Chapitre n 14 : LES ACIDES AMINES

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1 I) Présentation des acides aminés : 1) Définition : Chimie - 7 ème année - Ecole Européenne Chapitre n 14 : LES ACIDES AMINES Les acides aminés possèdent deux groupes fonctionnels différents : - le groupe fonctionnel acide carboxylique COOH - le groupe fonctionnel amino NH 2 Les acides α-aminés ou α-amino acides sont des composés qui possèdent les deux groupes fonctionnels liés au même atome de carbone, qu'on appelle carbone α. Leur rôle biochimique est considérable. Les vingt acides aminés naturels les plus courants constituent les éléments de construction des protéines et ce sont tous des acides α-aminés. Les acides naturels sont tous porteurs du groupe amino en α du groupe carboxyle. Donc de la forme : groupe fonctionnel groupe fonctionnel amino acide caboxylique groupe hydroxyle 2) Nomenclature : carbone α groupe carbonyle Les aminoacides importants portent un nom d usage différent de celui donné par l IUPAC * On part du nom de l'acide carboxylique dont ils dérivent et on fait précéder le nom de l'acide de amino précédé du numéro du carbone porteur de la fonction amino (le carbone fonctionnel du groupe carboxylique portant toujours le numéro 1). Ex. : acide 3-aminopropanoïque ex. : acide 3-amino-3-méthylbutanoïque ou acide β amino-3-méthylbutanoïque * Si le groupe fonctionnel amino est sur le carbone numéro 2, l'acide aminé ou amino-acide considéré est un acide α-aminé. ex. : acide 2-aminoéthanoïque (glycine) ou acide α amino-éthanoïque ex. : acide 2-aminopropanoïque (alanine) ou acide α amino-propanoïque ex. : ex. : acide 2-amino-3-méthylbutanoïque (valine) ou acide α amino-3-méthylbutanoïque acide 2-amino-4-méthylpentanoïque (leucine) ou acide α amino-4-méthylpentanoïque Ecole Européenne de Francfort Page 187

2 Les acides aminés II) Propriétés acido-basiques des acides α-aminés : 1) Zwitterion ou amphion : Le groupe fonctionnel carboxylique ( COOH) présente un caractère acide. Le groupe fonctionnel amino ( NH 2 ) présente un caractère basique. En solution aqueuse neutre, ces deux fonctions réagissent pour donner un "sel interne", le zwitterion ou amphion : ou zwitterion ou amphion En solution aqueuse, l'acide α aminé est sous forme de zwitterion à plus de 99 %. Le ph d'une solution d'acide α aminé pur est de l'ordre de 7. 2) Double acide et double base : En milieu très acide, l'acide α aminé se comporte comme un acide en donnant un "double acide" : zwitterion (neutre) + H + double acide (cation) En milieu très basique, l'acide α aminé se comporte comme une base en donnant une "double base" : + H + zwitterion (neutre) double base (anion) 3) Domaines de prédominance : A chaque couple correspond un pk A : Soit le couple double acide/zwitterion de pk A1 Et le couple zwitterion/double base de pk A2 On peut définir un domaine de prédominance des différentes espèces : pk A1 ph i pk A2 + + ph le double acide le zwitterion la double base prédomine prédomine prédomine Pour chaque acide α aminé, il existe une valeur du ph pour laquelle le zwitterion (ou l'amphion) prédomine, donc où sa concentration est maximale. Ce ph particulier, compris entre pk A1 et pk A2, est appelé point isoélectrique noté ph i. Le point isoélectrique est caractéristique de l'acide α aminé et sa valeur est donnée par : pk A 2 + pk A1 ph i = 2 Dans les milieux naturels où se trouvent les acides α aminés, le ph étant voisin de 7, c est la forme "zwitterion" qui prédomine. Page 188 Christian BOUVIER

3 III) Les vingt acides α aminés : Chimie - 7 ème année - Ecole Européenne 1) Les acides α aminés aliphatiques hydrophobes : Glycine (Gly, G) acide 2-aminoéthanoïque Alanine (Ala, A) acide 2-aminopropanoïque pk A1 = 2,4 ; pk A2 = 9,8 ; ph i = 6,1. C'est le plus simple, des acide aminés, possible. Pas de carbone asymétrique. Valine (Val, V) acide 2-amino-3-méthylbutanoïque pk A1 = 2,3 ; pk A2 = 9,7 ; ph i = 6,0. L'atome de carbone α (n 2) asymétrique. Leucine (Leu, L) acide 2-amino-4-méthylpentanoïque pk A1 = 2,3 ; pk A2 = 9,6 ; ph i = 6,0. Isoleucine (Ile, I) acide 2-amino-3-méthylpentanoïque pk A1 = 2,3 ; pk A2 = 9,7 ; ph i = 6,0. Proline (Pro, P) pk A1 = 2,3 ; pk A2 = 9,7 ; ph i = 6,0. Deux atomes de carbone asymétriques : le carbone n 2 mais aussi le carbone n 3. pk A1 = 2,0 ; pk A2 = 10,6 ; ph i = 6,3. L'amine portée par le carbone α est une amine secondaire et non primaire. 2) Les acides α aminés aromatiques hydrophobes : Phénylalanine (Phe, Y) acide 2-amino-3-phénylpropanoïque Tryptophane (Trp, W) pk A1 = 2,6 ; pk A2 = 9,2 ; ph i = 5,9. 3) Les acides α aminés amidés : Aspargine (Asn, N) acide 2-amino-3-amidopropanoïque pk A1 = 2,4 ; pk A2 = 9,4 ; ph i = 5,9. Glutamine (Gln, Q) acide 2-amino-4-amidobutanoïque pk A1 = 2,0 ; pk A2 = 8,8. pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,1. Ecole Européenne de Francfort Page 189

4 Les acides aminés 4) Les acides α aminés aromatiques hydroxylés : Tyrosine (Tyr, Y) Sérine (Ser, S) acide 2-amino-3-hydroxypropanoïque pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,1 ; ph i = 5,6. pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,2 ; ph i = 5,7. Thréonine (Thr, T) acide 2-amino-3-hydroxybutanoïque pk A1 = 2,1 ; pk A2 = 9,1 ; ph i = 5,6. Deux atomes de carbone asymétriques : le carbone n 2 mais aussi le carbone n 3. 5) Les acides α aminés soufrés : Cystéine (Cys, C) acide 2-amino-3-thiopropanoïque Méthionine (Met, M) pk A1 = 1,9 ; pk A2 = 10,3 ; ph i = 6,1. 6) Les acides α aminés dibasiques : Lysine (Lys, K) acide 2,6-diamino-hexanoïque pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,2 ; ph i = 5,7. Arginine (Arg, R) pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,2 ; ph i = 9,6. Possède d'autres basicités d'où le ph i. pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,0 ; ph i = 11,2. Possède d'autres basicités d'où le ph i. Histidine (His, H) pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,0 ; ph i = 5,6. Page 190 Christian BOUVIER

5 Chimie - 7 ème année - Ecole Européenne 7) Les acides α aminés diacides : Aspartate ou acide aspartique (Asp, D) acide 2-amino-butanedioïque Glutamate ou acide glutamique (Glu, E) acide 2-amino-pentanedioïque pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,8 ; ph i = 2,8. Possède d'autres acidités d'où le ph i. pk A1 = 2,2 ; pk A2 = 9,7 ; ph i = 3,2. Possède d'autres acidités d'où le ph i. La connaissance des acides aminés est importante car ils sont à la base de la construction des protéines. Cependant, les propriétés individuelles peuvent être plus ou moins fortement modifiées en fonction de leur environnement. Les fonctions acide carboxylique et amine portées par le carbones alpha sont presque toutes mobilisées par les liaisons peptidiques. IV) Propriétés physiques des acides α aminés : 1) Conductivité électrique : Le zwitterion (ou amphion) présentant les deux charges électriques ne migre pas dans un champ électrique, les acides aminés ne se prêtent donc pas à l'électrolyse. 2) Solubilité : Du fait de leur polarisation et même leur ionisation, les acides aminés sont très solubles dans l'eau. Ils ne sont pas solubles dans les solvants moléculaires (éther, chloroforme...). 3) Volatilité : Les acides aminés sont peu volatiles. Les liaisons intermoléculaires qui peuvent se créer du fait de la polarisation de nombreuses liaisons assurent des liens étroits dans le liquide et même dans le solide. La plupart des acides aminés sont solides à l'état pur. V) Liaisons peptidiques et protéines : 1) Acylation du groupe amino : Nous avons vu que les amines réagissent fortement avec les chlorures d'acyle pour donner des amides et de l'acide chlorhydrique. Il est donc possible de faire réagir le groupe fonctionnel amino d'un acide aminé avec un chlorure d'acyle : R COCl + + HCl On voit que la réaction d'acylation permet de "bloquer" le groupe amino de l'acide α aminé dans un groupe fonctionnel amide tout en laissant libre le groupe carboxylique. 2) Estérification du groupe carboxylique : La réaction d'un acide carboxylique et d'un alcool donne un ester et de l'eau. Il et donc possible de faire réagir le groupe fonctionnel carboxylique d'un acide aminé avec un alcool : + HO R' + H 2 O On voit que la réaction d'estérification permet de "bloquer" le groupe carboxylique de l'acide α aminé dans un groupe fonctionnel ester tout en laissant libre le groupe amino. Ecole Européenne de Francfort Page 191

6 3) Dipeptides : Les acides aminés Par élimination d'une molécule d'eau entre le groupe fonctionnel amino d'un acide α aminé et le groupe fonctionnel carboxylique d'un autre acide α aminé, on obtient un dipéptide : dipeptide + + H 2 O liaison peptidique (groupe fonctionnel amide) En fait, en faisant réagir deux acides aminés, on obtient un mélange de quatre dipeptides : + + H 2 O Si on souhaite "orienter" un dipeptide, il faut préalablement bloquer une fonction amino d'un acide α aminé par acylation et bloquer une fonction carboxylique de l'autre acide α aminé par estérification. Exemple : Par exemple, on veut synthétiser un dipeptide formé à partir de la glycine suivie de l'alanine, qu'on notera Gly - Ala. Au départ, on a : H 2 N Gly COOH et H 2 N Ala COOH - on "bloque" le groupe carboxylique de l'alanine par estérification et devient : H 2 N Ala COO R - on fait réagir les deux molécules qui, par déshydratation, donnent : H 2 N Gly COOH + H 2 N Ala COO R H 2 N Gly CONH Ala COO R + H 2 O - par hydrolyse, on "libère" le groupe carboxylique : H 2 N Gly CONH Ala COO R + H 2 O H 2 N Gly CONH Ala COOH + HO R - on a obtenu le dipeptide : H 2 N Gly CONH Gly COOH Le dipeptide ainsi obtenu peut être "prolongé" de façon "orientée" par le même procédé. C'est cette technique qui est utilisée au laboratoire pour reconstituer des polypeptides. 4) polypeptides et protéines : Par polymérisation "orientée", au laboratoire, on peut obtenir des polypeptides. D'une façon générale, dans la nature l enchaînement des acides aminés se fait par élimination de molécule d eau, c est une polycondensation. Arbitrairement, les chaînes peptidiques de masse molaire M < g.mol 1 sont appelés polypeptides, au delà de cette masse molaire, on parle de protéines. Page 192 Christian BOUVIER

7 Chimie - 7 ème année - Ecole Européenne L'importance des protéines dans la matière vivante est considérable. Les polypeptides et les protéines ont des rôles extrêmement variés et spécifiques. Ils peuvent : - constituer la charpente des tissus vivants, peau, cheveux, muscles ; - avoir une fonction catalytique : c'est le cas des enzymes. Chaque cellule vivante contient des milliers d'enzymes, chacune étant catalyseur pour une seule réaction chimique précise. - jouer un rôle régulateur : c'est le cas de certaines hormones. On peut citer par exemple l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 acides aminés, qui régule le taux de sucre dans le sang, ou l'oxytocine (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement. - participer aux mécanismes de défenses immunologiques : c'est le cas des anticorps, par exemple les gamma-globulines du sang. - participer aux phénomènes de transport : citons l'hémoglobine et la myoglobine qui transportent le dioxygène respectivement dans le sang et dans les muscles. - participer à la transmission de l'information génétique. Ecole Européenne de Francfort Page 193

8 I) Présentation des acides aminés : 1) Définition : Les acides aminés A RETENIR Les acides α-aminés ou α-amino acides sont des composés qui possèdent les deux groupes fonctionnels liés au même atome de carbone, qu'on appelle carbone α. Les acides naturels sont tous porteurs du groupe amino en α du groupe carboxyle. Donc de la forme : groupe fonctionnel groupe fonctionnel amino acide caboxylique groupe hydroxyle 2) Nomenclature : groupe carbonyle Les aminoacides importants portent un nom d usage différent de celui donné par l IUPAC * On part du nom de l'acide carboxylique dont ils dérivent et on fait précéder le nom de l'acide de amino précédé du numéro du carbone porteur de la fonction amino (le carbone fonctionnel du groupe carboxylique portant toujours le numéro 1). II) Propriétés acido-basiques des acides α-aminés : 1) Zwitterion ou amphion : carbone α Le groupe fonctionnel carboxylique ( COOH) présente un caractère acide. Le groupe fonctionnel amino ( NH 2 ) présente un caractère basique. En solution aqueuse neutre, ces deux fonctions donnent le zwitterion ou amphion : ou zwitterion ou amphion En solution aqueuse, l'acide α aminé est sous forme de zwitterion à plus de 99 %. Le ph d'une solution d'acide α aminé pur est de l'ordre de 7. 2) Double acide et double base : En présence d'une base, l'acide α aminé se comporte comme un acide : zwitterion + H + double acide En présence d'un acide, l'acide α aminé se comporte comme une base : + H + zwitterion double base Page 194 Christian BOUVIER

9 3) Domaines de prédominance : Chimie - 7 ème année - Ecole Européenne On peut définir un domaine de prédominance des différentes espèces : pk A1 ph i pk A2 + + ph le double acide le zwitterion la double base prédomine prédomine prédomine Pour chaque acide α aminé, il existe une valeur du ph pour laquelle le zwitterion (ou l'amphion) prédomine, donc où sa concentration est maximale. Ce ph particulier, compris entre pk A1 et pk A2, est appelé point isoélectrique noté ph i. Le point isoélectrique est caractéristique de l'acide α aminé et sa valeur est donnée par : pk A 2 + pk A1 ph i = 2 III) Les vingt acides α aminés : Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Proline, Phénylalanine, Tryptophane, Aspargine, Glutamine, Tyrosine, Sérine, Thréonine, Cystéine, Méthionine, Lysine, Arginine, Histidine, Aspartate, Glutamate. IV) Propriétés physiques des acides α aminés : Conductivité électrique, solubilité et volatilité. V) Liaisons peptidiques et protéines : 1) Acylation du groupe amino : La réaction d'acylation permet de "bloquer" le groupe amino de l'acide α aminé dans un groupe fonctionnel amide tout en laissant libre le groupe carboxylique. 2) Estérification du groupe carboxylique : La réaction d'estérification permet de "bloquer" le groupe carboxylique de l'acide α aminé dans un groupe fonctionnel ester tout en laissant libre le groupe amino. 3) Dipeptides : Par élimination d'une molécule d'eau entre le groupe fonctionnel amino d'un acide α aminé et le groupe fonctionnel carboxylique d'un autre acide α aminé, on obtient un dipéptide : Si on souhaite "orienter" un dipeptide, il faut préalablement bloquer une fonction amino d'un acide α aminé par acylation et bloquer une fonction carboxylique de l'autre acide α aminé par estérification. Le dipeptide ainsi obtenu peut être "prolongé" de façon "orientée" par le même procédé. C'est cette technique qui est utilisée au laboratoire pour reconstituer des polypeptides. 4) polypeptides et protéines : Par polymérisation "orientée", au laboratoire, on peut obtenir des polypeptides. D'une façon générale, dans la nature l enchaînement des acides aminés se fait par élimination de molécule d eau, c est une polycondensation. Les chaînes peptidiques de masse molaire M < g.mol 1 sont appelés polypeptides, au delà de cette masse molaire, on parle de protéines. Ecole Européenne de Francfort Page 195

10 Les acides aminés POUR S'ENTRAÎNER I) Etude d'un acide aminé. On se propose d'étudier l'alanine CH 3 CHNH 2 COOH qui est un acide α-aminé. Cet acide peut se présenter sous trois formes en solution aqueuse : On donne : pk A1 = 2,35 et pk A2 = 9,87 a) i. Donner le nom général de chacune de ces trois formes. ii. Donner la définition du ph-isoélectrique (ph i ) et déterminer sa valeur. iii. Définir, sous forme de diagramme, des domaines de prédominance et de coexistence de ces trois formes en fonction du ph de la solution dans laquelle se trouve l'alanine. b) Deux de ces trois formes sont en équilibre à ph = pk A1 = 2,35. i. Ecrire l'équation de l'équilibre. ii. Exprimer le ph en fonction de la concentration des deux formes et de pk A1. c) Le pk 2 du deuxième couple est égal à 9,87. i. Ecrire l'équation d'équilibre. ii. Exprimer le ph en fonction de la concentration et de pk A2. d) On considère une solution d'alanine de concentration C = 0,1 mol.l 1. Calculer les concentrations des trois formes : i. lorsque ph = 2,60 ii. puis lorsque ph = 9,20. II) Acide α-aminé. Les acides α-aminés les plus simples ont la formule semi-développée suivante, dans laquelle R est un groupe alkyle, possédant n carbones ; X et Y sont deux groupes fonctionnels : a) Quels sont les noms de ces deux groupes fonctionnel? b) Ecrire la formule développée qui fait apparaître n, (nombre d'atomes de carbone du groupe alkyle) et les deux groupes fonctionnels X et Y. c) Un acide α-aminé a une masse molaire de 117 g.mol 1. i. Déterminer sa formule brute de cet acide. ii. Donner les formules semi-développées et les noms, en nomenclature systématique, des deux acides α-aminés qui correspondent à cette formule. d) Par condensation deux acides α-aminés peuvent réagir l'un sur l'autre. Soient deux acides α-aminés de formules brutes : C 3 H 7 O 2 N et C 4 H N. i. Ecrire les formules semi-développées des deux corps obtenus par condensation. (On n'envisagera pas l'action d'un acide aminé sur lui-même). ii. A quel type de corps appartiennent-ils? Masses atomiques : M H = 1 g.mol 1 ; M C = 12 g.mol 1 ; M N = 14 g.mol 1 ; M O = 16 g.mol 1. Page 196 Christian BOUVIER