PHYSIOLOGIE DU MUSCLE. {par Jean-Pierre GOUSSARD} Introduction. 2. 1) Anatomie du muscle squelettique ) Composition chimique du muscle.
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- Eliane Barrette
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1 PHYSIOLOGIE DU MUSCLE. {par Jean-Pierre GOUSSARD} Introduction. 2 1) Anatomie du muscle squelettique ) Composition chimique du muscle. 3 2) Ultrastructure du muscle squelettique ) Le sarcomère ) Caractéristique des myofilaments ) Le système tubulaire intracellulaire ) Fonction des tubules transverses. 7 3) Théorie de l'interdigitation ) Mécanisme moléculaire de l'interdigitation ) Action mécaniques des ponts ) Mécanisme de l'interdigitation. 10 4) Myotopologie ) Caractéristiques des fibres ST ) Caractéristiques des fibres FT ) Modifications des fibres Musculaires. 14 5) Mécanisme de la contraction musculaire ) Secousses musculaires ) Sommation et tétanos. 16
2 Introduction. Les muscles représentent 40 à 50% du poids total du corps humain. La fonction principale du processus contractile consiste à produire des forces et des mouvements en se contractant. La contraction des muscles squelettiques, placée sous le contrôle du système nerveux somatique, permet non seulement à l'homme de se déplacer dans son environnement, de le contrôler, de le modifier, de saisir et de déplacer des objets mais aussi de participer à un rôle important dans la régulation thermique corporelle. Chez l'homme, il existe trois types de cellules musculaires : - le muscle lisse, généralement placé sous le contrôle du système nerveux autonome assure le fonctionnement de la vie végétative. - le muscle cardiaque, lui aussi placé sous le contrôle du système nerveux autonome assure la contraction du myocarde. - Le muscle squelettique, qui permet avant tout les interactions entre le corps et son environnement. Bien qu'ils existent des différences importantes de structures, de propriétés mécaniques et de mécanisme de contrôle entre ces trois types de muscles, la production de force est la même pour chacun d'eux. 1) Anatomie du muscle squelettique. Un muscle squelettique est constitué de milliers de cellules musculaires cylindriques nommées fibres musculaires. Une seule cellule musculaire constitue une fibre musculaire. Chaque fibre musculaire squelettique est un cylindre ayant un diamètre de 10 à 100 microns et une longueur qui peut atteindre 30 cm. Ces longues et fines fibres multinucléées sont parallèles les unes aux autres et la force de contraction s'applique dans le sens du grand axe de la fibre. Chaque fibre est enveloppée et séparée des autres par une mince couche de tissu conjonctif, l'endomysium. Une autre couche de tissu conjonctif, le périmysium, enveloppe jusqu'à 150 fibres pour former un faisceau. Un fascia de tissu conjonctif fibreux, l'épimysium, enveloppe l'ensemble du muscle. Cette gaine protectrice se referme aux extrémités et s'unit aux autres enveloppes du tissu intramusculaire pour former le tissu conjonctif dense et fort des tendons. Les tendons réunissent chaque extrémité du muscle à la membrane externe des os, le périoste. Le sarcolemme situé sous l'endomysium entoure chaque fibre musculaire. Cette fine membrane élastique délimite le contenu cellulaire de la fibre. Le protoplasme acqueux ou sarcoplasme de la cellule renferme des protéïnes contractiles, des enzymes, des particules de graisse et de glycogène, des noyaux et plusieurs autres organites spécialisés. -2-
3 1.1) Composition chimique du muscle. Le muscle squelettique est constitué d'environ 75% d'eau et 20% de protéïne ; le reste consiste en sels inorganiques et autres substances comme des phosphates riches en énergie, de l'urée, de l'acide lactique et diverses minéraux, des enzymes et pigments, des ions, des acides aminés, des graisses et des sucres. Les protéïnes musculaires les plus abondantes sont la myosine, l'actine et la tropomyosine. Elles représentent respectivement 52%, 23% et 15% du contenu protéïque musculaire. En outre, il faut environ 700 mg de myoglobine par 100 g de tissu musculaire. 2) Ultrastructure du muscle squelettique. Chaque fibre musculaire est constituée de petites unités fonctionnelles parallèles au grand axe de la fibre : les fibrilles. Ces fibrilles, encore appelées myofibrilles, ont un diamètre d'environ un micron ; elles sont aussi constituées de sous unités encore plus petites : les filaments ou myofilaments, également parallèle au grand axe de la myofibrille. Les myofilaments sont principalement composés de deux protéïnes, l'actine et la myosine. Six autres protéïnes jouent un rôle structural ou sont impliquées dans l'interaction des protéïnes filamenteuses au cours de la contraction musculaire. Ce sont : - la tropomyosine, localisée sur les filaments d'actine (5%), - la troponine, localisée sur ces mêmes filaments (3%), - l'x-actinine, qu'on retrouve au niveau des bandes Z (7%), - la B-actinine, dans les filaments d'actine (1%), - la protéïne M, au niveau de la ligne M du sarcomère (< 1%) - la protéïne C dont le rôle serait de maintenir l'intégrité du sarcomère. 2.1) Le sarcomère. Lorsque l'on observe des fibres musculaires au microscope, celles-ci présentent une striation transversale caractéristique. C'est l'alternance de bandes claires et de bandes sombres qui donne cet aspect strié au muscle squelettique. La région claire est appelée bande I ; I comme isotrope (qui laisse passer la lumière) et la région sombre est appelée bande A ; A comme anisotrope ( qui ne laisse pas passer la lumière). La ligne Z de l'allemand swishen signifie "entre", coupe la bande I en deux et rejoint le sarcolemme pour donner de la stabilité à toute la structure. L'unité répétitive comprise entre deux lignes Z constitue le sarcomère, l'unité fonctionnelle de la cellule musculaire. Les filaments d'actine et de myosine sont principalement impliqués dans le processus de la contraction musculaire. Les filaments d'actine et de myosine se chevauchent au niveau de la bande A dont le centre s'appelle zone H à cause de sa plus faible densité optique due à l'absence de filaments d'actine dans cette -3-
4 région. La zone H est divisée en deux par la ligne M qui indique de ce fait le centre du sarcomère. La ligne M est formée de la superposition des structures protéïques qui soutiennent les filaments de myosine. FIBRE MUSCULAIRE myofibrille bande I bande A MYOFIBRILLE ligne Z ligne Z SARCOMÈRE ligne Z zone H ligne Z molécules d'actine ligne M troponine molécule de méromyosine tropomyosine méromyosine légère lourde -4-
5 2.1.1) Caractéristique des myofilaments. Grâce à leur propriété chimique et physique, les filaments de myosine et d'actine sont particulièrement impliqués dans les processus de la contraction musculaire. La myosine est une molécule beaucoup plus grosse que l'actine comportant des têtes globulaires qui saillent sur les côtés pour former les ponts transversaux. Cette partie du filament de myosine porte le nom de méromyosine lourde. Il existe environ 200 molécules de méromyosine pour un filament épais de myosine. Chaque tête globulaire contient un site de liaison capable de se lier à un site d'une molécule d'actine. Les molécules de myosine des deux moitiés de chaque filament épais sont orientées dans des directions opposées, de telle sorte que toutes les extrémités de leurs tiges sont dirigées vers le centre de la fibre. Grâce à cette disposition, les effets moteurs des ponts aux deux extrémités de chaque filament épais sont dirigés vers le centre, déplaçant ainsi les filaments minces aux deux extrémités du sarcomère vers le centre du sarcomère au cours du raccourcissement. La tête globulaire de la myosine contient aussi un site enzymatique séparé qui catalyse la dégradation de l'atp en ADP et en phosphate inorganique, libérant l'énergie chimique mise en réserve dans l'atp. La scission de l'atp se produit sur la molécule de myosine avant qu'elle se fixe à l'actine, mais l'adp et le phosphate inorganique produits demeurent liés à la myosine. molécule de myosine pont site ATPase site de liaison de la myosine de l'actine Filament de myosine En conclusion la myosine peut grâce à ses ponts transversaux entrer en combinaison chimique avec l'actine et agir comme enzyme pour hydrolyser l'atp. Cette réaction s'accompagne de libération d'énergie, laquelle est pour une part utilisée en vue -5-
6 d'assurer le raccourcissement des ponts entre myosine et actine, et d'autre part transformée en chaleur. Les filament fins d'actine sont disposées en deux chaînes enroulées sur elles-mêmes en hélice. Les filaments fins sont composés de molécules d'actine qui possèdent un site privilégié pouvant recevoir les têtes globulaires de myosine et deux protéïnes régulatrices, la troponine et la tropomyosine. La tropomyosine est une molécule en forme de bâtonnet disposée bout à bout le long des chaînes d'actine, de telle sorte qu'elles couvrent partiellement les sites de liaison de myosine sur l'actine, empêchant ainsi les ponts transversaux d'entrer en contact avec les sites de liaisons de l'actine. Chaque molécule de tropomyosine est maintenue dans cette position de blocage par une molécule de troponine, elle-même liée à la tropomyosine et à l'actine. C'est la concentration de calcium se liant à la troponine qui permet la rotation de la tropomyosine, découvrant ainsi les sites de liaison des ponts sur l'actine. troponine site de liaison du calcium actine Ca ++ troponine Ca ++ site de liaison acto-myosine 2.2) Le système tubulaire intracellulaire. Chaque sarcomère est entouré sur toute sa longueur d'une gaine " le réticulum sarcoplasmique". Un segment du réticulum entoure la bande A et un autre segment séparé du premier entoure la bande I. A chaque extrémité d'un segment de réticulum sarcoplasmique se trouvent deux sacs latéraux dans lesquels est entreposé le calcium -6-
7 (Ca ++ ) qui est libéré lors du passage d'une onde de dépolarisation. Les sacs latéraux sont reliés les un aux autres par un série de petits canaux tubulaires. Une autre structure tubulaire indépendante, le tubule transverse, traverse la fibre au niveau des stries Z pour s'aboucher finalement sur la membrane plasmique et être en liaison avec l'espace extracellulaire. L'ensemble des deux vésicules et du tubule transverse qu'on retrouve au niveau de chaque ligne Z est appelé triade. Il y a deux triades par sarcomère, et ce, tout le long de la myofibrille. membrane plasmatique de fibre musculaire myofibrilles tubules transverses segment du ruticulum 2.2.1) Fonction des tubules transverses. Les tubules transverses sont des extensions de la membrane dans l'espace intracellulaire et sont capables comme la membrane plasmique de propager des potentiels d'action à l'intérieur de la cellule. Ceci permet la propagation rapide de l'onde de dépolarisation, même dans les fibres de fort diamètre. Comme les tubules transverses passent près des sacs latéraux du réticulum sarcoplasmique, le potentiel d'action déclenche la libération de calcium à la suite de l'ouverture des canaux de calcium, dans la membrane des sacs latéraux. Le calcium libéré peut alors se diffuser à travers le réticulum pour atteindre la troponine où sa liaison déclenche la contraction. 3) Théorie de l'interdigitation. -7-
8 Actuellement, tout porte à croire que la contraction musculaire se fait grâce un système de glissement entre les filaments fins d'actine et les filaments épais de myosine. En effet, des études au microscope électronique ont révélé que la longueur des myofilaments au cours d'une contraction ne variait pas. Cela suggère qu'un muscle se raccourcit ou s'allonge grâce au glissement des filaments épais et fins les uns sur les autres, sans que ceux-ci changent de longueur. Lors d'une contraction, les filaments fin d'actine glissent entre les filaments épais de myosine et pénètrent à l'intérieur de la bande A. Au cours de la relaxation, ceux-ci en ressortent. Les réarrangements structuraux importants se situent donc au niveau de la bande I qui se raccourcit énormément. Les lignes Z sont essentiellement tirées vers le centre du sarcomère. La bande A ne change pas de dimension, bien que la zone H puisse disparaître si les filaments d'actine atteignent la ligne M, lors d'une contraction maximum. Au cours d'une contraction musculaire isométrique, il y a production de force, sans changement de la longueur de la fibre et des dimensions relatives de la bande A et I ; dans ce cas, les mêmes groupes moléculaires réagissent entre eux de façon répétitive. Au cours d'une contraction pliométrique dans laquelle il y a production de force et étirement du muscle, la bande A s'élargit. début de la contraction Z Z bande I bande A bande I Z fin de la contraction Z Z Z -8-
9 Au cours d'une contraction, c'est donc la dimension relative des différentes zones et bandes du sarcomère qui varie. 3.1) Mécanisme moléculaire de l'interdigitation. Le déplacement des myofibrilles lors de la contraction est due à la rotation des "ponts" qui relient les filaments d'actine aux filaments de myosine. Lorsqu'un pont est activé entre les filaments, il se raccourcit, ce qui a pour effet de tirer le filament d'actine vers le centre de la bande A, produisant ainsi le raccourcissement du sarcomère. La contraction musculaire est donc liée à la formation des complexes moléculaires de myosine, d'actine et d'atp. Cependant, ces réaction ne peuvent avoir lieu que lorsque la concentration des ions Ca ++ dans la cellule est d'environ 10-5 mol/l. La concentration intracellulaire des ions Ca++ au repos est d'environ 10-8 mol/l, en conséquence de quoi, la liaison actine-myosine ne peut avoir lieu. Les mécanismes de la contraction requiert également la présence d'ions Mg ) Action mécanique des ponts. Nous avons vu que c'est grâce à la tête globulaire des ponts de myosine que les filaments d'actine peuvent glisser entre les filaments de myosine. L'oscillation des ponts de myosine ressemble à celui de rameurs sauf que les ponts ne sont pas tous mobilisés de façon synchrone. Au cours d'une contraction, chaque pont accompli plusieurs cycles de mouvements, indépendants les uns des autres. A tout instant, il n'y a donc qu'environ 50% des ponts en contact avec les filaments d'actine pour former le complexe proteïque actomyosine qui possède des propriétés contractiles ; les autres ponts sont à une période différente de leur cycle. Comme l'indique la figure suivante, l'action des ponts ne contribue que très peu au déplacement longitudinal des filaments. -9-
10 MOUVEMENT OSCILLATOIRE DES PONTS Filament épais molécules d'actine Mouvement Pont 1 se contracte Mouvement Pont 2 se contracte 3.2) Mécanisme de l'interdigitation. Au repos les ponts de myosine ne sont pas liés à l'actine et les filaments peuvent glisser facilement les uns au-dessus des autres quand un muscle est étiré passivement. Ceci s'explique par le fait que les molécules de tropomyosine recouvrent les sites de liaison de l'actine, empêchant ainsi les ponts transversaux d'entrer en contact avec ces sites de liaison. Lorsqu'un potentiel d'action, en provenance des nerfs efférents, dépolarise la membrane cellulaire, on note une libération massive du calcium des vésicules sarcoplasmiques. Il en résulte que l'activité électrique sur la membrane plasmique n'agit pas directement sur les protéïnes contractiles mais produit une augmentation de la concentration des ions Ca ++ du réticulum sarcoplasmique vers le milieu intracellulaire permettant ainsi l'induction de la réaction myosine, actine, ATP. Dès que la concentration intracellulaire en Ca ++ atteint 10-5 mol/l, l'effet inhibiteur de la tropomyosine sur les sites de la liaison de l'actine est levé. Une des molécules de la tête globulaire du pont se lie à la zone active du filament d'actine. Quand les zones actives de la myosine et de l'actine se rencontrent, la myosine ATPase est activée et l'atp hydrolysée. Au cours de ce processus, l'énergie contenue dans l'atp est libérée et active les ponts qui entrent en oscillation. L'activité ATPase est relativement faible quand la myosine est distante de l'actine ; lorsqu'elles sont réunies, le taux de réaction de la myosine augmente considérablement et la scission de l'atp augmente par conséquence. Pour que la contraction continue, il faut que les ponts de myosine qui sont très fortement liés à l'actine soient rompues à la fin de chaque cycle du pont. La liaison d'une nouvelle molécule d'atp à la myosine est responsable de la dégradation de ce premier lien. La myosine ne peut se dissocier de l'actine que par -10-
11 l'adjonction d'une nouvelle molécule d'atp. Le pont de myosine libre se sépare ensuite de son ATP lié, pour se fixer sur un nouveau site de filament d'actine, et ainsi de suite. Les modifications intervenant sur les ponts transversaux continuent tant et aussi longtemps que l'approvisionnement en ATP est satisfaisante et que la concentration de calcium demeure assez élevée. Au repos, la concentration des ions Ca ++ diminue rapidement du fait que le calcium retourne dans les vésicules sarcoplasmiques grâce à la pompe au calcium. L'activité inhibitrice de la tropomyosine et de la troponine désactive les zones actives de l'actine, occasionnant une coupure de liaison mécanique entre les têtes des ponts sur le filament d'actine et, une réduction de l'activité enzymatique ATPase qui à son tour inhibe l'hydrolyse de l'atp. -11-
12 ETAPES SUCCESIVES DE LA CONTRACTION REPOS A.T.P INITIATION DE LA CONTRACTION CONTRACTION ancien site nouveau site A.T.P 4) Myotypologie. LIBERATION DE LA LIAISON -12-
13 Grâce à la biopsie, il a été possible de distinguer différents types de fibres musculaires. Ces différences reposent sur des propriétés métaboliques et contractiles concernant la vitesse maximale de raccourcissement, le type et la quantité d'enzymes associée à la production d'atp. Certaines de ces fibres ont des qualités biochimiques les rendant plus aptes à un travail aérobie, ce sont des fibres de type I ou ST (slow twitch) alors que d'autres sont plus aptes à un travail anaérobie, ce sont des fibres de type II ou FT (fast twitch). Les proportions des différents types de fibres à l'intérieur d'un muscle peuvent varier chez l'homme mais reste toujours du même type pour chaque unité motrice. La plupart des muscles présentent un mélange des trois types d'unités motrices qui sont entremêlées les unes avec les autres. Normalement, la majorité des muscles se composent d'une part approximativement égale de chacun des deux types de fibres. Toutefois, certains muscles sont typiquement constitués d'une plus grande proportion d'un type de fibres. C'est le cas du soléaire, un des trois muscles du triceps sural, dont 80% est composé de fibres du type ST. A l'inverse, le triceps brachial est constitué par une très forte quantité de fibres du type FT. Il semblerait que cette répartition soit génétiquement déterminée. 4.1) Caractéristiques des fibres ST ou type I. Les fibres ST aussi appelées fibres lentes oxydatives ou encore fibres à secousses lentes sont pourvues d'une capacité élevée de phosphorylation oxydative et d'un faible niveau d'activité de myosine ATPase. Elles sont facilement distinguables par leur couleur rouge en raison de la présence importante d'une protéïne, capable de se lier à l'oxygène, la myoglobine. La myoglobine est une molécule semblable à l'hémoglobine dont le rôle est d'assurer la présence d'une petite réserve supplémentaire d'oxygène à l'intérieur de la fibre musculaire. Ces fibres sont aussi pourvues d'un vaste réseau capillaire ainsi que de nombreuses et volumineuses mitochondries. Toutes ces données leur confèrent un métabolisme essentiellement oxydatif. Ces fibres sont de faible diamètre et ont leur attribue souvent le qualificatif de "toniques" en raison de leur importante participation au maintien du tonus de posture. Du fait, de leur faible activité ATPasique, les fibres ST ont une vitesse de contraction relativement lente, environ 80 ms pour atteindre la tension maximale, mais une qualité certaine pour le travail à long terme. Bien qu'une certaine variation interindividuelle s'observe chez différents sportifs, il est évident que les athlètes spécialistes des sports d'endurance possèdent une plus grande proportion de fibres de type ST que les athlètes de force ou de puissance. -13-
14 Le VO 2 max est plus élevé chez les sportifs où le pourcentage de fibres ST est important puisque ces fibres ont en effet un potentiel de phosphorylation oxydative très élevé. 4.2) Caractéristiques des fibres FT ou type II. Les fibres FT aussi appelées fibres rapides ou encore fibres à secousses rapides disposent d'une grande capacité de transmission électrochimique des potentiels d'action, une faible densité capillaire, un haut niveau d'activité de myosine ATPase atteignant la vitesse maximale de contraction en 30 ms environ et une excellente aptitude à libérer et à extraire rapidement les ions de calcium. Toutes ces qualités leurs permettent de libérer rapidement de l'énergie et produire des contractions fortes et rapides. Le diamètre des fibres FT sont plus importantes que les précédentes et sont dites de couleur blanches en raison du peu de myoglobine qu'elles contiennent. Parmi les fibres FT, on distingue deux sous-classifications et peut-être une troisième. - Les fibres FR (fast résistant) de type IIa. Elles sont relativement résistante à la fatigue et associent une activité élevée de myosine ATPase à une capacité oxydative élevée. Elles fonctionnent tant sur le plan aérobie grâce à un haut niveau d'activité de l'enzyme succinate déshydrogénase (SDH) et anaérobie grâce à un haut niveau d'activité de l'enzyme phosphofructokinase (PFK). - Les fibres FF (fast fatigable) de type IIb. Elles sont plus puissantes que les fibres IIa et associent une activité élevée de myosine ATPase à une capacité glycolytique élevée. Elles fonctionnent essentiellement sur le métabolisme anaérobie et sont sensibles à la fatigue. - Les fibres du type II. Elles se trouvent en faible proportion et semble pouvoir devenir soit des fibres IIa, soit des fibres IIb. En résumé, les fibres lentes oxydatives sont très résistantes à la fatigue alors que les fibres rapides glycolytiques se fatiguent rapidement mais leur vitesse intrinsèque de contraction et de production de tension est deux à trois fois plus importante que celle des fibres à secousse lente. De ce fait, elles sont souvent appelées "phasiques" en raison de leur participation aux mouvements. Les fibres rapides utilisent principalement le transfert métabolique énergétique en anaérobiose. Les fibres rapides sont habituellement utilisées au cours d'exercices de vitesse à court terme et lors de fortes contractions musculaires. -14-
15 CARACTERISTIQUE FONCTIONNELLE Contenu en myoglobine Réserves de triglycérides Réserves de glycogène Densité mitochondriale Activité des enzymes aérobies Densité capillaire Réserves de CP Temps de relâchement Temps de secousse Activité des enzymes glycolytiques Fatigabilité TYPE DE FIBRE Fibre à secousses lentes (ST) Elevé Elevées Elevées Elevée Elevée Elevée Basses Lent Lent Basse Basse Fibre à secousses rapides (FT) Bas Basses Elevées Basse Basse Basse Elevées Rapide Rapide Elevée Elevée 4.3) Modifications des fibres musculaires. Le myotype des individus est principalement définit par le bagage génétique. Toutefois, il est prouvé que l'entraînement spécifique aboutit à des modifications physico-chimiques au niveau de la cellule musculaire. Ces modifications ne sont pas dues à une augmentation ou à une diminution du nombre de fibres musculaires mais à une adaptation de la capacité de la formation de l'atp à la suite d'une augmentation de synthèse enzymatique ainsi qu'à la modification du diamètre des fibres suite à la formation de myofibrilles supplémentaires. Lors d'un entraînement de type musculation, les fibres de types FT à fort pouvoir glycolytique subissent une grande augmentation de diamètre en raison de l'augmentation de synthèse des filaments d'actine et de myosine, formant un nombre plus important de myofibrilles. Cette augmentation du nombre de myofibrilles se traduit par un gonflement de la masse musculaire entraînée. On donne le nom d'hypertrophie à ce processus. Ces muscles sont très puissants mais une faible capacité d'endurance et se fatiguent rapidement. Les entraînement d'intensité faible mais de longue durée comme le marathon favorisent une augmentation de la densité capillaire ainsi qu'une augmentation très nette du nombre et du volume des mitochondries dans les fibres oxydatives rapides et lentes. L'augmentation du diamètre des fibres et de leur force varie très peu à la suite d'un entraînement de l'endurance. -15-
16 Il semblerait que les fibres de types IIc ou fibres transitoires puissent être impliquées dans la mutation de type des fibres I vers IIc ---> IIa - --> IIb pour les entraînements de force de type anaérobie et de IIb --- > IIa ---> IIc ---> I pour les entraînements de type aérobie. 5) Mécanisme de la contraction musculaire. Lorsqu'un muscle exerce une force sur une charge donnée, celui-ci produit une tension. Le terme contraction désigne le déclenchement du processus producteur de tension dans le muscle. Si la tension musculaire équilibre la charge résistante, on parle de contraction isométrique (à longueur constante). Dans ce type de contraction, les filaments épais et minces ne glissent pas les uns sur les autres et la longueur du muscle demeure constante. A l'inverse, on parle de contraction isotonique (à tension constante) lorsque la charge sur le muscle reste constante, alors que sa longueur subit une variation. Dans ce type de contraction les filaments fins se déplacent au-delà des filaments épais, amenant ainsi le muscle à se raccourcir. Quelques soient le type de contraction, les phénomènes électriques sont les mêmes mais produisent des réponses mécaniques différentes. 5.1) Secousses musculaires. L'intensité contractile est fonction de la fréquence des stimuli nerveux. Pour une excitation isolée d'un muscle, on obtient une secousse musculaire simple, suivie d'une période de relâchement. Une secousse est la réponse mécanique d'une fibre à un potentiel d'action. Lors d'une secousse musculaire, la réponse mécanique n'est pas immédiate. Le temps qui s'écoule entre l'application du potentiel d'action et l'activité contractile correspond à la période de latence. La période de latence correspond au temps nécessaire aux séquences des phénomènes chimiques qui aboutissent à la contraction suite à une décharge électrique. La période de latence est plus longue pour une secousse isotonique que pour une secousse isométrique. Ceci est du au fait que la force développée par les ponts transversaux doit devenir supérieure à la charge pour enregistrer un raccourcissement. C'est la raison pour laquelle plus la charge est lourde, plus la période de latence est longue. Si on augmente la charge d'une fibre, on finit par atteindre un niveau de charge que le muscle est incapable de déplacer ; la vitesse de raccourcissement est alors nulle et la contraction devient isométrique. L'intervalle de temps qui sépare le début du développement de la tension du maximum de tension correspond au temps de contraction. -16-
17 Le type de fibre joue aussi un rôle important dans le temps de contraction. Les fibres FT à fort pouvoir glycolytique ont des temps de contraction de l'ordre de 10 ms, alors que les fibres ST peuvent avoir des temps de contraction de 100 ms. On donne le nom de temps de relaxation au temps qui s'écoule entre le maximum de contraction et le moment où la tension devient nulle. période de latence tension secousse isométrique temps en ms période de latence racourcissement secousse isotonique temps en ms 5.2) Sommation et tétanos. A une excitation isolée d'un muscle, on obtient une secousse isolée. On désigne par secousse une brève période de contraction suivie d'une période de relâchement. -17-
18 Lorsqu'une seconde secousse arrive avant que le relâchement ne soit complet, les deux secousses musculaires fusionnent, et la tension développée est supérieure à celle produite par une seule secousse. Le terme de sommation désigne cette augmentation de la réponse mécanique d'une fibre musculaire à un second potentiel apparaissant au cours de la réponse mécanique produite par un potentiel d'action précédent. Si la fréquence est encore augmentée par l'arrivée de nouvelles secousses la sommation se produit jusqu'à ce qu'un plateau soit atteint. On donne le nom de tétanos à ce plateau. tension période de latence tétanos tétanos imparfait sommation deuxième stimuli stimulus unique période de relâchement temps Selon le type de fibres, les temps de réaction ne sont pas tous les mêmes. Pour les fibres rapides, les temps de contraction peut être aussi bref que 10 ms, alors que les fibres lentes peuvent atteindre et même dépasser 100 ms. On nomme le temps de relâchement ou relaxation au temps qui s'écoule entre le maximum de tension et le moment où la tension devient nulle. -18-
19 @ -19-
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