Les glycanes de réserve : amidon et glycogène = poly(1-4)αd-glucose. Motif de base : maltose.

L'amylose

L'amylopectine et sa polymérisation branchée

Le glycogène forme des granules dans le cytoplasme d'un hépatocyte

Structure de la paroi végétale

La cellulose Fibrilles de cellulose dans la paroi primaire

Structure de la paroi végétale = hémicellulose

L'acide hyaluronique : grand volume occupé

Le dermatan sulfate : un GAG sulfaté

Les groupes sanguins A, B, O portés par des glycosphingolipides Aucun sucre N-acétylgalactosamine Galactose

Les 2 types de liaison oses-protéines

Rôle informationnel des GAG des protéoglycanes Protéoglycane de la matrice Facteur de croissance Protéoglycane membranaire Membrane plasmique CELLULE-CIBLE Récepteur membranaire au facteur de croissance

Les peptidoglycanes de la paroi bactérienne

Génome d'escherichia Coli : 4,7.106 pb Génome humain : 3.109 pb

Découverte de l'agencement en double hélice de l'adn 1950 : règles de Chargaff 1951 : clichés de diffraction aux rayons X de Rosalind Franklin 1953 : modèle de Watson et Crick (Nobel 1962)

Diagramme de l'un des deux brins de la double hélice ("Vue du dessus") Détails de la configuration de la double hélice

Appariement des bases par liaisons hydrogène

Enroulement de la double hélice d'adn autour des protéines histones

Absorption à 260 nm de deux solutions

2 brins dissociés ADN en double hélice Courbes de "fusion" de l'adn : Expérience de dénaturation de l'adn par chauffage : rupture des liaisons H entre bases complémentaires et dissociation des 2 brins --> il faut chauffer d'autant plus pour dissocier les 2 brins que la teneur en bases C-G est élevée

2 brins dissociés ADN en double hélice Si le milieu est refroidi lentement, les 2 brins se réassocient spontanément --> HYBRIDATION MOLECULAIRE À la base de nombreux processus génétiques

Principe de la centrifugation : Accélération de la séparation de constituants de densité différente

Structure tridimensionnelle d'un ARNt

Relation entre structure et fonctionnalité des protéines Hématies en forme de faucille d'un individu possédant de l'hémoglobine de type S ces individus présentent des déficiences respiratoires leur protéine HbS contenue dans les hématies a une forme différente de la forme fonctionnelle HbA : elle polymérise en baguette et ne transporte presque plus le dioxygène

Conclusions de l'expérience d'anfinsen - la forme active repose sur la structure en 3D des protéines - la forme active repose sur l'intégrité des liaisons faibles - l'information nécessaire au repliement en 3D est contenue dans la séquence d'aa - le repliement est spontané (même si in vivo il est aidé par des protéines dites chaperons) - il n'existe qu'une seule forme fonctionnelle, déterminée par les liaisons faibles, et seulement stabilisée par les ponts disulfure

Polymérisation de la chaîne peptidique par un ribosome chaîne peptidique Polypeptidique = assemblage d'acides aminés, par encore replié

La structure 3D d'une protéine : la myoglobine, Acquise suite à son repliement

Structure secondaire des protéines L'hélice alpha Le feuillet beta

Exemple de protéine globulaire : forme compacte (myoglobine) Et de protéine fibreuse : forme allongée (collagène

Hélices alpha et prévision des domaines hydrophobes transmembranaires Profils d'hydropathie de 2 protéines membranaires, et leur interprétation

Hélices alpha et prévision des domaines hydrophobes transmembranaires Exemple de protéine à une hélice alpha transmembranaire

Les motifs structuraux des protéines Les hélices alpha des globines

Les motifs structuraux des protéines Forme en «tonneau» : hélices alpha et brins beta Motif «en doigt de zinc» de certains facteurs de transcription

Les motifs structuraux des protéines Motif «hélice-boucle-hélice» de la calmoduline

Les motifs structuraux des protéines Famille des immunoglobulines : des protéines caractérisées par les mêmes motifs structuraux Motif des immunoglobulines : 2 feuillets beta réunis par un pont disulfure

Les motifs structuraux des protéines Famille des immunoglobulines : des protéines caractérisées par les mêmes motifs structuraux Motif des immunoglobulines : 2 feuillets beta réunis par un pont disulfure DV DC Domaine = niveau de structure encore supérieur (contient 1 ou plusieurs motifs). Souvent, chaque domaine se replie indépendamment et a une activité biologique spécifique

Repliement spontané des protéines (mais pouvant être facilité par des protéines chaperon) Exemple de séquence (théorique)

Les métalloprotéines L'hème du cytochrome C Motif d'une protéine fer-soufre

Les métalloprotéines Coordination de l'hème Structure tertiaire de la myoglobine 8 hélices alpha hème entre les hélices E et F Structure quaternaire de l'hémoglobine : 4 globines, chacune associée un hème

Glycosylation de la glycophorine du globule rouge Chaînes sucrées fixées sur la face externe de la protéine (protéine glycosylée)

Protéines du cytosquelette : des structures quaternaires

Microfilaments d'actine

Filaments intermédiaires

Microtubules

Microtubules : organisation autour de 2 centrioles formant un centrosome

Les protéines à structure quaternaire Structure quaternaire de l'hémoglobine : 4 globines, chacune associée un hème

Les protéines, des structures dynamiques «Ajustement induit» de l'hexokinase

Les protéines, des structures dynamiques

Association protéines lipides : exemple d'un LDL

Les polymères phénoliques : exemple de la lignine La phénylalanine, acide aminé de base Exemple de monolignol dérivé de la phénylalanine Fibre de chanvre à paroi épaissie et lignifiée

La protéine prion : une protéine à deux conformations possibles Forme native PrPc Forme pathogène PrPsc

Remarques : quelques polymères lipidiques Coupe transversale de feuille Cuticule «luisante» de feuille de chène vert

Remarques : quelques polymères lipidiques