Interactions moléculaires

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1 PITRE D EUX Interactions moléculaires Un des points qui nous distinguent des générations précédentes, c est que nous, nous avons vu nos atomes. Karl Kechner Darrow ÉPREUVES ristaux d acide succinique et d urée 2.1 Rappels de chimie Les atomes sont composés de protons, de neutrons et d électrons 19 Le nombre de protons dans le noyau détermine l élément 19 Les isotopes d un élément contiennent un nombre différent de neutrons 20 Les électrons forment des liaisons entre les atomes et fixent de l énergie Liaisons moléculaires et formes Les liaisons covalentes se forment par mise en commun d électrons entre atomes adjacents 22 Des liaisons ioniques se forment quand des atomes gagnent ou perdent des électrons 23 Les liaisons hydrogène et les forces de Van der Waals sont des liaisons faibles entre atomes 23 Formes et fonctions des molécules sont liées Biomolécules Les glucides sont les biomolécules les plus abondantes 26 Les lipides sont les biomolécules les plus diversifiées 27 Les protéines sont les biomolécules les plus polyvalentes 28 ertaines molécules comprennent des glucides, des protéines et des lipides 30 Nucléotides et acides nucléiques jouent un rôle important dans la transmission et le stockage d énergie et d informations Solutions aqueuses, acides, bases et tampons Toutes les molécules ne sont pas solubles dans des solutions aqueuses 31 La concentration d une solution peut s exprimer de différentes façons 32 La concentration en ions hydrogène dans le corps s exprime en unités p Interactions des protéines Les protéines se lient à des molécules données 36 De nombreux facteurs peuvent modifier la liaison des protéines 37 La liaison et l activité des protéines peuvent être modulées 38 Des facteurs physiques modulent ou inactivent les protéines 39 Le corps régule la quantité de protéines présentes dans les cellules 40 Le taux d activité de la protéine peut atteindre un maximum 41

2 ÉPREUVES PRBLÈME À SUIVRE TMES 2.1 Rappels de chimie 19 Le chrome, complément alimentaire + + «Perdez du poids en gagnant du muscle» promet la publicité. «Évitez les maladies cardiovasculaires», «Stabilisez votre glycémie». Quel est ce produit miracle? Le picolinate de chrome, un complément nutritionnel supposé donner aux consommateurs une forme immédiate. Mais cela fonctionnetil? Estce sans danger? ertains comme Stéphane, l avantcentre de l équipe de foot du collège ne jurent que par ce produit : il en prend 500 microgrammes tous les jours. Pourtant, de nombreux chercheurs sont sceptiques et estiment que ni la nécessité ni l innocuité du produit n ont été établies. hrome, zinc, cuivre, vitamines et E ils figurent tous sur les étiquettes des flacons de pilules «multivitamines et multiminéraux». La presse vante les bienfaits des vitamines en tant qu antioxydants, mais on peut se demander contre quoi agissent ces vitamines au juste. Qu estce qu un oxydant et pourquoi avonsnous besoin d antioxydants? Pour répondre à ces questions, partons du niveau le plus élémentaire de l organisation du corps, les atomes. Voyons ensuite comment ils s agencent ensemble pour former des molécules et comment ces molécules, en particulier les protéines, interagissent entre elles. Enfin, comme le corps humain contient 60 % d eau dans laquelle la majorité de ses molécules sont dissoutes, nous reverrons comment se forment les solutions et comment exprimer les concentrations des molécules qui y sont dissoutes. nm 2.1 Rappels de chimie Les atomes sont composés de protons, de neutrons et d électrons n a longtemps pensé que les atomes, pierres de construction de toute matière y compris le corps humain étaient les particules les plus petites (atomos, indivisible), mais nous savons maintenant qu un atome comprend trois types de particules encore plus petites : les protons chargés positivement, les neutrons qui n ont pas de charge et les électrons chargés négativement (voir figure 2.1). Un atome contient le même nombre d électrons et de protons et de ce fait a une charge électrique nulle. La disposition des protons, neutrons et électrons dans un atome est toujours la même. Protons et neutrons, qui représentent la quasitotalité de l atome, sont regroupés au centre de l atome dans le noyau (nucleus, petite noix). utour du noyau, un espace représentant presque tout le volume de l atome contient les électrons. hargés négativement, légers et se déplaçant rapidement, les électrons sont maintenus sur leurs orbites sous l effet de l attraction exercée par les protons chargés positivement. omme les pôles d un aimant, deux particules atomiques + Électrons Protons Un atome qui gagne ou perd des électrons devient un Ion du même élément + + est un ion hydrogène. est formé de Un atome qui gagne ou perd des protons devient un Élément différent Un hélium perd un proton (et 2 neutrons) pour devenir un hydrogène perd un électron élium, e ydrogène1 : 1 gagne un neutron Neutrons Un atome qui gagne ou perd des neutrons devient un Isotope du même élément ydrogène2 ou deutérium : 2 est un isotope de l hydrogène. FIURE 2.1 Schéma montrant les relations entre atomes, éléments, ions et isotopes. + de charges opposées (+ et ) s attirent, tandis que deux particules de même charge (+ et +, ou et ) se repoussent. Les atomes sont très petits ; leur diamètre se situe entre 1 et 5 angströms (1 Å = m). Presque tout le volume d un atome est un espace vide. Si on comparait un atome à un terrain de football, le noyau aurait la taille d une grosse pomme au centre et les électrons, plus petits que des pois, pourraient se déplacer dans le reste de l espace. Le nombre de protons dans le noyau détermine l élément n peut caractériser les atomes par leur numéro atomique et par leur masse atomique. Le numéro atomique d un atome est le nombre de protons dans son noyau. Par exemple, un atome d hydrogène a un proton dans son noyau : son numéro atomique est donc 1. Un atome d hélium avec ses deux protons a comme numéro atomique 2 et ainsi de suite. +

3 20 hapitre 2 Interactions moléculaires est le numéro atomique d un atome qui permet de déterminer de quel élément il s agit. Un élément est la forme la plus simple de la matière. Tout atome ayant comme numéro atomique 1 (un proton dans le noyau) est un atome de l élément hydrogène et si le numéro atomique est 2, l atome appartient à l élément hélium (voir figure 2.1). Il existe plus de 100 éléments, tous sont regroupés dans le tableau périodique des éléments qui se trouve à la toute fin de ce livre. haque case du tableau contient le nom d un élément et son symbole à une, deux ou trois lettres. ertains de ces symboles viennent du nom latin des éléments et ne coïncident donc pas avec la nomenclature actuelle : par exemple, le sodium a pour symbole Na provenant de son nom latin natrium. Trois des éléments du tableau périodique l oxygène, le carbone et l hydrogène représentent plus de 90 % de la masse du corps ; ce sont les éléments majeurs. uit autres sont dits éléments essentiels du corps (azote, phosphore, sodium, potassium, calcium, magnésium, soufre et chlore). D autres n existent qu à l état de trace dans le corps (sélénium, chrome, manganèse, molybdène) : on parle d éléments trace ou oligoéléments. ontrôlez vos acquis 1. Écrivez le symbole à une ou deux lettres de chacun des éléments principaux. 2. vec le tableau périodique situé à la toute fin du livre, trouvez dix éléments autres que le sodium dont le symbole ne dérive pas de leur nom actuel. La masse atomique d un atome est la masse totale des neutrons et des protons, exprimée en unités de masse atomique (1 uma = 1, kg). Neutrons et protons ont des masses à peu près égales et proches de 1 uma. (Les électrons sont beaucoup plus petits : la masse de électrons est égale à celle d un neutron). insi, sur la figure 2.1, la masse atomique de l atome d hélium est de 4 uma, total de la masse de ses deux protons et de ses deux neutrons. n utilise aussi comme unité le dalton (1 Da = 1 uma), du nom de John Dalton qui proposa la théorie atomique moderne en ontrôlez vos acquis 3. Quelles sont les masses atomiques des deux atomes d hydrogène et de l ion hydrogène présentés au bas de la figure 2.1? Les isotopes d un élément contiennent un nombre différent de neutrons Le nombre de protons d un élément est constant, mais le nombre de neutrons peut varier. Les atomes d un même élément ayant des nombres de neutrons différents sont dits isotopes de cet élément (iso, même + topos, place) car ils se trouvent à la même place dans le tableau périodique. L hydrogène, par exemple, a trois isotopes ; l hydrogène1 avec juste un proton, l hydrogène2 avec un proton et un ÉPREUVES PRBLÈME À SUIVRE Qu est ce que le picolinate de chrome? Le chrome (r) est un élément trace indispensable au métabolisme normal du glucose. n le trouve dans le thym, la levure de bière, les brocolis, les champignons et les pommes. omme le chrome des aliments et le chlorure de chrome sont mal absorbés au niveau du tube digestif, un scientifique a découvert et fait breveter le picolinate de chrome, un dérivé d acide aminé qui augmente l absorption du chrome dans l intestin. La dose conseillée est de 50 microgrammes par jour. omme nous l avons vu, Stéphane en prend beaucoup plus. Question 1 : Localisez le chrome dans le tableau périodique des éléments. Quel est son numéro atomique? Quelle est sa masse atomique? ombien un atome de chrome a til d électrons? Quels sont les éléments proches du chrome qui sont aussi des éléments essentiels? neutron et l hydrogène3 avec un proton et deux neutrons (voir le bas de la figure 2.1) : il y a toujours un seul proton dans l hydrogène mais la masse atomique varie en fonction du nombre de neutrons et est indiquée après le nom de l élément. Mais on peut aussi l écrire en haut et à gauche du symbole chimique de l élément. Le symbole de l hydrogène1 est 1, celui de l hydrogène2 ou deutérium est 2. La masse atomique figurée sous le symbole d un élément dans le tableau périodique est la valeur moyenne de celles des différents isotopes. Tous les isotopes d un élément ont les mêmes propriétés chimiques puisqu elles sont déterminées par la configuration électronique de l atome et non par le nombre de ses neutrons. ertains isotopes sont importants en biologie et en médecine car ils sont instables et émettent de l énergie sous forme de rayonnement : ce sont les radioisotopes. Les rayonnements sont de trois types : alpha (α), bêta (β) et gamma (γ). Les rayonnements alpha et bêta sont composés de particules en mouvement rapide (protons et neutrons pour le rayonnement alpha, électrons dans le cas du rayonnement bêta) éjectées à partir d un atome instable. Le rayonnement gamma est composé d ondes très énergétiques qui peuvent pénétrer la matière plus profondément que les particules α et β. Les rayons X sont analogues aux rayons gamma et sont utilisés en imagerie médicale du corps humain. Les radioisotopes sont largement utilisés en médecine pour le diagnostic et pour le traitement des maladies. Dans certains cas, le radioisotope est utilisable pour le diagnostic comme pour le traitement, comme l iode131 utilisé pour les maladies de la thyroïde. e radioisotope émet des rayonnements α et β. À petites doses, il ne cause guère de dégâts, mais à plus forte dose, on peut l utiliser pour détruire sélectivement le tissu thyroïdien lorsque la glande est trop active. Le technétium99 est un autre isotope très utilisé pour les diagnostics. L utilisation médicale des radioisotopes constitue une spécialité appelée médecine nucléaire.

4 ÉPREUVES ontrôlez vos acquis 4. Utilisez le tableau périodique des éléments donné à la toute fin de l ouvrage pour trouver le nombre atomique et la masse atomique moyenne de l iode et du technétium. Quelle est la lettre symbole pour le technétium? Les électrons forment des liaisons entre les atomes et fixent de l énergie Dans un atome, les électrons ne se déplacent pas au hasard autour du noyau. u contraire, ils sont disposés sur des couches, correspondant à des niveaux d énergie différents. La couche de plus faible énergie est la plus proche du noyau et l énergie augmente quand on passe à des couches plus éloignées. haque couche peut porter un nombre limité d électrons ; deux pour la première, la plus proche du noyau, huit pour la suivante, etc. Les couches se remplissent dans l ordre depuis l intérieur vers l extérieur, une propriété qui permet de comprendre comment les atomes se combinent entre eux. est l arrangement des électrons sur la couche externe de l atome qui détermine sa capacité de se lier aux autres atomes. Les électrons jouent quatre rôles importants en physiologie : 1. Dans la formation des liaisons covalentes par mise en commun d électrons pour former des molécules (voir section suivante). 2. Dans la formation des ions : quand un atome gagne ou perd un électron, il devient un ion. En cas de gain d électrons, l atome acquiert une charge négative ( 1) par électron ajouté, il est alors appelé anion. En cas de perte d électrons, l atome a une charge positive (+1) pour chaque électron perdu, à cause des protons du noyau qui se retrouvent dépourvus de leurs électrons complémentaires. Les ions chargés positivement sont appelés cations. Par convention, on écrit les ions en indiquant, après le symbole de l élément, d abord le nombre de charges s il est supérieur à un, puis le signe de la charge ; un ion phosphate avec ses deux électrons supplémentaires s écrira P 4 2 ; un hydrogène qui a perdu un électron se réduit à un simple proton et s écrit + (voir bas de la figure 2.1). Le tableau 2.1 présente la liste des ions les plus importants en physiologie. Notons que certains sont de simples atomes, d autres sont des combinaisons d atomes. TBLEU 2.1 ations INS IMPRTNTS DNS LE RPS UMIN nions Na + Sodium l hlorure K + Potassium 3 Bicarbonate a 2+ alcium 2 P 4 Phosphate + ydrogène 2 S 4 Sulfate Mg 2+ Magnésium 2.1 Rappels de chimie Par l existence d électrons à haute énergie : ce sont des électrons capables de fixer de l énergie issue de leur environnement et de la transférer à d autres atomes, de façon à ce qu elle puisse être utilisée pour des processus biologiques (synthèses, mouvements, etc.). L énergie libérée peut aussi être émise sous forme de radiation. Par exemple, la luminescence des vers luisants est de la lumière visible émise par des électrons riches en énergie revenant à leur niveau normal d énergie. 4. En donnant naissance à des radicaux libres : notre corps est exposé en permanence à des radiations de sources naturelles (Soleil) ou artificielles (fours à microondes ou téléviseurs). ertains types de radiations modifient la répartition des électrons dans les atomes, les transformant en radicaux libres instables. es radicaux instables ont au moins un électron non apparié : ainsi, le radical libre hydroxyle, l un des plus communs d entre eux, se forme quand un ion perd un électron. utre radical libre fréquent, l ion superoxyde 2 est formé en permanence dans le corps au cours du métabolisme normal, quand une molécule neutre d oxygène ( 2 ) gagne un électron ( ). n verra dans la section sur les liaisons moléculaires que les électrons sont plus stables lorsqu ils sont par paires. insi, les radicaux libres vont essayer de «voler» un électron à une autre molécule ; quand cela se produit, l atome donneur d électron se retrouve avec un électron non apparié et devient un radical libre, lequel cherche à son tour un électron «à voler». Il se crée alors une réaction de production de radicaux libres en chaîne qui peut perturber le fonctionnement cellulaire normal. n pense que ces radicaux libres seraient à l origine du vieillissement et du développement de certaines maladies comme des cancers. Les antioxydants sont des substances capables de céder des électrons sans donner naissance à des radicaux libres avec leurs inconvénients. n trouve de nombreux antioxydants dans les fruits et légumes. Les antioxydants rencontrés le plus fréquemment dans les compléments nutritionnels sont les vitamines et E. PRBLÈME À SUIVRE Une publicité affirme que le chrome améliore le transfert du glucose sucre que toutes les cellules utilisent comme carburant du sang vers les cellules. Dans le diabète sucré, les cellules sont incapables de prélever efficacement ce sucre dans le sang. Il semblait donc logique d essayer de voir si l addition de chrome dans le régime améliorait cette assimilation glucidique chez les diabétiques. Dans une étude chinoise, les malades recevant 500 μg de picolinate deux fois par jour montraient une amélioration sensible de leur diabète, contrairement à ceux qui recevaient 100 μg ou un placebo. Question 2 : Pensezvous que des personnes présentant une carence en chrome ont une glycémie supérieure ou inférieure à la normale? D après l étude chinoise, pouvezvous conclure que tous les diabétiques souffrent de carence en chrome?

5 22 hapitre 2 Interactions moléculaires ontrôlez vos acquis Faites correspondre chaque particule subatomique de la colonne de gauche avec toutes les phrases de la colonne de droite qui la concernent. haque phrase peut être utilisée plusieurs fois : nm électrons 6. neutrons 7. protons a. chacun a une masse atomique de 1 uma b. trouvé dans le noyau c. chargé négativement d. le changement de leur nombre dans un atome donne un nouvel élément e. leur gain ou leur perte fait d un atome un ion f. leur gain ou leur perte donne un nouvel isotope du même élément 8. Un ion magnésium Mg 2+ a gagné/perdu deux protons/neutrons/électrons? 9. + est aussi appelé un proton. Pourquoi? Liaisons moléculaires et formes Deux ou plusieurs atomes qui se lient en partageant leurs électrons forment des molécules. ertaines, comme l oxygène gazeux (0 2 ) ou l azote gazeux (N 2 ), sont faites de deux atomes d un même élément. Mais la plupart contiennent plus d un élément et sont appelées composés (componere, mettre ensemble). Par exemple, la molécule de glucose, , est formée d atomes de carbone, d hydrogène et d oxygène et constitue donc un composé, contrairement à l oxygène gazeux. Le transfert d électrons d un atome à un autre ou le partage d électrons par deux atomes est crucial pour la formation de liaisons entre les atomes. es liaisons sont de quatre types, deux fortes les liaisons covalentes et ioniques et deux faibles les liaisons hydrogène et de Van der Waals qui contribuent aux interactions moléculaires. Les liaisons covalentes se forment par mise en commun d électrons entre atomes adjacents Les liaisons covalentes, les plus fréquentes, sont le résultat de la mise en commun d une paire d électrons (un électron provenant de chaque atome). e sont des liaisons fortes qui ne peuvent être rompues qu avec un apport d énergie. n peut prévoir le nombre de liaisons covalentes qu un atome peut former en connaissant le nombre d atomes solitaires sur sa couche externe car un atome est plus stable quand tous ses électrons appartiennent à une paire. insi, les atomes ont tendance à former des molécules en partageant leurs électrons solitaires avec un autre atome ayant lui aussi des électrons solitaires. La figure 2.2(a) montre la configuration de deux atomes importants en biologie, l hydrogène et l oxygène. L hydrogène a un seul électron à partager ; il forme toujours une liaison covalente. n représente un électron seul par un simple point. L atome d oxygène a deux électrons solitaires sur sa couche externe [voir figure 2.2(a)]. (Rappel : la seconde couche d électrons porte au maximum 8 électrons). L oxygène a donc besoin de deux électrons pour compléter sa couche externe, électrons qu il peut acquérir par partage dans deux liaisons covalentes. La molécule d eau [voir figure 2.2(b)] est un exemple simple dans lequel ce sont deux atomes d hydrogène qui partagent leur électron avec les électrons solitaires de la couche externe de l atome d oxygène. Les couches externes des trois atomes sont complètes et on obtient une molécule stable. haque paire d électrons partagés représente une liaison covalente simple, figurée par un tiret sur la représentation abrégée au milieu de la figure 2.2(b). ontrôlez vos acquis 10. Un atome de carbone a 4 électrons sur sa couche externe qui peut en recevoir 8. ombien de liaisons covalentes peutil former avec d autres atomes? Représentez l atome en figurant les électrons par un point. 11. vec combien d atomes d hydrogène un atome de carbone peutil former des liaisons covalentes? Dessinez la molécule obtenue en utilisant des points ou des tirets pour représenter chaque paire d électrons partagés. Parfois, des atomes adjacents partagent non pas une, mais deux paires d électrons : on parle de double liaison figurée par un double tiret. Dans l exemple suivant, chaque carbone possède quatre électrons solitaires sur sa couche externe et a, par conséquent, besoin de partager quatre autres électrons dans des liaisons covalentes (voir ontrôlez vos acquis, question 10) ÉPREUVES ou Éthylène 2 4 Les deux atomes de carbone adjacents créent entre eux une double liaison impliquant quatre électrons. Il leur reste alors à chacun deux électrons pour se lier à l hydrogène. n voit sur ce dessin que chaque atome de carbone forme quatre liaisons et chaque atome d hydrogène en forme une seule. ette molécule, l éthylène, a pour formule 2 4. Molécules polaires et apolaires Les paires d électrons des liaisons covalentes ne sont pas toujours partagées de façon équitable entre les atomes liés. L atome qui exerce la plus forte attraction sur les électrons développe une charge négative partielle (notée δ ), l autre atome présente une charge positive partielle (δ + ). Les molécules qui présentent des régions avec de telles charges partielles positives et négatives

6 ÉPREUVES (a) L hydrogène possède un proton dans son noyau et un électron solitaire. Un élément peut être représenté schématiquement avec un point par électron sur l orbite externe. L oxygène possède 8 protons et 8 neutrons dans le noyau, avec deux paires d électrons et deux électrons solitaires sur cette orbite. = = 2 (b) Quand un atome d oxygène est relié à deux atomes d hydrogène par des liaisons covalentes, il y a formation d une molécule d eau : les liaisons créent des paires d électrons sur les orbites externes des atomes. n voit ici trois représentations schématiques de la molécule d eau. u milieu, un tiret représente une paire d électrons partagés. FIURE 2.2 La mise en commun d électrons situés sur l orbite externe des atomes forme des liaisons covalentes. Pôle négatif δ δ + δ Molécule d eau Pôle positif FIURE 2.3 L eau est une molécule polaire. Une molécule d eau présente des régions ou des pôles ayant des charges partielles positives (δ + ) ou négatives (δ ) quand le noyau de l oxygène attire vers lui les électrons de l hydrogène. δ Liaisons moléculaires et formes 23 sont appelées molécules polaires, car on peut dire qu elles ont un pôle positif et un pôle négatif. ertains atomes, en particulier l azote et l oxygène, exercent une attraction forte sur les électrons et on les trouve souvent dans des molécules polaires. L eau ( 2 ) constitue un bon exemple de molécule polaire. Le noyau de l oxygène, plus gros et plus fort, attire les électrons de l hydrogène vers lui : il y a partage inéquitable et de ce fait, l atome d oxygène présente une charge négative partielle (voir figure 2.3). Notez que la charge nette de la molécule est nulle. Une molécule apolaire est une molécule dont les électrons partagés sont distribués de façon équitable, si bien qu il n y a pas de région à charge partielle positive ou négative. est le cas de la plupart des molécules formées essentiellement de carbone et d hydrogène, l atome de carbone n attirant pas les électrons de façon aussi forte que l oxygène. La polarité d une molécule est importante car elle détermine son éventuelle dissolution dans l eau. Les molécules polaires sont le plus souvent facilement solubles dans l eau et sont dites hydrophiles (hydro, eau + philic, qui aime). Les molécules apolaires ne peuvent se dissoudre facilement dans l eau et sont dites hydrophobes (phobic, qui déteste). Des liaisons ioniques se forment quand des atomes gagnent ou perdent des électrons Quand un atome gagne ou perd complètement un ou des électrons, il devient un ion. Les liaisons ioniques se forment quand un atome exerce une telle attraction sur les électrons qu il attire complètement les électrons d un autre atome. La figure 2.4 montre comment des atomes de chlore et de sodium deviennent des ions et comment ces ions forment des liaisons ioniques. Dans le sel de table (la forme solide du Nal), les charges opposées s attirent, créant un cristal bien ordonné dans lequel alternent des ions Na + et l liés par des liaisons ioniques. Une fois le cristal dans l eau, ces ions interagissent avec les régions polaires des molécules d eau, ce qui rompt les liaisons ioniques et provoque la dissolution du cristal (voir figure 2.14). Les liaisons hydrogène et les forces de Van der Waals sont des liaisons faibles entre atomes Une liaison hydrogène est une force d attraction faible entre un atome d hydrogène et un atome voisin d oxygène, d azote ou de fluor. Les liaisons hydrogène peuvent se former entre atomes appartenant à des molécules voisines ou entre atomes dans différentes parties d une même molécule. insi, une molécule d eau peut former jusqu à 4 liaisons hydrogène avec d autres molécules d eau. Par conséquent, les molécules d eau s alignent avec leurs voisines de façon relativement ordonnée [voir figure 2.5(a)]. es liaisons hydrogène entre molécules sont responsables de la tension superficielle de l eau qui fait que l eau tombe en gouttes sphériques ou perle sur une surface non absorbante [voir figure 2.5(b)]. est également à cause de ces forces d attraction faibles qu il est difficile de séparer les molécules d eau (ce qu on perçoit bien en essayant de soulever un verre mouillé qui est «collé» sur une surface lisse par un film fin d eau). Les liaisons de Van der Waals sont des attractions faibles, non spécifiques, entre le noyau d un atome et les électrons d un atome voisin. Deux atomes qui sont faiblement attirés l un par l autre par des forces de Van der Waals se rapprochent l un de

7 24 hapitre 2 Interactions moléculaires ÉPREUVES Étape 1 : l hydrogène cède son électron faiblement retenu au chlore, créant ainsi un ion Na + et un ion l. Na I tome de sodium tome de chlore Étape 2 : les ions sodium et chlore ont des orbitales stables complètes. Liaison hydrogène + Na I Ion sodium (Na + ) Ion chlorure (l ) (a) Les régions polaires de molécules d eau voisines forment entre elles des liaisons hydrogène. LÉENDE Étape 3 : les ions Na + et l sont liés l un à l autre par leurs charges opposées. À l état solide, des liaisons ioniques entre Na + et l édifient un cristal de chlorure de sodium (lna). xygène ydrogène Ion sodium (Na + ) Ion chlorure (l ) (b) La tension superficielle créée par des liaisons hydrogène fait qu une goutte d eau posée sur une surface d eau prend une forme hémisphérique. FIURE 2.4 Ions et liaisons ioniques. FIURE 2.5 Liaisons hydrogène entre des molécules d eau. l autre jusqu à ce que leurs électrons commencent à se repousser. Les liaisons de Van der Waals permettent donc aux atomes d être serrés les uns contre les autres, occupant ainsi un minimum d espace. hacune de ces liaisons est très faible, mais elles sont nombreuses et participent avec les liaisons hydrogène au maintien de la configuration spatiale des protéines. ontrôlez vos acquis omplétez correctement les phrases. 12. Dans une liaison, les atomes mettent en commun leurs électrons et une molécule se forme. Si les électrons sont plus attirés par un atome que par l autre, la molécule est dite. Quand le partage est équitable, la molécule est dite. 13. Un est un ion chargé négativement. Un est un ion chargé positivement. 14. itez deux éléments dont la présence contribue à rendre une molécule polaire. 15. En vous appuyant sur votre expérience de la solubilité du sucre de table et de l huile végétale dans l eau, pensezvous que leurs molécules soient polaires ou apolaires? Formes et fonctions des molécules sont liées Les liaisons moléculaires, covalentes ou faibles, jouent un rôle déterminant dans la forme de la molécule, laquelle est étroitement liée à sa fonction. La formule chimique d une molécule (par exemple, celle du glucose, ) indique le nombre

8 ÉPREUVES d atomes qu elle comprend, mais ne dit pas quels sont les atomes reliés entre eux par une liaison covalente. La notation chimique sur la figure 2.6 montre comment se fait le partage des électrons entre atomes. Pour le glucose [voir figure 2.6(b)], cinq atomes de carbone et un oxygène forment un cycle sur lequel sont fixés les autres atomes. Dans une molécule de leucine [voir figure 2.6(a)], cinq atomes de carbone liés entre eux par des liaisons covalentes forment une chaîne rectiligne portant latéralement les autres atomes. La forme spatiale d une molécule est difficile à représenter sur le papier. Les angles entre liaisons covalentes peuvent donner aux molécules une forme particulière. Par exemple, l angle entre les deux atomes d hydrogène fixés sur un atome d oxygène dans la molécule d eau [voir figure 2.2(b)] est de 104. De plus, les liaisons de faible énergie créent des interactions non covalentes qui interviennent dans la forme de la molécule. La forme complexe de la doublehélice de l DN résulte de liaisons covalentes entre les atomes voisins et des liaisons hydrogène entre les deux brins de l hélice. Nous y reviendrons plus loin. nm 2.3 Biomolécules La plupart des molécules impliquées dans la physiologie humaine ont trois éléments communs : carbone, hydrogène et oxygène. Phosphore et azote sont aussi fréquemment rencontrés. n appelle molécules organiques celles qui contiennent du carbone parce qu on pensait qu elles étaient toujours liées (a) 3 N 2 La leucine, un acide aminé, comprend une chaîne carbonée rectiligne portant des atomes d hydrogène et d autres groupes fonctionnels. (b) Le glucose, , comprend un cycle avec cinq atomes de carbone et un atome d oxygène. La molécule de glucose est représentée ici avec tous ses atomes de carbone et d hydrogène. est équivalent à 2 QUESTINS Écrivez la formule chimique de la leucine. Quels sont les groupements fonctionnels de l alanine et du glucose? Dans la représentation simplifiée, les atomes de carbone aux angles du cycle et les atomes d hydrogène qui y sont fixés ne sont pas figurés. FIURE 2.6 Structures chimiques et formules de quelques molécules biologiques. PRBLÈME À SUIVRE 2.3 Biomolécules 25 Le chrome peut donner différents ions. Le plus fréquent dans les systèmes biologiques et dans les compléments alimentaires est le cation trivalent r 3+. Le cation hexavalent, r 6+, est utilisé dans l industrie, par exemple dans la fabrication des aciers inoxydables et pour le chromage des objets métalliques. Question 3 : ombien d électrons ont été perdus pour former un ion chrome hexavalent? Trivalent? aux végétaux ou aux animaux. Les molécules organiques liées aux êtres vivants sont aussi appelées biomolécules. Il existe quatre grands groupes de biomolécules : glucides, lipides, protides et acides nucléiques. Les trois premiers sont utilisés par le corps pour la construction des constituants cellulaires et comme source d énergie. Le quatrième groupe comprend l DN et l RN, supports du matériel génétique, et leurs constituants de base, les nucléotides, dont certains servent au transfert d énergie comme l adénosinetriphosphate (TP) ou à la régulation du métabolisme comme l adénosine monophosphate cyclique (MPc). haque groupe de biomolécules a ses particularités de composition et de structure, beaucoup sont des polymères (poly, beaucoup + mer, une partie), grosses molécules formées par la répétition d unités de base. Dans les biomolécules, on rencontre souvent les mêmes combinaisons d atomes, appelées groupements fonctionnels. Les atomes des groupements fonctionnels sont retrouvés comme une unité d une molécule à l autre : ainsi, les groupements hydroxyle, très communs dans les biomolécules, sont plus facilement ajoutés ou retirés que des hydrogènes ou des oxygènes seuls. Les groupements fonctionnels sont généralement fixés sur les molécules par des liaisons simples covalentes représentées par un simple trait. Les groupements fonctionnels les plus courants sont donnés dans le tableau 2.2. TBLEU 2.2 RUPEMENTS FNTINNELS URNTS Remarque : l oxygène qui a deux électrons à partager peut former une double liaison avec un autre atome arboxylique (acide) ydroxyle Écriture abrégée mine N 2 Phosphate 2 P 4 Formule développée = N P =

9 26 hapitre 2 Interactions moléculaires Les glucides sont les biomolécules les plus abondantes Les glucides sont encore appelés hydrates de carbone car leur formule brute générale peut s écrire ( 2 ) n, avec le même rapport / de 2 que l eau. Le nombre n après la parenthèse indique le nombre de répétitions de l unité de base dans la molécule. Les glucides peuvent être simples, monosaccharides et disaccharides, (leur nom se termine par ose), ou bien être des ÉPREUVES polymères de glucose (polysaccharides) [voir figure 2.7]. Les monosaccharides les plus courants sont des unités de base des glucides complexes, certains à 5 carbones comme le ribose, d autres à 6 comme le glucose. Les disaccharides les plus importants sont formés d une molécule de glucose associée à un autre monosaccharide. Toutes les cellules vivantes stockent du glucose comme réserve d énergie sous forme de polysaccharides : glycogène MNSRIDES Fructose lucose (dextrose) alactose* DISRIDES Saccharose (sucre de table) Maltose Lactose lucose + Fructose lucose + lucose alactose + lucose Polymères : 100 à 1000 unités PLYSRIDES nimaux Plantes Levures et bactéries hitine (invertébrés seulement) lycogène ellulose midon Dextrane lycogène Molécules de glucose 2 2 midon 2 *NB : la seule différence entre glucose et galactose est la position dans l espace de leurs groupements hydroxyles. FIURE 2.7 lucides.

10 ÉPREUVES chez les animaux, amidon que l homme peut digérer chez les végétaux, et dextrane chez les levures et les bactéries. D autres polysaccharides ont des fonctions de soutien, par exemple la cellulose des plantes et la chitine de certains invertébrés. Il est dommage que l homme ne digère pas la cellulose car c est la molécule organique la plus abondante sur la Terre. ontrôlez vos acquis 16. Vrai ou faux? Toutes les molécules organiques sont des biomolécules? 17. Quelle est la formule générale d un glucide? 2.3 Biomolécules 27 Les lipides sont les biomolécules les plus diversifiées omme les glucides, les lipides contiennent carbone, hydrogène et oxygène, mais la proportion de l oxygène est bien moindre. utre caractéristique importante, ils sont apolaires et de ce fait non solubles dans l eau. n parle de graisses quand ils sont à l état solide à température ambiante, et d huile s ils sont liquides. La plupart des lipides d origine animale sont des graisses (comme le beurre et le lard), ceux qui proviennent des végétaux sont essentiellement des huiles. En plus des vrais lipides, on rattache à ce groupe les substances lipophiles : phospholipides, stéroïdes et eicosanoïdes (voir figure 2.8). LIPIDES MLÉULES LIPPILES lycérol 2 IDES RS cide palmitique, acide gras saturé 3 EISNÏDES 2 cide oléique, acide gras monoinsaturé 3 Prostaglandines (PE 2 ) STÉRÏDES cide linolénique, acide gras polyinsaturé 3 lycérol + cide gras holestérol LY MNLYÉRIDE 2 ÉR L cide gras DILYÉRIDE LY cide gras ortisol ÉR L cide gras PSPLIPIDES TRILYÉRIDE LY cide gras cide gras LY ÉR cide gras ÉR L cide gras cide gras L Phosphate FIURE 2.8 Lipides et molécules lipophiles. n a ici les formules développées des acides palmitique et linolénique, avec tous les atomes et toutes les liaisons. Pour l acide oléique, un autre acide gras, on s est limité à la formule abrégée sans les carbones et les hydrogènes au milieu de la molécule.

11 28 hapitre 2 Interactions moléculaires Les lipides et les phospholipides ont des structures voisines, avec une molécule simple à 3 carbones, le glycérol, et de longues molécules d acides gras. Les phospholipides ont en outre un groupement phosphate ( 2 P 4 ). Les acides gras sont de longues chaînes d atomes de carbone porteurs d hydrogène, avec un groupement carboxyle ( ) à une extrémité de la chaîne. Ils sont dits saturés s il n y a pas de double liaison entre les carbones (acide palmitique), monoinsaturés s il y en a une (acide oléique) ou polyinsaturés (acide linolénique) s il y a deux ou plus de deux doubles liaisons dans la molécule. Pour chaque double liaison dans un acide gras, il y a deux atomes d hydrogène en moins. Plus un lipide est riche en acides gras saturés, plus il a de chances d être solide à température ambiante. n considère généralement que les graisses saturées, comme celles trouvées dans la viande, favorisent le dépôt de plaques qui obstruent les artères. n a d abord pensé que plus les lipides étaient insaturés, moins ils étaient dangereux, mais les études récentes semblent montrer que les lipides monoinsaturés comme l huile d olive sont les plus sains. Pendant des années, les fabricants de margarine et d huiles de cuisson se sont vantés de proposer les produits «les plus riches en polyinsaturés». La mode est maintenant de bannir ces graisses trans qui sont des huiles végétales insaturées et hydrogénées pour en faire de la margarine ou des assaisonnements solides à température ambiante, car les recherches récentes indiquent qu elles contribuent autant que les graisses animales aux problèmes cardiaques. ux ÉtatsUnis, depuis 2006, les fabricants de produits alimentaires sont tenus de signaler leur présence dans leurs produits. Le glycérol se lie à un, deux ou trois acides gras pour former des mono, des di ou des triglycérides. es derniers, appelés plus correctement triacylglycérols, représentent 90 % des lipides du corps. Leur taux dans le sang est important comme indicateur de risque de maladie artérielle, une valeur élevée étant le signe d un risque accru. Les stéroïdes sont des molécules à 4 cycles de carbone liés entre eux (voir figure 2.8). Le cholestérol est la source de stéroïdes dans le corps et la base de bon nombre d hormones importantes. est aussi un composant important des membranes cellulaires animales. Les eicosanoïdes sont des acides gras modifiés à 20 atomes de carbone que l on trouve chez les animaux (eikosi, vingt). Tous contiennent un cycle ouvert à 5 ou 6 carbones qui fait que la molécule se replie sur ellemême (voir figure 2.8). Les principaux sont les thromboxanes, les leucotriènes et les prostaglandines. n verra plus loin le rôle de régulateurs des eicosanoïdes dans différentes fonctions. ontrôlez vos acquis 18. Lequel de ces acides gras est le plus insaturé : (a) (b) (c) ? Les protéines sont les biomolécules les plus polyvalentes Les protéines sont des polymères de petites molécules, les acides aminés (voir figure 2.9). Vingt d entre eux sont rencontrés couramment dans les protéines naturelles, et le corps humain peut tous les synthétiser sauf neuf, les acides aminés ÉPREUVES dits essentiels, qui doivent être apportés par la nourriture. La liste des acides aminés est dans l annexe B. Quelques acides aminés ne se rencontrent pas dans les protéines mais ont des fonctions physiologiques importantes. est le cas de l homocystéine, un acide aminé qui contient du soufre et que l on trouve normalement dans l organisme, mais dont la présence en excès est associée aux maladies cardiaques, de l acide gammaamino butyrique ou B synthétisé par les cellules nerveuses, et de la créatine qui peut stocker de l énergie en fixant un groupement phosphate. Tous les acides aminés ont la même structure de base : un atome de carbone central est lié à un atome d hydrogène, à un groupement amine ( N 2 ), à un groupement carboxylique ( ) et à un groupe d atomes «R» qui diffère d un acide aminé à l autre [voir figure 2.9(a)]. L azote des groupements amine fait des protéines notre principale source alimentaire d azote. Les groupements R sont très variables, ils diffèrent par leur taille, leur forme et leurs capacités à former des liaisons ioniques ou hydrogène ; chaque acide aminé réagit donc de façon unique avec les autres molécules. Les vingt acides aminés constitutifs des protéines s assemblent en polymères avec un nombre quasi infini de combinaisons, comme les lettres de l alphabet s assemblent en mots. Deux acides aminés se fixent l un à l autre par une liaison peptidique qui se forme entre le groupement amine de l un et le groupement carboxylique de l autre. es polymères d acides aminés s appellent des peptides quelle que soit leur longueur, de deux à deux millions d unités. Si 2 à 9 acides aminés forment le peptide, on parle d oligopeptide (oligo, peu) De 10 à 100 acides aminés, il s agit d un polypeptide, audelà c est une protéine. La séquence des acides aminés dans une chaîne peptidique constitue sa structure primaire (voir figure 2.9). Par exemple, l hormone thyréotrope (TR de l anglais ThyrotropinReleasing ormone), un petit peptide produit dans le cerveau, a comme structure primaire acide glutamiquehistidineproline. La structure primaire d une protéine est déterminée génétiquement et est essentielle à sa fonction. insi, la substitution d un seul acide aminé est à l origine de l anémie falciforme dans laquelle les globules rouges ne fonctionnent pas normalement. u moment de sa synthèse, la chaîne d un polypeptide prend sa structure secondaire, c estàdire son arrangement spatial ou sa forme (voir figure 2.9). La structure secondaire est stabilisée par des liaisons hydrogène entre différentes parties de la molécule ; il en résulte trois formes possibles : les hélices α, les chaînes β dont les angles opposés créent une forme en zigzag et les coudes β en forme de U. Les chaînes β sont fréquemment disposées côte à côte pour former des feuillets plissés. Les protéines à rôle structural sont souvent formées presque exclusivement de feuillets plissés dont la configuration est très stable. D autres protéines présentent hélices, feuillets et coudes. La forme d une protéine dans l espace (forme tridimensionnelle) est sa structure tertiaire. Les protéines se répartissent en deux grands groupes, les fibreuses et les globulaires. Les protéines fibreuses sont formées de feuillets plissés ou de longues chaînes d hélices. Insolubles dans l eau, elles constituent des composants importants pour la structure des cellules et des tissus. n peut citer comme exemple le collagène, fréquent dans de nombreux types de tissus conjonctifs, et la kératine que l on trouve dans les ongles et les cheveux.

12 ÉPREUVES 2.3 Biomolécules 29 R N 2 IDES MINÉS Tous les acides aminés ont un groupement carboxyle (), un groupe aminé (N 2 ) et un hydrogène fixé sur le même carbone. La quatrième valence du carbone est occupée par un groupement «R» variable. qu on peut séparer en Essentiels Non essentiels et qui peuvent se lier entre eux par des liaisons peptidiques pour former des ligopeptides (2 à 9 acides aminés) Polypeptides (10 à 100 acides aminés) Protéines (>100 acides aminés) qui ont une Structure primaire Structure secondaire Structure tertiaire Structure quaternaire Plusieurs sousunités Séquence d acides aminés élice α Feuillets β Protéines fibreuses Protéines globulaires ollagène émoglobine FIURE 2.9 Niveaux d organisation des molécules protéiques. Les protéines globulaires ont des chaînes d acides aminés qui se replient sur ellesmêmes pour créer une structure tertiaire complexe avec des creux, des canaux ou des protubérances (voir figure 2.10). La structure tertiaire de ces protéines est due d une part aux angles des liaisons peptidiques entre les acides aminés et, d autre part, aux liaisons hydrogène, aux liaisons de Van der Waals et aux liaisons ioniques qui stabilisent cette structure (voir figure 2.10). La cystéine, un acide aminé qui contient un groupement sulfhydryle ( S), joue aussi un rôle important dans les formes globulaires. Deux cystéines de deux parties différentes de la chaîne polypeptidique peuvent établir entre elles une liaison covalente par un pont disulfure (SS) rapprochant ainsi deux parties de la chaîne. Les protéines globulaires sont solubles dans l eau. Elles peuvent agir comme des transporteurs de lipides dans le sang, en se liant à eux et en les rendant solubles. Elles servent aussi d enzymes qui augmentent la vitesse des réactions chimiques. Des protéines solubles agissent aussi comme messagers de cellule à cellule sous forme d hormones et de neurotransmetteurs et comme molécules de défense contre les corps étrangers. Plusieurs protéines peuvent s associer pour former une protéine fonctionnelle dite à structure quaternaire (voir figure 2.9). L hémoglobine en est un exemple classique : avec ses quatre sousunités, elle forme un tétramère. ontrôlez vos acquis 19. Quelle est la formule chimique d un groupement amine? D un groupement carboxylique? 20. Pourquoi fautil impérativement inclure les acides aminés essentiels dans notre régime, mais pas obligatoirement les autres? 21. Quelles sont les caractéristiques des protéines qui leur confèrent plus de diversité qu aux lipides ou aux glucides?

13 30 hapitre 2 Interactions moléculaires N 2 S S 2 Pont N disulfure LÉENDE Liaisons hydrogène ou forces de van der Waals + Liaison ionique + + S S ttraction ou répulsion ionique Pont disulfure + S S + ertaines molécules comprennent des glucides, des protéines et des lipides Toutes les biomolécules ne sont pas des protéines, des lipides ou des glucides purs. Les hétéroprotéines (ou protéines conjuguées) sont des protéines combinées à une molécule d un autre type, comme les lipoprotéines contenant des lipides. n trouve les lipoprotéines dans les membranes cellulaires et elles transportent des molécules hydrophobes, comme le cholestérol, dans le sang. Une molécule glycosylée porte une partie glucidique. Les protéines combinées à des glucides sont des glycoprotéines et les lipides associés à des glucides sont des glycolipides. es deux types de molécules sont, comme les lipoprotéines, des composants importants des membranes cellulaires (voir chapitre 3). Nucléotides et acides nucléiques jouent un rôle important dans la transmission et le stockage d énergie et d informations Un nucléotide est une molécule en trois parties avec : (1) un ou plusieurs groupements phosphate, (2) un sucre à 5 atomes de carbone et (3) une structure cyclique comprenant carbone et azote appelée base azotée (voir figure 2.11). Le sucre, toujours à 5 carbones, peut être de deux types, ribose ou désoxyribose (de, sans ; oxy, oxygène) semblable au ribose, avec un atome d oxygène en moins. Il y a aussi deux types de bases azotées, les purines à deux cycles et les pyrimidines à un seul. Il y a deux purines, l adénine et la guanine, et trois pyrimidines, la cytosine, la thymine et l uracile. S + + FIURE 2.10 Des liaisons non peptidiques créent des liens entre les molécules ou entre des parties de molécules. Les liaisons hydrogène, les ponts disulfures, les forces de Van der Waals et les liaisons ioniques favorisent l édification de la structure tertiaire des protéines. D après. Lodish et al., Molecular ell Biology, 5/e. S ÉPREUVES Parmi les nucléotides, on trouve l TP (adénosine triphosphate) et l DP (adénosine diphosphate) qui interviennent dans les transferts d énergie, ainsi que le ND (nicotinamide adénine dinucléotide) et le FD (flavine adénine dinucléotide). Enfin, l MPc (adénosine monophosphate cyclique) est une molécule importante pour le transfert de signaux entre le liquide extracellulaire et la cellule. DN (acide désoxyribonucléique) et RN (acide ribonucléique) sont des acides nucléiques, polymères de nucléotides, qui stockent l information génétique à l intérieur de la cellule et la transmettent aux générations de cellules suivantes. Tous deux sont formés par l association de nucléotides en longues chaînes, analogues aux chaînes d acides aminés qui forment les protéines. Le sucre d un nucléotide est lié au phosphate du suivant : la chaîne ainsi formée par la succession sucrephosphatesucrephosphate porte les bases azotées latéralement (voir figure 2.12). Dans l DN, on trouve quatre bases azotées, adénine, guanine, cytosine et thymine ; dans l RN, l uracile remplace la thymine. La molécule d RN se présente généralement sous forme d un brin unique, même si elle se fixe temporairement à un brin d DN au moment de sa formation. La molécule d DN est une doublehélice, structure tridimensionnelle qui apparaît quand deux brins d DN sont liés par des liaisons hydrogène entre des paires de bases azotées complémentaires. Sur la figure 2.12, on voit bien que les purines sont plus grosses que les pyrimidines. Pour des questions d encombrement, on a toujours appariement d une pyrimidine avec une purine. De plus, l adénine () s apparie seulement à la thymine (T) et de la même façon, la cytosine () ne s apparie qu à la guanine (). Les paires de bases T et maintiennent la forme hélicoïdale de la molécule d DN. La complémentarité des bases et la réplication de l DN sont abordées dans l annexe B. La figure 2.13 résume les bases de la chimie et de la biochimie nécessaires à la compréhension de la physiologie. PRBLÈME À SUIVRE n sait que la forme hexavalente du chrome utilisée dans l industrie est toxique pour l homme. En 1992, le alifornia s azard Evaluation System and Information Service avertit qu en inhalant de la poussière, des vapeurs ou des nuages de chrome lors de la fabrication de l acier inoxydable, les ouvriers étaient exposés à un risque accru de cancer du poumon. Le contact normal avec des surfaces chromées ou inoxydables ne présentait pas de risque pour le public. Le point de départ de la mise en évidence d un lien entre la forme biologique du chrome (trivalent r 3+ ) et le cancer a été l étude de cellules de mammifères cultivées in vitro (vitrum, verre ; ici tube à essai) et soumises à des doses relativement élevées de picolinate de chrome : elles développaient des signes précancéreux, peutêtre à cause des radicaux libres formés dans les cellules. Question 4 : À partir de cette information, pouvezvous conclure que les deux formes de chrome, trivalente et hexavalente, présentent la même toxicité?

14 ÉPREUVES 2.4 Solutions aqueuses, acides, bases et tampons 31 NULÉTIDE N 2 N N N N P P P 2 TP formé de Base azotée Sucre Phosphates N N Purine Pyrimidine Ribose Désoxyribose N N N N 2 2 P dénine () uanine () ytosine () Thymine (T) Uracile (U) NULÉTIDES Bases Sucre roupements phosphate utre composant TP = dénine + Ribose + 3 DP = dénine + Ribose + 2 MPc = dénine + Ribose + 1 ND = dénine + 2 Ribose Nicotinamide IDES NULÉIQUES : DN RN = =,,, T,,, U + + Désoxyribose Ribose par nucléotide 1 par nucléotide FIURE 2.11 Nucléotides et acides nucléiques. nm 2.4 Solutions aqueuses, acides, bases et tampons Nous savons que la vie repose sur des solutions aqueuses dont la composition en ions rappelle celle de l eau de mer diluée. Le corps humain renferme environ 60 % d eau. Na +, K + et l sont les principaux ions dans les liquides corporels, d autres sont en quantité moindre. Toutes les molécules et tous les composants cellulaires sont en solution ou en suspension dans ces solutions salines. Il convient donc d en comprendre les propriétés. Toutes les molécules ne sont pas solubles dans des solutions aqueuses Les substances dissoutes dans un liquide sont appelées solutés. Les liquides qui les dissolvent sont les solvants. La combinaison du soluté dissous dans le solvant est une solution. Pour les solutions biologiques, le solvant est toujours l eau. La solubilité d une molécule dans un solvant traduit sa capacité de s y dissoudre : plus elle se dissout facilement, plus sa solubilité est élevée. Les molécules qui se dissolvent aisément dans l eau sont dites hydrophiles. e sont pour la plupart des molécules polaires ou des ions dont les régions positives et négatives interagissent avec les molécules polaires d eau (voir figure 2.14). elles pour lesquelles la dissolution dans l eau ne se fait pas facilement sont dites hydrophobes : ce sont en général des molécules apolaires incapables d établir des liaisons hydrogène avec les molécules d eau. Les lipides (graisses et huiles) représentent le groupe le plus hydrophobe. Placés dans une solution aqueuse, ils tendent à former des couches séparées : un exemple courant est celui de la vinaigrette quand l huile forme une couche audessus du

15 32 hapitre 2 Interactions moléculaires ÉPREUVES T U uanine ytosine T U Bases uaninecytosine appariées T U Squelette sucrephosphate dénine Thymine T déninethymine appariées (b) Paires de bases complémentaires T T U LÉENDE T U dénine Thymine uanine ytosine Uracile T Liaisons hydrogène U Liaisons hydrogène T (a) Schéma de l hélice d DN (c) Représentation stylisée de l DN (d) Représentation stylisée de l RN FIURE 2.12 DN et RN. vinaigre. Pour que des molécules hydrophobes puissent se dissoudre dans les liquides du corps, elles doivent se combiner à des molécules hydrophiles qui les transportent ensuite dans la solution. est le cas du cholestérol qui, seul, ne se dissout pas dans le sang, pas plus que la graisse d un morceau de viande placé dans un verre d eau chaude et qui vient flotter en surface. Pour être transporté dans le sang, il doit être combiné à des molécules solubles qui assurent son transport. En plus de son rôle de solvant, l eau a d autres propriétés importantes pour le fonctionnement du corps. La tension superficielle de l eau, abordée page 23, joue un rôle important dans la respiration (voir chapitre 17). L eau peut aussi retenir de grandes quantités de chaleur et en perdre lors de la transpiration, propriété importante dans le contrôle de la température du corps (voir chapitre 22). La concentration d une solution peut s exprimer de différentes façons La concentration d une solution est la quantité de soluté par unité de volume de la solution et elle peut s exprimer de différentes façons en physiologie. La quantité de soluté dans la solution peut être donnée en masse exprimée en grammes (g) ou en milligrammes (mg), en nombre de molécules exprimé en moles (mol) ou en nombre d ions exprimé en équivalents (eq). Le volume de la solution est généralement exprimé en litres (l) ou en millilitres (ml). ontrôlez vos acquis 22. Pourquoi le sel de table (Nal) estil soluble dans l eau? 23. Quels sont les deux composants d une solution? 24. Quelles molécules se dissolvent le plus facilement dans l eau : les molécules polaires ou les molécules apolaires? 25. Une molécule qui se dissout facilement est dite hydro. 26. La concentration d une solution s exprime en : a. quantité de solvant/volume du soluté b. quantité de soluté/volume de solvant c. quantité de solvant/volume de la solution d. quantité de soluté/volume de la solution.

16 ÉPREUVES 2.4 Solutions aqueuses, acides, bases et tampons 33 Neutrons Protons Électrons forment tomes gain ou perte de neutrons pour donner gain ou perte de protons pour donner gain ou perte d électrons pour donner Isotopes Différents éléments Ions tels que partagent des électrons dans des liaisons covalentes pour donner arbone ydrogène xygène zote Molécules telles que sont les éléments essentiels de Biomolécules cides aminés Monosaccharides lycérol cides gras NULÉTIDES Séquence d acides aminés élice α ou feuillet β Disaccharides Polysaccharides Monoglycérides Diglycérides MPc MPc TP, DP, FD, ND RN DN Forme fibreuse ou globulaire lycogène Triglycérides Plusieurs unités midon ellulose Molécules lipophiles PRTÉINES LUIDES LIPIDES Phospholipides Eicosanoïdes Stéroïdes lycoprotéines lycolipides Lipoprotéines FIURE 2.13 Vue d ensemble des données chimiques. Moles Une mole (moles, une masse) est définie comme 6, atomes, molécules ou ions d une substance. La mole est donc un nombre de particules quelle que soit la substance (comme une douzaine). Mais la masse d une mole dépend de la masse de chacune de ses particules. Masse moléculaire À partir de la formule d une molécule, on peut calculer sa masse moléculaire. est la masse d une molécule, exprimée en unités de masse atomique ou plus souvent en daltons (rappel : 1 uma = 1 Da). Pour calculer la masse moléculaire, on multiplie la masse atomique de chaque élément par le nombre

17 34 hapitre 2 Interactions moléculaires Molécules d eau Na + I d atomes de cet élément dans la molécule et on fait la somme de tous les chiffres obtenus. Voici, à titre d exemple, le calcul de la masse moléculaire du glucose : Élément Nombre d atomes hlorure de sodium en solution Na + FIURE 2.14 Le chlorure de sodium est soluble dans l eau. Les interactions avec les molécules d eau polaires brisent les liaisons ioniques maintenant la structure du cristal de Nal. masse atomique de l élément arbone 6 12 uma = 72,0 ydrogène 12 1,0 uma = 12,0 xygène 6 16 uma = 96,0 Total 180 uma Masse moléculaire du glucose 180 Da La masse d une mole de substance est égale à la masse atomique ou moléculaire d une substance exprimée en grammes. est ce qu on appelle la masse molaire. Par exemple, la masse moléculaire du glucose est de 180 Da, ce qui signifie qu une mole de glucose (soit 6, molécules de glucose) a une masse de 180 grammes. Une mole de Nal, avec le même nombre de molécules, a une masse de 58,5 grammes seulement. Molarité En biologie, la concentration d une solution est souvent donnée par sa molarité, nombre de moles de soluté par litre de solution, qui s écrit mol/l ou M. Une solution molaire de glucose (1 mol/l, 1 M) contient 6, molécules de glucose par litre et est obtenue en dissolvant une mole de glucose (180 grammes) dans la quantité d eau nécessaire pour obtenir un litre de solution. Les solutions biologiques typiques sont tellement diluées qu on exprime souvent les concentrations des solutés en millimoles par litre (mmol/l ou mm). Une millimole = 1/1 000 mole (milli, 1/1 000). I Équivalents La concentration des ions est parfois exprimée en équivalents par litre plutôt qu en moles par litre. Un équivalent (eq) est égal à la molarité d un ion multiplié par le nombre de charges qu il porte. L ion sodium, avec sa charge de +1, a un équivalent par mole ; l ion calcium a 2+ a deux équivalents par mole. La même règle s applique aux ions chargés négativement : un équivalent par mole pour l ion chlore l, deux pour l hydrogénophosphate (P 2 4 ). Un milliéquivalent (meq) est un millième d équivalent. La concentration ionique des solutions biologiques est souvent exprimée en milliéquivalents par litre (meq/l). Masse/volume, volume/volume et solutions exprimées en pourcentage u laboratoire ou à la pharmacie, on ne mesure pas les solutés en moles ; on utilise des unités plus conventionnelles. insi, la concentration du soluté dans une solution préparée peut s exprimer en pourcentage de la solution totale, c est ce qu on appelle la concentration centésimale. Une solution à 10 % signifie 10 parts de soluté pour 100 parts de solution totale. Si le soluté est normalement solide à température ambiante, la composition centésimale s exprime en masse de soluté par volume de solution : une solution de glucose à 5 % contient 5 grammes de glucose dissous dans de l eau pour arriver finalement à 100 ml de solution. Si le soluté est liquide à température ambiante, comme l acide chlorhydrique concentré, on utilisera le rapport volume/volume pour exprimer la concentration. Pour obtenir une solution de l à 0,1 %, on prend 0,1 ml d acide concentré et on ajoute la quantité nécessaire d eau pour obtenir 100 ml de solution. En médecine, on utilise souvent le rapport masse/volume. La concentration des médicaments et autres substances dans le corps est souvent exprimée en milligrammes de soluté par décilitre de solution (mg/dl). Un décilitre (dl) est égal à 1/10 de litre ou 100 ml. utrefois, on exprimait les mg/dl en mg% où % signifie 100 parts ou 100 ml. Une concentration de 20 mg/dl peut aussi s exprimer par 20 mg%. ontrôlez vos acquis ÉPREUVES 27. alculez la masse molaire de l eau Quelle est la masse d une mole de Kl? 29. Laquelle de ces solutions de glucose est la plus concentrée : 100 mm ou 0,1 M? 30. Pour faire une solution de glucose à 5 %, pourquoi ne mesureriezvous pas 5 grammes de glucose que vous ajouteriez dans 100 ml d eau? La concentration en ions hydrogène dans le corps s exprime en unités p L un des ions les plus importants dans le corps est l ion hydrogène +. Sa concentration dans les liquides biologiques détermine l acidité du corps qui est un paramètre physiologique très étroitement régulé car les + en solution peuvent interférer avec les liaisons hydrogène et les forces de Van der Waals.

18 ÉPREUVES es liaisons sont responsables de la forme de nombreuses molécules importantes : si elles sont rompues, la forme de la molécule change et sa fonction peut être altérée. D où viennent ces ions hydrogène? ertains de l ionisation des molécules d eau ( 2 ) en + et, d autres viennent de molécules qui libèrent des + quand elles se dissolvent dans l eau. Une molécule qui libère des + dans une solution est un acide, comme l acide carbonique issu de l action du 2 (dioxyde de carbone) sur l eau dans l organisme. En solution, l acide carbonique se dissocie en un ion bicarbonate et un ion hydrogène : (acide carbonique) Notez bien que quand le + est inclus dans la molécule d acide carbonique non dissociée, il n intervient pas dans l acidité. e sont seulement les + libres qui affectent la concentration en + et donc l acidité. ertaines molécules, les bases, font baisser la concentration en + en se combinant avec les + libres. est le cas des molécules qui libèrent des ions hydroxyde en solution, ces ions hydroxyde se combinant avec + pour donner de l eau : utre base, l ammoniac, N 3, qui réagit avec + pour donner un ion ammonium : N N 4 + La mesure de la concentration en + dans les liquides corporels se fait en utilisant le p (p veut dire «potentiel hydrogène»). Il est calculé à partir du logarithme négatif de la concentration en + : p = log [ + ] (pour les logarithmes voir annexe B). Les crochets de part et d autre du symbole d un soluté sont l écriture abrégée de «concentration». [ + ] = concentration en +. Le p peut aussi s écrire p = log (1/[ + ]). Le p est donc lié à l inverse de la concentration en + : plus la concentration en + augmente, plus le p baisse. Le p d une solution se mesure sur une échelle de 0 à 14. L eau pure a un p de 7, soit une concentration en + de M. L eau est considérée comme neutre. Les solutions qui ont reçu des + d un acide ont une concentration en + supérieure à celle de l eau. omme [ + ] varie en sens inverse par rapport au p, les solutions acides ont un p inférieur à 7. Les solutions qui ont perdu certains de leurs + ont une concentration en + inférieure à celle de l eau et donc un p supérieur à 7 ; elles sont dites basiques ou alcalines. L échelle des p est logarithmique : chaque changement d une unité sur l échelle de p correspond à une variation 10 fois plus forte de la concentration en ions hydrogène. Par exemple, si le p d une solution passe de 8 à 6, cela signifie que la concentration en + a été multipliée par 100 (10 2 ou 10 10). La figure 2.15 montre l échelle des p et les valeurs correspondantes pour diverses solutions. Le p normal du sang humain est de 7,40, donc légèrement alcalin. La régulation du p du corps dans une fourchette étroite est fondamentale car des p sanguins acides (p < 7,00) ou basiques (p > 7,70) sont incompatibles avec la vie. Les tampons représentent un facteur clé dans le maintien d un p normal dans l organisme. n appelle tampon toute substance qui s oppose aux variations de p. Bon nombre d entre eux contiennent des anions à forte affinité pour les Solutions aqueuses, acides, bases et tampons ,5 8 7,7 7 6, QUESTINS Quand le corps devient plus acide, estce que son p augmente ou diminue? omment l urine, l acide de l estomac et la salive peuventils avoir des p en dehors de la zone des p compatibles avec la vie et pourtant faire partie de l organisme vivant? Si on ajoute des + dans une solution tampon, les anions se lient aux +, minimisant ainsi la variation de p. L anion bicarbonate, 3, est un tampon important de l organisme humain. L équation cidessous montre comment une solution de bicarbonate de sodium agit comme un tampon quand on ajoute de l acide chlorhydrique dans le milieu. Placé dans l eau pure, l se dissocie en + et l et crée une forte concentration en + (p bas). Si la dissociation a lieu dans une solution de bicarbonate de sodium, des ions bicarbonate s associent avec des + pour former de l acide carbonique non dissocié. ette fixation de + empêche qu il y ait une variation significative du p. + + l Na l + Na + cide Bicarbonate chlorhydrique de sodium Na à 1 M rème dépilatoire mmoniaque à usage domestique Savon liquide Bicarbonate de sodium Sécrétions pancréatiques Salive ompatible avec la vie humaine Urine (4,5 7) Tomates, raisins Vinaigre, cola Jus de citron cidité gastrique FIURE 2.15 Échelle de p. ette échelle logarithmique est une mesure de la concentration en ions hydrogène [ + ]. Par exemple, au p 14, [ + ] = moles/litre. cide carbonique hlorure de sodium (sel de table)

19 36 hapitre 2 Interactions moléculaires nm 2.5 PRBLÈME À SUIVRE Stéphane a pris du picolinate de chrome parce qu il a entendu dire que cela augmenterait sa force et sa masse musculaire. Ensuite, un ami lui a dit que selon la FD (le service américain de contrôle des aliments et des médicaments), rien ne prouvait que le chrome puisse faciliter le développement musculaire. Dans une étude, des chercheurs ont donné de hautes doses quotidiennes de picolinate de chrome à des footballeurs pendant une période d entraînement de deux mois. À la fin de l étude, il n y avait aucune différence en termes d augmentation de masse musculaire entre les joueurs traités et ceux qui n avaient pas pris le complément. Question 5 : À partir des déclarations de la FD, de l étude présentée cidessus et des études qui suggèrent que le picolinate de chrome pourrait être cancérigène, pensezvous que Stéphane devrait continuer à prendre du picolinate? ontrôlez vos acquis 31. Que doit faire une molécule quand elle est dissoute dans l eau pour être considérée comme un acide? 32. Le p est l expression de la concentration de quelle particule en solution? Interactions des protéines L histoire du Projet énome umain (voir chapitre 1) montre bien l évolution des idées sur le rôle des protéines. En 1990, au départ du projet, l DN était la molécule qui allait dévoiler tous les secrets de la vie. Le temps passant, les scientifiques ont montré qu un même brin d DN pouvait diriger la synthèse de plusieurs protéines. Par conséquent, la recherche contemporaine a recentré ses efforts sur le protéome, un programme sur les protéines équivalent au génome pour l DN. Le uman Proteomics Initiative a pour ambition de faire l inventaire de la structure et de la fonction de toutes les protéines de l organisme (http//us.expasy.org/sprot/hpi/). L idée étant que si on connaît tout des protéines, il sera possible de créer des modèles pour prévoir leurs fonctions et interactions dans l organisme. Les protéines sont, nous l avons vu, les «bêtes à tout faire» de l organisme. elles qui ne sont pas solubles dans l eau sont des composants de structure et seront étudiées dans le chapitre suivant. elles qui sont solubles se répartissent pour la plupart dans l une de ces sept grandes catégories : 1. Enzymes : elles agissent alors en accélérant les réactions chimiques et jouent un rôle important dans le métabolisme (voir chapitre 4). 2. Transporteurs membranaires : ces protéines agissent en faisant passer des substances de part et d autre de la membrane cellulaire. Elles peuvent former des canaux dans la ÉPREUVES membrane ou se lier aux molécules à transporter et les faire passer au travers de la membrane (voir chapitre 5). 3. Molécules signal : des protéines et des peptides plus petits agissent comme des hormones ou comme d autres molécules signal (voir chapitre 6). 4. Récepteurs : ces protéines se lient aux molécules signal et déclenchent des réponses dans la cellule (voir chapitre 6) 5. Protéines de transport : présentes pour la plupart dans le liquide extracellulaire, elles se lient à des molécules qu elles transportent dans l ensemble du corps, comme l hémoglobine qui transporte l oxygène et comme les protéines LDL ou DL qui transportent le cholestérol. 6. Protéines régulatrices : elles peuvent déclencher ou arrêter certains mécanismes, ou les moduler. est le cas des facteurs de transcription de l DN qui peuvent modifier l expression des gènes et la synthèse des protéines (pour plus de détails, voir les livres de biologie cellulaire). 7. Immunoglobulines : ces protéines immunes extracellulaires, appelées aussi anticorps, participent à la protection de l organisme (voir chapitre 24). Malgré leur diversité, toutes ces protéines solubles présentent des points communs. Toutes se lient à d autres molécules par des liaisons non covalentes (voir figure 2.10). La liaison se fait en une région précise de la protéine, dite site de liaison : ce site est spécifique et nous étudierons cidessous ses propriétés. Pour les protéines pour lesquelles la liaison active la protéine et déclenche un processus (enzymes, transporteurs membranaires et récepteurs), nous étudierons leur taux d activité et les facteurs qui le modifient. Les protéines se lient à des molécules données Toute molécule se liant à une autre s appelle un ligand (ligare, lier). Pour les ligands qui se fixent à des enzymes ou à des transporteurs membranaires, on parle aussi de substrat (sub, dessous + stratum, couche). Les protéines signal et les facteurs de transcription sont des ligands. Quant aux immunoglobulines, elles fixent des ligands mais le complexe immunoglobulineligand peut devenir à son tour un ligand (voir chapitre 24). La liaison d un ligand exige une complémentarité moléculaire : ligand et site de liaison doivent être compatibles. À partir d études sur les enzymes et autres protéines, on a pu montrer que la forme du site de liaison de la protéine et celle du ligand n ont pas besoin d être exactement complémentaires : quand ils se rapprochent, des interactions non covalentes (liaison hydrogène et forces de Van der Waals) s établissent entre eux et un changement est induit dans la conformation du site (le inducedfit model anglosaxon) pour s ajuster plus précisément au ligand (voir figure 2.16). Spécificité des protéines La spécificité est la capacité d une protéine à se lier à un ligand donné ou à un certain type de ligands. ertaines ont une spécificité très étroite tandis que d autres peuvent se lier à des groupes entiers

20 ÉPREUVES PRTÉINE Modèle de conformation induite Dans ce modèle, le site de liaison au départ ne correspond pas exactement à la forme des ligands (L). de molécules. Par exemple, les peptidases se lient à des polypeptides et en coupent les liaisons peptidiques, quels que soient les acides aminés liés par cette liaison : elles sont peu spécifiques. u contraire, les aminopeptidases, qui coupent aussi des liaisons peptidiques, ne peuvent le faire qu à l extrémité de la chaîne protéique (du côté de la terminaison amine) : leur spécificité est plus étroite. ffinité L affinité d une protéine pour un ligand est le degré d attraction de la protéine pour le ligand. Si l affinité est élevée, le ligand a plus de chance de se fixer sur la protéine. n peut utiliser la même notation que celle utilisée pour représenter les réactions chimiques : P + L dans laquelle P est la protéine, L le ligand, PL le complexe protéineligand. La double flèche indique que la liaison est réversible. es liaisons réversibles conduisent à un état d équilibre quand la vitesse de formation de la liaison (réaction de gauche à droite) est égale à la vitesse de dissociation (droite à gauche). À l équilibre, le rapport de la somme des concentrations du ligand et de la protéine à la concentration du complexe protéineligand est toujours le même, K eq, appelé constante d équilibre et s applique à toutes les réactions chimiques réversibles. (Les crochets indiquent qu il s agit de concentrations.) Dans le cas des liaisons protéineligand, l équation donne une représentation quantitative de l affinité de la protéine pour le ligand ; on appelle aussi la constante d équilibre, constante de dissociation, K d : équation qui peut aussi s écrire PL L 2 L 1 Sites de liaison FIURE 2.16 hangement de conformation d une protéine induite par fixation d un ligand. K eq K d [ PL] [ P] [ L] = [ PL] [ P] [ L] = [ PL] [ P] [ L] = K d 2.5 Interactions des protéines 37 vec cette écriture, on voit bien que si K d est grand, la valeur de [PL] sera petite. Un K d élevé traduit donc une faible affinité de la protéine pour le ligand. Si une protéine peut se lier à plusieurs ligands, la comparaison de leurs K d respectifs permet de savoir quel est le ligand qui a la plus grande chance de se lier à la protéine. Les ligands qui sont en compétition pour un même site sont dits compétitifs. ette compétition entre ligands est une caractéristique générale des protéines. ertains ligands en miment d autres, ce sont des agonistes. ertains sont naturels comme la nicotine du tabac qui se fixe sur le même récepteur que l acétylcholine. D autres sont synthétisés par les scientifiques pour étudier les sites de liaison protéineligand. Du fait de leur capacité de mimer certains ligands naturels, les agonistes entrent dans la composition de nombreux médicaments. ontrôlez vos acquis 33. Un chercheur essaie de concevoir un médicament capable de se fixer sur un récepteur cellulaire protéique donné. Il a trouvé deux molécules candidates : dont le K d est de 4,9 ; B dont le K d est de 0,3. Laquelle des deux a la plus grande chance d être efficace? De nombreux facteurs peuvent modifier la liaison des protéines L affinité d une protéine pour un ligand n est pas constante : nous allons voir comment elle peut être modifiée, voire annulée, par certains facteurs physiques et chimiques ou comment certaines protéines doivent être activées avant d avoir un site de liaison fonctionnel. Isoformes Des protéines très proches peuvent avoir les mêmes fonctions, mais des affinités différentes pour un même ligand : ce sont des isoformes l une de l autre. Un bon exemple est l hémoglobine qui transporte l oxygène : elle a une structure quaternaire (voir figure 2.9) qui consiste en quatre sousunités. L isoforme de l hémoglobine trouvée chez le fœtus a deux chaînes α et deux chaînes γ. Peu après la naissance, l hémoglobine fœtale est détruite et remplacée par l isoforme adulte à deux chaînes α et deux chaînes β. Les deux isoformes peuvent fixer l oxygène mais la forme fœtale a une plus grande affinité pour l oxygène. ctivation ertaines protéines sont inactives au moment où elles sont synthétisées dans la cellule. Pour qu elles deviennent actives, un ou plusieurs de leurs segments doivent être éliminés par des enzymes (voir figure 2.17). Les hormones (un type de molécule signal) et les enzymes sont deux groupes de protéines qui subissent souvent une telle activation protéolytique (lysis, détruire). Le nom des formes inactives de ces protéines commence souvent par le préfixe pro (avant), comme prohormone, proenzyme, proinsuline. Pour certaines enzymes inactives, comme le chymotrypsinogène, le suffixe ogène est ajouté au nom de l enzyme active.

21 38 hapitre 2 Interactions moléculaires hymotrypsinogène, forme inactive de l enzyme TBLEU 2.3 ÉPREUVES FTEURS FFETNT L LIISN DES PRTÉINES Indispensables à l activité de la liaison ofacteur ctivation protéolytique Indispensable à la liaison du ligand au niveau du site de liaison ctive une protéine inactive par élimination d une partie de la molécule. Ex. : enzymes digestives, hormones protéiques ctivation par élimination de fragments peptidiques hymotrypsine, l enzyme active, formée de 3 chaînes reliées entre elles par des ponts disulfures (S S) FIURE 2.17 ctivation de l enzyme chymotrypsine par protéolyse. L activation de certaines protéines nécessite un cofacteur, qui est un ion (a 2+, Mg 2+ et Fe 2+ ) ou un petit groupement fonctionnel organique. Les cofacteurs doivent s attacher à la protéine avant qu il y ait liaison au ligand (voir figure 2.18). De nombreuses enzymes ne fonctionnent pas sans cofacteurs. La liaison et l activité des protéines peuvent être modulées La capacité d une protéine de se lier à un ligand et de déclencher une réponse peut être modifiée par différents facteurs dont la température, le p et les molécules qui interagissent avec la protéine, facteurs que l on appelle modulateurs. FTEUR PRTÉINE INTIVE Quand le cofacteur n est pas fixé, la protéine n est pas active. L 1 PRTÉINE TIVE L 2 La fixation du cofacteur sur la protéine l active. FIURE 2.18 La fixation de cofacteurs active la protéine. Site de liaison Modulateurs et facteurs qui modifient la liaison ou l activité Inhibiteur compétitif Inhibiteur irréversible Modulateur allostérique Modulateur lié par une liaison covalente p et température Entre en compétition avec le ligand en se liant de façon réversible au site actif Se lie au site de liaison et ne peut en être déplacé Se lie à la protéine en dehors du site de liaison et en modifie l activité ; peut être inhibiteur ou activateur Se lie à la protéine et en change l activité. Ex. : groupement phosphate ltèrent la forme spatiale de l enzyme en rompant les liaisons hydrogène ou les ponts disulfures. Leur action peut être irréversible si la protéine est dénaturée Le modulateur peut soit changer la capacité du ligand de se lier au site de liaison, soit changer l activité de la protéine ou sa capacité de déclencher une réponse. Les différents types de modulation sont présentés dans le tableau 2.3. Les modulateurs chimiques sont des molécules qui se lient aux protéines par liaison covalente ou non, et qui modifient leurs potentialités. Ils peuvent activer la liaison, la favoriser, l empêcher ou inactiver complètement la protéine. L inactivation peut être ou non réversible. Les antagonistes, appelés aussi inhibiteurs, sont des modulateurs chimiques qui se lient à la protéine et diminuent son activité. Il s agit souvent de molécules simples qui se lient à la protéine et bloquent le site de liaison sans déclencher de réponse. est un peu comme l'individu qui double dans la file d attente au cinéma pour bavarder avec la caissière qui est sa petite amie : sans acheter de ticket, il bloque les gens de la file qui voudraient acheter le leur. Les inhibiteurs compétitifs sont des antagonistes réversibles en compétition avec le ligand normal pour le site de liaison (voir figure 2.19). Le degré d inhibition dépend des concentrations de l inhibiteur compétitif et du ligand normal, ainsi que de l affinité de la protéine pour les deux molécules. La liaison de l inhibiteur compétitif est réversible : en augmentant la concentration du ligand normal, on peut déplacer l inhibiteur et diminuer l inhibition. Les antagonistes irréversibles se lient étroitement à la protéine et ne peuvent être déplacés par compétition. Des

22 ÉPREUVES 2.5 Interactions des protéines 39 Inhibiteur compétitif empêchant la fixation du ligand sur le site de liaison PRTÉINE TIVE L 1 PRTÉINE INTIVE L 2 l un des modulateurs covalents les plus fréquents ; il peut activer ou inactiver de nombreuses protéines par une phosphorylation. L un des modulateurs le mieux connu est la pénicilline, antibiotique découvert en 1928 par Fleming qui remarqua que la moisissure Penicillium empêchait la croissance des bactéries. En 1938, des chercheurs ont extrait le principe actif, la pénicilline, et l ont utilisé pour soigner des infections. Mais ce n est qu en 1965 que l on a compris le fonctionnement de l antibiotique : c est un antagoniste qui se lie à une protéine clé de la bactérie en mimant le ligand normal. omme la pénicilline établit des liaisons irréversibles avec la protéine, celleci est définitivement inhibée. Sans elle, la bactérie ne peut plus fabriquer une paroi cellulaire rigide et sans la paroi, la bactérie enfle, éclate et meurt. FIURE 2.19 Inhibition compétitive. médicaments antagonistes se sont révélés efficaces dans le traitement de nombreuses maladies. Le tamoxifène, par exemple, antagoniste pour un récepteur de l œstrogène, est utilisé pour le traitement des cancers du sein hormonodépendants. Les modulateurs allostériques et covalents peuvent être antagonistes ou activateurs. Les modulateurs allostériques (allos, autres + stereos solide, une forme) se fixent sur une protéine loin du site de liaison, ce qui provoque un changement de forme de ce site (voir figure 2.20). Les inhibiteurs allostériques sont des antagonistes qui diminuent l affinité du site de liaison pour le ligand et inhibent l activité de la protéine. Les activateurs allostériques augmentent la probabilité d une liaison protéineligand et augmentent l activité de la protéine. u chapitre 18, nous verrons comment le dioxyde de carbone, les + et plusieurs autres facteurs peuvent exercer une modulation allostérique sur l affinité de l hémoglobine pour l oxygène. Les modulateurs covalents sont des atomes ou des groupements fonctionnels qui se lient aux protéines par des liaisons covalentes et en modifient les propriétés, en augmentant ou en diminuant leurs possibilités de liaison ou leur activité, comme le font les modulateurs allostériques. Le groupement phosphate est Des facteurs physiques modulent ou inactivent les protéines Des conditions physiques comme la température et le p (acidité) peuvent avoir des effets importants sur la structure et la fonction d une protéine. De petites variations de température et de p peuvent agir comme des modulateurs pour augmenter ou diminuer l activité (voir figure 2.21). Toutefois, audelà de certaines valeurs critiques, ces facteurs détruisent les liaisons non covalentes qui confèrent à la protéine sa structure tertiaire : la protéine perd sa forme et, par conséquent, son activité. n dit que la molécule a été dénaturée. En faisant frire un œuf, on peut observer la transformation de l albumine du blanc, un liquide gluant translucide, en un solide blanc. Les ions + d un acide ont le même effet sur la structure de la protéine. n peut faire une expérience comparable, mais plus exotique, avec du poisson cru : comme le font les Polynésiens, on le frotte au jus de citron (qui contient de nombreux ions hydrogène) ; la chair du poisson devient ferme et opaque comme si elle avait été cuite par la chaleur. Les protéines musculaires ont été dénaturées. Dans quelques rares cas, le retour à la température ou au p de départ permet à la protéine de retrouver sa structure d origine. Mais généralement, la dénaturation est définitive tout comme la perte des propriétés : on n a jamais vu un œuf se «décuire»! (a) ctivation allostérique (b) Inhibition allostérique Ligand Ligand Ligand Ligand PRTÉINE INTIVE La protéine sans modulateur est inactive. ctivateur allostérique PRTÉINE TIVE Le modulateur se fixe sur la protéine en dehors du site de liaison. Site de liaison Inhibiteur allostérique PRTÉINE TIVE I La protéine sans modulateur est active. Site de liaison PRTÉINE INTIVE I Le modulateur se fixe sur la protéine en dehors du site de liaison qu il active. FIURE 2.20 Modulation allostérique.

23 40 hapitre 2 Interactions moléculaires ÉPREUVES S S FIURE 2.21 ction de la température sur l activité d une protéine Protéine active avec sa structure tertiaire normale S S S S QUESTIN La protéine estelle plus active à 30 ou 48? S S S ctivité de la protéine Température ( ) S Protéines dénaturées S S S S S S La dénaturation de cette protéine apparaît autour de 50. ette action désastreuse des variations de p ou de température explique bien l importance de la régulation stricte de ces deux paramètres dans l organisme. ontrôlez vos acquis 34. Reliez chacune de ces substances à son rôle : a. Modulateur allostérique b. Inhibiteur compétitif c. Modulateur covalent 1. Se fixe ailleurs que sur le site de liaison 2. Se fixe sur le site de liaison 3. Inhibe seulement l activité 4. Inhibe ou augmente l activité Le corps régule la quantité de protéines présentes dans les cellules La dernière caractéristique des protéines dans le corps humain est que la quantité d une protéine donnée varie en fonction du temps, souvent sous l effet d une régulation. L organisme possède des mécanismes qui l informent sur ses besoins plus ou moins grands en certaines protéines. Des voies de signalisation complexes, dont beaucoup impliquent des protéines, déclenchent, dans certaines cellules, la synthèse de nouvelles protéines ou la dégradation de protéines existantes. La production programmée de nouvelles protéines (récepteurs, enzymes, transporteurs membranaires en particulier) constitue la régulation positive (upregulation), par opposition à la régulation négative (downregulation) qui est la destruction de certaines protéines. La quantité de protéines présentes dans une cellule a une influence directe sur l ampleur de la réponse cellulaire. Le graphique de la figure 2.22 montre les résultats d une expérience dans laquelle la quantité de ligand est constante tandis que la quantité de protéines varie : une augmentation de la quantité de protéines présentes entraîne une augmentation de la réponse. n peut donner une image du phénomène en pensant aux files d attente aux caisses d un supermarché : les clients qui Intensité de la réponse (mg/s) B oncentration de la protéine QUESTINS Quelle est l intensité de la réponse quand la concentration de la protéine est égale à? Pour une réponse de 2,5 mg/s, quelle est la concentration de la protéine? Dans cette expérience, la quantité de ligand reste constante. FIURE 2.22 ction de la concentration sur l activité d une protéine.

24 ÉPREUVES attendent représentent le ligand, ceux qui sortent sont les produits de la réaction, les caissières sont les enzymes. ent clients passeront plus vite si 25 caisses sont ouvertes plutôt que 10. De la même manière, dans une réaction enzymatique, plus il y a de molécules d enzyme, plus il y a de sites de liaison disponibles pour intéragir avec les molécules de ligand et plus vite ces dernières sont converties en produit. La régulation de la concentration en protéines est une stratégie importante utilisée par les cellules pour le contrôle de leurs mécanismes physiologiques : si la synthèse d une protéine dépasse sa dégradation, sa quantité augmente ainsi que le taux d activité. e taux décroît si la dégradation est plus importante que la synthèse. Même quand sa quantité reste constante, il y a un renouvellement permanent des molécules de la protéine. 2.5 Interactions des protéines 41 Vous venez de voir les propriétés importantes et presque universelles des protéines solubles que vous retrouverez plus loin dans le livre. Le prochain chapitre abordera les protéines insolubles, constituants clés de la structure des cellules et des tissus. ontrôlez vos acquis 35. omment évolue l activité d une réaction enzymatique quand la quantité d enzyme diminue? 36. omment évolue l activité d une réaction enzymatique quand l enzyme atteint la saturation? Le taux d activité de la protéine peut atteindre un maximum Si la concentration d une protéine dans une cellule est constante, c est la concentration du ligand qui détermine l amplitude de la réponse : s il y a peu de ligand, la réponse est faible. Quand la concentration du ligand augmente, l amplitude de la réponse augmente également jusqu à ce que tous les sites de liaison de la protéine soient occupés : il y a saturation. La figure 2.23 montre ce qui se passe quand la concentration du ligand varie, celle de la protéine restant constante. Tant que la concentration du ligand est faible, la réponse est directement proportionnelle à cette concentration. udelà d une certaine valeur, il n y a plus de sites de liaison libres, les protéines sont toutes occupées et l activité atteint une valeur maximale. e phénomène de saturation se retrouve pour les enzymes, les transporteurs membranaires, les récepteurs, les protéines de liaison et les immunoglobines. Intensité de la réponse (mg/s) Réponse maximale à saturation QUESTIN Quelle est l intensité de la réponse quand la concentration du ligand est de 200 mg/l? oncentration du ligand (mg/l) Dans cette expérience, la quantité de protéine est constante. Quand la réponse maximale est atteinte, la protéine est dite saturée. FIURE 2.23 ction de la concentration du ligand sur l activité d une protéine. PRBLÈME RUNNIN PRBLEM À SUIVRE : NLUSIN La supplémentation en chrome Dans ce problème à suivre, vous avez vu que la soidisant capacité du picolinate de chrome de développer la masse musculaire n avait pas été confirmée par les expériences scientifiques. De plus, certaines formes de chrome trivalent pourraient être toxiques. En 2003, la Joint Food Standards and Safety roup britannique a demandé aux fabricants de compléments nutritionnels de retirer le picolinate de chrome de leurs produits. Pour en savoir plus, vous pouvez aller sur PubMed ( rubrique chromium picolinate. omparez ce que vous y trouvez avec le contenu d autres sites. Fautil croire tout ce que l on peut lire sur le Web? Une visite sur vous aidera à évaluer les sites Internet. Maintenant comparez vos réponses à celles du tableau cidessous. Questions Faits Intégration et analyses 1a. Localisez le chrome sur le tableau périodique des éléments. Le tableau périodique classe les éléments en fonction de leur nombre atomique. 1b. Quel est le numéro atomique du chrome? Sa masse atomique? Sur le tableau, on voit que le numéro atomique du chrome (r) est de 24 et sa masse atomique moyenne de 52.

25 42 hapitre 2 Interactions moléculaires ÉPREUVES Questions Faits Intégration et analyses 1c. ombien d électrons a un atome de chrome? 1d. Quels éléments chimiques proches du chrome sont aussi des éléments essentiels? Le numéro atomique d un élément est égal au nombre de protons dans un atome. Un atome a un nombre égal de protons et d électrons. Molybdène, manganèse, fer. Le numéro atomique du chrome est de 24. Un atome de chrome a donc 24 protons et 24 électrons. 2a. Si quelqu un a une carence en chrome, auratil, à votre avis, une glycémie supérieure ou inférieure à la normale? 2b. D après les résultats de l étude chinoise, pouvezvous conclure que tous les diabétiques manquent de chrome? 3. ombien d électrons ont été perdus lors de la formation d un ion chrome hexavalent? D un ion trivalent? 4. À partir de cette information, pouvezvous conclure que les formes hexavalente et trivalente du chrome présentent la même toxicité? 5. Entre l étude qui ne confirme pas l augmentation de la masse musculaire à partir d une supplémentation par le chrome et celle qui suggère que le picolinate de chrome pourrait être cancérigène, pensezvous que Stéphane devrait continuer à prendre du picolinate de chrome? Le chrome facilite le passage du glucose depuis le sang vers les cellules. Des doses élevées de chrome abaissent des glycémies élevées, mais les doses faibles sont sans effet. Il s agit d une seule étude, non confirmée par d autres. Pour chaque électron perdu, il reste une charge positive d un proton dans le noyau de l ion. La forme hexavalente du chrome utilisée dans l industrie augmente les risques de cancer du poumon. La toxicité du chrome trivalent a été mise en évidence sur des cultures de tissus. Rien ne montre le rôle du picolinate de chrome dans l augmentation de la masse musculaire et d autres études montrent ses possibles effets cancérigènes sur des cellules isolées. En cas de manque de chrome, moins de glucose quittera le sang et la glycémie sera supérieure à la normale. Les preuves sont insuffisantes pour conclure sur le rôle des carences en chrome chez les diabétiques. L ion hexavalent de chrome r 6+ a 6 charges positives, il a donc perdu 6 électrons. L ion trivalent a perdu 3 électrons. La toxicité du r 6+ a été bien établie, ce n est pas le cas pour le r 3+ puisque les études réalisées ne concernent que des cellules in vitro. es études ne peuvent être transposées directement à l homme. Il faut réaliser d autres études sur des animaux recevant des doses raisonnables de picolinate de chrome sur des périodes longues. n voit que la prise de picolinate de chrome n apportera rien à Stéphane en termes de masse musculaire et qu elle peut être dangereuse. En termes d analyse de risques, Stéphane devrait arrêter ses prises de picolinate de chrome. Mais il s agit là d une décision personnelle et il aurait intérêt à se tenir au courant des derniers développements qui pourraient l amener à modifier son analyse en termes de risques. R ÉSUMÉ DU PITRE e chapitre introduit les biomolécules et les ions dont les propriétés sont fondamentales dans les principaux thèmes de la physiologie. De bonnes bases de biochimie sont donc indispensables à la bonne compréhension de la physiologie. Rappels de chimie 1. Les atomes sont composés de protons, de neutrons et d électrons. Un proton a une masse d environ 1 unité de masse atomique (uma), ou dalton (Da), et une charge électrique de +1. Un neutron a une masse d environ 1 uma et une charge nulle. Un électron a une masse négligeable par rapport aux neutrons et aux protons et une charge de 1 (voir figure 2.1). 2. Les éléments se distinguent les uns des autres par le numéro atomique de leur atome, qui est le nombre de protons dans le noyau de l atome. 3. La masse d un atome se calcule en additionnant le nombre de protons et le nombre de neutrons dans le noyau.

26 ÉPREUVES 4. n appelle isotopes les atomes d un même élément qui ont des nombres de neutrons différents. Les isotopes radioactifs émettent de l énergie sous forme de rayonnement (voir figure 2.1). 5. Les électrons autour du noyau sont organisés en couches en fonction de leur niveau d énergie. 6. Les électrons sont importants pour les liaisons covalentes et ioniques, la capture et le transfert d énergie et la formation de radicaux libres. Liaisons moléculaires et formes 7. Une molécule est formée de deux atomes ou plus. Les molécules qui comprennent des atomes de plus d un élément sont appelées composés. 8. Un atome est plus stable quand ses couches externes sont occupées par des électrons appariés. 9. Les liaisons covalentes sont des liaisons fortes qui se forment quand des atomes adjacents ont en commun une ou plusieurs paires d électrons. Une paire d électrons en commun forme une liaison covalente simple (voir figure 2.2). 10. Les molécules dont les atomes partagent leurs électrons de façon asymétrique sont dites polaires. Dans le cas contraire, la molécule est apolaire (voir figure 2.3). 11. Un atome qui perd ou gagne des électrons acquiert une charge électrique et devient un ion (voir figure 2.4). 12. Les liaisons ioniques sont des liaisons fortes qui se forment quand des ions de charges opposées s attirent mutuellement. 13. Des liaisons hydrogène faibles se forment quand l hydrogène d une molécule polaire est attiré par un atome d oxygène, d azote ou de fluor. Les liaisons hydrogène entre molécules d eau sont responsables de la tension superficielle de l eau (voir figure 2.5). 14. Les forces de Van der Waals sont des liaisons faibles qui se forment quand des molécules s attirent entre elles. Elles peuvent se former au sein d une molécule ou entre des molécules adjacentes. 15. La forme des molécules est créée par les angles des liaisons covalentes et des interactions faibles à l intérieur de la molécule. Biomolécules 16. Les quatre grands groupes de biomolécules sont les glucides, les lipides, les protéines et les acides nucléiques. Toutes contiennent du carbone, de l hydrogène et de l oxygène. 17. Les glucides ont comme formule générale ( 2 ) n : on distingue les monosaccharides, les disaccharides et les polysaccharides. Les polymères du glucose stockent de l énergie et servent d éléments structuraux de la cellule (voir figure 2.7). 18. Les lipides contiennent des atomes de carbone et d hydrogène, avec un petit nombre d atomes d oxygène. La plupart des lipides sont apolaires. Les acides gras sont de longues chaînes de carbone portant des hydrogènes. Les triglycérides sont composés de glycérol et d acides gras (voir figure 2.8). 19. Les protéines sont les biomolécules les plus diversifiées à cause des 20 acides aminés qui les constituent. 20. La structure primaire d une protéine est la séquence de ses acides aminés. La structure secondaire est l organisation spatiale en hélice ou en feuillets. La structure tertiaire est une forme tridimensionnelle par reploiement de la chaîne d acides aminés. La structure quaternaire est l arrangement de plusieurs chaînes d acides aminés en une seule unité (voir figure 2.9). 21. Les protéines globulaires sont solubles dans l eau. Elles agissent comme transporteurs, messagers, molécules de défense et enzymes. Les protéines fibreuses ne sont pas très solubles dans l eau. Elles interviennent comme éléments structuraux des cellules et des tissus. Résumé du chapitre Protéines, lipides et glucides peuvent se combiner pour former des glycoprotéines, des glycolipides et des lipoprotéines. 23. Les nucléotides sont importants dans la transmission et le stockage de l information et le transfert de l énergie. 24. Un nucléotide se compose d un ou plusieurs phosphates, de sucre et de l une des bases azotées puriques ou pyrimidiques. Parmi les nucléotides, on trouve l TP, l DP et l MP cyclique. Les polymères des nucléotides sont les acides nucléiques, DN et RN (voir figures 2.11 et 2.12). Solutions aqueuses, acides, bases et tampons 25. Les molécules qui se dissolvent dans un liquide sont les solutés. Le liquide dans lequel ces derniers se dissolvent s appelle solvant. Le solvant universel en biologie est l eau. 26. La facilité avec laquelle une molécule se dissout dans un solvant s appelle la solubilité dans ce solvant. Les molécules hydrophiles sont facilement solubles dans l eau, contrairement aux molécules hydrophobes. 27. La concentration d une solution est la quantité de soluté par unité de volume de la solution. Une solution molaire (1 M) comprend une mole de soluté par litre de solution. La concentration de la plupart des solutions biologiques s exprime en millimoles par litre de solution (mm). 28. Une mole correspond à 6, particules d un élément ou d un composé. Pour obtenir la masse moléculaire d une molécule, on additionne les masses atomiques de tous ses atomes. Elle peut s exprimer en grammes. 29. La concentration d une solution s exprime en moles/volume (molarité) ou en pourcentage pour les solutions centésimales. Une concentration ionique peut s exprimer en milliéquivalents où un équivalent est égal à la molarité de l ion multipliée par sa charge électrique. 30. Le p d une solution est une mesure de la concentration en ions hydrogène. Les acides sont des molécules qui apportent des + en solution. Les bases sont celles qui en prélèvent dans la solution. Plus une solution est acide, plus son p est bas (voir figure 2.15). 31. Les tampons sont des solutions qui s opposent aux variations de p. Interactions des protéines 32. La plupart des protéines solubles dans l eau sont des enzymes, des transporteurs membranaires, des molécules signal, des facteurs de transcription et des immunoglobulines. 33. Les ligands se fixent sur les protéines sur le site de liaison. Dans le modèle de conformation induite, la forme du ligand et celle du site de liaison ne coïncident pas forcément avec précision (voir figure 2.16). 34. Les protéines présentent une spécificité pour certains ligands. n appelle affinité, l attraction de la protéine pour un ligand. La constante de dissociation (K d ) est une mesure quantitative de cette affinité. 35. Des ligands peuvent entrer en compétition pour le site de liaison d une protéine donnée. Si de tels ligands y produisent le même effet, ils sont dits agonistes. 36. Des protéines voisines ayant une même fonction mais des affinités différentes pour les ligands sont dites isoformes l une de l autre. 37. ertaines protéines doivent être activées par activation protéolytique ou par addition de cofacteurs (voir figures 2.17 et 2.18). 38. Les inhibiteurs compétitifs peuvent être déplacés du site de liaison, mais pas les antagonistes irréversibles (voir figure 2.19).

27 44 hapitre 2 Interactions moléculaires 39. Les modulateurs allostériques se lient aux protéines en un point autre que le site de liaison. Les modulateurs covalents se lient aux protéines par des liaisons covalentes. es deux types de modulateurs peuvent être activateurs ou inhibiteurs de la protéine (voir figure 2.20). 40. Températures ou p extrêmes dénaturent les protéines (voir figure 2.21). ÉPREUVES 41. Les cellules régulent leurs protéines par régulation positive ou négative de leur synthèse et de leur destruction. La quantité de protéines présentes est directement liée à l amplitude de la réponse cellulaire (voir figure 2.22). 42. À quantité de protéine constante, la quantité de ligand détermine l amplitude de la réponse. elleci atteint un maximum quand la protéine est saturée (voir figure 2.23) Q UESTINS 1 Révision des faits et des termes 1. itez les trois éléments essentiels du corps humain. 2. Quand les atomes des éléments sont liés à un autre dans des composés, comme 2 ou 2, chaque unité est appelée. 3. (a) La particule subatomique ayant une masse d environ 1 uma et de charge +1 s appelle le. (b) La particule subatomique ayant une masse d environ 1 uma et de charge neutre est le. (c) La dernière particule subatomique est l électron, de masse négligeable, mais avec une charge de. 4. Quelle particule subatomique d un élément détermine son nombre atomique? 5. Nommez les éléments qui ont pour symbole a,,, Na, K, et P. 6. Les isotopes d un même élément ont le même nombre de et de, mais diffèrent par leur nombre de. 7. Les isotopes instables émettent de l énergie sous forme de. L utilisation de cette énergie pour le diagnostic ou le traitement d une maladie est une spécialité appelée. 8. Quand les électrons d un atome ou d une molécule sont stables, sontils ou non par paire? 9. Quand l atome d un élément gagne ou perd un ou plusieurs électrons, il devient un de cet élément. 10. Reliez chaque type de liaison à ses caractéristiques : (a) liaison covalente (b) liaison ionique (c) liaison hydrogène (d) force de Van der Waals 11. Quand on met des composés dans l eau, leur polarité permet de prévoir leur solubilité. Quand les électrons d un composé sont partagés de façon équitable, ce composé est dit. Dans le cas contraire, le composé est. Lequel de ces deux groupes se dissout le plus facilement? 12. Le p d une solution est une abréviation qui apporte quelle information à propos d une solution? Une solution à p < 7 est. Une solution à p > 7 est. 13. Un est une solution qui limite les variations de p. 14. itez les 4 types de biomolécules. Pour chacun, donnez un exemple en rapport avec la physiologie. 15. Reliez chaque glucide à sa description : (a) amidon (b) chitine (c) glucose (d) cellulose (e) glycogène 1. force d attraction faible entre hydrogène et oxygène ou azote 2. se forme quand deux atomes mettent en commun une ou plusieurs paires d électrons 3. attraction faible entre molécules 4. se forme quand un atome cède un ou plusieurs électrons à un autre atome 1. glucide le plus abondant sur la Terre 2. disaccharide trouvé dans le lait 3. forme de stockage chez les animaux 4. forme de stockage chez les plantes 5. polysaccharide des invertébrés 6. monosaccharide 16. Les protéines peuvent être combinées avec d autres types de molécules. ombinées avec des lipides ce sont des, combinées avec des glucides ce sont des. 17. Reliez chaque lipide à sa description : (a) triglycéride (b) eicosanoïde (c) stéroïde (d) huile (e) phospholipide 1. forme de lipide la plus courante dans le corps 2. liquide à la température ambiante, le plus souvent d origine végétale 3. composant important de la membrane cellulaire 4. composé de cycles carbonés 5. acide gras modifié à 20 atomes de carbone 18. Reliez entre eux ces termes se rapportant aux protéines et aux acides aminés : (a) éléments de base (b) doivent être inclus dans l alimentation (c) protéines qui accélèrent la vitesse des réactions chimiques (d) séquence d acides aminés dans une protéine (e) chaînes protéiques repliées en boule 1. acides aminés essentiels 2. structure primaire 3. acides aminés 4. protéines globulaires 5. enzymes 6. structure tertiaire 7. protéines fibreuses 19. itez la liste des composants d un nucléotide. 20. Une molécule liée à une autre molécule est. 21. Reliez ces définitions avec les mots qu elles définissent (tous les termes ne sont pas utilisés) : (a) capacité d une protéine de se lier à une molécule mais pas à une autre (b) partie d une protéine qui se lie au ligand (c) capacité d une protéine de modifier sa forme pour une meilleure adéquation avec celle de son ligand 1. inhibition irréversible 2. conformation induite 3. site de liaison 4. spécificité 5. saturation 22. Un ion comme a 2+ ou Mg 2+ dont la présence est indispensable pour l activité d une enzyme est un. 23. Une protéine dont la structure est altérée au point que son activité soit détruite est dite. 2 Révision des notions 24. Schémas d ensemble : pour chacune des deux listes, intégrez les termes dans un schéma : Liste 1 : l atome Liste 2 : solutions anion concentration masse atomique équivalent numéro atomique liaison hydrogène

28 ÉPREUVES Liste 1 : l atome (suite) cation liaison covalente électron couche d électrons élément ion isotope neutron noyau proton Liste 2 : solutions (suite) hydrophile hydrophobe molarité mole molécule apolaire molécule polaire solubilité soluté solvant eau 25. En utilisant le tableau périodique des éléments donné en toute fin d ouvrage, répondez aux questions suivantes : un atome de sodium a 11 protons dans son noyau. a. ombien d électrons a cet atome? b. Quelle est sa charge électrique? c. ombien de neutrons a l atome en moyenne? d. Si cet atome perd un électron, il deviendra un? e. Quelle serait la charge électrique de la particule formée en (d)? f. Écrivez le symbole chimique de l ion défini en (d). g. Que devient l atome de sodium si son noyau perd un proton? h. Écrivez le symbole chimique de l atome défini en (g). 26. Une solution dans laquelle [ + ] = 10 3 M est (acide ou basique). Une solution dans laquelle [ + ] = M est (acide ou basique). Donnez le p de chacune de ces solutions. 27. itez trois nucléotides et dites en quoi chacun est important. 28. Expliquez la progression de la structure d une protéine, depuis la structure primaire jusqu à la structure quaternaire. 29. omparez les structures de l DN et de l RN. 30. Quelle différence y atil entre les purines et les pyrimidines? 31. Soit deux protéines isoformes. Que pouvezvous dire de leurs structures, de leurs fonctions et de leurs affinités pour le ligand? 32. n vous a demandé de concevoir des substances devant répondre aux objectifs cidessous. hoisissez dans la seconde liste les caractéristiques souhaitables pour chacune d entre elles. (a) doit se lier à une enzyme pour en augmenter l activité. (b) B doit mimer l action d une molécule signal normale du système nerveux. (c) doit bloquer l activité d une protéine récepteur membranaire. 1. antagoniste 2. inhibiteur compétitif 3. agoniste 4. activateur allostérique 5. modulateur covalent 3 Problèmes 33. n vous a demandé d assister à l autopsie des restes d un extraterrestre. L analyse chimique donne 33 % de, 40 %, 4 %, 14 % N et 9 % P. À partir de ces informations, vous concluez que les cellules contiennent des nucléotides, peutêtre même de l DN et de l RN. Votre assistant vous demande pourquoi. Que lui répondezvous? 34. Une cellule qui travaille produit normalement du 2. Plus elle travaille, plus elle libère de 2. Le 2 est transporté dans le sang selon l équation suivante : Quand des cellules musculaires travaillent intensément, quel est l effet sur le p sanguin? 35. Quand l isotope I131 de l iode émet des radiations bêta, il convertit un neutron en un proton et un électron. Quels sont la masse atomique, le numéro atomique et le nom de l atome formé? Questions 45 4 Problèmes quantitatifs 36. Écrivez les formules chimiques de chacune des molécules représentées. alculez la masse moléculaire de chacune d elles. 2 a. b. c. e. 2 d. 2 N alculez la quantité de Nal nécessaire pour faire un litre d une solution de Nal à 0,9 %. Expliquez comment vous procéderez pour préparer un litre de cette solution. 38. Une solution de Nal à 1,0 M contient 58,5 g de sel par litre. (a) Quel est le nombre de molécules de Nal présentes dans cette solution? (b) ombien y atil de millimoles de Nal? (c) ombien d équivalents de Na + y atil? (d) Exprimez 58,5 g de Nal par litre en pourcentage. 39. omment préparezvous 200 ml d une solution de glucose à 5 %? ombien de millimoles de glucose sont présentes dans 500 ml de cette solution? (Indice : quelle est la masse moléculaire du glucose?) 40. Le graphique cidessous représente la liaison de l oxygène moléculaire ( 2 ) sur deux protéines différentes, la myoglobine et l hémoglobine, dans une gamme de concentrations en oxygène. À partir du graphique, dîtes laquelle des deux protéines a la plus grande affinité pour l oxygène? Expliquez votre raisonnement. % de protéine liée à Myoglobine émoglobine Pression partielle d'oxygène (mm g)