Partie 2, Chapitre 1, TD1 : PROPRIETE DES PROTEINES A PARTIR D UN EXEMPLE : L HEMOGLOBINE L analyse chimique d une cellule montre qu elle est constituée de 70% d eau et de 30% de molécules organiques (dont 15 à 18% sont des protéines). Les protéines, à l exception des très grosses, sont invisibles au microscope. Leur étude expérimentale par les chimistes et les physiciens a permis de connaître leurs caractéristiques, et ainsi, de construire pour chacune un modèle moléculaire en 3D. Ce dernier permet de les visualiser, grâce à un logiciel, ce qui permet de voir leur structure et de comprendre leur propriété. Chaque protéine est une molécule chimiquement définie, et exerçant une fonction bien définie. Problème : Comment est constituée une protéine? Les documents suivants vont permettre de répondre à cette question et de remplir le tableau bilan sur les caractéristiques et la structure d une protéine. Tableau bilan sur les caractéristiques et la structure des protéines Principales caractéristiques des protéines Taille de la molécule (ordre de grandeur) : 10 nanomètres Eléments chimiques présents : C, H, O, N Différents rôles des protéines : (Aidez-vous du document sous fiche plastique) Transport, exemple : hémoglobine Communication, exemple : hormone Enzyme, exemple : amylase salivaire - pepsine Structure, exemple : collagène Stockage, ex : ferritine Réceptrice (Récept à insuline) Motrice (myosine) Régulatrice de gène signal (insuline) Niveaux d organisation d une protéine Nom de la structure Structure primaire : Enchaînement (ou séquence) de molécules simples : Acides aminés Nombre de molécules simples différentes : 20 Structure secondaire d un polypeptide Structure tertiaire d un polypeptide Structure quaternaire de la molécule de protéine Liaison responsable de la structure Liaison peptidique (liaison forte) Repliement en hélice αou en feuillet β grâce à des liaisons hydrogène (liaison plus faible) Repliement dans l espace grâce aux liaisons hydrogène et pont disulfures et aux caractères hydrophiles ou hydrophobes des acides aminés. Union des différents polypeptides ce qui forme la protéine (exemple hémoglobine formée de 4 chaînes). ACTIVITE 1 : Localiser et visualiser une molécule d hémoglobine humaine normale L hémoglobine (Hb) est une protéine dissoute dans le cytoplasme des hématies (globules rouges). Elle assure le transport du dioxygène des poumons aux cellules des organes. Chaque globule rouge humain de 7µm contient environ 300 millions de molécules d hémoglobine. Une molécule d hémoglobine mesure environ 6.5 nm. 1 nanomètre (nm) = 10-9 m Schématiser une hématie et les molécules d hémoglobines qu elle contient. (penser à respecter les proportions) ACTIVITE 2 : Retrouver les molécules simples constituant les protéines Document 1 Une réaction chimique d hydrolyse permet de rompre les liaisons covalentes fortes unissant les molécules entrant dans la composition chimique des protéines. Ainsi, lorsqu on réalise une hydrolyse d hémoglobine, un ensemble de petites molécules simples est libéré : on nomme acide aminé chacune de ces molécules (voir document 1) 1. Entourer ci-contre 3 molécules d acides aminés différentes.
Sur le document 2, 2. Compter le nombre d acides aminés différents entrant dans la composition des protéines. 20 acides aminés 3. Entourer - en bleu la partie de la molécule commune à tous les acides aminés - en jaune la partie propre à chaque acide aminé. 4. Donner la formule générale d un acide aminé. R-CH-COO-NH 3 Avec R dépendant de l acide aminé Document 2 Structure des acides aminés à ph 7,0 avec leur nom et son abréviation à une et à trois lettres. Les acides aminés sont classés d'après la polarité de leur chaîne latérale. Les chaînes latérales polaires sont elles-mêmes groupées en neutres, basiques ou acides.
ACTIVITE 3 : Comprendre comment se fait la liaison entre deux acides aminés Le document 3 montre les 2 premiers acides aminés isolés de la chaîne beta de l hémoglobine ainsi que le dipeptide formé par l enchaînement de ces 2 acides aminés. 1. Retrouver et indiquer le mon des 2 acides aminés. 2. Entourer en bleu les parties communes à ces 2 acides aminés et en jaune les parties propres de ces 2 acides aminés. 3. Utiliser le modèle de la liaison peptidique (liaison covalente entre 2 acides aminés) pour repérer dans le dipeptide formé : - les atomes appartenant à chacun des 2 acides aminés par 2 accolades. - les atomes qui forment la liaison covalente (appelée liaison peptidique) entre ces 2 acides aminés en les encadrant en rouge. Document 3 + nom : nom : = dipeptide Valine Histidine Modèle de liaison peptidique Acide aminé n 1 Acide aminé n 2 Dipeptide Eau 4. Faire un bilan sur l enchaînement des acides aminés dans une chaîne polypeptidique. 2 acides aminés se lient grâce à une liaison peptidique. (CONH) Début du polypeptide NH 2 et fin du polypeptide COOH.
Activité 4 : Comprendre la structure d une protéine 1. En utilisant les documents sous fiche plastique, retrouver les différents niveaux d organisation de la protéine «hémoglobine» sur le document 4. 2. Compléter le tableau final du TD en mentionnant les liaisons (ou les causes) responsables du repliement de la molécule. 3. Déduire les conséquences que peut avoir un seul changement dans la séquence d un acide aminé. 1 changement d un acide aminé dans la structure primaire implique un repliement différent en hélice dans la structure secondaire puis un repliement dans l espace différent pour la structure tertiaire et donc une protéine finale (structure quaternaire) différente, qui pourra alors être non fonctionnelle (ex : Glu (hydrophile) remplacé par val (hydrophobe)) Document 4 secondaire tertiaire quaternaire
Principales caractéristiques des protéines Taille de la molécule (ordre de grandeur) : 10 nanomètres Eléments chimiques présents : C, H, O, N Différents rôles des protéines : (Aidez-vous du document sous fiche plastique) Transport, exemple : hémoglobine Communication, exemple : hormone Enzyme, exemple : amylase salivaire Structure, exemple : collagène Niveaux d organisation d une protéine Nom de la structure Structure primaire : Enchaînement (ou séquence) de molécules simples : Acides aminés Nombre de molécules simples différentes : 20 Structure secondaire d un polypeptide Structure tertiaire d un polypeptide Structure quaternaire de la molécule de protéine Liaison responsable de la structure Liaison peptidique (liaison forte) Repliement en hélice ou en feuillet grâce à des liaisons hydrogène (liaison plus faible) Repliement dans l espace grâce aux liaisons hydrogène et disulfures et aux caractères hydrophiles ou hydrophobes des acides aminés. Union des différents polypeptides ce qui forme la protéine (exemple hémoglobine formée de 4 chaînes). Tableau bilan sur les caractéristiques et la structure des protéines