ÉLECTROPHORÈSE. , sur un ion avec une charge q dans un champ électrique d intensité, E, est: F électrique. = qe

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1 ÉLECTROPHORÈSE A. Théorie -l électrophorèse, la migration d un ion dans un champ électrique, est utilisée dans les séparations analytiques des molécules biologiques - selon les lois de l électrostatique, la force électrique, F électrique, sur un ion avec une charge q dans un champ électrique d intensité, E, est: F électrique = qe - la migration électrophorétique de l ion à travers la solution est opposée par une force de friction: F friction = vf où v représente la vitesse de migration et f son coefficient de friction - le coefficient de friction donne une mesure de la résistance exercée par la solution sur l ion pendant sa migration - ceci dépend de la taille, la forme, et l état de solvatation de l ion ainsi que de la viscosité de la solution - dans un champ électrique constant, les forces sur l ion vont s égaliser et : qe = v f

2 - donc, chaque ion se déplace avec une vitesse caractérisée par une mobilité électrophorétique, µ, définie par : µ = v / E = q / f - cette équation indique que les protéines à leur point isoélectrique (où q=0) possèdent une mobilité électrophorétique nulle - la méthode d électrophorèse la plus couramment utilisée est celle de l électrophorèse en zones technique dans laquelle l échantillon est contraint à se déplacer dans une phase solide, comme le papier filtre, la cellulose, ou d un gel par cette technique 1) on élimine largement l agitation provoquée par la convection, un facteur limitant du point de vue résolution. 2) en plus, cette technique requiert une quantité faible de matériel permettant ainsi la migration des composantes en bandes discrètes.

3 B. Électrophorèse sur gel - constitue la technique parmi les plus puissantes et les plus faciles à utiliser dans la séparation des macromolécules - les gels d usage commun, l agarose et le polyacrylamide, possèdent des pores de la taille des protéines à séparer - la séparation moléculaire est basée non seulement sur la mobilité électrophorètique des molécules, mais aussi sur le principe de filtration sur gel - les gels d électrophorèse retardent les molécules de taille plus grande, ce qui est l inverse de la filtration par gel. - ceci est dû au fait que dans la filtration par gel, il y a des espaces pour le solvant entre les billes de gel, ce qui n existe pas dans l électrophorèse sur gel - ce qui fait que la migration des molécules larges est donc retardée par rapport aux molécules plus petites

4 B.1 Électrophorèse en gel de polyacrylamide - aussi appelé PAGE (pour PolyAcrylamide Gel Electrophoresis), - les gels sont fabriqués à partir d une polymérisation radicalaire d acrylamide et N,N -méthylènebisacrylamide dans un tampon Figure 1 - avant que le mélange réactionnel n ait durci, il est coulé dans un récipient formé par deux plaques de verres et polymérisera en une couche mince de gel de quelques millimètres

5 Gel de polyacrylamide - Les échantillons sont déposés dans des puits préformés au sommet du gel - le tampon est le même dans les réservoirs du haut et du bas (ph ~9 pour que toutes les protéines aient une charge négative) - un courant continu de 100 à 200 volts parcourt le gel pendant la durée de migration - les protéines migreront vers l anode (+) selon leur ratio charge/masse - après migration, le gel est retiré et les bandes de protéine sont visualisées (voir pages suivantes) dans ce type de gel, plus le gel est long, meilleure est la finesse des bandes et la résolution Figure 2

6 B.2 Électrophorèse en ph discontinu - afin d augmenter la résolution et donc restreindre les protéines dans des bandes plus minces, le gel peut être modifié en utilisant deux gels dans des tampons différents: - un gel de séparation (running gel), préparé comme le gel précédent - un gel de concentration (stacking gel), qui surmonte le gel de séparation et qui est de plus haute porosité - le tampon dans le réservoir du bas et celui du gel de séparation sont identiques - le tampon du gel de concentration possède un ph ~ 2 unités de moins. - le ph du tampon dans le réservoir supérieur doit contenir un acide faible (typiquement de la glycine, pka = 9.78) et son ph est ajusté près de celui du réservoir inférieur Figure 3

7 - quand le courant est branché, les ions du tampon du réservoir supérieur migrent dans le gel de concentration -les ions du réservoir supérieur rencontrent un ph inférieur à leur pka (ph< 9.8) - par conséquent l acide faible (glycine) devient neutre et électrophorétiquement immobile -ceci produit une déficience en transporteurs de charges et la production d une haute résistance électrique, R, qui à cause un courant constant imposé, I, résulte selon la loi d Ohms (E=IR) en un champ électrique (E) très élevé. - ce champ électrique plus fort fait en sorte que les protéines migrent plus rapidement dans le gel de concentration - quand les anions atteignent le gel de séparation (où le ph est supérieur au pka de la glycine), les ions du tampon retrouvent leur charge - les protéines ralentissent vu qu il n y a plus de déficience en ions à cet endroit. - cet effet a comme résultat de comprimer les protéines en bandes très minces (~ 0.01mm) et ordonnées selon leur mobilité lorsqu elles entrent dans le gel de séparation - ce qui minimise la diffusion dispersive des protéines

8 - quand les protéines entrent dans le gel de séparation, elles sont retardées selon leurs tailles par l effet de filtration du gel: - petites protéines migrent plus rapidement - grosses protéines migrent plus lentement - puisque le ph du tampon de séparation est plus élevé, les ions du tampon du reprennent leur propre charge quand ils pénètrent le gel de séparation - la déficience en transporteurs de charges a donc disparu et à partir de ce point la séparation électrophorètique procède de façon normale - l important est que la réduction dans les bandes macromoléculaires en rentrant dans le gel de séparation augmente de façon très significative la résolution du point de vue de la séparation des macromolécules

9 C. Gels SDS-PAGE - la méthode la plus répandue parmi les techniques biochimiques afin de déterminer la pureté d une protéine - cette technique dépend du fait que certains savons ou détergents, par le biais de leurs interactions hydrophobes, sont capables de dénaturer la structure d une protéine - le sodium dodecyl sulfate (SDS) représente un des détergents les plus puissants à cet égard (formule chimique du SDS: [CH 3 -(CH 2 ) 10 CH 2 O SO 3- ]Na + ) - le SDS se lie de façon importante aux protéines; une concentration de 0.1% dodecyl sulfate est suffisante pour saturer par sa liaison avec une chaîne polypeptide à un taux de 1 molécule de détergent par 2 résidus d acides aminés - en présence de SDS, les protéines contenant des sous-unités sont désunies et la chaîne polypeptide de chaque sous-unité adopte une conformation étendue Figure 4

10 - la forte charge négative globale apportée par le SDS masque la charge intrinsèque des protéines - par conséquence le rapport charge/masse sera le même pour toutes les protéines de même masse et la séparation électrophorétique du gel avec du SDS dépendra uniquement du phénomène de gel-filtration par les pores du gel - cette méthode donne la meilleure résolution et les bandes sont les plus résolues de toutes les méthodes d analyse - en utilisant des marqueurs de poids moléculaires connus, il est possible de calibrer la migration sur gel par rapport aux poids moléculaires - il a été démontré qu on peut obtenir une relation linéaire entre la mobilité électrophorétique et le logarithme du poids moléculaire (Figure 5) - cette méthode possède deux grands avantages par rapport à l électrophorèse ordinaire : - 1) l utilisation de SDS dissous les agrégats et les particules insolubles qui peuvent - causer des problèmes en bloquant les pores du gel 2) la mobilité électrophorétique possède une relation directe avec le poids moléculaire

11 Relation entre les masses moléculaires des protéines et leur mobilité électrophorétique Figure 5

12 Résumé de l électrophorèse avec un gel contenant du SDS Figure 6

13 Visualisation des protéines dans les gels - une fois que la migration des protéines dans le gel est terminée, il faut visualiser les bandes obtenues par les protéines - les différentes approches sont: - la coloration avec le bleu de Coomassie brillant (Figure 7A) - la coloration au nitrate d argent (Figure 7B) - autoradiographie (si les protéines sont marquées avec un isotope radioactif comme le S 35 ou le C 14 ) - ces approches vont cependant détecter toutes les protéines sur le gel. - une approche plus spécifique consiste à détecter la protéine d intérêt avec un anticorps qui reconnaît cette protéine -> par immunobuvardage ou "Western blot"

14 Coloration de gels de protéines A B Coloration au Bleu de Coomassie brillant Coloration au nitrate d argent Figure 7

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