Projet BioInh UMR IATE, EPI MERE UMR MISTEA, IRB-CNRC
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- Constance Caron
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1 Etude mathématique d'une réaction enzymatique en milieu inhomogène avec inhibition : application à l'hydrolyse de la cellulose dans un bioréacteur présentant une zone morte Projet BioInh UMR IATE, EPI MERE UMR MITEA, IRB-CNRC E. Dubreucq, A. Rapaport, J. Harmand, A.addoud, G. Nogaro, R. Lortie, T. ari
2 Agropolis Fondation, appel d offre RTRA-INRIA (009-11) Budget (post-doc 4 mois, chercheur invité mois) addoud A., ari T., Rapaport A., Lortie R., Harmand J. and Dubreucq E. (010). A mathematical study of an enzymatic reaction in non homogeneous reactors with substrate and product inhibition: application to cellobiose hydrolysis in a bioreactor with a dead-zone. IFAC PapersOnline, Nogaro G., addoud A., ari T., Harmand J., Dubreucq E., Rapaport A. and Lortie R. (011). A mathematical study of an enzymatic reaction with substrate and product inhibition in a continuous stirred-tank reactor with a dead zone. BIOTRAN 011
3 Bioprocédés de conversion de biomasse produit Mise en œuvre en bioréacteur en continu 3
4 Objectifs : outils pour la compréhension et l optimisation Modélisation de la cinétique de conversion - r µ() complexe, inhomogénéités 4
5 Problèmes d inhomogénéité Gradients : concentrations, température, ph, propriétés physiques etc 5
6 Vitesse de conversion BioInh réactions biologiques en milieu inhomogène Problèmes de stabilité liés aux inhibitions (, P) µ() E 3 Points d équilibre multiples E E 1 0 Concentration en substrat à l équilibre 6
7 Modélisation : quel niveau de complexité? 7
8 Approximation de l inhomogénéité Réacteurs interconnectés 8
9 Réacteur modèle à deux compartiments Entrée ortie P Débit général Débit d échange entre les deux zones Zone «morte» 9
10 Réaction modèle b-glucosidase cellobiose glucose x Hydrolyse de la cellulose ( ème génération) Hydrolyse du cellobiose (modèle) 10
11 Enzyme modèle : b-glucosidase Novozyme 188 Caractéristiques cinétiques «connues» µ ) K M [1 P / V K max ip ] ² / K is K M =,4 mm, K is =54 mm et K ip =1 mm 11
12 Effet des paramètres du procédé sur son efficacité Y, P Productivité P Q V ( in ) Conversion Y in in Critère J T Q V 1 ( in Débit Q Q 1 1 ) (1 ) ( in in 1 ) ; [0,1] 1
13 D D 1 1 g'( ) 1D '( g( )), 1 g'( ) 1D '( g( )) 3 équilibres Certaines combinaisons de débits et volumes des deux compartiments du bioréacteur autorisent trois points d équilibre, correspondant à des rendements et productivités plus ou moins importants 13
14 D D 1 1 g'( ) 1D '( g( )), 1 g'( ) 1D '( g( )) 3 équilibres euls les points d équilibre E 1 et E 3 sont stables 14
15 Condition de multiplicité : avec in >681 mm K is <3 Liée aux propriétés de l enzyme Connaissances utiles pour : la sélection et l optimisation des enzymes l optimisation des procédés 15
16 17
β-galactosidase A.2.1) à 37 C, en tampon phosphate de sodium 0,1 mol/l ph 7 plus 2-mercaptoéthanol 1 mmol/l et MgCl 2 1 mmol/l (tampon P)
bioch/enzymo/tp-betagal-initiation-michaelis.odt JF Perrin maj sept 2008-sept 2012 page 1/6 Etude de la β-galactosidase de E. Coli : mise en évidence d'un comportement Michaélien lors de l'hydrolyse du
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