Compartiments et transports intracellulaires

Cours Biologie cellulaire Compartiments et transports intracellulaires ABB semestre 3

Plan I) Organites limités par une membrane II) Le tri des protéines a) Principe général b) Les séquences signal responsables de l adressage c) Transport par des pores nucléaires d) Transport dans les mitochondries et les chloroplastes e) Transport dans les peroxysomes f) Transport dans le RE 1. Synthèse de protéines soluble destinées à la lumière du RE 2. Synthèse de protéines transmembranaires qui s insèrent dans la mb du RE

I) Organites limités par une membrane

I) Organites limités par une membrane Compartiment Cytosol Noyau Réticulum endoplasmique Appareil de Golgi Lysosomes Endosomes Mitochondries Chloroplastes (cellules de plantes) Peroxysomes Principale fonction Contient de nombreuses voies métaboliques Synthèse protéique Contient le principal génome Synthèse ADN et ARN Synthèse de la plupart des lipides et de protéines Modification, tri et empaquetage de protéines et de lipides soit secrétés, soit délivrés à un autre organite Dégradation intracellulaire Tri du matériel incorporé par endocytose Synthèse de l ATP Synthèse de l ATP Oxydation de molécules toxiques

II) Tri des protéines

a) Principe général

b) Les séquences signal responsables de l adressage

c) Transport par des pores nucléaires Importation dans le noyau -Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-

c) Transport par des pores nucléaires

d) Transport dans les mitochondries / chloroplastes * Dans la matrice des mitochondries

* Importation de protéines depuis le cytosol vers l espace inter-membranaire ou la membrane interne des mitochondries

* Translocation de protéines dans le thylacoïde des chloroplastes

e) Transport dans les peroxysomes Importation dans les peroxysomes -Ser-Lys-Leu-

f) Transport dans le RE

1. Synthèse de protéines soluble destinées à la lumière du RE

2. Synthèse de protéines transmembranaires qui s insèrent dans la mb du RE

Cours Biologie cellulaire Le transport vésiculaire ABB semestre 3

Plan I) Principes généraux a) Le bourgeonnement vésiculaire b) L arrimage vésiculaire II) Voie d exocytose a) Modifications covalentes des protéines dans le RE b) Contrôle de la qualité d une protéine à la sortie du RE c) Modification et tri dans l appareil de Golgi d) Libération des protéines sécrétées par exocytose III) Voie d endocytose a) Phagoctytose par des cellules spécialisées b) Pinocytose c) Endocytose par l intermédiaire de récepteurs 1. Cas des lipoprotéines de faible densité 2. Les macromolécules sont triées dans les endosomes d) Digestion intracellulaire dans les lysosomes

a) Le bourgeonnement vésiculaire

a) Le bourgeonnement vésiculaire Du RER vers l appareil de Golgi

a) Le bourgeonnement vésiculaire De l appareil de Golgi vers Voie contrôlée (clathrine) Cellules spécialisées Sécrétion extracellulaire Régulée par un signal (nerveux, hormonal) Voie constitutive (coatomère) Sécrétion continue maintien de la cellule fonction essentielle

a) Le bourgeonnement vésiculaire

b) L arrimage vésiculaire

b) L arrimage vésiculaire 3 étapes : 1. la liaison des vésicules au bon endroit (arrimage) 2. l'attachement des deux structures 3. la fusion des deux membranes

b) L arrimage vésiculaire Les snares sont toujours paires : une paire sur la vésicule (v-snare) Une sur la membrane du compartiment accepteur (t-snare)

II) Voie d exocytose Voie contrôlée (clathrine) Cellules spécialisées Sécrétion extracellulaire Régulée par un signal (nerveux, hormonal) Voie constitutive (coatomère) Sécrétion continue maintien de la cellule fonction essentielle

a) Modifications covalentes des protéines dans le RE Clivage de la séquence signal Glycosylation Acquisition de la structure secondaire et tertiaire (liaisons disulfure)

a) Modifications covalentes des protéines dans le RE N-Glycosylation D autres enzymes, les glycosidases, élaguent ces motifs dans le RE puis par la suite dans le Golgi.

a) Modifications covalentes des protéines dans le RE Réorganisation des ponts di-sulfure PDI (protéines Disulfure Isomérase) : enzyme soluble capable de catalyser les «bons» ponts di-sulfure Repliement de la protéine Protéines chaperonnes (Heat Shock Protein, HSP) Liaison aux protéines mal configurées Favorise l acquisition de la bonne configuration Limite les interactions protéines / protéines Exemple : BIP Protéine chaperonne; interdit le transport des protéines vers le golgi si leur conformation n est pas correcte.

b) Contrôle de la qualité d une protéine à la sortie du RE Quand le repliement des protéines est inhibé ou qu'il se fait mal, des voies de signalisation sont activées : de diminuer la biosynthèse des protéines afin de réduire l'accumulation de ces protéines dans la lumière du RE d'augmenter la biosynthèse des protéines chaperonnes d'augmenter la biosynthèse des protéines impliquées dans la machinerie de dégradation des protéines associées au RE ("ER-associated degradation" - ERAD)

c) Modification et tri dans l appareil de Golgi

c) Modification et tri dans l appareil de Golgi Maturation des protéines secrétées Modifications post-traductionnelles Poursuite de la N-Glycosylation Sulfatations Maturations par clivage protéique Tri Milieu extracellulaire Lysosomes Membrane plasmique

d) Libération des protéines sécrétées par exocytose Exocytose constitutive (all cells) Exocytose contrôlée (secretion cells)

III) L endocytose Phagocytose (D > 250 nm) Cellules spécialisées : les phagocytes Pinocytose ( D < 150 nm) Non spécifique Endocytose médiée par des récepteurs de surface

III) L endocytose Absorption spécifique de la particule sur les protéines et sur les glycoprotéines de la membrane plasmique, Pénétration avec l invagination de la membrane et vacuolisation de la membrane, Détachement et la migration de la vacuole vers l intérieur de la cellule

A) Phagocytose Phagocytose par les macrophages

B) Pinocytose

C) Endocytose

1. Cas des lipoprotéines de faible densité

2. Les macromolécules sont triées dans le endosomes

D) Digestion intracellulaire dans les lysosomes