Expression, variabilité et stabilité du patrimoine génétique

Expression, variabilité et stabilité du patrimoine génétique Cours de 1 ère Scientifique générale Partie 1 du programme officiel de l Education Nationale Années 2011, 2012, 2013, Frédéric Biagini Lycée International Xavier Séoul

Chapitre 1 Observations du phénotype aux différentes échelles biologiques

Définitions

Définitions! Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d un individu.! Macroscopique! Microscopique! Moléculaire

Définitions! Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d un individu.! Macroscopique! Microscopique! Moléculaire! Génotype : Ensemble des gènes d un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

Définitions! Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d un individu.! Macroscopique! Microscopique! Moléculaire! Génotype : Ensemble des gènes d un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).! Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, ).

Définitions! Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d un individu.! Macroscopique! Microscopique! Moléculaire! Génotype : Ensemble des gènes d un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).! Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, ).! Protéines : macromolécules constituées d une séquence d acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.

Exercice d application

Exercice d application! En utilisant les pages 74, 75 et 76 du livre, construire un tableau afin de comparer des individus sains et présentant la pathologie Drépanocytose ou Xeroderma aux trois échelles d observation.! Exemple de tableau : Macroscopique Microscopique Moléculaire Individu sain Drépanocytose Xeroderma

Exercice d application! Exemple de tableau : Macroscopique Microscopique Moléculaire Individu sain Drépanocytose Xeroderma

Exercice d application Individu sain Drépanocytose Xéroderma Pigmentosum Macroscopique Microscopique Individu «normal», aucun symptôme particulier Peau pigmentée, hématies en disque biconcave nombreuses Anémie modérée, essoufflement, accidents vasculaires, crises articulaires Nombre d hématies faible, forme de faucille Peau hypersensible aux UV, yeux sensibles à la lumière, peau sèche et tâchetée Cellules épidermiques cancéreuses Moléculaire Hémoglobine conforme, endonucléases conformes Valine au lieu de glutamine, acide aminé hydrophobe sur l hémoglobine Protéines réparatrices de l ADN défectueuses (endonucléases) Génotype GAG sur hémolobine GTG au lieu de GAG sur l ADN Pas de donnée dans les documents

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype! Digestion :! Fragmentation des grosses molécules en petites sous l action :! Mécanique (dents)! Physique (T C = déstructuration moléculaire)! Chimique (ph, enzymes digestives)

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype! Digestion :! Fragmentation des grosses molécules en petites sous l action :! Mécanique (dents)! Physique (T C = déstructuration moléculaire)! Chimique (ph, enzymes digestives)! Synthèse de novo :! Selon l information génétique, synthèse de nouvelles molécules indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport )

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype! Digestion :! Fragmentation des grosses molécules en petites sous l action :! Mécanique (dents)! Physique (T C = déstructuration moléculaire)! Chimique (ph, enzymes digestives)! Synthèse de novo :! Selon l information génétique, synthèse de nouvelles molécules indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport )! Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype! Digestion :! Fragmentation des grosses molécules en petites sous l action :! Mécanique (dents)! Physique (T C = déstructuration moléculaire)! Chimique (ph, enzymes digestives)! Synthèse de novo :! Selon l information génétique, synthèse de nouvelles molécules indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport )! Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme! Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l organisme! Arginine Méthionine Leucine Valine Lysine Isoleucine

Classement des protéines

Classement des protéines! Structure! Primaire : séquence linéaire d acides aminés! Secondaire : dans le plan! Tertiaire : dans l espace! Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

Classement des protéines! Structure! Primaire : séquence linéaire d acides aminés! Secondaire : dans le plan! Tertiaire : dans l espace! Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires! Solubilité

Classement des protéines! Structure! Primaire : séquence linéaire d acides aminés! Secondaire : dans le plan! Tertiaire : dans l espace! Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires! Solubilité! Albumines : solubles dans l eau

Classement des protéines! Structure! Primaire : séquence linéaire d acides aminés! Secondaire : dans le plan! Tertiaire : dans l espace! Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires! Solubilité! Albumines : solubles dans l eau! Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin

Classement des protéines! Structure! Primaire : séquence linéaire d acides aminés! Secondaire : dans le plan! Tertiaire : dans l espace! Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires! Solubilité! Albumines : solubles dans l eau! Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin! Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

Classement des protéines! Structure! Primaire : séquence linéaire d acides aminés! Secondaire : dans le plan! Tertiaire : dans l espace! Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires! Solubilité! Albumines : solubles dans l eau! Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin! Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles! Composition

Classement des protéines! Structure! Primaire : séquence linéaire d acides aminés! Secondaire : dans le plan! Tertiaire : dans l espace! Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires! Solubilité! Albumines : solubles dans l eau! Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin! Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles! Composition! Holoprotéines : composées uniquement d AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques

! Composition! Holoprotéines : composées uniquement d AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques! Hétéroprotéines : composées d AA (apoprotéine) et d une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes.! Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes cellulaires), phosphoprotéines (caséines) Classement des protéines! Structure! Primaire : séquence linéaire d acides aminés! Secondaire : dans le plan! Tertiaire : dans l espace! Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires! Solubilité! Albumines : solubles dans l eau! Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin! Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

Fonction des protéines

Fonction des protéines! Protéines de structure

Fonction des protéines! Protéines de structure! Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

Fonction des protéines! Protéines de structure! Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine! Protéines fonctionnelles

Fonction des protéines! Protéines de structure! Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine! Protéines fonctionnelles! De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).

Fonction des protéines! Protéines de structure! Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine! Protéines fonctionnelles! De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).! Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.

Fonction des protéines! Protéines de structure! Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine! Protéines fonctionnelles! De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).! Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.! Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.

Fonction des protéines! Protéines de structure! Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine! Protéines fonctionnelles! De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).! Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.! Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.! De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine...

Fonction des protéines! Protéines de structure! Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine! Protéines fonctionnelles! De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).! Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.! Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.! De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine...! Stockage : l'ovalbumine, principale protéine du blanc d'oeuf, caséines, principales protéines du lait, et des protéines existant dans les graines de nombreux végétaux (blé, maïs, riz)

Fonction des protéines! Protéines de structure! Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine! Protéines fonctionnelles! De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).! Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.! Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.! De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine...! Stockage : l'ovalbumine, principale protéine du blanc d'oeuf, caséines, principales protéines du lait, et des protéines existant dans les graines de nombreux végétaux (blé, maïs, riz)! Motrices : Elles peuvent se contracter et modifier leur forme. (Actine et myosine dans les fibres musculaires).

Cas particulier des enzymes

Cas particulier des! Protéines fonctionnelles enzymes

Cas particulier des! Protéines fonctionnelles! Structure quaternaire enzymes

Cas particulier des enzymes! Protéines fonctionnelles! Structure quaternaire! Partie protéique + Site Actif! Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat! Site catalytique ou d action : formation d un type de produit

Cas particulier des enzymes! Protéines fonctionnelles! Structure quaternaire! Partie protéique + Site Actif! Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat! Site catalytique ou d action : formation d un type de produit! Biocatalyseur :! Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme! Concentration initiale = Concentration finale! Formation de complexes enzymes substrat pendant la réaction

Cas particulier des enzymes! Protéines fonctionnelles! Structure quaternaire! Partie protéique + Site Actif! Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat! Site catalytique ou d action : formation d un type de produit! Biocatalyseur :! Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme! Concentration initiale = Concentration finale! Formation de complexes enzymes substrat pendant la réaction! Spécificités :! De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir! De milieu : pression, température, ph! De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

Cas particulier des enzymes! Protéines fonctionnelles! Structure quaternaire! Partie protéique + Site Actif! Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat! Site catalytique ou d action : formation d un type de produit! Biocatalyseur :! Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme! Concentration initiale = Concentration finale! Formation de complexes enzymes substrat pendant la réaction! Spécificités :! De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir! De milieu : pression, température, ph! De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis! Nomenclature : «Substrat-Action-ase» (ADN-polymérase)

Synthèse de connaissances

Synthèse de connaissances! Le phénotype est observable à différentes échelles! Macroscopique : organisme! Microscopique : cellules et tissus! Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes

Synthèse de connaissances! Le phénotype est observable à différentes échelles! Macroscopique : organisme! Microscopique : cellules et tissus! Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes! Le génotype est :! Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes! Composé de l ensemble des gènes et allèles, formés d ADN

Synthèse de connaissances! Le phénotype est observable à différentes échelles! Macroscopique : organisme! Microscopique : cellules et tissus! Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes! Le génotype est :! Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes! Composé de l ensemble des gènes et allèles, formés d ADN! Les enzymes constituent un lien évident entre génotype

Synthèse de connaissances! Le phénotype est observable à différentes échelles! Macroscopique : organisme Quel rôle joue le génotype! Microscopique : cellules et tissus dans la création des! Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes! Le génotype est : enzymes! Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes! Composé de l ensemble des gènes et allèles, formés d ADN! Les enzymes constituent un lien évident entre génotype

De l ADN aux protéines

De l ADN aux protéines! Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)

De l ADN aux protéines! Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)! Gène : séquence de nucléotides

De l ADN aux protéines! Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)! Gène : séquence de nucléotides! Allèle : version particulière d un gène

De l ADN aux protéines! Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)! Gène : séquence de nucléotides! Allèle : version particulière d un gène! Locus : position du gène sur la molécule d ADN

De l ADN aux protéines! Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)! Gène : séquence de nucléotides! Allèle : version particulière d un gène! Locus : position du gène sur la molécule d ADN! Protéine : séquence en acides aminés

De l ADN aux protéines! Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)! Gène : séquence de nucléotides! Allèle : version particulière d un gène! Locus : position du gène sur la molécule d ADN! Protéine : séquence en acides aminés! Problème 1 : Existence d un code de correspondance entre nucléotides d ADN et acides aminés! 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes

De l ADN aux protéines! Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)! Gène : séquence de nucléotides! Allèle : version particulière d un gène! Locus : position du gène sur la molécule d ADN! Protéine : séquence en acides aminés! Problème 1 : Existence d un code de correspondance entre nucléotides d ADN et acides aminés! 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes! Problème 2 : ADN localisé dans le noyau mais synthèse des protéines identifiée dans le cytoplasme (ribosomes)

De l ADN aux protéines! Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)! Gène : séquence de nucléotides! Allèle : version particulière d un gène! Locus : position du gène sur la molécule d ADN! Protéine : séquence en acides aminés! Problème 1 : Existence d un code de correspondance entre nucléotides d ADN et acides aminés! 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes! Problème 2 : ADN localisé dans le noyau mais synthèse des protéines identifiée dans le cytoplasme (ribosomes)! Comment l information génétique est-elle transmise aux ribosomes?

De l ADN à l ARNpré-m : Transcription

! ARN : De l ADN à l ARNpré-m : Transcription

De l ADN à l ARNpré-m :! ARN :! Acide RiboNucléique : ribose Transcription

De l ADN à l ARNpré-m : Transcription! ARN :! Acide RiboNucléique : ribose! Séquence monobrin d acides nucléiques! A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

De l ADN à l ARNpré-m : Transcription! ARN :! Acide RiboNucléique : ribose! Séquence monobrin d acides nucléiques! A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE! Petite taille : passe au travers des pores nucléaires! Courte durée de vie! Spécifique à l expression d un gène (copie complémentaire du brin codant d ADN)

De l ADN à l ARNpré-m : Transcription! ARN :! Acide RiboNucléique : ribose! Séquence monobrin d acides nucléiques! A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE! Petite taille : passe au travers des pores nucléaires! Courte durée de vie! Spécifique à l expression d un gène (copie complémentaire du brin codant d ADN)! Transcription : synthèse d ARNpré-m à partir d ADN (brin transcrit)

De l ADN à l ARNpré-m : Transcription! ARN :! Acide RiboNucléique : ribose! Séquence monobrin d acides nucléiques! A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE! Petite taille : passe au travers des pores nucléaires! Courte durée de vie! Spécifique à l expression d un gène (copie complémentaire du brin codant d ADN)! Transcription : synthèse d ARNpré-m à partir d ADN (brin transcrit)! Action de l ARN polymérase dans le noyau! 1. Identification du début du gène! 2. Ouverture de la double chaîne d ADN et identification du brin codant! 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d ADN! 4. Vérification des associations et séparation de l ARN/ADN! 5. Fermeture de la double chaîne d ADN

De l ADN à l ARNpré-m : Transcription! ARN :! Acide RiboNucléique : ribose! Séquence monobrin d acides nucléiques! A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE! Petite taille : passe au travers des pores nucléaires! Courte durée de vie Animation sur la! Spécifique à l expression d un gène (copie complémentaire du brin codant d ADN) transcription! Transcription : synthèse d ARNpré-m à partir d ADN (brin transcrit)! Action de l ARN polymérase dans le noyau! 1. Identification du début du gène! 2. Ouverture de la double chaîne d ADN et identification du brin codant! 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d ADN! 4. Vérification des associations et séparation de l ARN/ADN! 5. Fermeture de la double chaîne d ADN

Maturation de l ARNpré-m

Maturation de l ARNpré-m! ADN du gène et ARNpré-m composés de :

Maturation de l ARNpré-m! ADN du gène et ARNpré-m composés de :! EXONS : parties codantes

Maturation de l ARNpré-m! ADN du gène et ARNpré-m composés de :! EXONS : parties codantes! INTRONS : parties non codantes

Maturation de l ARNpré-m! ADN du gène et ARNpré-m composés de :! EXONS : parties codantes! INTRONS : parties non codantes! Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

Maturation de l ARNpré-m! ADN du gène et ARNpré-m composés de :! EXONS : parties codantes! INTRONS : parties non codantes! Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction! Durant la maturation :

Maturation de l ARNpré-m! ADN du gène et ARNpré-m composés de :! EXONS : parties codantes! INTRONS : parties non codantes! Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction! Durant la maturation :! 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision

Maturation de l ARNpré-m! ADN du gène et ARNpré-m composés de :! EXONS : parties codantes! INTRONS : parties non codantes! Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction! Durant la maturation :! 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision! 2. Les exons sont «recollés» entre eux : épissage, mais

Maturation de l ARNpré-m! ADN du gène et ARNpré-m composés de :! EXONS : parties codantes! INTRONS : parties non codantes! Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction! Durant la maturation :! 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision! 2. Les exons sont «recollés» entre eux : épissage, mais! 3. peuvent être «recollés» dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être

De l ARNm aux protéines : Traduction (1)

De l ARNm aux protéines : Traduction (1)! Les ribosomes sont capables de lire l information apportée par l ARNm

De l ARNm aux protéines : Traduction (1)! Les ribosomes sont capables de lire l information apportée par l ARNm! Correspondance entre les 4 nucléotides et les 20 acides aminés : CODE GENETIQUE! 3 nucléotides (triplet) = 1 CODON! 64 codons différents (4x4x4)! 1 codon = 1 AA : univocité du code génétique! 1 AA peut être codé par plusieurs codons : redondance! Le code génétique est le même chez toutes les espèces vivantes : universalité! Codons particuliers :! Initiateur : AUG! STOP : UAA, UAG, UGA

De l ARNm aux protéines : Traduction (2)

De l ARNm aux protéines : Traduction (2)! Déroulement de la traduction :

De l ARNm aux protéines : Traduction (2)! Déroulement de la traduction :! Arrivée de l ARNm au ribosome! Petite sous unité : maintien de l ARNm! Grosse sous unité : lecture en B, association en A

De l ARNm aux protéines : Traduction (2)! Déroulement de la traduction :! Arrivée de l ARNm au ribosome! Petite sous unité : maintien de l ARNm! Grosse sous unité : lecture en B, association en A! Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu au codon stop

De l ARNm aux protéines : Traduction (2)! Déroulement de la traduction :! Arrivée de l ARNm au ribosome! Petite sous unité : maintien de l ARNm! Grosse sous unité : lecture en B, association en A! Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu au codon stop! Association de l AA correspondant à chaque codon

De l ARNm aux protéines : Traduction (2)! Déroulement de la traduction :! Arrivée de l ARNm au ribosome! Petite sous unité : maintien de l ARNm! Grosse sous unité : lecture en B, association en A! Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu au codon stop! Association de l AA correspondant à chaque codon! Création des liaisons peptidiques entre codons

De l ARNm aux protéines : Traduction (2)! Déroulement de la traduction :! Arrivée de l ARNm au ribosome! Petite sous unité : maintien de l ARNm! Grosse sous unité : lecture en B, association en A! Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu au codon stop! Association de l AA correspondant à chaque codon! Création des liaisons peptidiques entre codons! Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour la conformation en 3D

Schéma récapitulatif

Schéma récapitulatif Réalisez un schéma d une cellule animale en plaçant correctement : Le noyau, Le cytoplasme, La membrane cytoplasmique La membrane nucléaire, L ADN L ARNpré-m L ARNm Les ribosomes Le REG La transcription La traduction La maturation Le code génétique Ah non, ce serait trop simple Maintenant c est à vous!

Fin pour ce chapitre La suite : mitoses, conservation de l information génétique et interactions avec l environnement!!!