Cinétique Enzymatique Michaélienne
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- Corinne Robichaud
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1 Cinétique Enzymatique Michaélienne 1. La réaction enzymatique La vitesse de la réaction nous donne: v = d[p] / dt = d[s] / dt E S <=> P Vi = vitesse initale Influence de la concentration en Enzyme Vi varie en fonction de la [E] et [S] d'où: vi = f([e]. [S]) [ E ] Vi [ E 1 ] V1 [ E 2 ] V2 [ E 3 ] V3 => vi = f([e])
2 Lorsque l'on a [S] élevé, on a une vitesse initiale proportionnelle à la concentration en Enzyme => [S] élevée = vi = k. [E] Remarque sur la courbe: 1: [E] = 0 --> vi ~ 0 --> la vitesse est négligeable 2: la zone linéaire stagne au bout d'un certain temps ( ). Si on augmente le concentration en substrat, alors la zone linéaire reprend. Parfois, à partir d'une certaine concentration, la concentration en enzyme diminue, ce qui ne donne plus de zone linéaire. Si on a: vi = k. [E] => [E] = 1/k. vi On exprime [E] en «concentration catalytique». Influence de la concentration en Substrat 1 S <==> P 2 On mesure Vi, ici [P] est négligeable, on peut presque écrire S --> P. [S] [S]1 [S]2 Vi V1 V2 => vi = f([s])
3 Ici on ne peut pas écrire vi = k. [S] Vm = vi ([S] = ) vi = k. [S] n L'ordre de la réaction varie en fonction de la concentration en Substrat Ordre 1 Ordre 0 La cinétique chimique ne s'applique pas toujours à l'enzymologie. Hypothèse de Michaelis S + E <==> ES <==> E + P k2 complexe Enzyme - Substrat Hypothèse de Michaelis implique la Phase stationnaire
4 ici vi «stationnaire» --> [ES] = constante => vi = constante vi = d[p] / dt = d[s] / dt vi = k3. [ES] La relation de Michaelis s'applique que pendant la phase stationnaire. 0 --> t1: phase préstationnaire, environ quelques secondes => inaccessible par des mesures classiques t2 --> + : phase post-stationnaire vi = d[p] / dt =constante = phase stationnaire Si la phase stationnaire n'est pas visible, vi = tangente à la courbe 2. L'équation de Michaelis Elle ne s'applique qu'en phase stationnaire vi = constante il faut que [P] soit négligeable donc E + P --XX> ES E + S <==> E-S <==> E + P k2 La constante de Michaelis v1 = k1. [E]. [S] v2 = k2. [ES] v3 = k3. [ES] or -d[s] / dt = -k2. [ES] + k1. [E]. [S] vitesse de disparition du substrat: vi = d[s] / dt = k1. [E]. [S] k2. [ES] vitesse d'apparition du produit: d[p] / dt = k3. [ES] D'où: k1. [E]. [S] k2. [ES] = k3. [ES] k1. [E]. [S] = k3. [ES] + k2. [ES] = (k3 + k2). [ES] Or d[s] / dt = d[p] / dt => (k3 + k2)/ k1 = ([E]. [S]) / [ES] or k1, k2, k3 sont des constantes de vitesse d'où: (k3 + k2)/ k1 = K M K M = ([E]. [S]) / [ES] Analogie avec l'équilibre chimique: E + S <==> E-S <==> E + P k2 K A = [ES] / ([E]. [S]) et K D = ([E]. [S]) / [ES] Donc K M est considéré comme une constante de dissociation «apparente» du complexe E-S. K3 = s -1 nombre de molécules de Substrat transformées par un molécule d'enzyme par seconde Produit formés Équation de Michaelis [Et] = [E] + [ES] K M = ([E]. [S]) / [ES] --> [E] = (K M. [ES]) / [S] remplaçons: [Et] = ( (K M. [ES]) / [S] ) + [ES] multiplions par [S] => [Et]. [S] = (K M. [ES]) + [ES]. [S] => [Et]. [S] = [ES]. (K M + [S]) => [ES] = ( [Et]. [S] ) / (K M + [S]) multiplions par k3
5 => k3. [ES] = k3. ( ( [Et]. [S] ) / (K M + [S]) ) or vi = k3.[es] => k3. [Et] = vi max ce qui nous donne: vi = (vi max. [S]) / ( KM + [S]) Relation de Michaelis vérification de la courbe expérimentale: S très grand (par rapport ) K M ) S>>K M vi = (vi max. [S]) / (K M + [S]) alors vi = vi max S très petit S<< K M vi = (vi max. [S]) / (K M + [S]) = (v max. [S]) / K M or v max /KM Ainsi la relation de Michaelis est conforme au modèle Vi = vi max / 2 vi = (v max. [S] ) / (K M + [S]) cas particulier: v max / 2 = v max. [S] / K M + [S] => K M + [S] = 2[S] donc K M = [S] K M est la concentration en substrat quand vi = v max /2 KM => [S] quand v i = v max / 2 KM => constante d'association partielle KM => (k2 + k3) / k1 = ([E]. [S]) / [ES] Détermination de KM et Vm Lineweaver et Burk (double inverse) vi = (v max. [S]) / (KM + [S]) 1/ v i = (KM + [S]) / (V max. [S]) 1/vi = ( (KM / v max). (1/[S]) ) + ( ([S] / [S] ). (1/v max) ) 1/vi = (KM / v max). (1/[S]) + (1/V max) 1/vi = f (1/[S]) 1/[S] = 0 remplaçons: 1/vi = 1/v max d'autre part: 1/vi = 0 0 = (K M / v max). (1/ [S]) + (1/V max) 0 = K M / [S] + 1 => K M / [S] = -1 d'où: 1/[S] = -1/K M Cette méthode a un défaut: très souvent il faut négliger un point, celui qui a la plus petite [S]. Donc la droite retenue est nécessairement celle où on néglige ce point extrême.
6 Eadie Vi = (V max. [S]) / (K M + [S]) (vi. (K M + [S]) ) / [S] = V max vi = (K M / [S]) + Vi = Vmax => Vi = (-Vi / [S]). K M + Vmax y = -x. a + b Eisenthal et Cornish-Bowden Méthode qui possède le moins de «biais» 3. Calculs et significations des constantes en enzymologie K M E + S <==> E-S <==> E + P k2 K M = ([E]. [S]) / [ES] = (k2 + k3) / k1 En général k3<<k2, on a alors: K M = k2 / k1 Si on ne tiens pas compte de la seconde réaction; on sait que: K ass = k1 / k2 et K diss = k2 /k1 donc K M = constante de dissociation apparente de complexe [ES] => reflet d'affinité de l'enzyme pour le substrat Plus le K M est faible, plus l'enzyme a de l'affinité pour le substrat. K M est une concentration, c'est [S] pour v i = v max / 2 On se rappelle: vi = (v max. [S]) / (K M + [S]) si S>>K M : on néglige K M --> V i = (v max. [S]) / (K M + [S]) => Vi = V max K M = 1mmol/L --> [S] = 10K M
7 Vi = (V max. 10K M ) / (KM + 10K M ) vi = V max. 10/11 = 0,91 Vmax K M = 1mmol/L --> [S] = 20K M --> Vi = Vmax. 20/21 = 0,95 Vmax Attention: 1 C d'écart sur la température d ela réaction = 10% d'erreur sur la mesure --> [S]>>20K M => Vi = 0,95Vmax Vi ~ Vmax Quand [S] couteux ou peu soluble on accepte: [S]> 10K M => Vi = 0,91Vmax Vi =Vmax «La concentration du substrat est dite saturante si [S]>20K M» --> alors l'enzyme est saturée. Si S<<K M --> vi = (Vmax. [S]) / (K M + [S]) --> Vi = (Vmax / K M ). [S] or Vmax / K M = constante d'où: vi = k. [S] On dit que [S] < K M / 20 V max Vi de la réaction quand [S] = + ; quand [S]>20KM Vmax = k3. [E]t Comment détermine-t-on Vmax? -> soit KM est connu [S]>>20KM Vi = Vmax une seule mesure -> soit KM est inconnu alors plusieurs mesures à des concentration de substrats variables k3 = constante de Michaelis E + S <==> E-S <==> E + P k2 Vmax = k3. [E]t --> k3 = Vmax / [E]t avec k3 t -1 Vmax en µmol/l/unité de temps [E]t en µmol/l Cela représente le nombre de mole de Substrat transformés ou de produit apparu par mole d'enzyme et par unité de temps.
8 Les concentrations catalytiques L'unité d'enzyme: Quantité d'enzyme qui catalyse la transformation d'une µmole de substrat par minute, dans des conditions définies (T C, ph, présence éventuelle d'activateur, nature du substrat). Le katal: peu utilisé Quantité d'enzyme qui catalyse 1mole de substrat par seconde, dans des conditions définies. 4. Les limites du models Michaeliens Tout ne se déroule pas comme Michaelis Il faut être en Vitesse initiale Vi Que S <--> P or ceci est rare, souvent S1 + S2 <--> P1 + P2 Enzyme monomérique Inhibition par excès de Substrat Le modèle de Michaelis n'est donc pas universel, il existe des limites.
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