Stage de Pré-Rentrée de Biochimie. Chapitre 1 : Structure et fonctions des protéines. Cours

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1 Stage de Pré-Rentrée de Biochimie Chapitre 1 : Structure et fonctions des protéines Cours 26 août

2 Mais déjà, ça sert à quoi une protéine? Créer et maintenir une structure Transformer Reconnaître et se défendre Bouger - se déplacer Transporter Informer - signaler => Les protéines assurent l'ensemble des fonctions du vivant! 26 août

3 I - Structure des protéines : de l acide aminé à la macromolécule 1) Les acides aminés 2) La liaison peptidique 3) Extrémités N et C-terminale 4) Clivage 5) Structure 6) Point isoélectrique II Fonctions des protéines : l exemple du transport de l oxygène 1) Myoglobine 2) Hémoglobine 3) Saturation 26 août

4 I 1) Les acides aminés Les acides aminés sont les constituants des protéines Il existe en tout 20 acides aminés naturels qui possèdent tous la même structure : - un carbone asymétrique central - une fonction acide carboxylique - une fonction amine primaire - une chaîne variable R Le carbone α est asymétrique il existe donc 2 stéréo-isomères possibles : L-acide aminé ou D- acide aminé NB : Seule la L-acide aminé est présente dans les protéines naturelles! 26 août

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6 Acides aminés apolaires à chaîne aliphatique Alanine Valine Leucine Isoleucine 26 août

7 Les autres acides aminés apolaires Glycine Méthionine Proline le carbone α n'est pas asymétrique! possède un atome de Soufre donneur de méthyl chaîne latérale liée à la fois au carbone α et à l'azote 26 août

8 3 acides aminés à chaîne latérale aromatique Phénylalanine Tyrosine Tryptophane Cycle phényl Cycle indol NB : Les cycles aromatiques absorbent fortement l'ultraviolet, ce qui permet leur dosage en solution! 26 août

9 3 acides aminés à fonction alcool Sérine Thréonine Tyrosine NB : Les fonctions alcools peuvent être phosphorylées (fixation d'un groupement phosphate), ce qui permet de réguler la fonction d'une protéine! 26 août

10 Acides aminés polaires neutres Fonction thiol Cystéine Glutamine Asparagine Fonction amide Dans les protéines, l'oxydation de deux cystéines permet de former un pont disulfure ( S-S ) Dans les glycoprotéines, les oses se fixent sur l atome d azote de la fonction amide de la chaîne latérale de l asparagine : c'est la N-glycosylation! 26 août

11 Acides aminés polaires ionisables à fonction acide Acide aspartique Acide glutamique pka (R) = 3,9 pka (R) = 4,1 Négatif à ph 7 26 août

12 Acides aminés polaires ionisables à fonction basique Histidine Lysine Arginine pka (R) = 6,0 pka (R) = 10,5 pka (R) = 12,5 Possède un certain caractère aromatique Faiblement basique ( neutre à ph 7 ) Positif à ph 7 26 août

13 I 2) La liaison peptidique Au sein des protéines, les acides aminés sont liés entre elles par des liaisons dites peptidiques. La liaison peptidique est une liaison amide particulière : elle est PLANE, RIGIDE et POLAIRE! 26 août

14 Ω = 0 => CIS Ω = 180 => TRANS On définit Ω, angle de torsion autour de la liaison C-N. Cet angle ne peut prendre que 2 valeurs : 0 ou 180 Pour des raisons de stabilité il prend presque toujours la valeur de 180, donc la configuration TRANS. 26 août

15 I 3) Extrémités N et C-terminale Une protéine est une succession d acides aminés et de liaisons peptidiques. Il y a donc un côté avec une fonction amine libre, appelé extrémité N-terminale, et un côté avec une fonction acide, appelé extrémité C-terminale. Par convention, une chaîne polypeptidique commence par le côté N-term et se termine par le côté C-term. 26 août

16 I 4) Clivage Clivage enzymatique Trypsine : coupe après (côté carboxylique) un résidu lysine ou arginine. Chymotrypsine : coupe après un résidu phénylalanine, tyrosine, tryptophane, leucine ou méthionine. Clivage chimique Bromure de cyanogène : coupe après un résidu de méthionine. 26 août

17 I 5) Structure Il y a quatre niveaux de structure des protéines : o La structure primaire correspond à l enchainement des acides aminés, autrement appelée séquence. o Les structures secondaires sont des motifs simples comme des coudes ou des hélices donnant sa forme à la protéine. o La structure tertiaire correspond à l agencement d un monomère dans l espace (un monomère = une seule séquence d AA). o La structure quaternaire correspond à l agencement des protéines polymériques, c'est-àdire des protéines composé de plusieurs monomères liés entre eux par des liaisons non peptidiques. 26 août

18 I 6) Point isoélectrique Une protéine porte des charges positives et négatives au niveau des chaînes latérales des résidus d acides aminés. Ces charges dépendent du ph de la solution et leur somme algébrique définit la charge globale de la protéine. ACIDES BASES Acide aspartique Acide glutamique Histidine Lysine Arginine Il existe toujours un ph pour lequel le nombre de charges positives portées par une protéine est égale au nombre de charges négatives : la charge globale est alors nulle. Ce ph s appelle le point isoélectrique de la protéine ( pi ). 26 août

19 I - Structure des protéines : de l acide aminé à la macromolécule 1) Les acides aminés 2) La liaison peptidique 3) Extrémités N et C-terminale 4) Clivage 5) Structure 6) Point isoélectrique II Fonctions des protéines : l exemple du transport de l oxygène 1) Myoglobine 2) Hémoglobine 3) Saturation 26 août

20 II 1) Myoglobine La myoglobine est une protéine monomérique possédant une structure compacte et riche en hélices α. Elle possède également un groupement prosthétique (groupement non-peptidique appartenant à une protéine) nommé hème. hème hélice α 26 août

21 L hème permet de lier une molécule d O 2 grâce à son atome de Fer au milieu. NB : Cette protéine sert à stocker l O 2 dans les muscles avec une très forte affinité. 26 août

22 II 2) Hémoglobine Elle est constituée de 4 monomères, c est donc un tétramère. Les monomères qui la constituent ressemblent fortement à la myoglobine. Elle est constituée de deux sous-unités α et deux sousunités β liées par des liaisons faibles (non covalentes). Chacune de ses sous-unités peut lier une molécule d O 2 : au total l hémoglobine peut donc en lier 4. Mais l affinité de l hémoglobine est variable, en effet chaque fois qu une des sousunités lie un O 2, l affinité des autres sous unité s en trouve augmenté! On appelle ça le phénomène de coopérativité, et on dit que l hémoglobine est une protéine allostérique. L hémoglobine comme la myoglobine sert à lier l O 2, mais elle est présente dans le sang, et plus que son stockage, elle sert surtout à son transport. 26 août

23 II 3) Saturation On voit que l affinité de la myoglobine pour l O 2 est très forte grâce à l allure hyperbolique de la courbe de saturation. myoglobine Elle ne relâche son O 2 que lorsque la po 2 est très faible (muscle lors d'un exercice violent par exemple). hémoglobine Dans le cas de l hémoglobine la courbe est sigmoïde, ce qui veut dire que l affinité augmente avec la saturation. Cela permet d avoir une affinité très élevée dans les poumons où la po 2 est élevée, et donc d attraper plein d O 2, et au contraire d être faible dans les muscles où la po 2 est faible, et donc de relâcher tout l oxygène nécessaire : c'est donc un bon transporteur. 26 août

24 Bon courage pour la suite!!! Prochaine séance : le 28 août avec la correction des exercices sur ce chapitre et le cours sur les Glucides et Lipides 26 août