Propriétés nutritionnelles des protéines de la viande : rappels et nouveaux axes de valorisation

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1 Propriétés nutritionnelles des protéines de la viande : rappels et nouveaux axes de valorisation D Rémond Chargé de Recherche UMR1019-Unité de Nutrition Humaine INRA de Clermont-Ferrand/Theix La viande en quantités raisonnables : un aliment protéique qui améliore la qualité de l alimentation

2 Pour rappel : Origine du besoin en protéines Homme adulte 70 kg Viscères 10% Peau, os, sang 15% Protéines corporelles kg Muscle 45% % des protéines corporelles Collagène 25% Actine Myosine Hémoglobine Dégradation 250 g/j Synthèse Alimentation ( g/j) Acides aminés libres < 100g Dégradation, élimination Synthèse Synthèse de composés spécifiques

3 Besoin en protéines aux différents âges, et prévalence d inadéquation des apports (en France) Besoin moyen Pour rappel : Fréquence dans la population Population en bonne santé ANC 2 écarts types ANC : niveau d apport minimal qui prévient les risques de déficience pour la quasitotalité de la population Besoins (g.kg -1.j -1 ) Besoins g/kg/j ANC g/kg/j Apports insuffisants (% de la pop.) Nourrisson (0-3 ans) 1,80 0,76 2,60 0,94 0% Enfant (4-10 ans) 0,68-0,72 0,85-0,90 0% Ado (11-18 ans) 0,63-0,72 0,78-0,90 2-7% (filles) Adultes 0,66 0,83 0,2% (femmes) Âgés (> 60 ans) 0,8 1,0 3-5% Sportif (force) 1,1-1,2 1,3 1,5 (< 2,5) Sportif (endurance) 1-1,1 1,2-1,4 (1,6)

4 Nature du besoin en protéines L utilisation des acides aminés pour la synthèse de protéines dépend pour chaque protéine corporelle - de sa composition en acides aminés (ex: collagène riche en Pro et Gly, mucines riches en Thr) et de sa masse (nombre d acides aminés constitutifs). Métabolisme protéique - de sa vitesse de renouvellement différente selon les tissus Viscères (tube digestif, foie) : 10% des protéines corporelles mais 50% du renouvellement protéique corporel Muscles : 45% des protéines corporelles mais seulement 25% du renouvellement protéique corporel diminue avec l âge Nourrisson : 17.4 g/kg/j Enfant : 6,9 g/kg/j Adulte : 3,0 g/kg/j fonction de l état nutritionnel et physiologique

5 Nature du besoin en protéines Synthèse de composés spécifiques Métabolisme non protéique Acides aminés Dérivés Méthionine Créatine, carnitine, choline, réactions de méthylation, adrénaline Cystéine Glutathion, taurine, sels biliaires Phénylalanine/tyrosine Hormones thyroïdiennes, catécholamines, neurotransmetteurs, mélanine Tryptophane Sérotonine, mélatonine, acide nicotinique Glutamate Neurotransmetteurs, glutathion Glutamine Nucléotides Aspartate Nucléotides Glycine Nucléotides, créatine, glutathion, acide hippurique, sels biliaires Lysine Carnitine Arginine Créatine, urée, monoxyde d'azote, polyamines Histidine Histamine, ansérine, carnosine Sérine Ethanolamine

6 Possibilités de synthèse des acides aminés Trans- amination possible Synthèse de la chaîne carbonée possible impossible Acide aspartique, Asparagine, Acide glutamique, Glutamine, Proline, Sérine, Glycine, Alanine, Arginine Valine, Isoleucine, Leucine, Histidine, Tryptophane Cystéine Tyrosine Méthionine Phénylalanine impossible Lysine, Thréonine Acides aminés indispensables doivent être apportés par l alimentation

7 indispensables Méthionine Phénylalanine Thréonine Histidine Lysine Tryptophane Isoleucine Leucine Valine éventuellement indispensables Cystéine, Taurine Tyrosine Glutamine, Glycine, Sérine Arginine Proline non indispensables Alanine A. aspartique A. glutamique doivent se trouver dans l'alimentation quand la demande métabolique dépasse les possibilités de synthèse endogène.

8 Apports nutritionnels conseillés en acides aminés indispensables? Besoin moyen en protéines : 0,66 g.kg-1.j-1 Besoins moyens en acides aminés indispensables : Xi mg.kg-1.j-1 Calcul de la composition d une protéine idéale telle que sa concentration en chacun des acides aminés indispensables : Ci = Xi/0,66 Acides aminés Besoin, Prot. de réf., indispensables mg/kg/j mg/g prot Histidine Isoleucine Leucine Lysine Méthionine cystine Phénylalanine tyrosine Thréonine Tryptophane 4 6 Valine L apport nutritionnel conseillé : 0,83 g.kg-1.j-1 d une protéine ayant une composition proche de la protéine de référence

9 Les protéines des aliments d origine animale Les protéines alimentaires Les protéines des aliments d origine végétale Produits laitiers, Viandes et produits carnés Poissons et produits de la pêche, Œufs riches en protéines Céréales, Légumineuses, Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits teneurs en protéines : % aliment : légumineuses>céréales>légumes verts % énergie : légumes verts>légumineuses>céréales Teneur en protéines, g/100 g Viandes et abats Fromages Poissons Graines oléagineuses Charcuteries Œufs Légumes secs Céréales et pâtes Yaourts Lait Pommes de terre Légumes verts Fruits Sources : Ciqual, USDA, Souci et al., 2000

10 Les protéines des aliments d origine animale Produits laitiers, Viandes et produits carnés Poissons et produits de la pêche, Œufs riches en protéines facilement assimilables (digestibilité vraie >90 %) peu de pertes digestives Les protéines des aliments d origine végétale Céréales, Légumineuses, Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits teneurs en protéines : % aliment : légumineuses>céréales>légumes verts % énergie : légumes verts>légumineuses>céréales préparation culinaire pour améliorer l assimilation digestibilité vrai <90 % stimulent les sécrétions endogènes

11 Les protéines des aliments d origine animale Produits laitiers, Viandes et produits carnés Poissons et produits de la pêche, Œufs riches en protéines facilement assimilables (digestibilité vraie >90 %) peu de pertes digestives riches en acides aminés indispensables Les protéines des aliments d origine végétale Céréales, Légumineuses, Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits teneurs en protéines : % aliment : légumineuses>céréales>légumes verts % énergie : légumes verts>légumineuses>céréales préparation culinaire pour améliorer l assimilation digestibilité vrai <90 % - sécrétions endogènes riches en acides aminés non indispensables Bœuf Œuf Lait Haricots Quinoa Lentilles Petits pois Soja Riz Pomme de Terre Acides aminés indispensables / acides aminés totaux Blé

12 Les protéines des aliments d origine animale Produits laitiers, Viandes et produits carnés Poissons et produits de la pêche, Œufs riches en protéines facilement assimilables (digestibilité vraie >90 %) peu de pertes digestives riches en acides aminés indispensables équilibre en acides aminés indispensables: proche du besoin Les protéines des aliments d origine végétale Céréales, Légumineuses, Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits teneurs en protéines : % aliment : légumineuses>céréales>légumes verts % énergie : légumes verts>légumineuses>céréales préparation culinaire pour améliorer l assimilation digestibilité vrai <90 % - sécrétions endogènes riches en acides aminés non indispensables déficiences en certains acides aminés indispensables Adéquation entre la composition en acides aminés indispensables par rapport à l'équilibre des besoins de l'adulte Val Trp Thr Phe + Tyr Met + Cys Lys Leu Ile His 0 1 Lait Œuf Bœuf Val Trp Thr Phe + Tyr Met + Cys Lys Leu Ile His 0 1 Haricot Pomme de terre Blé Riz Pois

13 Indice chimique 300 La teneur de chaque acide aminé indispensable dans le produit est exprimée en pourcentage de cet acide aminé par rapport à la protéine de référence. La valeur du plus faible pourcentage constitue l indice chimique du produit. % de la protéine de référence Lys Met + Cys Lait Œuf Bœuf Poisson Blé Riz Quinoa Soja Pomme de terre Haricots Petits pois Lentilles Attention : protéine de référence différente selon l âge, + problème du facteur de conversion de l N

14 PDCAAS (= protein digestibility corrected amino acid score) Méthode de référence (FAO) PDCAAS = Indice chimique x digestibilité réelle Source protéique Oeuf Lait Viande, poisson Riz Blé Soja Farine de blé Digestibilité réelle (%) PDCAAS Attention : la valeur PDCAAS est variable selon l âge du consommateur, et peut être différente en fonction du facteur de conversion de l N utilisé, et de la valeur de digestibilité retenue Pour des apports protéiques proche des ANC, les sources protéiques ayant un PDCAAS > 100 sont intéressantes pour complémenter les sources déficientes (PDCAAS <100) Par exemple : Pour compléter 1 g de protéine de blé (déficiente en Lys), chez des jeunes enfants, il faudrait apporter 1 g de viande, 1.6 g de lait, 2,6 g d œuf ou 6,2 g de soja (Schaafsma, 2000)

15 Viandes Évolution de la perception des qualités nutritionnelles de la viande Conditions de vie et d alimentation précaires Images de la viande Vivenda : qui sert à la vie Viande : tout ce qui nourrit Viande : chair des mammifères et des oiseaux Aliment par excellence qui corrige les malnutritions confortables Excès - Déséquilibres Pathologies associées Aliment «mortifère»

16 Quels apports de viandes dans une alimentation équilibrée? Probabilité d apports inadéquats Risques de carence Risques d excès 1 1 AO=1,1-1,2 (85-90%) 28% apports insuffisants AS= 0,83 LS = 2,2? AS : apport de sécurité Quantités consommées LS : limite supérieure en g -1.kg -1.j AO : apport optimal -1 Pour 0,83 g/kg/j : g de viande/j Pour 1,2 g/kg/j : 100 à 120 g de viande/j

17 25 Composition protéique hétérogène (intra et inter muscle) Protéines contractiles : 60 % Protéines sarcoplasmiques : 30 % Protéines du tissu conjonctif: 10 % Substances azotées non protéiques : 1,5 g p 100g (créatine, peptides, nucléotides ) Profil en acides aminés des protéines du muscle Protéines contractiles (actine, myosine ) Collagène 20 % du total Histidine Isoleucine Leucine Lysine Méthionine Phénylalanine AA indispensables Threonine Tryptophane Valine Alanine Arginine Aspartate Cysteine Glycine Proline Sérine Tyrosine Hydroxyproline

18 Viande bovine : effet de la teneur en collagène sur la teneur en AA indispensable 50 Teneur en acides aminés indispensables, % des protéines Bavette Macreuse Tende de tranche Faux-filet Foie Hampe Coeur Entrecôte Plat de Côte Langue Rognons Paleron Joue Teneur en collagène, % des protéines

19 Influence du collagène sur la valeur nutritive des protéines de la viande de boeuf La teneur en collagène affecte peu la digestibilité réelle de la viande 120 Digestibilité réelle ou Valeur biologique Taux de collagène (%) Digestibilité réelle Valeur biologique Laser-Reuterwärd et al. (1982) La teneur en collagène diminue progressivement la valeur biologique de la viande

20 Composition en acides aminés de différentes viandes et abats de boeuf mole % HIS ILE LEU LYS MET PHE THR TRP VAL ALA ARG ASP CYS GLU GLY PRO SER TYR Xpro AA indispensables Viandes Abats Bavette Faux filet Tende de tranche Macreuse Hampe Entrecôte Plat de côte Paleron Foie Coeur Rognons Langue Joue

21 Peu d effet de l espèce sur la composition en acides aminés mole % HIS ILE LEU LYS MET PHE THR TRP VAL ALA ARG ASP CYS GLU GLY PRO SER TYR Xpro AA indispensables Boeuf (FF) Veau (Noix) Agneau (Filet) Cheval (FF) Peu d effet de la race Peu d effet du mode d alimentation des animaux

22 Donc Critères classiques d évaluation de la qualité de la fraction protéique : Viande équilibre en acides aminés indispensables proche du besoin de l homme + Digestibilité très élevée Forte valeur biologique Mais Digestibilité totale : critère insuffisant digestibilité dans l intestin grêle? Rôle non-protéinogène des acides aminés Ex: Rôle signal : leucine et anabolisme protéique musculaire Rôle fonctionnel : synthèse de molécules d intérêt + nouveaux critères de qualité des protéines : Rythme des apports/vitesse de digestion Peptides bioactifs

23 JSMTV Octobre 2008 Digestion dans l intestin grêle : de la quantité de protéines digérée dans l intestin grêle de la disponibilité des acides aminés pour l organisme Métabolisme protéique de la quantité de protéines carnées entrant dans le gros intestin Dégradation bactérienne des AA soufrés Sulfures Décarboxylation bactérienne des AA + nitrosation des amines et amides Composés nitrosés Inflammation intestinale Cancer colorectal Digestibilité des protéines de la viande dans l intestin grêle: steak grillé 94% Silvester and Cummings (1995) Pas de données in vivo sur l impact du type de viande et les procédés technologiques associés, ni de la mastication

24 Rôle signal: exemple de la leucine Dardevet et al (2000) Leucine Rheb Gbl.mTOR.raptor Inhibition de la protéolyse p70s6k (S6K1) 4E-BP1 rp6 eif4e Stimulation de l anabolisme protéique postprandial Stimulation de la Protéosynthèse Personnes âgées : de la sensibilité à le leucine Restauration de l effet anabolisant avec des suppléments de leucine (Rieu et al., 2007) Viandes : bonne teneur en leucine (mais < au lait et au soja)

25 Rôle fonctionnel: exemple des besoins spécifiques en acides aminés soufrés Macrophages activés Neutrophiles Gluthation (Glu-Cys-Gly) cytokines recrutement de monocytes et de polynucléaires AGRESSION ROS - Oxydation - Conjugaison Syndrome inflammatoire Stress oxydant concentration Inflammation : des besoins en acides aminés soufrés pour la synthèse du glutathion Personnes âgées : Inflammation à bas bruit du besoin en cystéine Mercier et al (2006) Viandes : riches en acides aminés soufrés (foie : particulièrement riche en cystéine)

26 Rythme des apports (chrono nutrition) : Nutrition de la personne âgée Lutte contre la fonte musculaire (sarcopénie) Synthèse Protéolyse Une des hypothèse : Perte progressive des capacités de réponse de l anabolisme protéique à la stimulation que constitue la prise alimentaire - par défaut de stimulation de la protéosynthèse - par défaut de régulation de la protéolyse Repas de charge Concentration sanguine en acides aminés Seuil de stimulation de l anabolisme postprandial Âgés Jeunes Repas Repas Repas Repas Temps

27 Dîner Apport étalé Petit déjeuner Apport regroupé Dîner Petit déjeuner Goûter Déjeuner Déjeuner Bilan azoté mg N/kg MM/j * (80 % de l apport protéique journalier) Étalé Charge Arnal et al (2000) Amélioration du bilan azoté après une période de restriction Forte teneur en protéines Viande : permet de concentrer l apport protéique sur un repas Bon équilibre en acides aminés permet de limiter l apport global en protéines et éviter la surcharge de la fonction rénale

28 Vitesse de digestion Protéine rapide Concentration sanguine en acides aminés Protéine lente Élévation du seuil de stimulation de l anabolisme postprandial Âgés Jeunes Temps repas

29 de la leucinémie, µm Temps, min Protéines rapides (Lactosérum) Protéines lentes (Caséine) Viande Viande (déficience masticatoire) PPUN 0,85 0,80 0,75 0,70 0,65 0,60 Jeunes adultes rapide Sujets âgés Lente Dangin et al. (2003) Les protéines rapidement digérées favorisent l anabolisme postprandial chez les personnes âgées Utilisation our la synthèse, % de l'ingéré Bonne dentition Prothèse complète Rémond et al. (2007) - Caractérisation du bol alimentaire : Les propriétés mécaniques des bols alimentaires sont analysées Viande intacte Même échantillon de viande après mastication Apparition dans le sang périphérique, % de l ingérée y = x R 2 = Force de cisaillement, N/cm 2

30 Viande Digestion rapide, mais cette vitesse est fonction de la déstructuration du bol alimentaire avant déglutition La viande permet de concentrer l apport protéique sur un repas et elle est rapidement digérée Potentiellement intéressante pour les personnes âgées Pour les personnes présentant une déficience masticatoire : nécessité d adapter la forme de présentation morceau facilement déstructurés Ex : la vitesse de digestion est accélérée par hachage des morceaux L ingestion de protéines animales est associée à un meilleur index musculaire chez les femmes âgées (Lord et al., 2007)

31 Peptides bioactifs 1/ Naturellement présents dans la matière première 2/ Produits lors de la transformation technologique des aliments (fermentation, maturation?) 3/ Produits par les enzymes gastro-intestinales au cours de la digestion Protéines alimentaires Peptides alimentaires Digestion Absorption Acides aminés Métabolisme protéique Peptides Action locale sur le système digestif Absorption Action périphérique Système immunitaire Système nerveux central Système cardiovasculaire

32 1/ Peptides naturellement présents dans la matière première Propriétés Implications potentielles Pouvoir tampon Favorise la récupération de la fatigue musculaire (Hill et al. 2007, Derave et al. 2007) Propriété antioxydante Vasodilatateur Rôle dans l élimination des protéines carbonylées Protection contre la glycation des protéines Carnosine (βala-his) Prévention des pathologies associées à des dommages oxydatifs (maladies neurodégénératives) (Hipkiss 2007) Prévention des complications associées au diabète (Lee et al. 2005) Accélère la cicatrisation (Roberts et al. 1998) Ralentit le vieillissement cellulaire (Gallant et al. 2000)

33 Présente dans toutes les viandes: entre 100 et 500 mg/100 g de muscle frais - stable pendant la maturation et la congélation - légères pertes pendant la conservation sous film - concentration ou pertes selon le type de cuisson Biodisponibilité? Absorption de carnosine, mg Paleron Collier-Capa Faux-filet Carnosine ingérée, mg Effet in vivo après un repas de viande chez l homme Dans le sérum: de la capacité antioxydante totale du pouvoir tampon (non lié au bicarbonate) Bauchart C et al., % de la carnosine ingérée est libérée dans le sang

34 2/ Peptides produits lors de la transformation technologique des aliments Acides aminés peptidiques cuisson *** 15 maturation *** (µmoles/g de tissu) Bauchart C et al., peptides Frais Après maturation Présence reproductible < m/z < des peptides dans l aliment prêt à consommer < m/z < Peptides observés de façon reproductible Les procédés de transformation des viandes sont générateurs de Cuit 1700 < m/z < 4900

35 3/ Peptides produits par les enzymes gastro-intestinales au cours de la digestion Profil de masse (m/z) Identification MALDI-TOF Pectoral profond (n = 11) Faux-filet (n = 5) Duodénum Jéjunum Paleron (n = 7) LC-ESI-MS/MS - Actine f(agddaprafv) (1118.5) f(avfpsivgrpr) (1198.7) f(lrvapeehptl) (1261.7) f(dlagrdltdyl) (1251.6) f(rvapeehptl) (1148.6) f(yalphaimrl) (1184.7) f(yalphaim) (915.5) -Myosine f(yfkikpll) (1021.7) - Myoglobine f(ykvlgfhg) (920.5) f(aiihvlhakhpsdf) (1584.9) - Créatine kinase f(lfdkpvspll) (1128.7) - GA3PDH f(frvptpnvsv) (1115.6) - Fructose-1,6biphosphate aldolase f(iahrivapgkgil) (1344.9) Séquences antihypertensives Faux-filet (n = 2) Pectoral profond (n = 6) Paleron (n = 7) - Actine f(avfpsivgrpr) (1198.7) f(vfpsivgrpr) (1127.7) f(fpsivgrpr) (1028.6) f(fpsivgrp) (872.5) f(agfagddapr) (976.5) - Créatine kinase f(lfdkpvspl) (1015.6) f(fdkpvspl) (902.5) - GA3PDH f(frvptpnvsv) (1115.2) Bauchart C et al., 2007

36 20% des peptides identifiés sont observés de façon constante dans les contenus digestifs, ils contiennent de nombreuses séquences anti-hypertensives mise en évidence d une activité anti-hypertensive de peptides issus de viande de porc, chez le rat spontanément hypertensif (Nakashima et al., 2002) une substitution partielle des glucides ingérés par de la viande rouge diminue la pression sanguine chez des personnes soufrant d hypertension (Hodgson et al., 2006)

37 Teneurs en protéines et pourcentage de collagène dans les viandes et abats de boeuf Teneur en collagène (HyPro x 8), % Prot Langue Rognons Coeur Hampe Foie Bavette Paleron Joue Plat de Côte Macreuse Entrecôte Tende de Tranche Faux-filet Teneur en protéines (N x 6.25), %