Compartimentation membranaire

Figure 12-1 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Pour une cellule eucaryote Surface de la membrane plasmique 1500 mm 2 Surface des membranes internes 45 000 mm 2 Surface du cytosquelette 150 000 mm 2

Table 12-2 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Gated transport: Les protéines circulent du cytosol au noyau à travers des pores sélectifs Transport transmembranaire: Reconnaisance par peptide signal + récepteurs Transport vésiculaire: Bourgeonnement et fusion Figure 12-6 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Le trafic transmembranaire est défini par un système de séquences signal spécialisées Table 12-3 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Transport co-traductionnel ou post-traductionnel dans le RE rugueux Figure 12-35 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Elimination du peptide signal par la signal peptidase disposée dans la membrane Figure 12-38 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

La signal recognition particule : un complexe ribonucléoprotéique Figure 12-39a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Principe de la reconnaissance par SRP du peptide signal en cours de traduction Figure 12-39b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Figure 12-40 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

L association du ribosome et de Sec61 garantit l»étanchéité» du compartiment RE Figure 12-43 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Import post-traductionnel dans le RE: relai des chaperones (comme dans la mitochondrie) Figure 12-44 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Protéines transmembranaires: une portion de séquence hydrophobe agit comme signal «stop» et entraîne un chgt de conformation du translocateur qui relâche le segment dans la bicouche lipidique Figure 12-46 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Insertion de protéines à plusieurs domaines transmembranaires Figure 12-48 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Insertion d une protéine «multi-pass»» dans la membrane du RE: la rhodopsine Figure 12-49 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Le repliement des protéines dans le RE est essentiel: Les protéines membranaires exposées sur la face externe de la cellule sont des protéines impliquées dans la signalisation et le métabolisme. Un mauvais repliement peut compromettre leur fonction et conduire à la mort ou au dysfonctionnement de la cellule Les protéines destinées à l espace extracellulaire contiennent plus de ponts disulfure pour résister aux conditions dénaturantes du milieu extracellulaire. Dans le RE, présence d une protéine disulfure isomérase qui favorise les ponts disulfure. Par ailleurs, contrairement au cytosol qui est un milieu réducteur, la lumière du RE est un milieu oxydant qui favorise les ponts S-S

Pathologies de repliement du RE Elles sont nombreuses. Qqs exemples Mucoviscidose: Une mutation du CFTR provoque des problèmes de repliement, qui conduisent à la dégradation cytosolique du récepteur Emphysème pulmonaire: Une mutation de l a1-antitrypsine produite par les hépatocytes entraîne son élimination. Celle-ci ne détruit plus l élastase qui dégrade le tissu pulmonaire. Réponse du RE: «stress du RE» excès de protéines mal repliées: synthèse de chaperones, etc.. Surcharge: apoptose (syst de défense anti-virale) Ex: réponse à l hypothyroïdie congénitale: la thyréoglobuline mutée (précurseur de l hormone thyroïdienne) mal exportée et forme des agrégats insolubles. Réponse du RE: surproduction de chaperones qui permettent une production minimal d hormones

La glycosylation des protéines membranaires se poursuit dans l appareil de Golgi Figure 13-28 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)