Structures et fonctions des sarcomères
50 µm Fibre musculaire squelettique : mise en évidence de la striation transversale ( microscopie optique en. contraste de phase)
les fibres musculaires squelettiques doivent leur aspect strié à la répétition d une structure appelée sarcomère Noyaux Coupe longitudinale d une fibre musculaire d un muscle humain ( X 1500)
Noyaux Myofibrilles Membrane sarcoplasmique membrane basale
Coupe fine longitudinale d une fibre musculaire squelettique glycérolée (X 50.000) montrant la structure des sarcomères.
La formation des ponts actine-myosine peut être mise en évidence à fort agrandissement sur des coupes très fines après traitement par du glycérol. (le glycérol dissout les membranes lipidiques)
Ponts actine-myosine Filament fin Filament épais
Strie Z 1,6 µm 0,2 µm Filament fin Filament épais 1 µm Sarcomère ( 1,6 à 2,5 µm selon l état de contraction)
Sarcomères en série Sarcomères en parallèle Un faisceau de myofibrilles est constitué de sarcomères en série et en parallèle
Les dimensions des différents composants du sarcomère sont conservées au cours de l évolution des vertébrés, de la grenouille à l éléphant en passant par l homme. Ces mêmes dimensions ne dépendent pas de la croissance, de la maturation, du niveau d entraînement.
Les variations des dimensions musculaires (volumes, longueurs, diamètres des muscles) avec la croissance, la maturation pubertaire, et l entraînement physique ne sont pas le résultat d une augmentation des dimensions du sarcomère.
Ces modifications de la morphologie musculaire sont l expression d une multiplication des sarcomères : - des sarcomères en série l accroissement en longueur, 1 pour - des sarcomères en parallèle pour l accroisssement en diamètre du muscle.
1,6 µm 0,2 µm Filament épais = polymère de myosine 0,014 µm 0,14 µm molécule de myosine
molécule de myosine tige tête Les filaments épais sont constitués de 300 (Marston et Tregar 1972) à 400 (Pepe et Drucker 1979) molécules de myosine associées à d autres protéines (myomesine, protéines C,H et M) assurant probablement la cohésion des filaments.
molécule de myosine tige tête Bien que rigide, la tige de la chaîne lourde est flexible, articulée en au moins deux points. Cette déformation de la myosine est probablement à l origine de la production de force et de déplacement au niveau des ponts d actine-myosine.
Structure de la molécule de myosine tige têtes Chaînes légères Chaînes légères Chaînes lourdes Structure des têtes de myosine
Chaînes légères Eléments de la chaîne lourde Site de la liaison avec l actine Structure de la tête de myosine
1,6 µm 0,2 µm Filament épais = polymère de myosine 0,043 µm 0,0143 µm Les têtes de myosine sont disposées de façon hélicoïdale comme si le filament épais était constitué de trois brins torsadés....
Si les dimensions des différents composants du sarcomère sont conservées au cours de l évolution des vertébrés, il n en est pas de même des propriétés de la myosine. Il existe de nombreuses variantes des sous-unités ( chaînes lourdes et légères) qui composent la myosine et qui diffèrent selon le types de fibres : fibres lentes (type I) ou rapides (types IIa et IIb).
Chaîne légère alcaline, de type lent LC S a ou LC S b Chaînes lourdes de type lent MHC Ib 2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, lentes Structure de la myosine de type lent (type I) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
Chaîne légère alcaline, de type rapide LC F 1 ou LC F 3 Chaînes lourdes de type rapide MHC II b (ou II d ou II x) 2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, rapides Structure de la myosine de type rapide (type IIb) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
Chaîne légère alcaline, de type rapide LC F 1 ou LC F 3 Chaînes lourdes de type rapide MHC II a 2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, rapides Structure de la myosine de type rapide (type IIa) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
La fonction des chaînes légères est mal connue. La présence des chaînes légères module l activité ATPasique des chaînes lourdes et peut être leur interaction avec l actine; la présence de certaines isoformes des chaînes légère accélère (ou ralentit) probablement la vitesse de contraction des fibres d un type donné (I, IIa ou IIb).
LCf 3/LCf 3 Vitesse de raccourssissement croissante LCf 1/LCf 3 LCf1 /LCf 1 LCf 3/LCf 3 LCf 1/LCf 3 II b ( II d ) ( II x ) LCsa/LCsa LCf1 /LCf 1 II a LCsa/LCsb LCsb/LCsb I
Fibres musculaires intermédiaires (structure de la myosine)
Il existe chez le sujet normal un très faible pourcentage (environ 1 à 3 %) de fibres musculaires intermédiaires qui possèdent plusieurs types de myosine : - fibres IM et IIc intermédiaires entre les fibres I et IIa ; - fibres IIab, intermédiaires fibres IIa et IIb. entre les
II c = I + II a I < IIa IM =I + II a I > II a
II ab = II a + II b
Effets de l entraînement aérobie sur la composition musculaire en isoformes de la myosine
Vitesse de raccourcissement I << II a < II d < II b I < IM < II c < II a < II ad < II d < II db < II b Effets des entraînements aérobies I IM II c II a II ab II b (I IM II c II a II ad II d)
Structure et fonction des filaments fins
Diagramme d un filament d actine (actine F) 36,5 nm 5,46 nm Les filament d actine (actinef) sont des polymères d actine globuleuse (actine G) Actine G L actine G est une protéine globuleuse dont le poids moléculaire est d environ 42 000 daltons et le diamètre d environ 4 à 5 nm...
Diagramme d un filament fin En plus d actine F, les filaments fins contiennent deux autres familles de protéines : - une protéine filamenteuse, la tropomyosine ; - un protéine globuleuse, la troponine.
5,5 nm 38,5 nm La tropomyosine est une protéine filamenteuse constituée de deux chaînes protéiques hélicoïdales (hélices a).
Troponine Tropomyosine La tropomyosine est localisée dans les sillons formés par le filament d actine.
En fait la troponine est composée de trois protéines : - troponine-c qui possède des sites capables de fixer les ions calcium ; - troponine-m qui est fixée sur la tropomyosine ; - troponine-i dont le rôle au niveau des muscles squelettiques est inconnu.
Structure tridimensionnelle de la troponine - C Ca ++ Ca ++ N C La troponine-c est un tétramère qui possède la possibilité de fixer 4 ions calcium. Ca ++ Ca ++ d après Sheterline 1983
Diagramme des relations entre les molécules d actine, de troponine C, T et I et de la tropomyosine T C I Tm Tm Jonction entre deux molécules de tropomyosine (Tm)
Diagramme d un filament fin La molécule de tropomysine et la molécule de troponine sont répétées régulièrement tous les 7 molécules d actine G.
Diagramme d un filament fin La molécule de tropomysine et la molécule de troponine sont répétées régulièrement tous les 7 molécules d actine G.
Diagramme d un filament fin La tropomyosine et la troponine sont localisées dans les deux sillons formés par le filament d actine.
Diagramme d un filament fin (coupe transversale) Troponine Tropomyosine Sites actifs de l actine Filament d actine
Myosine Ca ++ Ca ++ Ca ++ Ca++ Ca ++ Au repos, l ion calcium est contenu dans le r é t i c u l u m sarcoplasmique. Sa concentration dans le cytoplasme est très basse.
Myosine Ca ++ Ca ++ Ca ++ Ca ++ Ca ++ Ca ++ Les canaux calciques sarcoplasmiques s ouvrent lors de l arrivée d un potentiel d action. La concentration du calcium cytoplasmique croît très rapidement.
Myosine Ca ++ Ca ++ Ca ++ Ca ++ Ca ++ Ca ++ La fixation du calcium sur la troponine modifie la conformation de la tropomyosine. Le site actif de l actine est démasqué.
Myosine Ca ++ Ca ++ Ca ++ ++ Ca Ca ++ Ca ++ Ca ++ Le démasquage du site actif de l actine permet la formation d un pont actine-myosine et la production de force et de déplacement.
La séquence des acides aminés des monomères d actine G est largement conservée au cours de l évolution des vertébrés. Chez l homme et les mammifères, la molécule d actine est du même type pour tous les muscles striés qu ils soient cardiaques ou squelettiques.
L isoforme de l actine est le même (a sk) pour les fibres squelettiques des types lents ( fibres I) et rapides ( fibres IIa et IIb). Par contre, les isoformes diffèrent les fibres I et II (a ou b) pour la tropomyosine et la troponine. entre
Théorie des filaments glissants HE Huxley et J Hanson 1954 AF Huxley et R Niedergerke 1954
déplacement strie Z ligne M strie Z ligne M déplacement Théorie des filaments glissants HE Huxley et J Hanson 1954 AF Huxley et R Niedergerke 1954
D après la théorie des filaments glissants, la force produite par une fibre musculaire dépend du nombre de ponts actinemyosine. La production de force dépend donc de l importance du recouvrement des filaments fins et épais.
Ceci a été démontré par Gordon et coll en 1966 qui ont confronté les valeurs de force mesurée sur une fibre musculaire unique et le recouvrement des filaments fins et épais observé simultanément en microscopie optique.
Force (% max) 100 80 60 40 20 0 La force diminue avec l élongation du muscle car le recouvrement des filaments fins et épais diminue. 0 1 µ 2 µ 3 µ longueur 0 50 d après Gordon et coll 1966 100 150 % longueur de repos
Force (% max) 100 80 60 40 20 0 Un plateau de force est observé car le nombre de ponts actine-myosine est constant (la région centrale des filaments épais est dénudé). 0 1 µ 2 µ 3 µ longueur 0 50 d après Gordon et coll 1966 100 150 % longueur de repos
Force (% max) 100 80 60 40 20 0 Une diminution de force est observée car une partie des filaments fins se chevauchent et le nombre de ponts actinemyosine baisse. 0 1 µ 2 µ 3 µ longueur 0 50 d après Gordon et coll 1966 100 150 % longueur de repos
Force (% max) 100 80 60 40 Une diminution de force est observée car les filament épais butent sur les stries Z. 20 0 0 1 µ 2 µ 3 µ longueur 0 50 d après Gordon et coll 1966 100 150 % longueur de repos
Force (% max) 100 80 60 Zone fonctionnelle 40 20 0 0 1 µ 2 µ 3 µ longueur 0 50 d après Gordon et coll 1966 100 150 % longueur de repos
La relation force-longueur de la fibre isolée trouve son expression dans la relation force-longueur du muscle entier. A la force produite par les sarcomères, il convient d ajouter la force due à la mise en tension des structures viscoélastiques du muscle (tissu collagène, membranes cellulaires...).
La relation force-longueur totale du muscle est égale à la somme de : - la relation force-longueur passive (éléments viscoélastiques en parallèle avec les sarcomères) ; - la relation force-longueur active exprimant la force produite par les ponts actine-myosine.
Force (% max) longueur de repos 100 80 60 Zone fonctionnelle force totale force passive 40 20 0 0 1 µ 2 µ 3 µ 0 50 longueur d'équilibre 100 150 force active longueur % longueur de repos
Moment (% max) 100 80 60 40 20 La relation angle-moment est l expression des effets de l angle articulaire sur la longueur du muscle et la grandeur des bras de levier. 0 0 60 120 180 Angle articulaire