La RMN pour les nuls. Cours RMN - 1
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- Marie-Ange Laporte
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1 La RM pour les nuls ours RM - 1
2 La Résonance Magnétique (ucléaire) Définition : utilisation des propriétés magnétiques des noyaux des atomes placés dans un champ magnétique très intense. Les particules nucléaires (protons et neutrons)se comportent comme des petits aimants. (spin nucléaire) ertains atomes, en particulier ceux qui possèdent un nombre impair de particules dans leur noyau ont un moment gyromagnétique noté γ Moment gyromagnétique γ (rad/sec/tesla) Abondance naturelle ,98 % ,1 % ,4 % 31 P % ours RM - 2
3 Alignement des spins n utilise une bobine supraconductrice plongée dans l hélium liquide à 4 K pour créer un champ statique de 10 à 20 Teslas. L homogénéité du champ doit de l ordre 99, % En solution, l aimantation des noyaux des atomes est aléatoire En présence d un champ magnétique externe très intense, l aimantation des noyaux des atomes s aligne avec le champ. Une majorité de spins s oriente de manière parallèle. Il en résulte une aimantation macroscopique nette dans l échantillon (en bleu). ours RM - 3
4 Précession magnétique B 0 Un dipôle magnétique placé dans un champ statique B 0 est soumis à un couple qui tend à le faire tourner autour de l axe du champ (mouvement de précession). Dans le cas des spins nucléaires, on montre que la fréquence de précession ω a pour valeur : ω = γ B 0 ù γ est le moment gyromagnétique caractéristique du noyau atomique considéré B 0 ϑ Au moyen d un second champ magnétique B 1 appliqué pendant une durée courte, on peut basculer l aimantation des spins d un angle ϑ que l on peut contrôler. B 1 ours RM - 4
5 Le signal de précession libre B 0 Au moyen d une antenne (bobine), on détecte le signal électromagnétique émis par les spins en rotation. e signal est amplifié puis transmis à la console informatique Ampli Signal de précession libre ours RM - 5
6 Le déplacement chimique B 0 Le nuage des électrons qui entoure les noyaux crée un champ magnétique local qui se superpose au champ principal B 0. Le champ effectif vu par le noyau est donc légèrement différent B eff =B 0 (1-σ) Le coefficient σ s appelle le déplacement chimique. Il dépend de la nature des atomes voisins dans la molécule. La fréquence de résonance réelle du noyau est alors : ω eff = γ B eff = γ B 0 (1-σ) ours RM - 6
7 Spectre RM Signal de précession libre Spectre après transformation de Fourier ours RM - 7
8 RM 1 en solution aqueuse Il est nécessaire de travailler en solution aqueuse pour conserver l activité des molécules étudiées PRBLÈME : 2 0 contient 110 Mole/litre d atomes d hydrogène, soit fois plus que la concentration de la macromolécule étudiée. Solution 1 : Travailler dans l eau lourde 2 2 (ou D 2 ) Inconvénient : le deutérium s échange avec un certain nombre de groupements de la molécule : -S, - et -. n perd alors les signaux correspondants dans le spectre Solution 2 : Supprimer sélectivement le signal de l eau (irradiation continue, excitation sélective ) Inconvénient : n perd les signaux dont les fréquences sont proches de celles de l eau. Dans la pratique on utilise les deux méthodes ours RM - 8
9 Spectres de macromolécules Aromatiques - 3 α Spectre du lysozyme d œuf de poulet PRBLÈME : le spectre est très complexe, il faut trouver une méthode pour en extraire l information. ours RM - 9
10 Interactions entre spins : ouplage Scalaire A B Deux spins qui partagent des électrons de liaison (covalentes) sont couplés. haque résonance est déboublée. L écartement entre les deux raies associées à chaque spin est appelée constante de couplage J. J J A B A B Explication (approximative) : La fréquence de résonance de A est dépendante de l orientation de B dans le champ magnétique B 0 (parallèle ou antiparallèle). ours RM - 10
11 ouplage scalaire & angle dièdre ϕ ψ Le couplage scalaire entre deux atomes d hydrogène séparés par 3 liaisons ( 3 J, exemple : et α dans les protéines) dépend de l angle dièdre qu ils forment avec les atomes lourds sur lesquels ils sont liés (exemple : angle ϕ) ouplage (z) La relation entre couplage et angle s appelle : Relation de Karplus Angle dièdre ours RM - 11
12 Interactions entre spins : ouplage dipolaire r A B Interaction dipole-dipole -> transfert d aimantation A B ette interaction ne dépend que de la distance, r, entre A et B, et décroît en 1/r 6. Elle est observable jusqu à r 5 Å. Il n est pas nécessaire que A et B soient connectés par des liaisons covalentes. EFFET VERAUSER ULÉAIRE (E) ours RM - 12
13 RM bi-dimensionnelle évolution détection Excitation Spin A durée t 1 variable transfert t 2 Spin B n enregistre une série d expérience en faisant progressivement augmenter la durée t1. t 1 t 2 n effectue la transformation de Fourier dans les 2 dimensions (t 1 et t 2 ) orrélation entre un spin A qui évolue pendant t 1 et un spin B qui évolue pendant t 2 ours RM - 13
14 Spectres RM à 2 dimensions 3 - orrélations scalaires (par les liaisons covalentes) bservable jusqu à 3 liaisons de distance dans les macromolécules ours RM - 14
15 Spectres RM à 2 dimensions 3 - orrélations dipolaires (Es) ours RM - 15
16 Spectre ESY Le spectre ESY d une macromolécule (protéine ou acide nucléique) contient toutes les informations de proximité immédiate entre atomes dans la structure. PRBLÈME : Interprétation des données Attribution des pics EXEMPLE : protéine de 120 acides aminés. 900 atomes d hydrogène ours RM - 16
17 Attribution séquentielle La stratégie repose sur l identification des hydrogènes amide (-) du squelette peptidique. Il y en a un par acide aminé La combinaison des expériences scalaires (liaisons covalentes) et dipolaires (E) permet de distinguer les contacts internes à un résidu (en rouge) et de ceux entre deux résidus consécutifs (en bleu) n peut ainsi cheminer le long de la séquence de la protéine, de en ours RM - 17
18 Marquage par des isotopes stables n peut enrichir les protéines recombinantes en azote 15 ou en carbone 13 en cultivant les cellules sur des milieux marqués. L incorporation d isotopes permet de résoudre les ambiguïtés résultant des superpositions spectrales des atomes d hydrogène en utilisant la fréquence du noyau supplémentaire ( 15 ou 13 ) 15 1 Spectre de corrélation hydrogène-azote ours RM - 18
19 RM 3D hétéronucléaire évolution détection 1 transfert 1 transfert transfert durée t 2 variable t durée t 1 variable 1 3 Spectre 3D ours RM - 19
20 Attribution RM 3D β α α, α β α L86(13) G87(51) S88(38) ours RM - 20
21 Structures secondaires Feuillet β E -α séquentiel fort (bleu) ouplage 3 J α fort onnexions inter-brins caractéristiques (rouge) élice α α α α R i+4 E - séquentiel fort ouplage 3 J α faible onnexions E i,i+3 caractéristiques (rouge) α α α R i ours RM - 21
22 Liaisons hydrogène La liaison hydrogène ralentit l échange des hydrogènes échangeables En l absence de liaison hydrogène, un - amide du squelette peptidique s échange en 0,01 à 1 seconde (fonction du p et de la température). En présence d une liaison hydrogène, la durée de vie d un - dépasse la minute et peut atteindre plusieurs semaines. n transfère un protéine de 2 0 dans D 2 0 et on enregistre un spectre 1-15 immédiatement. Les pics qui restent correspondent aux - engagés dans des liaisons hydrogène. D min. ette information complète les données de structure secondaire ours RM - 22
23 Reconstruction de structure A partir de l expérience ESY (interactions dipolaires à travers l espace), on compile une liste de distances entre paires d atomes. PRBLÈME : Reconstituer la structure 3D à partir d un jeu de distances (méthode géométrique) La qualité de la structure obtenue dépend de la précision et du nombre de distances mesurées ours RM - 23
24 ontraintes expérimentales Distances Es Intra-résidu Séquentielles Longue distance Angles dièdres ϕ et χ 1 Mesure des couplages 3 J α et 3 J αβ Liaisons hydrogènes lentement échangeables Pour prendre en compte les incertitudes expérimentales, les contraintes sont introduites sous forme d intervalles d min < d < d max n cherche une structure 3D qui satisfasse : La géométrie covalente Les contacts interatomiques (Van der Waals) Les contraintes RM ours RM - 24
25 Exemple de reconstruction ours RM - 25
26 Méthodes de reconstruction Méthodes géométriques Méthodes dans l espace cartésien 0xyz Triangulation Méthodes dans l espace des coordonnées internes Rotation des angles dièdres - molécule rigide Faire varier les coordonnées pour minimiser une fonction de satisfaction des contraintes et des contacts de Van der Waals Dynamique moléculaire sous contraintes hamp de force réaliste décrivant Forces covalentes Forces de Van der Waals Forces électrostatiques + hamp de force non-physique ontraintes de distance E Angles dièdres Recuit simulé Minimisation de l énergie ours RM - 26
27 Précision des structures obtenues En répétant les calculs de structure à partir de différentes conditions initiales, on échantillonne les conformations compatibles avec les contraintes de distance. En superposant les conformations obtenues, on obtient une image de la précision de la structure. Structure à haute résolution : plus de 15 contraintes/résidu ours RM - 27
28 Avantages et limites de la méthode écessite des concentrations importantes ( 1 mm) Limitée en taille < 100 acides aminés sans marquage < 150 acides aminés avec 15 < 200 acides aminés avec 15 et 13 < 300 acides aminés avec 2 / 15 / 13 Imprécise sur les molécules allongées et les boucles Étude en solution Pas besoin de cristaux Permet de varier de manière continue les paramètres ioniques et thermodynamiques (température, p, force ionique, dénaturants, détergents) Permet d étudier des molécules partiellement structurées ours RM - 28
29 Vérification de la structure de mutants Le spectre ESY est une «signature» de la structure 3D ours RM - 29
30 Acides nucléiques 1 6 & 8 - P P L attribution se fait séquentiellement en enchaînant : sucre (1 ) - base (6 ou8) -sucre - base... ours RM - 30
31 Identification des bases appariées Les protons imino situés au centre des appariements Watson-rick s échangent très rapidement avec l eau. Ils ne sont observables que si la paire de base est formée. Leur déplacement chimique très décalé (14 ppm) permet de les observer en RM 1D ours RM - 31
32 onformation des sucres Les constantes de couplage 1-2 permettent de déterminer la conformation des sucres 5 2 Base 5 3 Base endo 3 -endo élice B (AD seulement) Sucres 2 -endo élice A (AD / AR) Sucres 3 -endo ours RM - 32
33 Structure des acides nucléiques G G G17 U A16 G A A14 G U A12 G A fold axis G10 U G8 ours RM - 33
34 Interaction avec des ligands PRIIPE : bserver l empreinte du ligand non-marqué sur le spectre de la protéine marquée. AVATAGE : Le ligand est invisible car il ne contient pas d isotopes Spectre noir : protéine seule/ Spectre rouge : protéine + ligand ours RM - 34
35 Empreinte d un ligand La fixation d un ligand (en rouge) sur une protéine (ou un acide nucléique) modifie l environnement magnétique des groupements amides situés au voisinage du site de liaison. Le champ effectif B eff vu par ces groupements est différent en présence du ligand, ce qui induit un déplacement des résonances correspondantes dans le spectre. AVATAGES : Permet de détecter des interactions faibles mais spécifiques (Kd 10-3 ) Identification immédiate du site de liaison sur la protéine Permet de tester des mélanges de ligands (chimie combinatoire). ours RM - 35
36 Localisation du ligand S En rouge est représentée la surface des résidus pour lesquels les groupements amides ont leur fréquences RM déplacées en présence du ligand. ours RM - 36
37 Structures de complexes Lorsque le complexe avec le ligand est stable (durée de vie > 100 msec), on peut mesurer des contacts E protéine-ligand. Si la protéine est marquée 13 / 15, on peut sélectivement reconnaître les contacts protéine-protéine, protéine-ligand et ligand-ligand. n reconstruit la structure du complexe comme celle de la protéine ours RM - 37
38 Relaxation La vitesse de relaxation dépend de la rapidité des mouvements de rotation de la molécule. Mouvement rapide (petite molécule) Relaxation lente Raie fine Mouvement lent (grosse molécule) Relaxation rapide Raie large Lorsque la taille de la molécule augmente, la relaxation s accélère. eci limite la taille des molécules observables par RM. En contrepartie, la mesure des paramètres de relaxation permet de d obtenir des informations sur les mouvements de la molécule. ours RM - 38
39 Évaluation de l état oligomérique Protéine Grb2 ours RM - 39
40 Relaxation 15 En mesurant les paramètres de relaxation des groupements amides, on peut suivre la flexibilité de la chaîne polypeptidique le long du squelette. Flexibilité de boucles de surface de la protéine. ours RM - 40
41 Relaxation 15 En mesurant les paramètres de relaxation des groupements amides, on peut suivre la flexibilité de la chaîne polypeptidique le long du squelette. Existence de régions désordonnées dans la molécule. Rigidification de la molécule en présence d un ligand T T E residue ours RM - 41
42 Le temps de corrélation Temps de corrélation de rotation τ c : temps nécessaire pour que la molécule tourne de 1 radian. Les paramètres de relaxation permettent de calculer τ c τ c = 11 nsec τ c = 8 nsec τ c = 0.1 nsec ours RM - 42
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