Cours biologie cellulaire L1

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Transcription:

Cours biologie cellulaire L1 Les Limites Cellulaires: Membranes, Glycocalyx et Paroi

Les fonctions (ou rôles) cellulaires associées aux membranes: Frontières, Territoires, Communication, et Adhésion Délimite le volume cellulaire Délimite les compartiments cellulaires Contrôle les échanges entre et les contenus des compartiments Siège de la réception de signaux extérieurs et de l émission de signaux internes Adhésions: pluricellulaire

Composition biochimique des membranes (P22) Lipides (PhosphoLipides, Cholestérol) Protéines (Polypetides) Glucides (Polysaccharides) Réticulum 30% App. Golgi 35% Memb. plasmique Mito: Memb.Ext Mito: Memb.Int. (0,5% Glycosylés) (1,5% Glycosylés) 40% (2,5% Glycosylés) 70% (1,5% Glycosylés) 65% (1% Glycosylés) 60% 40% 60% 20% 80% (2% Glycosylés) 2% 2,5% 4,5% Un complexe hétéro-macromoléculaire Phospholipide amphipatique

Données structurales 10 nm M E T M E B En haut: Microscopie Electronique à Transmission (coupe ultra-fine transversale de la membrane cytoplasmique X 300.000) Structure tripartite ou trilamellaire constituée par deux feuillets sombres, séparés d'un feuillet clair. (Il existe une dissymétrie entre les deux feuillets sombres ) En bas: Microscopie Electronique à Balayage (cryo-décapage X 40.000) Une surface bosselée

Les Phospholipides sont amphipatiques Le domaine hydrophile (polaire) du PL s expose à l eau, le domaine hydrophobe (apolaire) la fuit

Les PL forment une bicouche dans les environnements aqueux Du Micelle à la Vésicule (ou liposome) formée d une bicouche de PL

L ultrastructure des membranes selon le modèle de Les protéines traversent la bicouhe ou lui sont accolées la Mosaïque Fluide (Singer et Nicholson)

Membrane plasmique et Glycocalyx Toutes les membranes sont formées d une bicouche de PL, les protéines et les polysaccharides leur confèrent des propriétés particulières Les Polysaccharides de surface associés aux protéines et PL forment le glycocalyx + cholestér Fig. 1.11

Bases moléculaires des associations Membranes/Protéines (P23) * Protéines TRANS-MEMBRANAIRES = intrinsèques (Polypeptide à domaine hydrophobe à hélice a) Ou PERIPHERIQUES = extrinsèques (Liaisons covalentes aux protéines intrinsèques ou aux phospholipides (lipoprotéines); Liaisons hydrogènes ou ioniques.

Bases moléculaires des associations Membranes/Polysaccharides Les poly-saccharides sont liés par des liaisons covalentes aux: - Phospholipides (Glyco-lipides) - ou aux Protéines (Glyco-protéines).

Contrôle des échanges: perméabilité membranaire (P29) Lipides La membrane (= bicouche PL) est une frontière imperméable à presque tout sauf à ce qu elle veut bien faire passer: Perméabilité sélective La bi-couche est imperméable aux molécules hydrophiles (ex: l eau!) Les protéines trans-membranaires sont les «passeurs»

Notion de diffusion et de transports actifs ou passifs La biologie obéit aux lois physiques de l univers. La loi physique de la diffusion veut que les molécules vont spontanément de là où elles sont concentrées vers là où elle le sont peu. Le but est «d égaliser» les compartiments. Sens de la diffusion

Notion de diffusion et de transports actifs ou passifs ( suite) Ce qui est spontané CREE de l énergie, ce qui va à l opposé en COUTE: Tout transport dans le sens de la diffusion, ou du gradient de concentration, crée de l énergie: = Transport passif Tout transport dans le sens opposé à la diffusion, ou contre le gradient de concentration, coûte de l énergie = Transport actif Un gradient de concentration transmembranaire constitue une énergie potentielle

Contrôle des échanges: (p29) 1/ Transports passifs Dans le sens de la diffusion Pas besoin d énergie Stérols Eau Ion Simple Facilitée : sens du gradient de concentration Consomme ATP ou gradient Courbes de diffusion: Simple (en vert) Facilitée (en rouge)

Contrôles des échanges: 2/ Transports actifs (P29) Contre la diffusion: besoin d énergie S S S S H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ 2 mécanismes: Hydrolyse de l ATP Décharge d un gradient (de protons) Symport S S S S S S S S S S ADP + Pi ATP H+ Antiport S

Les transporteurs: Perméases et Canaux (ou pores) (P29) Changement de conformation (perméase) Ils sont spécifiques, ils reconnaissent un «passager» et le transfert sélectivement

Transport trans-épithélial du Glucose (P30) High Na concentration ADP + P ATP Low Na concentration High Na concentration ATPase (antiport) Na+ (actif) et K+ (actif) Perméase (symport) Na+ (passif) Glc (actif)

Contrôle des échanges: (p31-32) 3/ Pinocytose, endocytose, exocytose Récepteur = Protéine Transmembranaire (transports par vésicules) Fig. 1.9; 1.10 Fig. 1.15; 1.16; 1.17; 1.18

Phagocytose Macrophage (globule blanc) Bactéries Pseudopodes Formation d une vésicule géante, le phagosome Intervention du cytosquelette

A l exception de celles de nature hydrophobe, qui passent par simple diffusion, les molécules signal hydrophiles ne traversent pas la membrane La communication avec l extérieur (p33) Source, signal, transmission, réception, effecteur, réponse?

Communication à distance: (P33) Transduction de signaux extérieurs hydrophiles S Transduction membranaire S Transduction cytoplasmique Le signal interne modifie l activité cellulaire (= réponse), le plus souvent en agissant sur l expression des gènes La membrane est «imperméable aux signaux» de nature hydrophile Transduction: transformation d un signal extérieur (S) en un signal intérieur (S ) Elle a lieu au niveau de la membrane grâce à des protéine formant des systèmes de transduction

Systèmes senseur à deux composants (P33) Signal environnemental 1 er composant = Protéine récepteur SIGNAL Emission TRANSMETTEUR Transduction du signal 2 ème composant = Protéine activée par le 1 er composant et son ligand-signal = le message interne qui modifie l activité cellulaire en réponse au signal externe: REGULATEUR Modification de la transcription Systèmes souvent impliqués dans la régulation de l expression des gènes en réponse à un signal environnemental

Système à protéine relais (protéine G) Molécule signal extracellulaire = messager 1aire (LIGAND: Hormone, nutriment, etc) (Insuline) Protéine Récepteur (R.insuline) Protéine «Relai» (Protéine G) Protéine de «Transduction» Signal Intracellulaire (Adényl-cyclase) Molécule signal intracellulaire (AMPc: cyclique) = messager 2aire 1 protéine relai active de nombreuses protéines de transduction: amplification du signal externe = réponse forte!

Jonctions communicantes: communication entre cytoplasmes (p29) Transport passif, diffusion facilitée, des messagers 1 connexon (pore) = 6 protéines connexines 1 jonction communicante = plrs connexons Signal environnemental AMPc AMPc AMPc AMPc AMPc AMPc AMPc Diffusion du messager secondaire = synchronisation à un tissu de la réponse «d une» cellule à un signal environnemental

La communication par les polysaccharides de surface (glycocalyx) Communication par contacts = liaisons faibles Reconnaissance des «ligands» Reconnaissance des cellules du soi Adhésion

Jonctions cellulaires et tissus (p38-39 Chapitre Cytosquelette) Régions membranaires spécialisées dans l'adhésion

Au-delà de la membrane, la paroi Chez les plantes, une paroi pecto-cellulosique Chez les bactéries, une paroi de peptidoglycane

Paroi végétales (P25-27) 3 parties principales se formant successivement : lamelle moyenne, partie la plus externe, elle est commune à 2 cellules contigües. Se forme la première et est constituée de matières pectiques. -La paroi primaire La 1ère formée et la seule pour les cellules indifférenciées. Elle est plastique et capable de croître (1 à 3 µm). Les microfibrilles de cellulose forment une texture dispersée où se trouve la matrice amorphe. - La paroi secondaire, rigide et pouvant atteindre une épaisseur considérable, ne permet plus la croissance cellulaire. Les microfibrilles de cellulose et la matrice sont disposées de façon régulière décrivant des hélices redressées par rapport à l axe

Paroi végétale (P25-27) 3 groupes de glucides les pectines les hémicelluloses la cellulose Des protéines. La cellulose est un b-1-4 glucane. (insoluble dans la plupart des solvants) Structure cristalline formée de microfibrilles (2000 monomères) de diamètre 20 à 30 nm.