ΔE 0 = E E 0 2 est positif et donc ΔG 0 est négatif.
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- Jean-Pascal Lussier
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1 LES OXYDATIONS PHOSPHORYLANTES (PHOSPHORYLATION OXYDATE) I Rappels préliminaires sur l oxydo-réduction II Introduction Organisation de la chaîne respiratoire Mécanisme de formation de l ATP V Bilan énergétique VI Régulation VII Formation et élimination des dérivés toxiques de l oxygène V Cytopathies mitochondriales I RAPPELS SUR L OXYDO-REDUCTION () Réaction d oxydo-réduction : transfert d électrons entre 2 entités chimiques ou biochimiques: un oxydant et un réducteur. L oxydant est l espèce qui capture ou 2 électrons Le réducteur est l espèce qui cède ou 2 électrons Oxydant + n e - réducteur Un agent oxydant donné ne peut oxyder que certains systèmes Un agent réducteur donné ne peut réduire que certains systèmes: Potentiel de réduction E = E 0 - RT nf ln [red] [ox] Référence standard: H + (M) : H 2 ( atm) où E 0 = 0 Réaction d oxydo-réduction : 2 couples rédox (couple est l oxydant) ox + red 2 red + ox2 I RAPPELS SUR L OXYDO-REDUCTION (2) Différence de potentiels de réduction : ΔE = E - E 2 = ΔE 0 - ( E 0 - E 0 2 ) RT nf ln [red] [ox2] [ox] [red2] Etat standard en biochimie: H+ = 0-7 M (ph=7) au lieu de M (ph=0) Les valeurs de E 0, notées E 0 sont décalées de - 0, 42 volt. ΔE = ΔE 0 - RT nf ln [red] [ox2] [ox] [red2] I RAPPELS SUR L OXYDO-REDUCTION (3) La loi de Nernst relie la valeur de ΔE et celle de ΔG : ΔG = - n FΔE ou ΔG 0 = - n FΔE 0 Les électrons vont passer du couple rédox 2 (le réducteur) de bas potentiel standard E 0 2 vers le couple rédox ( l oxydant) de plus haut potentiel standard E 0. ΔE 0 = E 0 - E 0 2 est positif et donc ΔG 0 est négatif.
2 Potentiels de réduction standard des transporteurs d électrons impliqués dans la chaîne respiratoire Réaction redox (demi-réaction) I E 0 (V) 2H + + 2e - H 2-0,42 NAD + + 2e - NADH - 0,32 NADH déshydrogénase (FMN) + 2H e - NADH déshydrogénase (FMN H 2 ) - 0,30 Ubiquinone + 2H + + 2e - ubiquinol 0,04 Cytochrome b (Fe 3+ ) + e - cytochrome b (Fe 2+ ) 0,08 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,22 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,25 Cytochrome a (Fe 3+ ) + e - cytochrome a (Fe 2+ ) 0,29 Cytochrome a 3 (Fe 3+ ) + e - cytochrome a 3 (Fe 2+ ) 0,55 O 2 + 2H + + 2e - H 2 O 0,8 2 II - INTRODUCTION Les mitochondries sont le lieu essentiel de la production d énergie chimique qui est stockée sous forme d ATP : elles consomment plus de 90% de l oxygène utilisée par la cellule. Les oxydations cellulaires impliquent majoritairement des deshydrogénations où l énergie chimique est conservée sous forme de coenzymes réduits: AH 2 + FAD A + FADH 2 (lié à son apoenzyme) BH 2 + NAD + B + NADH + H+ (coenzyme mobile) Le transfert d électrons se fait sous la forme: 2H + + 2e - ou H - : Équivalents réducteurs La chaîne respiratoire est formée de catalyseurs en ligne qui transportent les électrons jusqu à O 2 pour former H 2 O. Cette suite de réactions d oxydation est couplée à la formation d ATP: «Oxydations phosphorylantes». MITOCHONDRIE ET COMPLEXES ENZYMATIQUES - ORGANISATION DE LA CHAINE MME MMI - complexes I à - ATP synthase - Translocases Canaux de porine EIM mitochondriale - pyruvate deshydrogénase - enzymes du cycle de Krebs - enzymes de la β-oxydation Succession de complexes multiprotéiques: dont les sous-unités dépendent du génome nucléaire (64) et du génome mitochondrial (3) - protéines fonctionnant avec le coenzyme soluble NAD + - flavoprotéines : coenzymes FMN ou FAD - cytochromes : protéines à fer héminique - protéines fer-soufre : fer non héminique lié à des S de CYS - un transporteur non protéique, l ubiquinone ou coenzyme Q
3 - ORGANISATION DE LA CHAINE Succession de complexes multiprotéiques: dont les sous-unités dépendent du génome nucléaire (64) et du génome mitochondrial (3) - protéines fonctionnant avec le coenzyme soluble NAD + - flavoprotéines : coenzymes FMN ou FAD - cytochromes : protéines à fer héminique - protéines fer-soufre : fer non héminique lié à des S de CYS - un transporteur non protéique, l ubiquinone ou coenzyme Q α N N δ Fe β N N γ Hème d un cytochrome : Fe 2+ ou Fe 3+ (Rappel: hème de l hémoglobine : Fe 2+ ) - ORGANISATION DE LA CHAINE Succession de complexes multiprotéiques: - protéines à coenzyme NAD + - flavoprotéines : coenzymes FMN ou FAD - cytochromes : protéines à fer héminique - protéines fer-soufre : fer non héminique lié à des S - ORGANISATION DE LA CHAINE Succession de complexes multiprotéiques: - protéines à coenzyme NAD + - flavoprotéines : coenzymes FMN ou FAD - cytochromes : protéines à fer héminique - protéines fer-soufre : fer non héminique lié à des S Exemple: fer tétracoordonné avec 4 atomes de S Cys S Cys S Fe S Cys Cys S Un transporteur non protéique, l ubiquinone ou coenzyme Q
4 Un transporteur non protéique, l ubiquinone ou coenzyme Q H 3 CO O (R) H 3 CO CH 3 O 2 H e H 3 CO OH (R) Ubiquinone (état oxydé) Groupes transporteurs d électrons - Complexe I (46 sous-unités): NADH deshydrogénase - plusieurs protéines Fe S - flavoprotéine à FMN : FP L accepteur est l ubiquinone Réaction simple : red2 ox ox2 red NADH + ubiquinone NAD + + H 2 ubiquinol ΔE 0 = E 0 - E 0 2 = 0,04 - (- 0,32) = + 0,36 V ΔG 0 = -nfδe 0 = -2 x x 0,36 = J/mol = - 69 kj/mol H 3 CO CH 3 OH H 2 Ubiquinol (état réduit) La réaction de transfert d é est couplée au transfert de 4 protons de la matrice (N) vers l EIM (P): Nouvelle réaction exprimant ce transfert : + NADH + 5 H + NAD + + H Ma Cy Potentiels de réduction standard des transporteurs d électrons impliqués dans la chaîne respiratoire Réaction redox (demi-réaction) I E 0 (V) 2H + + 2e - H 2-0,42 NAD + + 2e - NADH - 0,32 NADH déshydrogénase (FMN) + 2H e - NADH déshydrogénase (FMN H 2 ) - 0,30 Ubiquinone + 2H + + 2e - ubiquinol 0,04 Cytochrome b (Fe 3+ ) + e - cytochrome b (Fe 2+ ) 0,08 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,22 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,25 Cytochrome a (Fe 3+ ) + e - cytochrome a (Fe 2+ ) 0,29 Cytochrome a 3 (Fe 3+ ) + e - cytochrome a 3 (Fe 2+ ) 0,55 O 2 + 2H + + 2e - H 2 O 0,8 2 MMI CI Fe S FMN NADH 4 H + Glycérol-3- Phosphate ( du cytosol) NAD + CII FAD Fe S Succinate Fumarate Acyl-CoA déshydrogénase Espace Glycérol-3-P deshydrogénase FAD Fe S (FAD) ETFP (FAD) FAD Acyl-CoA
5 2 - Complexe II (4 sous-unités): Succinate Q réductase - succinate deshydrogénase (fait aussi partie du cycle de Krebs) - protéines Fe S - flavoprotéine à FAD : FP2 Réaction (2 étapes) : Succinate + FAD Fumarate + FADH 2 red2 ox ox2 red FADH 2 + FAD + H 2 ΔE 0 = 0,04 - (- 0,06) = 0,0 V ΔG 0 = - 9 kj/mol * Deux autres systèmes enzymatiques injectent également des e - au niveau de l ubiquinone (sans passer par CI ni CII): - acyl-coa deshydrogénase - glycérol-3-p deshydrogénase MMI NADH CI Fe S FMN 4 H + Glycérol-3- Phosphate ( du cytosol) NAD + CII FAD Fe S Succinate Fumarate Acyl-CoA déshydrogénase Espace Glycérol-3-P deshydrogénase FAD Fe S (FAD) ETFP (FAD) FAD Acyl-CoA 3 - Complexe ( sous-unités) Ubiquinol - cytochrome c oxydoréductase - protéines Fe S - cytochromes b et c L accepteur est le cytochrome c qui est mobile à la surface externe de la MMI Réaction simple : H cyt c (Fe 3+ ) + 2 cyt c (Fe 2+ ) + 2 H + De H 2 au cyt c : ΔE 0 = 0,25-0,04 = 0,2 V ΔG 0 = - 4 kj/mol Ce complexe fonctionne comme une pompe à protons : H cyt c (Fe 3+ ) + 2H + Ma + 2 cyt c (Fe 2+ ) + 4 H + Cy Potentiels de réduction standard des transporteurs d électrons impliqués dans la chaîne respiratoire Réaction redox (demi-réaction) I E 0 (V) 2H + + 2e - H 2-0,42 NAD + + 2e - NADH - 0,32 NADH déshydrogénase (FMN) + 2H e - NADH déshydrogénase (FMN H 2 ) - 0,30 Ubiquinone + 2H + + 2e - ubiquinol 0,04 Cytochrome b (Fe 3+ ) + e - cytochrome b (Fe 2+ ) 0,08 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,22 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,25 Cytochrome a (Fe 3+ ) + e - cytochrome a (Fe 2+ ) 0,29 Cytochrome a 3 (Fe 3+ ) + e - cytochrome a 3 (Fe 2+ ) 0,55 O 2 + 2H + + 2e - H 2 O 0,8 2
6 4 H + Espace 4 H + 2H + Cyt c 4 - Complexe (3 sous-unités) Cytochrome oxydase - cyt a et a 3-2 ions Cu A et Cu B cruciaux pour le transfert d électrons MMI CI C C 2e- - Réduction de /2 O 2 en H 2 O implique l intervention de 2 électrons - Le flux de chaque électron entraîne le mouvement d proton de la matrice vers l EIM : 2 H + migrent NADH NAD + Mitochondriale C II Succinate Fumarate 2 O H + H 2 O * 2 cyt c (Fe 2+ + ) + 4 H Ma + /2 O 2 2 cyt c (Fe 3+ ) + 2 H + + H 2 O Du cyt c à O 2 : ΔE 0 = 0,8-0,25 = 0,56 V ΔG 0 = - 08 kj/mol Cy 4 H + Espace 4 H + 2H + Cyt c 5 - Organisation générale Trois pompes à protons (I,, ) unies par 2 transporteurs d électrons mobiles ( et le cyt c) MMI NADH CI NAD + C II Succinate Fumarate C C 2e- 2 O H + H 2 O Ordre des transporteurs: a) détermination des E 0 b) suivi de la vitesse de réoxydation des transporteurs c) utilisation d inhibiteurs Mitochondriale
7 Potentiels de réduction standard des transporteurs d électrons impliqués dans la chaîne respiratoire Réaction redox (demi-réaction) E 0 (V) 2H + + 2e - H 2-0,42 NAD + + 2e - NADH - 0, Organisation générale Trois pompes à protons (I,, ) unies par 2 transporteurs d électrons mobiles ( et le cyt c) I NADH déshydrogénase (FMN) + 2H e - NADH déshydrogénase (FMN H 2 ) - 0,30 Ubiquinone + 2H + + 2e - ubiquinol 0,04 Cytochrome b (Fe 3+ ) + e - cytochrome b (Fe 2+ ) 0,08 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,22 Cytochrome c (Fe 3+ ) + e - cytochrome c (Fe 2+ ) 0,25 Cytochrome a (Fe 3+ ) + e - cytochrome a (Fe 2+ ) 0,29 Cytochrome a 3 (Fe 3+ ) + e - cytochrome a 3 (Fe 2+ 0,55 O 2 + 2H + + 2e - H 2 O 0,82 2 Ordre des transporteurs: a) détermination des E 0 b) suivi de la vitesse de réoxydation des transporteurs c) utilisation d inhibiteurs Cytochromes sous forme réduite b) suivi de la vitesse de réoxydation des transporteurs: expériences sur mitochondries isolées Ensemble des transporteurs de Succinate (sans O 2 ) d O 2 cyt b cyt c cyt c cyt (a+a 3 ) Succinate Ordre des transporteurs H 2 Cyt b Cyt c Cyt c Cyt a/a 3 O 2 0 Temps
8 5 - Organisation générale Trois pompes à protons (I,, ) unies par 2 transporteurs d électrons mobiles ( et le cyt c) Ordre des transporteurs: a) détermination des E 0 b) suivi de la vitesse de réoxydation des transporteurs c) utilisation d inhibiteurs c) Utilisation d inhibiteurs du transfert d é en présence d oxygène Roténone X NADH Cyt b Cyt c Cyt c Cyt a/a 3 Antimycine A X NADH H 2 Cyt b Cyt c Cyt c Cyt a/a 3 CN NADH H 2 Cyt b Cyt c Cyt c Cyt a/a 3 X Ex: l antimycine A bloque le transfert des e - du cyt b vers le cyt c au niveau du complexe : NADH, H 2 et le cyt b sont sous forme réduite, les autres composés sous forme oxydée - MECANISME DE FORMATION DE L ATP - Le transfert d é à l O 2 est fortement exergonique * 2 couples rédox : NAD + /NADH et O 2 /H 2 O NADH + /2O 2 H 2 O + NAD + ΔE 0 = E 0 O2 / H 2 O E0 NAD = + 0,82 (- 0,32) = +,4 V + / NADH D où ΔG 0 = - nf ΔE 0 ΔG 0 = -2 x x,4 = J/mol = kj/mol 2 - Le transfert d e - à l O 2 est étroitement couplé à la synthèse d ATP Expériences avec mitochondries isolées : ajouts de différents S et I en présence d O 2 mesure de la consommation d O 2 mesure de la Σ d ATP Conclusion : une grande partie de cette énergie est utilisée pour le pompage de protons à travers la MMI. NADH + /2O 2 NAD + + 0H + + H 2 O Ma Cy *A partir du succinate : ΔG 0 = - 52 kj/mol FADH 2 + 6H + + /2 O 2 FAD + 6H + + H 2 O Ma Cy
9 O 2 consommé O 2 consommé ATP synthétisé Mitochondries isolées en présence d O 2 de CN - ATP synthétisé d oligomycine (inhibiteur de l ATP synthase) d ADP et de Pi de succinate de succinate d ADP et de Pi Temps Temps Certains composés permettent à la respiration de continuer, mais il y a absence de synthèse d ATP: OH O - O 2 consommé ATP synthétisé d oligomycine (inhibiteur de l ATP synthase) de DNP Découplage NO 2 NO 2 NO 2 NO 2 de succinate d ADP et de Pi Agent découplant : dinitrophénol Temps
10 Système physiologique de découplage : thermogénine Production de chaleur Graisse brune * abondante chez le nouveau-né des mammifères et les animaux hibernants * présente aussi chez l adulte et augmente avec le froid Espace intermembranaire Cyt c H + I H + II à La richesse en mitochondries +++ (cyt) donne cette coloration aux adipocytes Protéine de découplage (thermogénine) F 0 F Chaleur 3 Complexe enzymatique de l ATP synthase (complexe V) Espace intermembranaire Cyt c Deux composants F 0 et F F 0 : canal transmembranaire F = 6 sous-unités formant une protubérance dans la matrice II H + I ADP+Pi H + ATP F 0 F Protéine de découplage (thermogénine) Chaleur
11 4 - Théorie chimio-osmotique de formation de l ATP Ancienne hypothèse : Couplage de nature chimique (comme 3PGA est transformé en,3-bpg et l énergie emmagasinée dans ce composé est utilisée pour la synthèse d ATP). Mais dans le cas de la chaîne respiratoire, intermédiaires chimiques? Hypothèse chimio-osmotique de Mitchell : Le transport d électrons et la synthèse d ATP sont couplés par un gradient de protons à travers la MMI. Succession de 2 couplages: L un chimio-osmotique puis l autre osmo-chimique 4 - Théorie chimio-osmotique de formation de l ATP (suite) Premier couplage de nature chimio-osmotique: Oxydation du NADH et transport actif de protons vers l EIM. L élément de couplage est la chaîne membranaire de transfert d électrons Deuxième couplage de nature osmo-chimique: Transport des protons de l EIM vers la matrice et phosphorylation d ADP en ATP. L élément de couplage est l ATP synthase La force proton-motrice qui entraîne l écoulement des protons à travers F0 vers la matrice fournit l énergie nécessaire à la synthèse d ATP catalysée par le complexe F NADH 4 H + 4 H + 2H + Cyt c Espace I NAD + II Synthèse d ATP dirigée par la force proton-motrice 2e- 2 O H H 2O + ADP+ Pi H + ATP F F 0 M M E 5 - Transports actifs indispensables aux oxydations phosphorylantes - ADP et Pi vers la matrice - ATP vers le cytosol Deux systèmes de transport: Adénine nucléotide translocase Phosphate translocase
12 Espace (cytosol) Adénine nucléotide translocase (antiport) ATP 4- ADP 3- ADP 3- ATP 4- V- BILAN ENERGETIQUE Nombre de protons traversant la MMI : 0 à partir de NADH 6 à partir du succinate ATP synthase 3 H + 3 H + Nombre de H + nécessaires pour la synthèse d une molécule d ATP : 4 dont pour le transport de Pi, ATP et ADP Phosphate Translocase (symport) H 2 PO 4 - H + H 2 PO 4 - H + - Bilan énergétique - NADH mito : 2,5 ATP - FADH 2 mito :,5 ATP - NADH cyto :,5 ATP (navette du glycérol-3-phosphate) ou 2,5 ATP (navette du malate/aspartate) Les oxydations phosphorylantes fournissent la majeure partie de l ATP synthétisé dans les cellules VI - Régulation: L intensité de la respiration cellulaire dépend étroitement de la concentration intracellulaire en ADP et ATP D une façon plus générale: l utilisation des substrats énergétiques est contrôlée par le besoin énergétique de la cellule. Ex : Lorsque la cellule musculaire est au repos, sa consommation en glucose est fortement ralentie: * ATP/ADP élevé: la phosphorylation ralentit * NADH/NAD + élevé: le cycle de Krebs ralentit * La PDH est inhibée (sous forme phosphorylée) * L ATP cytosolique inhibe PK et PFK- * Le Glc-6-P s élève et inhibe l HK Inhibition de l utilisation du Glc VII - FORMATION ET ELIMINATION DES DERES TOXIQUES DE L OXYGENE MOLECULAIRE - L O 2 est l accepteur terminal d électrons au niveau de la chaîne respiratoire selon la réaction: O H e - à 2 H 2 O Mais une réduction partielle d O 2 génère des composés dangereux: - Transfert d un seul e - à anion superoxyde O Transfert de deux e - à peroxyde O 2 2- L anion superoxyde, le peroxyde d hydrogène et les intermédiaires qui peuvent être générés (tels que le radical OH. ) sont connus sous le nom d espèces actives de l oxygène (EOS ou ROS en anglais) Différentes stratégies de défense de la cellule, en particulier 2 enzymes: * 2 O H + à O 2 + H 2 O 2 Superoxyde dismutase ou SOD * 2 H 2 O 2 à O H 2 O Catalase NB: la glutathion peroxydase joue le même rôle que la catalase.
13 V - CYTOPATHIES MITOCHONDRIALES Maladies très polymorphes neurologiques ou neuromusculaires Mutations de protéines de la chaîne respiratoire dont l origine provient du génome nucléaire ou bien du génome mitochondrial 4 H + 4 H + Cyt c 2H+ Espace I II 2e- M M E Génome mitochondrial : ADN double brin circulaire de 6,5 kpb 3 gènes 3 protéines mitochondriales (complexes I à V)! Transmission maternelle! NADH β-oxydation FAD FADH 2 NAD + FADH 2 AcCoA Cycle de Krebs 2 O H+ H + H 2 O ADP+ Pi ATP F F 0 Ex : La Neuropathie Optique de Leber: - mutation au niveau du gène ND4 du complexe I - transfert des e - du NADH à défectueux - retentissement au niveau des neurones Lipides Pyruvate M M I M M E
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