Premier projet (Thèse) : Étude des mécanismes dinteraction protéineligand par une approche couplant la simulation moléculaire et la chimie quantique
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- Arthur Brosseau
- il y a 8 ans
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1 Parmi les projets en cours sur la thématique Bioinformatique du Laboratoire de Biochimie et Génétique Moléculaire (LBGM), deux d entre eux seront présentés ici et sont orientés uniquement vers l utilisation de calculs de Modélisation moléculaire et de Chimie quantique. Les programmes utilisés sont d une part, CHARMM pour tous les calculs de Modélisation moléculaire et MOPAC2006 d autre part pour tous les calculs de Chimie quantique; programmes dont les licences respectives ont été achetées pour machine IBM avec système d exploitation AIX 5.2. Le premier projet constitue un travail de thèse démarré le 1er octobre 2007 (financé par une allocation du Ministère de la Recherche) et fait suite à un travail de stage de Master 2 de Bioinformatique de l Université Paris 7 réalisé par M. Olivieri Lilian sous la direction du Dr. Fabrice Gardebien. Le deuxième projet est une étude menée sur un panel de complexes protéine-ligand des caractéristiques électroniques des interactions existantes entre les 2 molécules. Ces deux projets constituent des exemples d approche bioinformatique qui seront de plus en plus développées au LBGM ainsi que dans le cadre de collaborations avec l équipe DSIMB (équipe Bioinformatique) de l Université Paris 7 dirigée par le Pr. C. Etchebest. Étant donné donc nos besoins qui seront sans cesse croissants en calcul, nous souhaiterions au LBGM une évolution vers une version Power 6 du calculateur. Premier projet (Thèse) : Étude des mécanismes dinteraction protéineligand par une approche couplant la simulation moléculaire et la chimie quantique Étudiant : M. Olivieri Lilian Directeurs de thèse : Dr. Fabrice Gardebien et Dr. Bernard Offmann Beaucoup de traitements thérapeutiques ont pour base moléculaire la fixation d une molécule (médicament) sur une protéine particulière empêchant l action de cette dernière. La Modélisation moléculaire est une technique relativement nouvelle qui permet de faciliter et d accélérer la découverte de molécules thérapeutiques (pour citer un exemple, la trithérapie dirigée contre l infection au VIH qui a été rendue disponible grâce à cette approche). Dans ce travail, nous souhaiterions étudier par cette technique les facteurs qui permettent à une 1
2 Fig. 1 Méthodologie employée pour le projet de thèse en cours. molécule à visée thérapeutique de bloquer l action d une protéine en se fixant sur cette dernière (un complexe noté P L est alors formé, figure 2). L idée générale est de s intéresser à la détermination puis à la caractérisation d un complexe métastable noté P L (figure 3) entre une protéine P et une petite molécule organique L (ce complexe précédant la formation de l espèce stable P L). La méthodologie générale est présenté schématiquement sur la figure 1. Ce travail réalisé sur un large panel de complexes se concentre spécifiquement autour de complexes de type P L car l étude des interactions naissantes entre les deux protagonistes pourrait apporter des informations nouvelles et cruciales sur les facteurs structuraux nécessaires et déterminants pour une complexation à partir de deux partenaires protéine et ligand donnés. Autrement dit, ce travail fournira des clés afin de prédire des molécules se fixant sur une protéine cible. Ces résultats pourraient être appliqués à la recherche d un inhibiteur des protéines kinases ou de nombreuses protéases (i.e. bloquer leur action en s y fixant) qui sont des cibles dans la recherche de traitement contre différentes formes de cancer. Ce projet s inscrit ainsi logiquement dans les objectifs Recherche du cyclotron de la Réunion. 2
3 Fig. 2 Structure du complexe protéine-ligand P L étudié. Fig. 3 Géométrie du complexe intermédiaire protéine-ligand P L. 3
4 Fig. 4 Orbitale Moléculaire la plus haute occupée calculée à partir de MOPAC. Deuxième projet : Interactions électroniques à l origine des interactions protéine-ligand Il s agit d une étude réalisée sur une série de complexes protéine-ligand afin d en déterminer les caractéristiques électroniques qui sont importantes pour la complexation. Dans une analyse préliminaire des résultats, il apparaît notamment que les propriétés électroniques des complexes peuvent se subdiviser en deux catégories dépendant de la proximité géométrique du ligand avec la protéine : (i) les ligands (ci-après désignés type I) interagissant fortement avec la protéine (ATP, NAD, groupement ferroporphyrine) et qui sont des cofacteurs ont une forte énergie de complexation révélée par une énergie associée à l orbitale moléculaire correspondante très basse, (ii) les ligands (type II) qui sont au contraire les substrats réactionnels ou les molécules transportées ont une énergie pour leur orbitale moléculaire plus élevée et correspond généralement à l orbitale moléculaire la plus haute occupée. Ces premiers résultats impliquent donc que la liaison de ligands de type II sera beaucoup plus plus facilement influencée par de faibles perturbations d ordre géométrique telles que les collisions avec les molécules d eau avoisinantes ou encore par les mouvements atomiques de la protéine (comme par exemple les mouvements des domaines de la protéine). La figure 5 illustre une orbitale moléculaire occupée de haute énergie pour un des complexes étudiés. 4
5 Fig. 5 Orbitale Moléculaire calculée à partir de MOPAC. 5
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