Uréogenèse CATABOLISME DES ACIDES AMINES. ACETYL-CoA. ACETYL-CoA LIPIDES POLYSACCHARIDES
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- Gaston Gravel
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1 ATABLISME DES AIDES AMINES Uréogenèse PRTEINES PHASE 1 : Hydrolyse des macromolécules AIDES AMINES PHASE 2 : Dégradation en acétyl-oa PLYSAHARIDES MNSAHARIDES AETYL-oA LIPIDES AIDES GRAS Phase 3 : xydation de l acétyl-oa ycle du citrate PHSPHRYLATIN XYDATIVE 2 H 2 PRTEINES PHASE 1 : Hydrolyse des macromolécules PHASE 2 : Dégradation en acétyl-oa AIDES AMINES PLYSAHARIDES MNSAHARIDES AETYL-oA LIPIDES AIDES GRAS Phase 3 : xydation de l acétyl-oa ycle du citrate PHSPHRYLATIN XYDATIVE 2 H 2 1
2 LES PRTEINES PRTEINES Dégradation Acides aminés Intermédiaires du métabolisme xydation complète Uréogenèse Biosynthèse des acides aminés Vue d ensemble du métabolisme des acides aminés Environnement rganisme Protéines bol alimentaire Biosynthèse AIDES AMINÉS protéines Purines Pyrimidines Porphyrines Urée Amoniac Squelette carboné cétogènes glucogènes acétoacétate acétyl-oa pyruvate α-cétoglutarate succinyl-oa fumarate oxaloacétate cycle du citrate LES PRTEINES L organisme n est pas capable de stocker un excès d acides aminés devenir des acides aminés en excès par rapport aux besoins de renouvellement des protéines? xydation Transfert de groupements 10% 10% carbonés 80% Glucose - orps cétoniques atabolisme des acides aminés Intermédiaires réactionnels néoglucogenèse / cétogenèse atabolisme total énergie directement utilisée (non stockée) 2
3 LES PRTEINES Plusieurs types de dégradation des protéines Protéolyse dans le lysosome Ubiquitine-Protéasome ( dépendant) Protéases cellulaires Les protéines : Synthétisées et dégradées continuellement Leur demi-vie peut variée de minutes, heures ou jours La dégradation est contrôlée La vitesse de dégradation est affectée par l état nutritionnel et les hormones LES AIDES AMINES Les acides aminés sont associés à plusieurs fonctions : Ils sont les éléments de base de la construction des protéines : 20 acides aminés production d un nombre très élevé de protéines avec des fonctions les plus différentes Ils interviennent : omposants structurels : muscles Enzymes Hormones : glucagon, insuline Transporteurs : hémoglobine atabolisme des acides aminés atabolisme des acides aminés peut également fournir de l énergie elle ne sera pas stockée MÉTABLISME DES AIDES AMINÉS PRTÉINES protéases Acides aminés Utilisation Synthèse des protéines Dégradation Squelette hydrocarboné ycle de l urée 2 Glucose Acétyl-oA orps cétoniques Urée Le squelette hydrocarboné peut être utilisé pour des voies cataboliques ou pour des voies anaboliques Élimination de l organisme 3
4 atabolisme des acides aminés au niveau du foie atabolisme des acides aminés 3 étapes essentielles définissent le catabolisme des acides aminés 1.Élimination du groupement aminé par désamination Réactions de transamination transfert d un groupement aminé d acide aminé vers un α cétoacide (α cétoglutarate Glutamate) transaminases Acide aminé 1 α cétoacide 1 α cétoacide 2 Acide aminé 2 Désamination oxydative permet l'élimination du groupement aminé du Glutamate pour libérer de l'ammoniac ( ) atabolisme des acides aminés au niveau du foie atabolisme des acides aminés 3 étapes essentielles définissent le catabolisme des AA 1.Élimination du groupement aminé par désamination 2.ycle de l'urée onversion de l'ammoniac ( ) toxique en urée (moins toxique) pour être excrétée par les reins 3.atabolisme du squelette hydrocarboné Dégradation permettant de générer des intermédiaires métaboliques qui peuvent être : atabolisés en 2 Utilisés par des voies anaboliques Utilisés pour la synthèse de glucose ou de lipides MÉTABLISME DES AIDES AMINÉS : Faible concentration carrefour métabolique important 2 / aspartate α-cétoglutarate glutamate arbamyl-phosphate asparagine glutamate glutamine Arginine Pyrimidines urée divers acides aminés Trp, His Sucres aminés nucléotides : Forte concentration important toxique à éliminer (cycle de l urée) 4
5 ATABLISME DES AIDES AMINES Les AA du métabolisme sont tous des acides α-aminés de la série L Les réactions du métabolisme comprennent : des transaminations des désaminations des décarboxylations Transaminations Toutes assurées par une classe d enzymes : les transaminases Les transaminases catalysent le transfert du groupement aminé entre un acide aminé et un α-cétoacide (α-cétoglutarate) Transamination constitue la première étape de la dégradation des AA Transfert de groupements aminés de nombreux AA vers un nombre limité d'accepteurs α-cétoacides (principalement α-cétoglutarate) AA : acides aminés ATABLISME DES AIDES AMINES Transaminases ou aminotransferases catalysent des réactions réversibles de transfert d'un groupement aminé d'un AA sur un α cétoacide R 1 H transaminases R 1 AA 1 3 α céto 1 α céto 2 R 2 R 2 H AA 2 Il existe différentes transaminases qui se caractérisent par leur spécificité vis-à-vis du substrat Quelque soit la transaminase, ellesontle même coenzyme : le pyridoxal phosphate H H P H 3 N H AA x = acide aminé x α céto x = α cétoacide x ATABLISME DES AIDES AMINES Enzyme : ASpartate AminoTransférase (ASAT) Exemple de réaction de Transamination : Aspartate cède son groupement aminé α-cétoacide correspondant : l'oxaloacétate L'α-cétoglutarate accepte groupement aminé acide aminé correspondant : le glutamate H 3 ASAT H 3 aspartate α-cétoglutarate oxaloacétate glutamate ASAT : ASpartate Amino Transférase 5
6 ATABLISME DES AIDES AMINES Transaminases permettent un équilibre entre les groupements aminés et les α-cétoacides disponibles dans la cellule Transaminases permettent la synthèse des acides aminés nonessentiels, par transfert de groupements aminés depuis des acides aminés disponibles vers un α-cétoacide synthétisé par la cellule Maintien d'un équilibre entre différents acides aminés Autre exemple de réaction de transamination H 3 H 3 ALAT H 3 H 3 Alanine α-cétoglutarate Pyruvate glutamate ALAT : ALanine AminoTransférase Transaminases ATABLISME DES AIDES AMINES Pour la synthèse de-novo d'un acide aminé, le groupement aminé transféré à l'α-cétoacides correspondant doit provenir d'un acide aminé alimentaire par dégradation des protéines alimentaires (AA exogènes) Accepteurs α cétoacides en nombre restreint : Pyruvate alanine xaloacétate aspartate α-cétoglutarate glutamate Deux classes d'acides aminés Acides aminés non essentiels synthétisés par la cellule Acides aminés essentiels proviennent obligatoirement de l'alimentation ATABLISME DES AIDES AMINES Deux classes d'acides aminés Acides aminés essentiels proviennent de l'alimentation Les cellules des mammifères ne possèdent pas l'équipement enzymatique pour synthétiser le squelette carboné et/ou l α-cétoacide correspondant Isoleucine Leucine valine His et Arg : AA essentiels dans l'alimentation des jeunes Lysine Non essentiels chez les adultes Threonine Tryptophan Phenylalanine (Tyr peut être produit à partir de Phé) Methionine (ys peut être produit à partir de Met) Histidine, Arginine (essentiels chez les enfants) 6
7 ATABLISME DES AIDES AMINES Deux classes d'acides aminés Acides non essentiels AA dont la copule hydrocarbonée peut être synthétisée par le métabolisme cellulaire acides aminés transaminables Alanine Aspartate, Asparagine Glutamate, Glutamine ystéine, ystine Glycine Proline, Hydroxyproline Sérine Tyrosine Arginine* His et Arg : AA essentiels dans l'alimentation des jeunes Histidine* Non essentiels chez les adultes TRANSPRT PLASMATIQUE DES - Transport de l'excès d'ammoniac sous forme de glutamine Tissus périphériques y compris cerveau (sauf muscles) : atabolisme acides aminés, dégradation acides nucléiques 4 toxique 4 est transporté dans l'organisme sous forme de glutamine La Glutamine synthase catalyse la synthèse de glutamine par addition de l'ammoniac au glutamate réaction qui nécessite l'hydrolyse d'un 4 ADP 2 H 2 glutamate Glutamine synthase H 2 glutamine TRANSPRT PLASMATIQUE DES - Transport de l'excès d'ammoniac sous forme de glutamine La Glutamine non toxique permet le transport sanguin de l'ammoniac vers le foie et/ou le rein (acide aminé ayant les taux sanguins les plus élevés) La Glutamine non toxique, soluble permet le transport sanguin de deux groupements aminés vers le foie 2 2 H Une fois dans les mitochondries du foie et/ou du rein, la glutaminase régénère le glutamate et l ammoniac à partir de la glutamine Dans le foie cet ammoniac estprisenchargeparlecycle de l'urée pour donner de l'urée qui sera excrétée 7
8 TRANSPRT PLASMATIQUE DES - Tissus périphériques y compris cerveau : atabolisme AA, dégradation acides nucléiques toxique éliminé sous forme de glutamine 2 4 ADP H 2 glutamate Glutamine synthase H 2 glutamine Glutamine : forme non toxique de transport de ammoniac acide aminé le plus concentré dans le sang Muscle squelettique : Sous forme de glutamine et / ou Alanine TRANSPRT PLASMATIQUE DES - Transport excès ammoniac depuis les muscles : ycle glucose - alanine Dans le muscle Suite au catabolisme des AA, les groupements aminés stockés sous forme de glutamate (Glu) sont en partie transférés au pyruvate pour donner de l'alanine Alanine autre moyen non toxique qui permet le transport vers le foie de l'ammoniac produit par le catabolisme des AA musculaires (25% de ) AA Protéines glucose glycolyse pyruvate Ala ALAT Glu α-cétoglu Muscle TRANSPRT PLASMATIQUE DES - ycle glucose - alanine Dans le foie L alanine aminotransférase catalyse le transfert du groupement aminé de Ala vers l'α-cétoglutarate pour donner pyruvate et Glutamate Pyruvate via la néoglucogenèse permet la formation de glucose Le glucose produit par la néoglucogenèse hépatique est transporté vers les cellules périphériques (muscles ) pour y être catabolisé via la glycolyse e transport de l'ammoniac produit par les cellules musculaires sous forme d alanine permet l'économie d' et fournit au foie du pyruvate, substrat de la néoglucogenèse Foie Ala glucose pyruvate néoglucogenèse ALAT α-cétoglu Glu cycle de l'urée urée 8
9 ycle glucose - alanine TRANSPRT PLASMATIQUE DES - AA Protéines glucose glycolyse pyruvate Ala ALAT Glu α-cétoglu Muscle Glucose sérique alanine sérique Foie Ala glucose pyruvate néoglucogenèse ALAT α-cétoglu Glu cycle de l'urée urée élimination Ala : alanine AA : acides aminés α-cétoglu : α-cétoglutarate Alat : Alanine aminotransférase Détoxification de l'ammoniac par le foie : le cycle de l'urée Le flux d'ammoniac ( ) qui arrive au foie est sous forme : Alanine (muscles) / Glutamine (tissus périphériques) Acides aminés Acides aminés autres Alanine : Action de la Alat (cytosol) Alanine α-cétoglutarate Pyruvate Glutamate Alat Glutamate mitochondrie action de GDH ASAT AA transaminases Glutamate GDH Glutamate H 2 α-cétoglutarate GDH Glutamine : Action de la Glutaminase (mitochondrie) Glutamine H 2 Glutamate Glutaminase 3 Asp ycle de l'urée Urée dans la matrice mitochondriale pris en charge par le cycle de l'urée atabolisme des acides aminés au niveau du foie Les AA du métabolisme sont tous des acides α-aminés de la série L Les réactions du métabolisme comprennent : des transaminations des désaminations des décarboxylations Le glutamate provenant des réactions de transamination cytosolique entre dans la mitochondrie via l'échangeur Aspartate / glutamate Une fois dans la mitochondrie le glutamate est désaminé Désamination Principale réaction de désamination désamination oxydative assurée par la glutamate déshydrogénase (GDH) : enzyme des mitochondries qui désamine l acide glutamique en acide α-cétoglutarique AA : acides aminés 9
10 YLE DU ITRATE : export du citrate des mitochondries pyruvate pyruvate Malate Malate NAD NAD MDH MDH NADH H NADH H oxaloacétate oxaloacétate synthèses ADP Pi Acétyl-oA Acétyl-oA S L oa-sh oa-sh citrate citrate mitochondrie cytoplasme S : itrate synthase MDH : malate déshydrogénase L : citrate lyase ATABLISME DES AIDES AMINES Désamination oxydative Dans le foie, au niveau des mitochondries, le groupement aminé de Glu est éliminé sous forme d'ammoniac ( ) en régénérant de l'α-cétoglutarate L'enzyme responsable de cette réaction est la glutamate déshydrogénase La glutamate déshydrogénase est une enzyme qui nécessite du NAD ou du NADP comme cofacteur (très peu d'enzymes fonctionnent ainsi) La glutamate déshydrogénase est une enzyme allostérique : elle est activée par l'adp et inhibée par l' H 3 N H Glutamate NAD(P) NAD(P)H H H 2 GTP GDH ADP GDP α α-étoglutarate GDH : Glutamate DésHydrogénase Uréogenèse URÉGENÈSE Voie métabolique qui prend en charge l'ammoniac provenant de la dégradation des groupements azotés des acides aminés pour donner de l urée Voie exclusivement hépatocytaire Les hépatocytes sont les seules cellules à exprimer le gène de l ornithine-carbamyl transférase, enzyme clé de l uréogenèse Les atomes d azote utilisés par les hépatocytes proviennent de toutes les cellules de l organisme sous forme de : Glutamine, qui transporte l ammoniac (forme très peu toxique) Alanine (provenant des cellules musculaires) Ions ammonium, en très petite quantité Le arbone de l urée provient des bicarbonates 10
11 Uréogenèse URÉGENÈSE Voie métabolique en 5 étapes réactionnelles dont la 1ère partie est mitochondriale (2 premières étapes) etlasecondecytoplasmique (3 dernières étapes) Le fonctionnement du cycle de l'urée requiert la présence de deux transporteurs entre la matrice mitochondriale et le cytosol : le transporteur citrulline - ornithine la translocase glutamate - aspartate Voie métabolique en interaction directe avec le cycle du citrate ( Krebs) URÉGENÈSE Formation du carbamylphosphate - Etape mitochondriale Réaction catalysée par carbamylphosphate synthétase-1 (PS-1) PS-1 est activée (allostérie) par N-acétylglutamate N-acétylglutamate produit condensation Acétyl-oA Glutamate Réaction fortement endergonique hydrolyse de 2en2ADP 2 H 2 H ADP Pi N-Acétyl-glutamate P arbamylphosphate arbamylphosphate intègre le cycle de l'urée URÉGENÈSE Synthèse de la citrulline - Etape mitochondriale Le groupe carbonyle du carbamylphosphate subit une attaque par l'azote du groupement aminé de l'ornithine Il y a libération de phosphate inorganique et formation de citrulline ette réaction est catalysée par l'ornithine transcarbamylase rnithine transcarbamylase = rnithine-carbamyl transférase P arbamyl Phosphate H 2 RNITHINE Pi H ITRULLINE 11
12 2 H 2 H 3 1 rigine 2 Désamidification de la glutamine (glutaminase) désamination oxydative du glutamate Ala Pyr H N-Acétylglutamate 2 ADP Pi RNITHINE 2 2 P ARBAMYL PHSPHATE H Pi ITRULLINE 1 : arbamylphosphate synthétase-1 2 : rnithine transcarbamylase URÉGENÈSE Synthèse de l'arginosuccinate - Etape cytoplasmique Réaction catalysée par arginosuccinate synthétase (3) L'aspartate provient essentiellement de l'alanine formée dans le muscle par transamination du pyruvate H 2 Pi H H 3 N H AMP PPi 3 N H ITRULLINE ASPARTATE ARGININSUINATE URÉGENÈSE Synthèse de l'arginine - Etape cytoplasmique orrespond à la scission de l'arginosuccinate en arginine et fumarate Le fumarate : lien entre uréogenèse et cycle du citrate La réaction est catalysée par l'arginosuccinate lyase (4) H H N H 4 H H FUMARATE ARGININSUINATE ARGININE 12
13 URÉGENÈSE Synthèse de l'urée - Etape cytoplasmique La dernière réaction correspond à l'hydrolyse du groupement guanidinium de l'arginine pour former l'urée L'ornithine libérée entre dans un nouveau cycle pour réagir avec le carbamylphosphate la réaction est catalysée par l'arginase (5) H ARGININE H 5 RNITHINE UREE BILAN DE L URÉGENÈSE 2 3 Asp 2 H 2 URÉE 2 ADP 2 Pi AMP PPi fumarate Un atome d'azote de l'urée provient de, l'autre de Asp 3 (2 mitochondriaux, 1 cytoplasmique) et l hydrolyse de 4 liaisons phosphoanhydres sont nécessaires pour la production d une molécule d urée Presque tous les acides aminés servent de donneurs de groupement aminé en formant du glutamate par transamination REGULATIN DE L URÉGENÈSE Régulation par modification de l expression des gènes codant pour les enzymes du cycle de l urée : Les enzymes impliquées dans le cycle de l'urée sont synthétisées en grande quantité quand les protéines sont utilisées pour produire de l'énergie (jeûne, absence de lipides et/ou de glucides) La carbamylphosphate synthétase-1 (PS-1) est régulée de manière allostérique par le N-acétyl glutamate (effecteur positif) Le N-acétyl glutamate est synthétisé à partir de l'acétyl-oa et du Glutamate quand la concentration cellulaire de ce dernier est très importante excès d'acides aminés libres provenant d'une protéolyse de protéines alimentaires acétyl-oa Glutamate E N-acétyl glutamate H 3 2 PS-1 2 ADP Pi Arg arbamylphosphate 13
14 YLE FUMARATE / ASPARTATE MALATE ASPARTATE ITRULLINE ARGININ - SUINATE AMP PPi FUMARATE ARGININE RNITHINE UREE FUMARATE MALATE ITRULLINE xaloacétate ASPARTATE α-etoglutarate Glutamate RNITHINE 2 ADP Pi 2 arbamyl Phosphate 2 Succinyl-oA MALATE / ASP : shunt du cycle du citrate Destinée de la copule carbonée des acides amines Une fois désaminés, les acides aminés donnent des α-cétoacides qui directement ou indirectement vont intégrer des voies métaboliques La dégradation du squelette hydrocarboné des acides aminés 7 groupes de dégradation Les acides aminés dont le catabolisme du squelette hydrocarboné forme du pyruvate ou des intermédiaires du cycle du citrate sont glucogènes glucoformateurs Les acides aminés dont le catabolisme du squelette hydrocarboné forme soit de l acétyl-oa ou de l acétoacétyl-oa sont cétogènes cétoformateurs (précurseurs de la synthèse des corps cétoniques). ertains acides aminés sont soit glucoformateurs, soit cétogènes acides aminés mixtes Destinée de la copule carbonée des acides aminés Acides aminés glucoformateurs Nombre de 5 Acides aminés Glu ; Gln ; Pro ; Arg ; His α-céto acide correspondant α- éto glutarate 4 Asp ; Asn Met ; Ileu ; Val xaloacétate Succinyl oa 2 ou 3 Ala ; ys ; Ser ; Gly Pyruvate 14
15 Destinée de la copule carbonée des acides aminés GLUSE Ala ; ys Gly ; Ser Thr ; Trp Ileu Leu Thr Trp Leu ; Lys Phe ; Trp Tyr Phe Tyr Asp Asn Pyruvate PEP 2 xaloacétate itrate Fumarate Acétyl-oA orps cétoniques Acétoacétyl-oA Ileu Met Thr Val Succinyl-oA α-cétoglutarate Glu Arg; Glu Gln; His Pro Destinée de la copule carbonée des acides aminés Ileu Met Val α-etglutarate SUINYL oa Glu ; Gln Arg ; His Pro Tyr; Phe Asp Asp Asn Ala; ys Gly; Ser Trp Acides Aminés GLUFRMATEURS FUMARATE XALAETATE PYRUVATE Transformation irréversible Acides Aminés MIXTES : XXX AÉTAÉTYL-A AETYL oa Trp Leu Ileu Lys Leu Tyr Phe Trp Acides Aminés ETGENES MÉTABLISME AZTÉ DANS LE FIE Hépatocytes Hépatocytes périportaux Néoglucogenèse xydation des AG étogenèse Uréogenèse Hépatocytes périveineux Glutaminogenèse Hépatocytes périportaux Synthèse de l'urée Km de la arbamyl Phosphate Synthétase 1 voisin de 1mM Hépatocytes périveineux Synthèse de glutamine Km très faible pour l ammoniac 15
16 MÉTABLISME AZTÉ DANS LE FIE Hépatocytes périportaux cytosol mitochondrie Glnase GLN GLU Hépatocytes périveineux mitochondrie cytosol H 2 4 PS-1 P ADP rn it GLU GS GLN Urée rn Arg it ArgSuc 4 GLN 4 Urée GLN BJETIFS FIE AMMNIGENÈSE RÉNALE Autres Éliminer l excès de protons (acidose) produit par le catabolisme protéique en situation de jeûne prolongé ou certaines situations pathologiques Néoglucogenèse NAD NADH H Glnase GLN GLU GDH αg ellule rénale 2 ; H 2 H 2 H 2 Glucose Urine 2 2 H 2 4 GDH : glutamate déshydrogénase Glnase : Glutaminase 16
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