Le Globule Rouge. La maturation des GR dure entre 5 et 7 jours et comprend plusieurs étapes et acteurs

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1 Le Globule Rouge - Lentille biconcave - Rose vif en coloration au MGG - Anucléée - Demie vie : 120 jours (utile pour mesure le taux d Hb glyquée). - 7 µm de diamètre - Déformable La maturation des GR dure entre 5 et 7 jours et comprend plusieurs étapes et acteurs Le mécanisme de l érythropoïèse L ilot erythroblastique : L Erythropoïétine (EPO) et son récepteur 1. Les cellules souches (autorenouvèlements et multi potence). 2. Les progéniteurs : rare dans la moelle osseuse, identification par cryométrie de flux ou des tests fonctionnels. 3. Les précurseurs : différenciés, les érythroblastes deviennent matures et devient un réticulocyte. Ils sont identifiables morphologiquement. 4. La cellule mature : Le réticulocyte n a plus de noyau : c est l énucléation. Il peut traduire le reste d ARNm en protéines. Le réticulocyte perds ses ribosomes et devient un GR Structure micro anatomique de la moelle osseuse où le macrophage est entouré de plusieurs érythroblastes (EB). Le macrophage joue 3 rôles : de cellule nourricière, rôle d énucléation de l EB, rôle d hémolyse. EPO cytokine glycolysée de 165 AA avec une synthèse de 90% rénale et 10% foie et cerveau Cascade enzymatique : L EPO se fixe sur son récepteur tyrosine kinase formation d homodimères Recrutement de protéines JAK2 JAK2 recrutent des facteurs de transcription (STAT) Augmentation de l expression de gènes : GATA1 production d EPO Une mutation sur le gène qui code pour la JAK 2 peut entraîner une surproduction de GR et donc une polyglobulie. Les fibrolastes péritubulaires rénaux captent la pression partielle en O2 (PO2) afin de réguler la synthèse d EPO. Homéostasie de l érythropoïèse A savoir : lorsqu il y a une diminution de la pression partielle en O2 diminution des prolyl hydroxylase pas de dégradation des facteurs de transcription HIF augmentation des HIF et translocation dans le noyau Activation des gènes qui codent pour l EPO Augmentation du nombre de GR Chez les insuffisants rénaux chroniques le rein ne fabrique pas assez d EPO situation d anémie. Le traitement consiste à injecter de l EPO recombinante. Le Globule Rouge : La membrane érythrocytaire : Le GR doit - Être déformable - Echanger de l O2 aux tissus en maximisant le rapport surface/ volume d où sa forme de sphère Sphérocytose héréditaire : Mutation d une protéine de la membrane du GR qui entraine un défaut de la déformabilité du cytosquelette. Le GR a donc une forme de sphère et sont plus fragiles (hémolyse). Page 1 sur 6

2 Métabolisme érythrocytaire Besoins : - Déformabilité (cytosquelette) - Echange d ions (ATPase) - Lutte contre l oxydation - Synthèse 2,3DPG (affinité Hb) Deux solutions : - glycolyse anaérobie (90%) Glucose 2 ATP + NADH Shunt des pentoses (10%) L hémoglobine est un heterotétramère constitué de 2 chaines de type alpha et 2 chaines de type beta qui sont regroupé autour d une cavité centrale qui comporte une molécule d hème associée à du fer. L hème : appartient à la famille des protoporphyrines. C est une famille qui possède 2 fonctions : fixer l oxygène et transporter les électrons Hémoglobine (Hb) Les porphyries : Pour fabriquer l hème il faut 8 étapes enzymatiques. Un déficit enzymatique sur l une d elles entraine une maladie enzymatique De ces 8 étapes enzymatiques découlent 8 maladies génétiques qui se nomment les porphyries Le fer : La réaction de Fenton permet la fixation de l O2 à l Hb. Il peut être nocif car il catalyse la formation de radicaux libres qui peut entrainer des cassures de l ADN, une inactivation des enzymes et une peroxydation des lipides (qui peut se manifester par un cancer) L affinité de Hb pour l O2 est une sigmoïde. Pour évaluer la fonctionnalité du tétramère on utilise la P50 (27mmHg) = valeur de la pression partielle en oxygène quand la saturation de l Hb est à 50%. La courbe se déplace vers la droite en cas : L hémoglobine : affinité pour l oxygène : - De concentration accrue de 2.3 DPG - D une hypercapnie (augmentation de CO2) - Acidose (augmentation d H+) - De fièvre L affinité de l Hb pour O2 va diminuer, l O2 sera alors relargué aux tissus La courbe se déplace vers la gauche à cause : - D une mutation de l Hb O2 mal délivrée car retenue par l Hb hyperaffine - - Synthèse d EPO stimulée polyglobulie Les nitrates et le monoxyde de carbone peuvent se fixer à la place de l O2. Ontogénèse des chaines de globines : Deux locus codent les chaines de globines sur les chromosomes 11 et 16. Leur expression est dynamique de 5 en 3 : on trouve en 5 les gènes utiliser durant le vie embryonnaire puis en 3 durant la vie adulte. Les chaines ont une affinité différente pour l O2. Page 2 sur 6

3 Pathologie I Thalassémie : 2 types Alpha et Beta Alpha : 4 gènes pouvant être touchés : 1) 4/4= mortel pour l individu 2) 3/4 = Responsable d une Hémoglobinose avec formation d homotétramères de chaîne β Hypoxémie tissulaire + Hyperhemolyse Les Thalassémies les plus fréquentes sont les intermédiaires. Drépanocytose : Mutation chaîne β de l hémoglobine = formation de polymères d Hbs. Cause une perte de déformabilité + augmentation adhérence et une obstruction des micro-vaisseaux. Durée de vie d un GR : 120 jours (Passera fois au travers d un filtre splénique) Hémolyse physiologique Plusieurs raisons d une perte de plasticité : Stress oxydant, perte contenu enzymatique, déficit énergétique donc Les hématies endommagées ne traversent pas le filtre=détectées par des macrophages pour phagocytose (moelle osseuse et rate). Dégradation : 1) Hème dégradé en bilirubine libre 2) Bilirubine libre glucuronoconjugée au niveau du foie=bilirubine conjuguée Excrétée par deux voies possibles : 1) Voie Biliaire (stercobilinogène) 2) Voie rénale (Urobiline) Pathologie II Ictère (Jaunisse) : Accumulation de bilirubine dans le corps (Hyperbilirubinémie) 2 types : 1) Ictère à bilirubine non conjuguée (ou libre) 2) Ictère à bilirubine conjuguée (Cholestase) Hémolyse immunologique : LB se différencient en plasmocytes qui produisent des Ac dirigés contre des protéines portées par les hématies. 2 types d Ac : 1) IgG qui opsonisent l hématie 2) IgM qui activent le complément (troue l hématie) => Hyperhémolyse circulatoire Page 3 sur 6

4 Métabolisme du fer - Le fer est essentiel pour notre corps (transport électrons) mais trop de fer génère du stress oxydatif. - Les bactéries sont sidérophages (mangeuses de fer) - Cellules clé du métabolisme : entérocytes qui captent le fer, le fer est stocké sous forme de ferritine puis relargué dans la circulation sanguine via la ferroportine. - Formation du complexe fer/transferrine dans le sang qui va être capté par des récepteurs à la transferrine au niveau des macrophages - Internalisation du complexe, libération du fer avec formation de ferritine. - Agrégation de ferritine pour former de l hémosidérine. Régulation du fer par L hypoxie Anémie inflammatoire - Chef d orchestre du métabolisme : Hepcidine. Elle exerce un rétrocontrôle négatif sur l absorption du fer. - Même principe mais c est HFE qui exerce un rétrocontrôle négatif sur l hepcidine. - Présence bactérienne déclenche réaction inflammatoire = production d hepcidine avec accumulation de fer dans les macrophages= diminution du fer sérique. - -Il y a un mésusage du fer (mal distribué) Hémochromatose Métabolisme des folates - -Il y a donc une production de petits GR= anémie microcytaire (Pour une concentration en hémoglobine cst) - Le gène HFE code pour une protéine transmembranaire (HFE) permettant l internalisation du récepteur de la transferrine. - Lorsque la protéine ne fonctionne pas, il y a un défaut d internalisation et de synthèse d hepcidine avec accumulation de fer. - Traitée par la saignée. - Coût Division cellulaire : Energie + Folates - Sources Folates : fruits, légumes frais, foie de veau (thermolabile). - 3 Fonctions : Synthèse acide nucléique, synthèse de la méthionine et Méthylation (Fondamentale!!!) - Présents sous forme de polyglutamates alimentaires, absorbés sous forme de monoglutamates après hydrolyse au niveau de l entérocyte iléojéjunal puis restockés en polyglutamates. Page 4 sur 6

5 - 2 réactions enzymatiques importantes catalysées par la dihydrofolate réductase (DHFR). Métabolisme des folates (Suite) - Années 60 : découverte du méthotrexate capable de bloquer DHFR et ainsi traiter les cancers. - Métabolisme des folates et le cycle de la méthionine sont très intriqués, ils ont besoin d un coenzyme qui est la cobalamine ou vitamine B12. Origine : Animal. Fonction : cofacteur de deux enzymes : 1) La méthionine synthase : cycle de la reméthylation 2) La L-methylmalonyl coenzyme A mutase : cycle de Krebs, enzyme importante pour le fonctionnement des neurones. Effet d une carence en B12 : La vitamine B12 - Blocage du métabolisme des folates, il y a donc un défaut de synthèse de l ADN et par conséquent une incapacité à renouveler les cellules importantes de l organisme. - Apparition de signes neurologiques Conséquences : - Les carences en folates et B12 sont à l origine d une anémie avec de très gros globules rouges (anémie macrocytaire). Il y a suffisamment de fer mais passez d ADN nécessaire à toutes les divisions cellulaires pour rapetisser. - L absorption de la vitamine B12 se fait par formation d un complexe avec un facteur intrinsèque synthétisé par les cellules glandulaires de l estomac. Ce complexe va voyager jusqu à être internalisé au niveau de l iléon terminal. Page 5 sur 6

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