NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION DES ENZYMES 1) Nomenclature fonctionnelle L ordre de la composition du nom: i) Réaction à 1 substrat a) Le nom du substrat b) Le type de réaction catalysée c) le suffixe ase Ex. - glucose-6-phosphate isomérase - isocitrate lyase - pyruvate carboxylase ii) Réaction à 2 substrats ( transférases) a) Le substrat donneur b) Le substrat accepteur c) Le type de réaction d) Le suffixe ase Ex. - Polyphosphate-glucose phosphotransférase (transfert d un groupe P i sur la glucose) Exemple : on cherche des informations sur la Polyphosphate-glucose phosphotransférase Handbook of Enzymes - EC number: 2.7.1.63 - Systematic name (nomenclature systématique = système de dénomination univoque des composés chimiques): polyphosphate:d-glucose 6-phosphotransferase - Recommended name : polyphosphate-glucose phosphotransferase
- Synonyms : PGPTase; inorganic polyphosphate:d-glucose 6-phosphotransferase; phosphotransferase; polyphosphate-glucose; poly(p) glucokinase; poly(p)/atpglucomannokinase; polyp-gk; polyphosphate glucokinase ; polyphosphate-d-(+)- glucose-6-phosphotransferase, polyphosphate-glucose 6-phosphotransferase ; polyphosphate/atp-glucomannokinase ; - CAS registry number : 9033-50-5 (chaque produit chimique a un enregistrement unique auprès de la banque de données de Chemical Abstracts Service (CAS)) 2) Nomenclature et classification officielle par I IUBMB (= International Union of Biochemistry and Molecular Biology) http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ Numéro EC : 4 nombres séparés par des points et précedé de EC (Enzyme Commission numbers : la Commission des enzymes): EC x 1. x 2. x 3. x 4 x 1 : type de réaction x 2 : sous classe de l enzyme suivant son mécanisme d action x 3 : nature du cible (substrat = accepteur/liaison etc) x 4 : identifiant du cible X 1 : type de réaction 1 : Oxydoréductases (transfert d électrons, d atomes d hydrogène ou fixation d oxygène) Ex. A @ B Q A B @ b c R 1 OOR 2 2 e @ 2H Q R 1 OH R 2 OH peroxydation
Ex. : oxydases (O 2 H 2 O ou H 2 O 2 est accepteur d e - ), réductases, peroxydases, oxygénases (transfert d oxygène sur le substrat), hydrogénases( 2H + H 2 ), déshydrogénases (oxydation du substrat par le transfert d'un ou plusieurs ions H à un accepteur (coenzyme NAD + ou FAD + ). Nom formel: - donneur accepteur oxidoréductase - donneur déshydrogenase 2 : Transférases (transfert d atomes ou de groupes d atomes autres que ceux 1) A @ X B Q A B @ X 3 : Hydrolases (coupure réversible des liaisons ester, éther, peptidique, glycosique, anhydride acide ou C-C par hydrolyse (utilisation d H 2 O). A @ B H 2 O Q A @ H B@ OH Ex. : peptidases, nucleases, phosphatases, glycosidases, esterases R 1 O R 2 Éther Liaison peptidique Liaison glucosidique 4 : Lyases : Coupure des liaisons chimiques par d autres modes que l hydrolyse ou l oxydation. Ils produisent souvent des liaisons doubles ou des structures cycliques A @ B Q A B Ex. carboxylases (fixation d un groupe CO 2 ou d un groupe carboxyle COOH)
5 : Isomérases : rearrangement structural des isoméres. ` a A Q B isomére d. A Ex. Racemase (deplacement d un atome H d un C assymétrique ; ex. bacterie : L-Alanine D-Alanine peptidoglycane) 6 : Ligases : jonction de deux molécules (en anglais ligation) par de nouvelles liaisons covalentes avec hydrolyse concomitante de l'ntp (ATP ou d autres) M 1 M 2 NTP Q M 1 @ M 2 NDP P ou M 1 @ M 2 NMP 2P Examples : X 1 : oxydoreductase : EC 1.1: oxydoréductases qui utilisent le groupe CH-OH group comme donneur d électrons (alcool oxydoreductases) EC 1.1.1 EC 1.1.1.1 NAD + ou NADP + sont les accepteurs d électrons Alcool déshydrogenase (alcohol:nad + oxidoreductase) : ADH alcool primaire NAD Q aldéhyde NADH H ou alcool secondaire NAD Q cétone NADH H alcool déshydrogénase chez l humain
Zn 2+ ADH chez l humain i : Le zinc du site catalytique établit une liaison avec la fonction alcool du substrat. Cette liaison s'ajoute à celles qui stabilisent de manière optimale le substrat dans le site catalytique et, en polarisant la liaison C-OH de la fonction alcool du substrat, facilite le transfert de l'atome d'hydrogène. EC 1.1.1.6 Glycérol deshydrogenase (glycerol:nad+ 2-oxidoreductase) glycérol NAD Q glycérone NADH
Glycérol deshydrogenase (B. stearothermophilus) avec glycérol (sphères) : l enzyme est un homooctamère (8 monomères identiques) L enzyme permet aux microorganismes d utiliser le glycérol comme source de carbone dans des conditions d anaérobie.
EC 2.7.7 Nucleotidyltransferases EC 2.7.7.53 ATP adenylyltransferase (ADP:ATP adenylyltransferase) b c ADP ATP Q phosphate P1,P4 - bis 5. - adenosyl tetraphosphate ATP Adenylyltransferase.pdf (Springer Handbook of Enzymes) EC 2.7.13.3 histidine kinase (ATP:protein-L-histidine N-phosphotransferase) ATP protein L - histidine Q ADP protein N - phospho - L - histidine Mécanisme proposé: ATP His-260
réaction entre une base (His, donneur d e - ) et un acide (P i, accepteur d é - ) de Lewis EC 3.4.21 Serine endopeptidase (Serine protéase) 120 enzymes différents connus EC 3.4.21. 1..120 par. ex. : EC 3.4.21.1.1 chymotrypsine Coupure des protéines au niveau de la liaison carboxylique de la Tyr, Ser, Phe et Leu. Ces acides aminés non-polaires créent une poche hydrophobe nécessaire à l'activité enzymatique. La serine sert comme acide aminé nucléophilique (groupe "riche" en électrons) dans le site actif
Liens Web : http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/search.html http://www.brenda-enzymes.info/index.php4 http://enzyme.expasy.org/ Logiciel : Hyper32.LNK(http://homepage.ntlworld.com/john.easterby/hyper32.html)
i Il a été découvert 3 types d ADH, dont une dite atypique, très peu efficace ; et bien cette ADH, rare en Europe, est présente chez 85% des Japonais!