négative par molécule) qui dénature les protéines en enveloppant la chaîne polypeptidique selon un ratio de masse de 1,4g SDS pour 1g protéine. Charge négative proportionnelle à leur longueur; même densité de charge par unité de longueur (1charge négative pour 2 aa). On utilise aussi 0,1M -mercaptoethanol (HO-CH2-CH2-SH) dans le tampon de charge des échantillons. Le -mercaptoéthanol brise les ponts disulfures intra et inter-protéiques. Puisque les protéines sont uniformément chargées par le SDS, leur vitesse de migration sur gel pendant l électrophorèse, sera proportionnelle à leur seule masse. Les protéines dans le gel sont colorées avec le bleu de Coomassie qui se lie à l'arginine (Arg, R), la tyrosine (Tyr, Y), le tryptophane (Trp, W), l'histidine (His, H) et la phénylalanine (Phe, F).

5 Electrophorèse sur gel dénaturant à ph discontinu Ions glycine Gel de concentration (Stacking gel) Cl - prend de l avance et laisse un vide ionique dans lequel les protéines n avancent pas. Les ions glycine avancent lentement: leur front de migration porte les protéines qui vont se concentrer en une bande fine Gel de séparation (Running gel) Ions glycine A l interface entre le gel de concentration et le gel de séparation les ions glycine deviennent plus mobile (ph 9) et le front de ions dépasse les protéines qui sont concentrées en une bande Les protéines ont maintenant assez d'électrolytes de part et d autre pour se séparer selon leur poids moléculaire.

6 Electrophorèse sur gel dénaturant à ph discontinu Coloration des gels par Bleu de Coomassie

7 Electrophorèse sur gel dénaturant à ph discontinu Cette technique peut être utilisé pour déterminer le poids moléculaire d une protéine car dans ces condition la mobilité est directement proportionnelle au Log de la masse moléculaire. On peut aussi déterminer l'oligomèrie d une protéine en mettant en corrélation le poids moléculaire trouvé par gel filtration (conditions natives) avec ceux des sous-unités trouvés par SDS-PAGE (conditions dénaturantes). Mobilité Protéine inconnue Marqueur Protéine de poids inconnue moléculaire Log MM

8 Western blot Révéler la présence d une protéine à l aide d un anticorps spécifique. Transfert de protéines d'un gel SDS à une membrane pouvant être ensuite traitée avec un anticorps. L'anticorps reconnaît sa protéine cible. Un deuxième anticorps, qui reconnaît le premier, est alors appliqué. Ce second anticorps est d'ordinaire couplé à une phosphatase alcaline qui dégradera soit un substrat qui génère la production de photons (chemioluminescence) ou l'apparition locale d'une coloration foncée.

9 Western blot Cette technique permet de suivre la purification de protéines qui n ont pas d activité enzymatique, si un anticorps spécifique contre la protéine en question est disponible. Cette technique est utilisé lors des premières étapes de purification, quand la protéines d'intérêt est mélangée à beaucoup d autres protéines. Avec l avancement de la purification on doit pouvoir suivre la protéines par coloration des gels par Coomassie.

10 LA CENTRIFUGATION FPB - L3 BCP Année Daniela LENER IBMC

11 La centrifugation Si on laisse reposer une suspension solide (sable et polystyrène) dans une phase liquide, on observe que les particules, sous l'action de la pesanteur et de la poussée d'archimède, tendent à tomber vers le fond (sédimentation) ou à remonter vers la surface, selon leur densité et leur taille. Dans certains cas (fluides biologiques, extraits cellulaires) et dans les liquides particulièrement visqueux la sédimentation est relativement lente pour les très fines particules qui sont sensibles à l'agitation thermique poussée d Archimède gravité agitation moléculaire Forces s exerçant sur une particule en suspension dans un liquide. La force de gravité et la poussée d Archimède sont faible comparées à l agitation moléculaire. Forces s exerçant sur une particule en suspension dans un liquide soumis à centrifugation. La force de gravité et la poussée d Archimède sont augmentées au contraire de l agitation moléculaire, et elle ne sont plus négligeables. 2 On a donc eu l'idée d augmenter le pouvoir séparateur du champ de pesanteur vertical en lui substituant un champ centrifuge radial.

12 La centrifugation Une centrifugeuse est constituée de une chambre de centrifugation dans laquelle sort l axe de rotation, qui est relié au moteur. Sur l axe on fixe le rotor et dans les emplacements du rotor on met les éprouvettes contenants l échantillon à centrifuger. Chambre en acier Rotor Quand la centrifugeuse atteint la vitesse de centrifugation désirée, l'échantillon est soumis à un mouvement circulaire uniforme. La vitesse de rotation ou vitesse angulaire (, exprimé en rad sec -1 ; rpm est la fréquence de rotation en tour par min) est: = 2 rpm/60 L accélération centrifuge ou champ centrifuge, généré par le mouvement circulaire uniforme, est dirigé radialement vers l'extérieure et dépend de la vitesse angulaire ( ) et de distance (r en cm) de l axe de rotation, selon l'équation: f = 2 r ou f = (2 rpm/60 ) 2 r Réfrigération Moteur Angle: Pompe à vide Accélération centrifuge et sur l échantillon s exerce une force centrifuge qui dépend du champ centrifuge (ou accélération centrifuge) et de la masse de la particule: Fc = m 2 r r min r moy r max

13 La force centrifuge relative La force centrifuge (Fc) qui agit sur l échantillon dépend de sa masse (m), de la vitesse angulaire ( ) et de distance (r) de l axe de rotation, selon l'équation: Fc = m 2 r Etant donné que tout les corps sur terre sont soumis à la force de gravité on peut définir le Champ Centrifuge Relative (RCF, relative centrifugal field) comme le rapport entre la force centrifuge appliquée par la centrifugeuse sur la particule et la force de gravité (Fg = mg où g = 981cm sec -2 ). RCF = Fc/Fg = m 2 r/mg = 2 r/g Le Champ Centrifuge Relatif est exprimé en nombre de g et il n a pas de dimension (NB. le rad n a pas de dimension). Il nous indique le nombre de g nécessaire pour sédimenter ou séparer une particule. Si l on exprime la vitesse angulaire en tours par minute (rpm) et on substitue à g sa valeur (981cm sec -2 ), on obtient: RCF = (2 rpm/60) 2 r/981 = x 10-5 x rpm 2 x r Le Champ Centrifuge Relatif nous dit donc de combien de fois le champ d accélération centrifuge doit être multiple de l accélération gravitationnelle, il est donc une valeur absolue à laquelle je soumet la particule pour la séparation. Par la formule nous mettons cette valeur en relation avec la vitesse de la centrifugeuse (vitesse de rotation en rpm) et le rayon du rotor.

14 Nomogramme Bien que il soit possible de calculer facilement la valeur de RCF avec la formule: RCF = x 10-5 x rpm 2 x r Il est possible d utiliser un nomogramme pour calculer la valeur de RCF en g en connaissant le rayon de rotation d un déterminé rotor et la vitesse de rotation en rpm. rayon de rotation (mm) RCF (g) Vitesse de rotation (rpm)

15 Nomogramme Bien que il soit possible de calculer facilement la valeur de RCF avec la formule: RCF = x 10-5 x rpm 2 x r Il est possible d utiliser un nomogramme pour calculer la valeur de RCF en g en connaissant le rayon de rotation d un déterminé rotor et la vitesse de rotation en rpm. Ex. rayon de rotation 9 cm; vitesse de rotation rpm rayon de rotation (mm) RCF (g) Vitesse de rotation (rpm)

16 Nomogramme Bien que il soit possible de calculer facilement la valeur de RCF avec la formule: RCF = x 10-5 x rpm 2 x r Il est possible d utiliser un nomogramme pour calculer la valeur de RCF en g en connaissant le rayon de rotation d un déterminé rotor et la vitesse de rotation en rpm. Ex. rayon de rotation 9 cm; vitesse de rotation rpm RCF = g rayon de rotation (mm) RCF (g) Vitesse de rotation (rpm)

17 Nomogramme Bien que il soit possible de calculer facilement la valeur de RCF avec la formule: RCF = x 10-5 x rpm 2 x r Il est possible d utiliser un nomogramme pour calculer la valeur de RCF en g en connaissant le rayon de rotation d un déterminé rotor et la vitesse de rotation en rpm. Ex. rayon de rotation 9 cm; vitesse de rotation rpm RCF = g Inversement, si l on connaît la valeur de RCF et le rayon du rotor on peut calculer la vitesse de rotation en rpm pour obtenir un tel champ centrifuge relatif. rayon de rotation (mm) RCF (g) Vitesse de rotation (rpm)

18 Nomogramme Bien que il soit possible de calculer facilement la valeur de RCF avec la formule: RCF = x 10-5 x rpm 2 x r Il est possible d utiliser un nomogramme pour calculer la valeur de RCF en g en connaissant le rayon de rotation d un déterminé rotor et la vitesse de rotation en rpm. Ex. rayon de rotation 9 cm; vitesse de rotation rpm RCF = g Inversement, si l on connaît la valeur de RCF et le rayon du rotor on peut calculer la vitesse de rotation en rpm pour obtenir un tel champ centrifuge relatif. Ex. RCF g; rayon de rotation 6 cm rayon de rotation (mm) RCF (g) Vitesse de rotation (rpm)

19 Nomogramme Bien que il soit possible de calculer facilement la valeur de RCF avec la formule: RCF = x 10-5 x rpm 2 x r Il est possible d utiliser un nomogramme pour calculer la valeur de RCF en g en connaissant le rayon de rotation d un déterminé rotor et la vitesse de rotation en rpm. Ex. rayon de rotation 9 cm; vitesse de rotation rpm RCF = g Inversement, si l on connaît la valeur de RCF et le rayon du rotor on peut calculer la vitesse de rotation en rpm pour obtenir un tel champ centrifuge relatif. Ex. RCF g; rayon de rotation 6 cm rpm = rayon de rotation (mm) RCF (g) Vitesse de rotation (rpm)

20 Vitesse de sédimentation La vitesse de sédimentation d une particule en solution dépend de: la masse de la particule (volume et densité), de la densité et viscosité de la solution et de la forme de la particule. La force de sédimentation Fs qui s exerce sur une particule est égale à la force de centrifugation moins la force de flottaison exercé par la solution: Fs = Fc - P A Fs = m p 2 r - V p sol 2 r m p = V p p Fs = V p p 2 r - V p sol 2 r Fs = V p ( p - sol ) 2 r V p = 4/3 a 3 Fs = 4/3 a 3 ( p - sol ) 2 r Cependant le déplacement d une particule dans une solution est contrecarré par la force de friction: F 0 = v 6 a v = vitesse de sédimentation 6 a = coefficient de friction = viscosité de la solution Quand la force de sédimentation et la force de friction s'équilibrent le mouvement est rectiligne uniforme et on obtient: F 0 = Fs v 6 a = 4/3 a 3 ( p - sol ) 2 r v = 4/3 a 3 ( p - sol ) 2 r/6 a v = 2/9 a 2 ( p - sol ) 2 r/

21 Vitesse de sédimentation La vitesse à laquelle sédimente une particule dépend de la loi de Stokes: Vitesse de sédimentation de la particule dr dt = = Constante pour une sphère Rayon de la particule 2 9 a 2 ( ) r p sol m 2 Densité de la particule Densité de la solution Viscosité de la solution Champ centrifuge Pour que une particule sédimente sa densité doit être majeure de la densité de la solution: p > sol Si la densité de la particule est égale à celle de la solution, alors la vitesse de sédimentation est nulle et la particule ne sédimente pas: p = sol p - sol = 0 v = 0 Deux particules se séparent si leur densité est différente, si leur taille est différente (rayon), si leur forme est différente.

22 Coefficient de sédimentation Une formulation plus pratique de l'équation de la vitesse de sédimentation est celle qui utilise le coefficient de sédimentation: Vitesse de sédimentation de la particule Coefficient de sédimentation de la particule dr dt = = 2 9 a 2 ( ) r p sol m 2 S dr dt = S 2 r 1 2 r Les unité de mesure du coefficient de sédimentation sont les secondes et comme la majorité des molécules d'intérêt biologique ont un S supérieur à sec, cette quantité est défini une unité Svedberg du nom du chercheur qui l a défini. Le coefficient de sédimentation trouvé expérimentalement est corrigé à la valeur que il aurais dans une solution ayant la densité et la viscosité de l eau à 20. La correction est effectué par l équation suivante : S = dr dt S 20,w = S t, sol. t, sol ( p - 20, w ) 20, w ( p - t, sol )

23 Coefficient de sédimentation Densité en g/ml Coefficient de sédimentation (S)

24 Temps de sédimentation Si on intègre l équation: S = dr dt 1 2 r sur l intervalle de temps de t 0 à t t, alors on obtient: S ln r t -ln r = 0 (t 2 t -t 0 ) = ln r t -ln r 0 (t t -t 0 ) S 2 Il est maintenant possible calculer le temps nécessaire pour sédimenter une particule de coefficient de sédimentation connu. Si r t et r 0 sont le rayon maximale au fond du tube et le rayon minimale au sommet du tube, alors T=t t -t 0 est le temps nécessaire pour sédimenter la particule de coefficient de sédimentation S. T = 1 S 2 ln r max r min L unité de mesure du temps de sédimentation est l heure.

25 Centrifugation différentielle La centrifugation différentielle se base sur les différences de vitesse de sédimentation entre particules qui différent par densité et dimensions; la centrifugation sédimentera d abord les particules les plus grandes, puis les plus petites. Si deux particules ont même masse mais différente densité, alors les plus dense sédimenterons plus rapidement que les moins dense. 600 g 10 min 25,000 g 10 min 100,000 g 60 min 300,000 g 120 min Homogénéisé Culot 1 Culot 2 Culot 3 Culot4 Cellulaire Cellules entières Mitochondries Microsomes Ribosomes Noyaux Lysosomes Autres petites vésicules Virus Cytosquelette Peroxysomes Macromolécules Par cette technique est difficile d obtenir des fractions pures car toutes les composants se retrouvent à r min et à r max.

26 Centrifugation différentielle T = 1 S 2 ln r max En utilisant la formule : il est possible de calculer le temps nécessaire à sédimenter la particule de coefficient de sédimentation S. r min Pour un type de tube et donc de rotor r min / r max est défini. Si m est la vitesse angulaire maximale du rotor, alors on peut définir une constante k pour le rotor: k = 1 m 2 ln r max r min où est le facteur de correction pour les Svedberg et 3600 celui pour exprimer le temps en heures. Donc le temps de sédimentation est: T = k S Temps maximale de centrifugation à la vitesse max du rotor pour sédimenter une particule de coefficient de sédimentation S.

27 Centrifugation différentielle

28 Centrifugation en gradient de densité Pour séparer des particules biologiques de taille similaire mais de densité différente, on utilise de préférence les techniques d ultracentrifugation en gradient de densité. Les gradients utilisés peuvent être discontinus ou continus: Solution à basse densité Solution à haute densité Echantillon Basse Densité Haute Densité Gradient discontinu Tube de centrifugation Gradient de densité Gradient continu L échantillon est chargé en haut d un gradient, les particules ne son pas sédimentées au fond du tube en éliminant ainsi les problèmes de co-sédimentation.

29 Centrifugation de zone (isocinétique) Dans cette technique l échantillon est déposé sur un gradient de pente faible (5-20% de saccharose ou glycérol) car la densité majeur du gradient doit être inférieure à celle de la molécule la moins dense. Pendant la centrifugation, chaque type de particule traverse le gradient avec une vitesse qui dépend essentiellement de son coefficient de sédimentation bandes bien distinctes. La centrifugation est arreté avant la sédimentation (temps court, vitesse lente) p > sol Cette méthode est donc de choix pour séparer des organelles ou des macromolécules qui différent en taille. Des organelles comme les mitochondries, les lysosomes et les peroxisomes qui ont des densités différentes mais taille similaires ne sont pas séparées par cette méthode.

30 Centrifugation de zone (isocinétique) avec rotor zonale Une des limitations des centrifugations sur gradient de densité est la quantité d échantillon que peut être chargée (assez petite). Pour pouvoir charger de plus grand volumes on utilise le rotor zonale 1- Le gradient est chargé dans le rotor. 2- Le rotor est accéléré lentement, le gradient se ré-oriente. 3- L échantillon est pompé à une extrémité du rotor. 4- L échantillon sédimente radialement. 5- A la fin de la centrifugation le rotor décélère lentement, 6- Le gradient se ré-oriente sans déranger les bandes de particules. 7- Les bandes sont extraites à l aide d une pompe péristaltique.

31 Centrifugation à l équilibre de sédimentation (isopycnique) Dans cette technique l échantillon est déposé sur un gradient de forte pente où la densité majeur du gradient est supérieure à celle de la molécule la plus dense. Pendant la centrifugation, chaque type de particule traverse le gradient avec une vitesse qui dépend essentiellement de sa densité jusqu à attendre la zone du gradient où sa densité est égale à celle de la solution bandes bien distinctes. La centrifugation est complète jusqu à l équilibre. Grande vitesse de centrifugation, temps de centrifugation long. p = sol Cette méthode est donc de choix pour séparer des organelles ou des macromolécules de même taille mais densité différente.

32 Centrifugeuses: types et caractéristiques Les centrifugeuses peuvent être subdivisées en deux grands groups: les centrifugeuses de paillasse et les centrifugeuses de sol. Les centrifugeuses de paillasse petites (petits,moyens volumes) basse et moyenne vitesse. Elle peuvent ou pas être réfrigéré. Microcentrifugeuse de paillasse non réfrigéré rpm; g Microcentrifugeuse de paillasse réfrigéré rpm; g Centrifugeuse de paillasse réfrigéré rpm; g

33 Centrifugeuses: types et caractéristiques Les centrifugeuses peuvent être subdivisées en deux grands groups: les centrifugeuses de paillasse et les centrifugeuses de sol. Les centrifugeuses de sol grandes (moyens et grands volumes) basse, moyenne et haute vitesse. Elle sont réfrigérés. Les ultracentrifugeuses sont équipées de pompes à vide. Centrifugeuse de sol, max 500 ml rpm; g Centrifugeuse de sol rpm; g Utracentrifugeuse de sol rpm; g

34

35 Centrifugeuses: différents types de rotors Les rotors plus communément utilisés sont les rotors à angle fixe et à angle mobile ou à godets oscillants. Rotors à angle fixe: 20 < angle <40 Rotors très utilisés pour la sédimentation: technique de centrifugation differentielle. Le particules sont projetées contre la paroi formation du culot par glissement r min Angle: Accélération centrifuge Rotor à angle fixe Couvercle du rotor Bouchon du tube r moy r max Culot Axe de rotation

36 Centrifugeuses: différents types de rotors Les rotors plus communément utilisés sont les rotors à angle fixe et à angle mobile ou à godets oscillants. Rotors à godets oscillants: ces types de rotors permettent la formation de bandes bien définies et de culots plus homogènes. Ils sont très utilisés pour la centrifugation isocinétique et la centrifugation isopycnique. Petite capacité de charge, délicats d utilisation. Rotor à angle mobile Accélération centrifuge r min r max Tube Centrifugation Godet en metal

37 Centrifugeuses:il faut toujours équilibrer le rotor!!!! Dégâts provoqués par une ultracentrifugeuse mal équilibré.

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