BIOCHIMIE DU SANG. Biosynthèse du Hème. Structure du heme. L hème
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- Amélie Chartier
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1 BIOCHIMIE DU SANG 1. Métabolisme de l erythrocyte 2. Production et élimination d éléments cellulaires: synthèse de hème 3. Metabolisme et Transport du 4. Composants du Plasma (structure & fonction) L hème Synthèse Cette synthèse débute dans la mitochondrie, se poursuit dans le cytosol et s achève dans la mitochondrie (3 dernières étapes). ALAsynthase Gly+Succinyl CoA r+protoporphyrine IX Acide δaminolévulinique Protoporphyrine IX Récepteur à la transferrine rrochélatase + globine Hémoglobine Transcription Traduction r+transferrine Structure du heme. Biosynthèse du 1
2 Origine des C du succinyl-coa derivés de l acetate via le cycle de Krebs δ-amino-lévulinate synthase (enzyme PLP-dépendant) Mecanisme d action Porphobilinogen synthase Porphobilinogen synthase 2
3 Synthèse d Uroporphyrinogène III par porphobilinogène deaminase et uroporphyrinogen III synthase à partir de PBG Biosynthèse du Porphobilinogène deaminase: complexe avec cofacteur dipyrromethane rrochelatase 3
4 Régulation de la synthèse de l hème PROTEINES CONTENANT du HEME Hemoglobines [ 2+ ] Myoglobine Globine & Ala S Cytochromes FC & Ala S Catalase Some peroxidases Régulation de la synthèse de protéines clés du métabolisme du fer L hème Régulation de la synthèse de l hème - L hème active la synthèse des molécules de globine diminue le relargage cellulaire du fer et inhibe l action de la rrochélatase 1 Régulation de l ALA synthase En présence de fer, la synthèse d ALAsynthase s effectue IRP1 4-4S 5 ALAS-3 Inhibition 5 ALAS-3 Traduction 4
5 L hème 2 Régulation du récepteur à la transferrine En présence de fer, la synthèse de ce récepteur ne s effectue plus. La cellule a déjà suffisamment de fer IRP1 5 AUG -TFR 3 L ARNm est stabilisé, la synthèse a lieu 4-4S 5 AUG -TFR 3 L ARNm est dégradé car non stabilisé par IRP1 BIOCHIMIE DU SANG 1. Métabolisme de l erythrocyte 2. Production et élimination d éléments cellulaires 3. Metabolisme et Transport du 4. Composants du Plasma (structure & fonction) Le fer dans l organisme 4-5g Absorption 1-2 mg/j Pertes 1-2 mg/j Utilisation Circulation Utilisation 300 mg 3 mg Stockage 300mg 2,5 g 1,6 g ferritine mg/j How is info on stores relayed to gut to regulate absorption 5
6 r Compartiments - adulte de 75 kg CYCLE du Tissus 500 mg réserves 1000mg 3 mg Absorption < 1 mg/day Excretion < 1 mg/day Transferrin Receptor rritin rritin RBC PRECURSOR CIRCULATING RBCs slow MONONUCLEAR PHAGOCYTES rritin Hemosiderin erythrocytes 2300 mg TRANSFERRIN Regulation de metabolisme du Facteurs exogènes Le r r Total: H 50mg/kg, F 35 mg/kg Adulte 3 à 4g fer total 1 L sang = 500 mg fer % du r Total r Fonctionnel Hémoglobine 66% Myoglobine 3% r de Transport Cyt.C, Peroxydases, Catalase, Flavoprotéines Transferrine 0,2% 0,1% r de Réserve rritine, Hémosidérine 30% r de réserve H 1200 mg, F 600 mg 6
7 Cycle du fer GR Hémoglobine Sang Erythropoïétine (Epo) Hormone glycoprotéique: codée par chr 7, 166 aa, 35kDa, contenant 15% acide sialique Érythroblastes Moelle osseuse rritine Foie Macrophages Moelle Foie-Rate Production: -cellules endothéliales péri-tubulaires du rein, à 90% -foie à 10% Concentration sanguine: 10 à 20 mu/ml (1U = 12,5 ng) Contrôle de la sécrétion: diminution de la PaO 2 PaO 2 Hypoxie tissulaire Reins Epo Absorption digestive Apports exogènes équilibrés 10 à 25 mg/j 1 à 4 mg/j Transferrine Plasma 1 à 3 mg/j Féces-Urines- Peau-Phanères mme: pertes en fer majorées Menstruations 25 mg/mois Grossesse 700mg Allaitement 1mg/J Excrétion Effets médullaires: -prolifération et différenciation CFU-E -stimulation synthèse Hb -accélération sortie médullaire des réticulocytes Moelle osseuse augmentation taux Epo: -hémorragie ou hyper-hémolyse -anomalie affinité Hb -élévations des besoins tissulaires en O 2 -hypoxie d altitude -hyper-production tumorale Epo recombinante : médicament pour traitement de -anémie de l insuffisance rénale chronique -certaines anémies chroniques d origine inflammatoire, infectieuse, liées à des hémoglobinopathies, ou après traitement anticancéreux -transfusions autologues Epo recombinante: dopage sportif Autres facteurs de régulation de l érythropoïèse -Androgènes: augmentent la production Epo par rein, et la prolifération des cellules souches -Hormones thyroïdiennes: stimulent hypoxie tissulaire Control Hormonal de l Erythropoïèse Erythropoïetine (EPO) libérée par le rein en cas de: Hypoxie due à une baisse d érythrocytes Diminution de disponibilité en oxygène Augmentation de la demande en oxygen des tissus Une augmtentaion de l erythropoïèse augmente: Le nombre d érythrocytes dans le sang La capacité de transport de l Oxygène dans le sang 7
8 Erythropoietin Mechanism Imbalance Increases O 2 -carrying ability of blood Normal blood oxygen levels Imbalance Reduces O 2 levels in blood Start Stimulus: Hypoxia due to decreased RBC count, decreased availability of O 2 to blood, or increased tissue demands for O 2 Gut Blood An Overview of Iron Metabolism Low ph of stomach solubilizes -containing ionic compounds. transporters facilitate absorption into blood stream 3+ ions are bound and chelated by Transferrin (Tf). Transferrin transports to tissues Maintains solubility Keeps ions unreactive Enhanced erythropoiesis increases RBC count Erythropoietin stimulates red bone marrow Kidney (and liver to a smaller extent) releases erythropoietin Figure 17.6 Cells Transferrin endocytosis is receptor-mediated (TfR) Endocytosis results in 3+ release is distributed to topologically distinct regions of the cell via transporter and/or channels () Usage: Protein components (Heme) Storage: rritin ( 2+ ) Toxicity Absorption du fer Absorption du fer inorganique Ingestion quotidienne de 15 à 20 mg 0,5 à 1 mg absorbé chez l homme normal et 1 à 1,5 mg chez la femme préménopausée Absorption accrue lors de carence, chez les enfants et les femmes enceintes Absorption du fer Absorption du fer inorganique (suite) Absorption limitée par la formation de sels insolubles hydroxyde, phosphate et bicarbonate des sécrétions GI la formation de complexes insolubles phytate, tanins et fibres de céréales de l alimentation ces complexes sont plus solubles à ph acide 8
9 Absorption du fer Absorption du fer inorganique (suite) L acide chlorhydrique sécrété par l estomac favorise l absorption du fer L ascorbate (vitamine C) favorise l absorption du fer formation d un complexe soluble réduction de +++ en ++ les sels ferreux ont moins tendance à former des complexes insolubles---mieux absorbés Absorption du fer Absorption du fer de l hème des enzymes protéolytiques libèrent l hème l hème est captée par un système de transport facilité des cellules épithéliales le fer est séparé de l hème dans la cellule épithéliale par un enzyme hème oxygénase Absorption du fer Mécanisme cellulaire de l absorption du fer Absorption transporteur duodénal pour ++ (+++ non tansporté) transport facilité pour l hème Cytosol liaison à une protéine mobilferrine Membrane basolatérale récepteur de transferrine---étape limitante de l absorption Absorption du fer Régulation de l absorption du fer l absorption du fer varie selon les besoins de l organisme en fer Excrétion limitée la liaison irréversible du fer avec la ferritine intracellulaire prévient l absorption excessive du fer excrété dans les selles 9
10 L ABSORPTION INTESTINALE DU FER L ABSORPTION INTESTINALE DU FER 3+ DCYTB DCYTB 2+ Entérocytes Différenciés ABSORPTION HCP1 HMOX1 2+ Biliverdine DMT1 DAP rritine Entérocytes Différenciés ABSORPTION HCP1 HMOX1 2+ Biliverdine DMT1 DAP rritine ne rroportine Héphaestine rroportine Héphaestine + apotf holotf + apotf holotf DMT1 / NRamp2 DAP (DMT1 associated protein) Natural Resistance Associated Macrophage Protein - Transporteur membranaire de cations métalliques divalents 2+, Zn 2+, Mg 2+, Cu 2+ - Conservation au cours de l évolution : protéines similaires chez les vertébrés, µorganismes, insectes, plantes - 2 isoformes DMT1- IRE duodénum DMT1 non IRE endosome - Expression majoritaire dans l intestin et le colon - Co-localisée avec DMT1- IRE dans le duodénum - DAP interagit avec DMT1- IRE - Régulation post-transcriptionnelle par le fer intracellulaire - Expression fortement inductible par la carence en fer 10
11 L ABSORPTION INTESTINALE DU FER 3+ DCYTB 2+ HCP1 (Heme Carrier Transporter 1) Chez le rat identification d une protéine localisée au niveau de la bordure en brosse du duodénum Entérocytes Différenciés ABSORPTION HCP1 HMOX1 2+ Biliverdine DMT1 DAP rritine Médie le transfert du fer héminique HCP1 est régulée par le statut en fer : déficit en fer: protéine localisée au pôle apical entérocytes surcharge en fer: protéine migre vers le cytoplasme HCP1 mrna fortement exprimés dans le duodénum régulés par l hypoxie mais pas par le fer rroportine Héphaestine HCP1 serait le transporteur du fer héminique + apotf holotf L ABSORPTION INTESTINALE DU FER La rritine 3+ DCYTB 2+ Hétéropolymère de 24 sous-unités, assemblées en sphère creuse pouvant contenir 4000 atomes de fer sous forme 3+ Entérocytes Différenciés ABSORPTION HCP1 HMOX1 2+ Biliverdine DMT1 DAP rritine - Deux types de chaînes polypeptidiques: H (heart ou heavy) et L (liver ou light) Synthèse dans toutes les cellules Variation du rapport H/L selon les tissus rroportine Héphaestine + apotf holotf - Propriétés physico-chimiques différentes Chaîne H activité ferroxydase ( 2+ -> 3+ ) Chaîne L catalyse la formation du noyau 3+ 11
12 rritine L ABSORPTION INTESTINALE DU FER 3+ DCYTB 2+ Entérocytes Différenciés ABSORPTION HCP1 HMOX1 2+ Biliverdine DMT1 DAP rritine Forme spherique 24 peptides sous-unités de 480kd séquestre jusqu à 4500 sous forme de (III) dans la sphere rroportine Héphaestine + apotf holotf La rroportine Transporteur membranaire (9 ou 10 domaines transmemranaires) Sortie du fer au pôle basolatéral de l entérocyte Sortie du fer des macrophages La ferroportine serait la seule protéine d export du fer Expression majoritaire dans les entérocytes, les macrophages du foie et de la rate, le placenta Expression contrôlée par l hepcidine Model for hepcidin as a key regulator of homeostasis Prediction- Increased Hepcidin induces deficient state 12
13 L Héphaestine (Hfe) Oxydation 2+ -> 3+ Famille des oxydases Cu-dépendantes 50% homologue à céruloplasmine L ABSORPTION INTESTINALE DU FER 3+ DCYTB 2+ HCP1 Entérocytes Différenciés ABSORPTION DMT1 DAP rritine HMOX1 2+ Biliverdine rroportine Héphaestine + apotf holotf 13
14 La Transferrine Synthétisée et sécrétée par le foie Deux sites de fixation pour 3+ Conditions N : Saturation 30% Capacité de fixation saturée apparition de fer libre diffusion passive ou surcharge tissulaire et/ou dommages cellulaires Libération de et Recylage du Recepteur de Transferrin Apo-Tf TRANSPORT INTRACELLULAIRE de +2 Transferrin Transferrin receptor Lysosome H + H + H + H
15 Captation du fer par les cellules utilisatrices IREG-1 Transferrine Tf 3+ R Recyclage Endosome Acidification TfR1 Récepteurs de la Transferrine - Glycoprotéine homodimérique transmembranaire - Présente à la surface de tous les types cellulaires - Fixe 2 molécules de transferrine Apo-Tf Circulation sanguine rritine Cellule DMT1 Mitochondrie TfR2-66% de similitude avec TfR1 - Exprimé principalement dans le foie - Affinité de la transferrine 30 fois plus faible Captation du fer par les cellules utilisatrices Régulation de la synthèse de protéines clés du métabolisme du fer IREG-1 Transferrine Tf 3+ R Recyclage Endosome Acidification 3+ Apo-Tf Circulation sanguine rritine Cellule DMT1 Mitochondrie Synthèse de l hème Biogénèse des -S 15
16 Régulation du Régulation de la synthèse de l hème - L hème active la synthèse des molécules de globine diminue le relargage cellulaire du fer et inhibe l action de la rrochélatase 1 Régulation de l ALA synthase En présence de fer, la synthèse d ALAsynthase s effectue Régulation du 2 Régulation du récepteur à la transferrine En présence de fer, la synthèse de ce récepteur ne s effectue plus. La cellule a déjà suffisamment de fer IRP1 4-4S IRP1 5 ALAS-3 4-4S 5 ALAS-3 5 AUG -TFR 3 L ARNm est stabilisé, la synthèse a lieu 5 AUG -TFR 3 L ARNm est dégradé car non stabilisé par IRP1 Inhibition Traduction Iron Responsive Protein 1 IRE IRE Si [] basse G A-U C-G C A-U A-U C-G U-G U-A C C G-C C-G U G-C A-U G-C G-C Si [] élevée 4-4S Aconitase ] AUG-ALAS-AAAA 3 ] 4-4S AUG-ALAS-AAAA 3 AUG-ALAS-AAAA 3 ALAS 16
17 5 AUG-TFR AAAA3 ] ] 4-4S Homéostasie du fer dans l organisme DMT1 ferroportine Hepcidine 25 aa HJV HFE TfR2 Inflammation IL6 FOIE 5 AUG-TFR 5 AUG-TFR Stabilisation lysosome Internalisation et dégradation de la ferroportine Récepteur à la transférrine Dégradation ferritine Inhibition de l export GR sénescent HMOX1 2 + Les formes adultes Autosomiques récessives Autosomique dominante Type I HFE Type 3 TfR2 Type 4 SLC40A1 (ferroportine) Les formes juvéniles Les Surcharges en r Hémochromatoses, accumulation sanguine et organiques du fer, conduisant à insuffisances fonctionnelles (foie, cœur, rein, pancréas ) -primaires: Hémochromatose génétique : dérégulation de l absorption intestinale du r -secondaires: transfusions chroniques, alcoolisme ou autre cytolyse hépatique, mauvaise utilisation du fer (thalassémies, anémies réfractaires sidéroblastiques) Type 2A HJV Type 2B HAMP 17
18 L HEMOCHROMATOSE de Type I - Maladie héréditaire monogénique - Transmission autosomique récessive - Fréquence 3-5 en Europe du nord - Hyperabsorption intestinale du fer surcharge généralisée - Trois phases : Phase de latence Expression biologique S CS transitoire puis permanente rritine Maladie clinique ans chez l homme Polymorphismes de HFE1 - p.his63asp : Exclusive de p.cys282tyr Fréquence : 16 % p.cys282tyr /p. His63Asp : 2,5% Susceptibilité à la surcharge en fer Surcharge en fer < homozygotes p.cys282tyr Hémochromatose type I - p.ser65cys : Fréquence : 3,3 % p.cys282y / p.ser65cys : données HEMOCHROMATOSE TYPE 3 - Transmission autosomique récessive, - Tableau clinique similaire à l hémochromatose type I - Gène TfR2 - localisé en 7q22 - Protéine TFR2 : Pas de régulation par le fer intracellulaire Pas d interaction avec HFE - Rôle dans le métabolisme du fer Absence de gène fonctionnel = surcharge en fer - Mutations décrites dans familles d origine sicilienne, italienne, portugaise, française HEMOCHROMATOSES JUVENILES - Pathologie rare, transmission autosomique récessive - Début précoce, évolution rapide Troubles endocriniens et myocardiopathie - Expression identique dans les deux sexes - Type 2A - Type 2B 18
19 Autres Pathologies Hémochromatose néonatale Hémochromatose des africains Acéruloplasminémie Atransferrinémie Syndrome GRACILE 19
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