Séquence 2. L expression du patrimoine génétique. Sommaire

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1 Séquence 2 L expression du patrimoine génétique Sommaire 1. La synthèse des protéines 2. Phénotypes, génotypes et environnement Synthèse de la séquence 2 Exercices de la séquence 2 Glossaire des séquences 1 et 2 1

2 1 La synthèse des protéines Introduction Les caractéristiques ou le phénotype d un individu sont sous la dépendance d une catégorie de molécules : les protéines. Elles sont très nombreuses et constituent sa «boîte à outils», lui permettant d assurer différentes fonctions vitales comme la digestion, la production d énergie, la fabrication de ses constituants Le phénotype d un individu dépend de son génotype dont l expression se traduit par la synthèse de protéines. Quelques protéines et leurs fonctions biologiques : Protéines ADN polymérase, amylase Hémoglobine Ovalbumine Actine, myosine Collagène, kératine Anticorps Oestrogènes, insuline Fonctions Enzymes Protéine de transport Protéine nutritive Protéines contractiles Protéines de structure Protéines de défense Protéines hormonales Pour s interroger L ADN est le support de l information génétique, c est-à-dire de l ensemble des gènes (génotype) qui déterminent les caractéristiques (phénotype) d un individu et donc la synthèse de protéines. On cherche donc à comprendre la correspondance entre le message porté par l ADN (génotype) et la nature des protéines fabriquées par un individu (dont dépend son phénotype). A Données générales sur la nature chimique des protéines Les protéines appartiennent à la famille des protides qui désignent des molécules de base : les acides aminés et leurs polymères ou polypeptides (enchaînement d acides aminés). 3

3 Les acides aminés Il existe 20 acides aminés différents qui ont en commun un groupement fonctionnel acide (COOH) et un groupement fonctionnel amine (NH). Chaque acide aminé diffère par un groupement appelé radical. Formule générale : R (radical variable d un acide aminé à l autre) (fonction amine) NH 2 C COOH (fonction acide) H Document 1 Tableau des 20 acides aminés Noms Abréviations 3 lettres Abréviations 1 lettre Acide aspartique Asp D Acide glutamique Glu E Alanine Ala A Arginine Arg R Asparagine Asn N Cystéine Cys C Glutamine Gln Q Glycine Gly G Histidine His H Isoleucine Ile I Leucine Leu L Lysine Lys K Méthionine Met M Phénylalanine Phe F Proline Pro P Sérine Ser S Thréonine Thr T Tryptophane Trp W Tyrosine Tyr Y Valine Val V 4

4 Activité 1 Appliquer un modèle La glycine est un acide aminé ayant pour formule chimique globale C 2 H 5 O 2 N et l alanine C 3 H 7 O 2 N. Ecrivez leur formule développée en faisant apparaître les groupements fonctionnels. Les acides aminés s unissent par des liaisons covalentes appelées liaisons peptidiques. Chaque liaison s établit entre le groupement acide d un acide aminé et le groupement amine d un autre acide aminé avec perte d une molécule d eau. Par additions successives d acides aminés, on aboutit à une molécule linéaire appelée polypeptide. Les polypeptides Activité 2 Comprendre le lien entre les phénomènes naturels et le langage mathématique. Écrire toutes les combinaisons possibles de tripeptides (chaines à 3 acides aminés) en utilisant 3 acides aminés différents notés A, B et C. En utilisant 3 des 20 acides aminés différents, combien de tripeptides peut-on envisager sachant qu on peut utiliser plusieurs fois le même acide aminé? Définir alors la notion de séquence d un polypeptide. Les protéines : Ce sont des polypeptides dont le nombre d acides aminés est supérieur à 20. Certaines protéines peuvent être constituées de plusieurs centaines d acides aminés. On imagine donc pour des protéines constituées de 100 acides aminés l importante diversité de leur séquence possible (20 100!) Activité 3 Document 2 Caractéristiques structurales des protéines Recenser et extraire des informations Début de la structure primaire d une protéine : la chaîne ß de l hémoglobine. 5

5 Qu entend-on par structure primaire? Les acides aminés d une séquence protéique se comportent comme des molécules ionisées, chargées électriquement (positivement ou négativement). Il peut alors s établir des interactions (attractions ou répulsions) entre différents acides aminés. Certaines régions de la séquence se replient donnant à la protéine une configuration spécifique dans l espace. On parle de configuration spatiale ou structure tridimensionnelle de la protéine dont dépend sa fonction biologique. Le simple changement d un acide aminé peut modifier les interactions entre acides aminés et donc la structure tridimensionnelle d une protéine. Sa fonction peut alors changer (document3) Document 3 Interactions entre acides aminés chargés électriquement et structure tridimensionnelle d une protéine Je déteste l eau Moi je suis énorme avec un gros cycle Moi aussi je suis tout petit Je suis chargé négativement Moi j ai une longue chaîne carbonnée Pour répondre à ces multiples contraintes chimiques, physiques, et électriques, la protéine s adapte au mieux : Hé bien moi j adore l eau Je repousse le 4 mais je suis attiré par le 9 Je suis tout petit Je suis aussi chargé négativement Je suis chargé positivement Un acide aminé est remplacé par un autre et voilà le résultat : D autres liaisons chimiques (ponts disulfure) peuvent se former entre acides aminés soufrés de plusieurs chaînes différentes. Il existe donc des protéines formées de plusieurs chaînes polypeptidiques (document 4). Document 4 Protéine formée de deux chaînes polypeptidiques 6

6 L hémoglobine (document 5), protéine des hématies (globules rouges) dont le rôle est d assurer le transport des gaz respiratoires dans le sang, est formée de 4 chaînes polypeptidiques (2 chaînes α et 2 chaînes β). Elle possède 4 régions appelées hèmes permettant de fixer le dioxygène. Document 5 Structure tridimensionnelle de l hémoglobine Hème Globine alpha Globine béta Justifier l expression : l hémoglobine est une protéine complexe. À retenir Les protéines sont des molécules biologiques qui résultent de la polymérisation d acides aminés en une ou plusieurs chaînes polypeptidiques. Le nombre, la nature et l ordre d enchaînement des acides aminés définissent la séquence de la protéine ou structure primaire. Le repliement dans l espace des chaînes polypeptidiques définit la structure tridimensionnelle des protéines. Des liaisons chimiques peuvent s établir entre différents acides aminés plus ou moins éloignés conférant ainsi à la molécule une configuration tridimensionnelle appelée structure tertiaire. B La relation entre gène et protéine C est en 1908 qu une relation entre gène et protéine fut proposée par Archibald Edward Garrod, médecin britannique. Il étudia une maladie métabolique héréditaire, l alcaptonurie, rendant les urines des malades noirâtres au contact de l air, par oxydation de l acide homogentisique. Il découvrit que la maladie était due à un déficit d une enzyme (protéine), l acide homogentisique oxydase, qui dégrade l acide homogentisique chez les sujets sains. 7

7 Cette maladie héréditaire fonde ainsi une relation entre la production des protéines et l information génétique. Activité 4 Un exemple chez un champignon : Neurospora Recenser et extraire des informations pour formuler une explication ou une hypothèse. Dans les années 1940, les chercheurs G. Beadle et E. Tatum ont réalisé des expériences sur Neurospora, un champignon du groupe des moisissures. Ce champignon peut synthétiser toutes les molécules dont il a besoin, à partir des molécules présentes dans un milieu de culture minimum contenant sels minéraux, vitamines, sucres et une source d azote. Document 6 La voie de biosynthèse de l arginine chez Neurospora Parmi les substances indispensables à Neurospora, on peut citer les acides aminés. Neurospora synthétise par exemple son arginine à partir d une substance dite molécule précurseur prélevée dans le milieu minimum et qui est transformée selon la chaîne de réactions suivante : E3 E2 E1 Précurseur ornithine citrulline arginine E1, E2 et E3 désignent les enzymes qui catalysent les différentes étapes de la chaîne de biosynthèse. Document 7 L expérience de Beadle et Tatum Obtention de souches incapables de synthétiser l arginine (souches Arg-) 1 ère étape 2 ème étape 3 ème étape Rayons X Milieu minimum Milieu minimum + tous les acides animés Milieu minimum + arginine Irradiation de champignons Neurospora par des rayons X Culture sur milieu total Transfert grâce à un tampon stérile Culture sur milieu sélectif 8

8 Beadle et Tatum ont cultivé trois souches de Neurospora Arg (souches A, B et C) sur des milieux différents. La souche sauvage correspond au Neurospora décrit dans l introduction de l exercice (souche Arg+) capable de synthétiser son arginine. Type de souche Milieu minimum (MM) MM + orni- thine MM + citrulline MM + arginine Sauvage A B C = développement = mort Expliquer comment Beadle et Tatum ont obtenu des souches de Neurospora incapables de synthétiser l arginine et comment ils ont fait pour repérer ces souches parmi l ensemble des souches. Entourez sur le document les colonies correspondant aux souches Arg. Montrer que les phénotypes des souches A, B et C peuvent s expliquer chacun par l absence de l une des enzymes de la voie de biosynthèse de l arginine. Indiquer les arguments qui ont conduit Beadle et Tatum à formuler l hypothèse selon laquelle un gène contrôle la synthèse d une enzyme (donc d une protéine). Dans les années 80, les techniques de transgénèse se sont développées. Ainsi par exemple, il est possible d isoler à partir de l ADN humain le gène contrôlant la synthèse de l hormone de croissance humaine (HGH), situé sur le chromosome 17, et de le multiplier. Les multiples copies du gène sont alors injectées dans des cellules œufs de souris (partie 1 du document 8) et les œufs traités sont ensuite implantés dans l utérus de souris femelles «mères porteuses». Après la naissance, quelques souris (pas plus de 5 %) des souris issues de ces œufs expriment le gène de l HGH. L électrophorèse, technique de laboratoire qui permet de séparer les différentes protéines présentes dans un liquide biologique (plasma, lait) (partie 2 du document 8), permet de repérer ces individus. Indiquer l organisme donneur du gène et l organisme receveur. 9

9 Technique expérimentale Le principe de l électrophorèse L électrophorèse permet de séparer ou trier molécules en solution en fonction de leur taille et de leur charge électrique. Le mélange que l on veut trier est soumis à un champ électrique et la vitesse de déplacement dépend de la taille de la molécule. En pratique, un gel d agarose déposé dans une cuve d électrophorèse est creusé de puits. Dans ces puits, on dépose le mélange de protéines que l on veut analyser. On soumet l ensemble à un champ électrique. Les protéines chargées négativement migrent alors vers l anode (+). Les petites protéines migrent plus vite que les grosses. 10

10 Document 8 Micro injection de gènes de l hormone de croissance dans des œufs de souris 1. Les outils de la transgenèse directe Pipette qui maintient l ovule Ovule de souris avec noyau d ovocyte et noyau de spermatozoïde Seringue avec aiguille très fine et contenant des gènes intéressants dupliqués La transgenèse directe en action Injection des fragments d ADN extérieurs Obtention d un ovule ayant éventuellement intégré le nouveau gène dans son génome. Il va donner un nouvel individu exprimant éventuellement le nouveau gène. 2. Electrophorèse des protéines du lait des souris femelles nées de la mère porteuse Hormone de croissance humaine Lait de souris... Lait de souris... 11

11 Comparer les résultats des trois électrophorèses réalisées afin de déterminer laquelle est celle d une souris transgénique et laquelle est celle d une souris normale. Utiliser ces résultats pour indiquer en quoi la transgénèse prouve la relation «un gène une protéine». À retenir Les gènes, fragments d ADN gouvernent (codent) la synthèse des protéines, molécules polymères d acides aminés responsables du phénotype exprimé par un individu. Quel est le lien fonctionnel entre gènes et protéines? Où et comment s effectue la synthèse des protéines? C Du gène à la protéine 1. Localisation de la synthèse des protéines Technique expérimentale : l autoradiographie Document 9 Principe de l autoradiographie : une cellule est placée dans un milieu contenant une molécule de son métabolisme dont un atome est remplacé par un de ses isotopes radioactifs ( 3 H, 14 C ). La présence de ces isotopes ne modifie en rien l utilisation des molécules marquées par les cellules mais permet de les localiser dans la cellule. En effet, les substances radioactives émettent un rayonnement bêta qui peut impressionner une émulsion photographique maintenue quelque temps au contact du matériel biologique. Il y a alors précipitation de grains d argent qui apparaissent sombres aux endroits précis où se trouvent les isotopes radioactifs. La mise en évidence du devenir dans l organisme de substances ingérées Si on donne à manger à un individu un sandwich radioactif (faiblement)... t1 t2 t3...on peut suivre avec des clichés photographiques le devenir de ces substances. Ici on voit que la radioactivité après s être stockée dans le foie (t2) passe dans tout le corps (t3). Cette étude peut se faire avec toutes sortes de substances que l on aura rendues radioactives. Elle peut se faire sur les plantes aussi. Elle peut aussi être pratiquée à l échelle cellulaire. On n étudie plus alors par quels organes passent les substances mais comment les substances se déplacent dans le cytoplasme. 12

12 Activité 5 Données expérimentales sur la synthèse des protéines Exploiter et interpréter des résultats expérimentaux ; énoncer un problème Pour chercher le lieu où s effectue la synthèse des protéines, on utilise des Acétabulaires, algues unicellulaires de grande taille. Expérience 1 : Les algues sont mises en présence d un acide aminé radioactif, la méthionine. Après 30 minutes l autoradiographie montre le schéma de la figure a. Le résultat serait identique si les algues étaient ensuite replacées 3 heures dans un milieu «froid», c est à dire non radioactif. NB : le noyau n est jamais radioactif. A partir de ces résultats, retrouvez le lieu de synthèse des protéines. Expérience 2 : Des Acétabulaires sont mises en culture dans un milieu contenant de la thymine radioactive (une des 4 bases azotées de l ADN). Au bout de 30 minutes dans ce milieu, l autoradiographie donne les résultats de la figure b. Après avoir été replacées dans un milieu «froid» pendant 3 heures, la localisation de la radioactivité ne change pas. Montrez que ces résultats, et ceux qui précèdent, posent un problème biologique que vous énoncerez. figure a figure b Les Acétabulaires sont des algues vertes unicellulaires. Elles sont accrochées aux rochers par un pied et elles développent un chapeau circulaire au sommet d'un pédoncule. Le noyau cellulaire est situé dans le pied. On peut cultiver ces algues dans un aquarium d'eau de mer que l'on éclaire. On peut apporter à l'eau de l'aquarium différentes substances radioactives pour voir où va se localiser la radioactivité dans l'algue. Acétabulaire cultivée avec de la méthionine (un acide aminé) radioactive. Acétabulaire cultivée avec de la thymine (un des bases de l'adn) radioactive. Les points noirs représentent la radioactivité. Comment et sous quelle forme l information génétique passe-t-elle du noyau dans le cytoplasme, lieu de son expression? Activité 6 Recherche de l intermédiaire entre le noyau et le cytoplasme Extraire des informations Il existe dans les cellules des molécules qui appartiennent au même titre que l ADN à la famille des acides nucléiques. Ces molécules appelées ARN (acide ribonucléique) ont une structure voisine de l ADN. Il est possible de repérer l ADN et l ARN dans la cellule grâce à deux colorants spécifiques : le vert de méthyle colore spécifiquement l ADN en vert et la pyronine colore spécifiquement l ARN en rose. Le schéma du document 10 présente des cellules qui produisent beaucoup de protéines, colorées par un mélange de vert de méthyl-pyronine. 13

13 Document 10 Cellules après coloration noyau coloré en vert cytoplasme coloré en rose Mettre en relation les parties cellulaires colorées et la localisation des molécules identifiées. Activité 7 Synthèse expérimentale de protéines in-vitro Recenser, extraire et organiser des informations A partir de cellules vivantes dont la synthèse protéique est active, il est possible d obtenir des extraits cellulaires contenant tous les types d organites cytoplasmiques (éléments fonctionnels de la cellule) mais sans ARN ni ADN. De même, on peut préparer à partir du cytoplasme des extraits de solution d ARN. On a ajouté in-vitro aux extraits cellulaires obtenus des acides aminés et une certaine quantité d ARN. On a mesuré la quantité d ARN présent et la quantité d acides aminés incorporés dans les protéines fabriquées en fonction du temps. Les résultats sont illustrés par le graphique du document 11 : Document 11 Quantité d ARN ou d acides aminés Quantité d ARN Quantité d acides aminés incorporés Temps en minutes Donner un titre au graphique et l exploiter pour expliquer la variation de la quantité d acides aminés incorporés dans les protéines synthétisées. 14

14 En déduire une propriété de l ARN que l expérience met en évidence. Des autoradiographies de cellules cultivées en présence d uracile radioactif (précurseur de l ARN) sont présentées dans le document 12. Document 12 Une cellule est cultivée durant 15 minutes en présence d un précurseur radioactif de l ARN. Après 15 minutes on recherche la radioactivité. Après 15 minutes de culture sur milieu radioactif on cultive la cellule sur milieu non radioactif. On recherche la radioactivité au bout d une heure et demie. Indiquer quels renseignements sont fournis par cette expérimentation? On qualifie les ARN d ARN messager. Justifier ce terme. Les deux étapes majeures de l expression d un gène sont la transcription de l ADN en ARN messager (ARNm) dans le noyau et la traduction de l ARNm en protéine dans le cytoplasme. Proposer une définition de ces deux étapes. À retenir Bien que l ADN, support de l information génétique, soit dans le noyau des cellules eucaryotes, la synthèse des protéines s effectue dans le cytoplasme. Des molécules d acide ribonucléique (ARN) fabriquées par transcription de l ADN, permettent la traduction en protéines du message génétique porté par l ADN. Les molécules d ARN sont synthétisées dans le noyau et migrent ensuite dans le cytoplasme : on les appelle des ARN messager ou ARNm. Par quel mécanisme s effectue le transfert de l information de l ADN à l ARNm? 2. La transcription de l ADN en ARNm a) La structure de l ARNm Nous avons déjà signalé précédemment que l ARN est un acide nucléique, molécule voisine de l ADN. En quoi les deux molécules diffèrent-elles? 15

15 Activité 8 Comparaison de l ARN et de l ADN Utiliser les technologies de l information, extraire des informations Télécharger le logiciel «Rastop» sur le site de l INRP (Institut National de Recherche pédagogique). Lien : Si le lien ne fonctionne pas, tapez rastop + INRP sur un moteur de recherche. Ouvrir le logiciel Rastop et ouvrir les fichiers «ARN» et «ADN» de votre dossier «molécules séquence 4 chapitre1». Placer les deux fenêtres côte à côte et afficher les deux molécules en sphères. Les colorer par chaîne. Aide Pour ouvrir un fichier, cliquer sur fichier / ouvrir pour avoir accès à la banque de molécules. Pour observer les fenêtres côte à côte, cliquer sur l icône mosaïque de fenêtres (icône cascade). Affichage en cascade sphères Comparer la structure de la molécule d ARN à celle de l ADN. Colorer les molécules par forme. 16

16 Préciser les différences dans la constitution des deux molécules. Aide : 1 : nom de la molécule affichée. 2 : nom de la chaîne de la molécule sur laquelle la souris est positionnée. 3 : nom de la sous-unité sur laquelle la souris est positionnée et numéro d ordre dans la chaîne. Ecrire la séquence nucléotidique de l ARN. Activité 9 Document 13 Modalités de la transcription Mobiliser ses connaissances, extraire des informations et formuler des hypothèses explicatives. Rappeler la définition d un gène, où s effectuent la transcription et la traduction de l information génétique. On cherche à découvrir quelques modalités de la transcription du gène de l alpha globine. Comparaison du début et de la fin des séquences nucléotidiques du gène de l alpha globine et de l ARNm correspondant. Noter le nombre de nucléotides de chaque brin du gène et de l ARNm correspondant. 17

17 Recopier les dix premiers et les dix derniers nucléotides du gène et de son ARNm. Numéroter le premier et le dernier nucléotide (attention à l échelle de graduation!) Comparer les séquences de l alpha ARNm cod avec l alphabrin1 puis avec l alphabrin2. En tenant compte de vos connaissances sur la structure de l ADN, proposer 2 processus de synthèse de l ARNm à partir du gène En fait, il a été démontré que l ARN se forme en «négatif» d un des deux brins d ADN servant de matrice, par complémentarité de bases. Ce brin d ADN est appelé brin transcrit (l autre est appelé brin non transcrit). L ARN est une chaîne linéaire de nucléotides monobrin beaucoup plus courte que l ADN. Effectivement une molécule d ADN comprend plusieurs milliers de gènes alors qu un ARNm correspond à la transcription d un seul gène. Document 14 Structure d une molécule d ARN acide phosphorique G ribose A U uracile C A BASES AZOTÉES A C adénine cytosine G guanine U G G un ribonucléotide Quels sont les mécanismes de la transcription? b) Les mécanismes de la transcription La transcription correspond à la synthèse de molécules d ARNm à partir de l ADN. Elle peut être observée au microscope électronique à transmission. Sur le document, un gène présente une activité de synthèse d ARNm. Chaque filament hérissé de part et d autre du fragment d ADN correspond à une molécule d ARNm en cours de synthèse. 18

18 Document 15 Schéma d interprétation d un gène en phase de synthèse d ARN unité de transcription ADN sens de transcription signal de fin de transcription ARN polymérase ARN en cours de synthèse ARN terminé Document 16 Mécanismes de transcription de l ARN En un site précis de l ADN (site début de transcription), les liaisons entre bases se brisent sous l action d un complexe enzymatique : l ARN polymérase. Les deux brins (brin transcrit et brin non transcrit se séparent). À ce niveau, des ribonucléotides libres assimilés par la cellule se placent le long du brin transcrit de l ADN par complémentarité des bases, selon un sens de transcription. L ARN polymérase se déplace le long du brin transcrit de l ADN depuis le site de début de transcription jusqu au site de terminaison et lie les nucléotides progressivement (50 à la seconde environ). À la fin du message, l ARN polymérase se détache de l ADN ainsi que l ARN et les deux brins de l ADN se referment. Plusieurs ARNm sont synthétisés en même temps, ce qui nécessite de l énergie cellulaire. Puis l ARN quitte le noyau pour le cytoplasme en passant par des pores de l enveloppe nucléaire. Activité 10 Schématiser les mécanismes de la transcription Extraire des informations pour légender et annoter un schéma À partir des informations du document 16, légender et annoter le document

19 Document 17 Schéma du mécanisme de transcription de l ADN en ARN. c) La maturation de l ARN La transcription de l ADN n aboutit pas directement à la synthèse d un ARN mature prêt à être traduit en protéine. La transcription d un gène est en fait la fabrication d une molécule d ARN pré-messager, complémentaire du brin codant du gène considéré. Ce n est qu après maturation que l ARNm peut-être traduit en protéine. Voyons en quoi consiste de façon simplifiée cette maturation Chez les eucaryotes, un ARN pré-messager transcrit à partir de l ADN d un gène subit une série de coupures et ressoudures qui aboutissent à l élimination de certains fragments dans l ARNm mature. Ce processus est appelé épissage. On appelle exons les fragments conservés et introns ceux qui sont éliminés. Les exons sont donc les parties transcrites des gènes qui seront au final traduites en protéines. Les gènes sont ainsi constitués d une succession d exons et d introns qui alternent et l épissage de l ARN pré-messager en ARNm mature ne contenant plus que les exons est qualifié d épissage alternatif. Document 18 Schématisation de l épissage alternatif pré-arn exon intron exon intron exon ARNm 20

20 Combien d ARNm matures différents peut-on obtenir à partir de l ARN pré-messager du document 18? Réponse : 3. L ARNm peut avoir ligaturé 3, 2, ou 1 exon. Des mécanismes cellulaires complexes régulent l épissage et peuvent permettre à un ARN pré-messager d être épissé en plusieurs ARNm matures différents. Un même gène peut donc être à l origine de la traduction de protéines différentes. L épissage alternatif joue donc un rôle déterminant dans le développement des cellules, l organisation des tissus et donc dans le développement d un individu. Ainsi, dans l espèce humaine, sur les gènes du génome, 70 % subissent un épissage alternatif. Ainsi on estime qu un seul gène peut être à l origine de ARNm matures différents et donc autant de protéines différentes. L adage «1 gène-1 protéine» est donc caduque. À retenir Dans le noyau, la transcription est le mécanisme par lequel l ARNm (acide ribonucléique) est synthétisé. Cette synthèse se réalise à partir de l un des deux brins d ADN appelé brin transcrit ; l autre brin d ADN non transcrit correspond au gène. Sous l action d un complexe enzymatique (ARN polymérase), la molécule d ADN s ouvre et par complémentarité de bases, les ribonucléotides libres s associent en une séquence complémentaire du brin d ADN transcrit. Au niveau de l ARN, la thymine est remplacée par l uracile. La synthèse d une molécule monobrin d ARN nécessite de l énergie. Chez les eucaryotes, la transcription est en fait la fabrication, dans le noyau, d une molécule d ARN pré-messager qui après épissage des parties non codantes est transformé en ARNm mature pouvant être traduit en protéines dans le cytoplasme. Problème : quelle est la correspondance entre le code porté par l ARNm (séquence de nucléotides) et les protéines (séquence d acides aminés)? 3. Le système de correspondance entre nucléotides et acides aminés ou code génétique Un gène code pour une protéine spécifique. C est donc la séquence nucléotidique d un gène (et donc de son ARN transcrit) qui détermine la séquence des acides aminés d une protéine. Le problème est de comprendre comment une molécule formée de 4 nucléotides différents permet la synthèse d une molécule formée à partir de 20 acides aminés différents. Autrement dit comment à partir d un alphabet à 4 «lettres» on peut écrire 20 «mots» différents. 21

21 Activité 11 Découverte du code génétique Éprouver des hypothèses. Comprendre le lien entre le langage mathématique et les phénomènes naturels. Parmi les hypothèses suivantes, lesquelles sont à invalider et laquelle peut-on théoriquement retenir? Justifier la réponse. Hypothèse1 : un nucléotide de l ARN code pour un acide aminés. Hypothèse 2 : deux nucléotides de l ARN codent pour un acide aminé. Hypothèse 3 : trois nucléotides de l ARN codent pour un acide aminé. Document 19 Correspondance entre l ARN et les acides aminés A U G C A U G C A U G C A U G C A U G C 1 ère base, 4 possibilités. 2 ème base, 4 nouvelles possibilités. AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AUGC AAA, première combinaison possible... 3 ème base, 4 nouvelles possibilités....ccc, 64 ème combinaison possible En fait, c est en 1961 que deux biologistes, Niremberg et Matthéi ont validé l hypothèse qu une combinaison de trois nucléotides code pour un acide aminé. Pour cela, ils ont synthétisé in-vitro, un ARNm uniquement composé de nucléotides U (le poly U). Ils ont mélangé des molécules de poly U en présence de tous les acteurs cellulaires de la synthèse protéique ainsi qu un seul type d acide aminé. Dans leurs expériences, seul le mélange contenant la phénylalanine comme acide aminé a permis la synthèse d un polypeptide uniquement constitué d une séquence de plusieurs phénylanines. Ils ont ainsi démontré que le triplet UUU de l ARNm code pour l acide aminé phénylalanine. Quatre ans plus tard, la signification des 63 autres triplets ou codons de nucléotides était élucidée. Elle constitue aujourd hui ce que l on nomme le code génétique. Comment expliquer l existence de 64 codons différents alors qu il n existe que 20 acides aminés? Activité 12 Signification des différents codons Extraire des informations pour formuler des explications Document 20 Comparaison du début et de la fin de la séquence de l ARNm de l alpha globine et de la séquence peptidique correspondante. 22

22 Document 21 Retrouve-t-on plusieurs fois le même acide aminé dans la séquence peptidique? Donner des exemples. Mettre en relation ces acides aminés avec leur codon. Que constate-t-on? En déduire une propriété du code génétique. Comparer la fin de la séquence de nucléotides et celle en acides aminés. Donner une explication. Quelle autre propriété du code génétique mettent en évidence les expériences de transgénèse? Comparaison du début de la séquence de l ARNm de deux protéines différentes et de leur séquence peptidique correspondante. Document 22 Que constate-t-on? Le code génétique U U 2 ème base C A G PHE SER TYR CYS PHE SER TYR CYS LEU SER STOP STOP LEU SER STOP TRP U C A G 1 ère base C A LEU PRO HIS ARG LEU PRO HIS ARG LEU PRO GLN ARG LEU PRO GLN ARG ILE THR ASN SER ILE THR ASN SER ILE THR LYS ARG MET THR LYS ARG U C A G U C A G 3 ème base G VAL ALA ASP GLY VAL ALA ASP GLY VAL ALA GLU GLY VAL ALA GLU GLY U C A G 23

23 Remarque Le document 22 permet ainsi de constater que sur les 64 codons il y en a 61 qui codent pour un acide aminé. Trois codons ne désignent aucun acide aminé. Ils marquent la fin de synthèse protéique et on les appelle codons stop ou non-sens. Certains codons codent le même acide aminé et indiquent que le code génétique est redondant ou dégénéré. Chez les eucaryotes, la transcription de l ADN n aboutit pas systématiquement à la synthèse d ARNm codant. Les scientifiques ont montré que seulement 1.2 % de l ADN génomique d une espèce est traduit en protéines. La majeure partie de l ARN transcrit est donc non codant et est alors qualifiée d ARNnm (non messager). C est le cas par exemple de l ARN ribosomal (constituant principal des ribosomes, organites impliqués dans la synthèse protéique) et de l ARN de transfert nécessaire à la polymérisation des acides aminés en polypeptide lors de traduction. Schéma bilan : Activité 13 Mobiliser ses connaissances pour annoter un schéma Compléter le schéma bilan illustrant la correspondance entre ADN et protéine. Aide On attend les annotations suivantes : protéine ADN ARNm transcription traduction. Problème : comment l ARNm est-il traduit en protéines? Quels en sont les mécanismes et les outils? 24

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