Principe de la dynamique moléculaire

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Transcription:

Principe de la dynamique moléculaire Dynamique moléculaire : Problème des N-body, N atomes/particules/... qui interagissent ; Lois de la physique ; Trajectoire dans le temps. Versus modèle stochastique : Promenade au hasard, pas de trajectoire ; Minimisation d une fonction d énergie.

Principe de la présentation Je vous écris une longue lettre parce que je n ai pas le temps d en écrire une courte. Blaise Pascal Bases de mathématiques ; Bases de physique ; Caractéristiques d une bonne simulation ; Mise en oeuvre de la simulation ; Applications. Vision d un informaticien : des maths qui s exécutent.

La relation entre Travail, Potentiel, Force I W = b Exemple 1D, F = mg : b a a F d r = Ψ(a) Ψ(b) b mg dh = mgh a = mga mgb Ψ(h) = mgh F = dψ dh

La relation entre Travail, Potentiel, Force II En 3D : W = b Potentiel ssi force conservatrice a F d r? = Ψ(a) Ψ(b) Travail indépendant du chemin : F d r = 0 F = Ψ Le gradient Ψ est le gradient de Ψ. Le gradient est un vecteur. Il donne la direction de croissance maximale de Ψ. Ψ = ψ x i + ψ y j + ψ z k

Calcul des forces mutuelles et performance Le calcul des F i est en O(n 2 ) ; 1000 atomes 1e6 calculs ; 400000 atomes 16e10 calculs...

Intégration n-body problem : détermination de r(t + t), v(t + t),... ; 2, 3 corps, expression analytique possible ; > 3, compliqué : méthode numérique, approximation

Newton roule des mécaniques F = m a = m d 2 r dt 2 = Ψ Taylor r(t + t) = r(t) + v(t) t r(t + t) = r(t) + v(t) t + a(t) t 2 2 r(t + t) = r(t) + v(t) t + a(t) t 2 2 + a (t) t 3 6 (MRU) (MRUA) (...) r(t + t) = r(t) + r (t) t + r (2) (t) t 2 +... + r (n) (t) t n 2 n! v(t + t) = v(t) + v (t) t + v (2) (t) t 2 +... 2 a(t + t) = a(t) +... +...

Intégration de Verlet r(t + t) = r(t) + v(t) t + a(t) t 2 2 r(t t) = r(t) v(t) t + a(t) t 2 2 + a (t) t 3 6 a (t) t 3 6 r(t + t) + r(t t) = 2 r(t) + a(t) t 2 Verlet r(t + t) = 2 r(t) r(t t) + a(t) t 2 pas auto-démarrant (dépend de r(t) et r(t t)) pas d expression explicite de la vitesse : v(t) = r(t+ t) r(t t) 2 t ou v(t + t 2 ) = r(t+ t) r(t) t Peu de stockage, r (2 fois) et a

Leap-frog 1. v(t + t 2 ) = v(t t 2 ) + a(t) t 2. r(t + t) = r(t) + v(t + t 2 ) t Pas la vitesse au temps t (désynchronisation vitesse/temps) : v(t) = v(t+ t 2 )+ v(t t 2 ) 2 Difficile de calculer l énergie cinétique (et donc totale)

Velocity Verlet 1. r(t + t) = r(t) + v(t) t + a(t) t2 2 (MRUA) 2. a(t + t) = F (t+ t) m 3. v(t + t) = v(t) + a(t)+ a(t+ t) 2 t

Beeman s r(t + t) = r(t) + v(t) t + 2 a(t) t 2 v(t + t) = v(t) + a(t) t 3 3 + 5 a(t) t 6 a(t t) t 2 6 a(t t) t 6 Meilleur expression de la vitesse, de l énergie cinétique

Critères de qualité d un algorithme Conservation de l énergie, de quantité de mouvement ; Long pas ( t) ; Petite utilisation de mémoire ; Nombre d évaluation de forces ; Synchronisation des positions et des vitesses ; Auto-démarrage.

Du choix du pas ( t) Les valeurs de r, v, a sont approximées durant le pas, par exemple, MRUA ; Pas trop grand, à l extrême, les atomes pourraient se traverser ; Pas trop petit, gourmand en calcul ; Grand pas, grande erreur. Remarque Le pas est de l ordre de la femto seconde (10 15 seconde)!!! Système Sortes de mouvement présents t (s) Atomes Translation 10 14 Molécules rigides Translation et rotation 5 10 15 Molécules flexibles, liaisons rigides Translation, rotation, torsion 2 10 15 Molécules flexibles, liaisons flexibles Translation, rotation, torsion, vibration 10 15 ou 5 10 16

Ensembles statistiques (Gibbs) Collections des systèmes possibles qui ont des états macroscopiques/thermodynamiques identiques. Microcanonical (NVE) : Nombre fixe d atomes (N), Volume fixe (V), Énergie totale fixe (E) ; Canonical (NVT) : N, V, Température (T), fixes ; Isobaric-isothermal (NPT) : N, Pression (P), T, fixes ; etc.

Mise en oeuvre d une simulation 1. Initialisation positions initiales, par exemple depuis des données expérimentales (PDB,...) vitesses initiales, par exemple, Maxwell-Boltzmann 1 f v = ( m ) 3 2 e m v2 2kT 2πkT souvent, ajustement des vitesses pour que p = 0 2. Équilibration : monitoring d états macroscopiques au cours du temps jusqu à stabilisation (structure, pression, température, énergie,...) ; 3. Production : Établissement d une trajectoire (positions, vitesses, etc. conservées à intervalle régulier) ; Mesure de paramètres (T, E c,...). 1. Dans le livre, explication de génération de nombres aléatoires suivant une distribution normale, Box-Muller,...

Le calcul de la température Théorème d équipartition : E c = N i=1 p i 2 2m i = N f kt 2 avec N f = 3N N C le nombre de degrés de liberté.

Constraints vs restraints Constraints : une exigence que le système est obligé de suivre. Par exemple, distance fixe de liaison entre atome (permet d augmenter le pas). Restraints : une valeur désirée ; le système peut dévier mais il est encouragé à ne pas le faire.

Propriétés dépendantes du temps - Corrélation temporelle Rappel, Dans le livre, Avec le temps, ρ x,y = cov(x, y) σ x σ y { C xy = cov(x, y) c xy = ρ x,y C xy (t) = cov(x(t), y(0)) (Pearson) On a C xy (0) = C xy et C xy ( ) = xȳ.

Auto-corrélation Temps de relaxation : temps de perte de la corrélation. Par exemple, pour la vitesse c v v = 1 N N i=1 v i (t) v i (0) v i (0) v i (0) Le temps de relaxation est le temps t tel que c v v = 0. Petit temps de relaxation par rapport au temps de relaxation permet une plus grande précision statistique dans l estimation de paramètres.

Température et pression constante NVT, intéressant pour étudier les changements en fonction de la température (par exemple, folding/unfolding), méthodes : stabilisation de la température via un facteur (v i = λv i ) via la loi d équipartition ; simulation d une source de chaleur externe, un bain ; réassignation à des particules sélectionnées au hasard d une vitesse selon distribution de Maxwell-Boltzmann. NPT, intéressant pour étudier les changements en fonction de la pression. On fait varier le volume. Beaucoup de méthodes similaires à celles pour la température.

Application : affiner une structure expérimentale (X-ray, NMR) I Restrained molecular dynamics : une pénalité de potentiel est ajoutée aux conformations qui ne sont pas en accord avec les données expérimentales. X-ray R factor = Fobs F calc Fobs Classique : moindre carrés ; Restrained MD E tot = Ψ(r N ) + E sf avec la pénalité E sf = S F obs F calc 2.

Application : affiner une structure expérimentale (X-ray, NMR) II NMR k l (d d l ) 2 d < d l penalty = 0 d l d d u k u (d d u ) 2 d u < d avec d l, d u les distances inférieures et supérieures considérées et d la distance de la conformation courante. Time-averaged NMR Refinement Parfois, switch rapide entre deux conformations. NMR donne une moyenne. penalty = k ( d(t) d 0 ) 2 avec d(t) = 1 t t 0 d(t)dt.

Application : G Protein-coupled receptors I Integral membrane protein ; Difficiles à manipuler expérimentalement ; Importance de l environnement dans la stabilisation de l état natif. La rhodopsin une des plus étudiée ; récepteur de lumière faible ; présente en quantité significative dans les cellules en bâtonnet.

Application : G Protein-coupled receptors II Interaction lipides-protéine ω 3 polyinsaturés (Rod outer segment) et haute concentration en cholestérols. Y a-t-il des interactions avec la rhodopsin ou l effet est sur l élasticité des membranes ou autre propriété? MD : interactions guidées par l entropie Oligomérisation? MD : La variation de l épaisseur d une bicouche hydrophobe influence l oligomérisation.

Application : G Protein-coupled receptors III Mécanisme d activation Quel est la nature des changements conformationnel apparaissant durant l activation? Pas de crystal actif,... MD : une solution attractive pour explorer les changements. 2 modèles de protonisation après l isomération rétinal. MD : On simule, éventuellement avec des modèles quantiques, pour les départager. Y a-t-il un changement d hydratation après activation? MD : On constate un accroissement important d hydratation entre le dark state et l état meta-i.

Application : G Protein-coupled receptors IV Simulation de l interaction des protéines GPCR-G Mécanisme entier d activation, interaction avec la protéine G et dissociation en du trimère ; Challenge : pas de données expérimentales de haute résolution du complexe en entier, le complexe est très grand aux standards actuels (surtout avec H 2 O). MD : simulation avec 400000 atomes pendant plus d 1µs!!!