PACES- UE1- ED

Transcription

1 PACES- UE1- ED Peptides Protéines Enzymologie - Structure des glucides/lipides Sélectionner les propositions exactes PEPTIDES-PROTEINES Question 1 : Soit le peptide : Met Gly Cys Lys Asp Phe Ser A : Il comporte un seul acide aminé soufré. B : Il est clivé par la trypsine. C : Il comporte 2 acides aminés essentiels. D : Il absorbe dans l UV. E : La réaction de Sanger sur ce peptide permet d identifier la méthionine. Question 2 : L hydrolyse enzymatique d un peptide par la chymotrypsine libère les acides aminés et peptides suivants : Parmi les peptides suivants, lequel peut correspondre à la séquence du peptide étudié : A :Cys-Val-Met-Tyr-Asp-Phe-Ile-Gly B : Cys-Val-Tyr-Met-Asp-Phe-Ile-Gly C :Gly-Ile-Asp-Phe-Met-Cys-Val-Tyr D :Met-Cys-Val-Tyr-Asp-Phe-Gly-Ile E : Cys-Tyr-Val-Met-Ile-Asp-Phe-Gly 1

2 Question 3 : Structure des protéines : A : La dénaturation modifie la structure primaire. B : Les ponts disulfures sont rompus par le beta-mercapto-éthanol. C : L activité biologique d une protéine dépend de sa conformation. D : Les liaisons hydrogènes participent à la stabilité d une protéine. E : Les lipoprotéines sont des holoprotéines. Question 4 : A : Les acides aminés sont ionisés à ph physiologique (ph = 7). B : Un acide aminé a une charge globale nulle quand le ph est égal à son phi. C : Quand ph >phi, un acide aminé est chargé positivement. D : A ph=1, le peptide Leu-Glu-Ala-Asp possède 2 charges positives. E : A ph = 11, le peptide Leu-Glu-Ala-Asp possède 3 charges négatives. Question 5 : On dispose d un mélange d albumine (ph i = 4,9) et de gamma globulines (ph i =6,6). On soumet le mélange à une électrophorèse en tampon à ph=9,9. A : L albumine ne migre pas. B : L albumine est chargée positivement. C : L albumine migre vers l électrode chargée négativement. D : L albumine est la fraction la plus rapide. E : Cette méthode ne permet pas de séparer l albumine et les gammaglobulines. HEMOGLOBINE Question 6: A : L hémoglobine adulte normale est une structure tétramérique. B : L hémoglobine adulte normale comporte 4 hèmes. C : L hémoglobine fœtale est un tétramèreα 2 β 2. D : La drépanocytose est une maladie génétique due à un défaut quantitatif des chaînes de globines. E : Les thalassémies sont dues à un défaut de synthèse de l HbF. Question 7 : A propos de l hémoglobine A : L affinité de l hémoglobine pour l O 2 est plus faible que celle de la myoglobine. B : La forme T de l hémoglobine a plus d affinité pour l O 2 que la forme R. C : La baisse du ph augmente l affinité de l hémoglobine pour l oxygène. D : Le 2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG) est un produit issu du métabolisme du glucose dans le globule rouge. E : L augmentation de la concentration en 2,3-BPG déplace la courbe de saturation de l hémoglobine vers la droite. 2

3 ENZYMOLOGIE Question 8 : Soit une enzyme de cinétique michaelienne : A : Le site actif est la région de l enzyme qui permet la fixation du substrat et sa catalyse. B : L enzyme abaisse l énergie d activation de la réaction. C : La courbe v = f([s]) est une sigmoïde. D : La constante de Michaelis (K M ) est définie pour une concentration en substrat saturante. E : Le K M correspond à l inverse de l affinité de l enzyme pour son substrat. Question 9 : L hexokinase et la glucokinase assurent le métabolisme du glucose; leurs caractéristiques sont les suivantes: Hexokinase Glucokinase K M V max 0,1mmol.L -1 10mmol.L -1 0,01 µmol.min -1. mg -1 0,1 µmol.min -1.mg -1 Pour une glycémie de 10mmol/L, correspondant à un état d hyperglycémie, quelle(s) sont la (les) proposition(s) exacte(s)? A : L activité de l hexokinase est égale à la moitié de sa V max. B : L activité de la glucokinase est 50 nmol.min -1.mg -1. C : L'activité de la glucokinaseest supérieure à celle de l hexokinase. D :Seule l hexokinaseintervientdans la régulation de cette glycémie. E : Si le patient présente un déficit en glucokinase avec une concentration d enzyme réduite de 50%, l activité de la glucokinase est 0,025 µmol.min -1.mg -1. Question 10 : Deux sucres, le glucose (courbe 1) et le mannose (courbe 2) peuvent être substrats d une même enzyme. Les courbes v= f([s]) sont représentées sur le schéma ci-dessous : 3

4 A : Les vitesses maximales sont identiques. B : Le K M est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse est 450 mmol.min -1. C : Ils ont la même constante de Michaelis. D : La concentration en mannose de 150 µmol.l -1 correspond au K M de l enzyme sur ce substrat. E : Le mannose a une plus grande affinité pour l enzyme que le glucose. Question 11 : Concernant les inhibiteurs compétitifs : A : Ils se fixent sur l enzyme au niveau du site actif. B : Ils augmentent le K M de l enzyme. C : Ils diminuent l affinité de l enzyme pour son substrat. D : Pour déplacer un inhibiteur compétitif il faut augmenter la concentration en substrat. E : Ils diminuent la V max. Question 12 : Les données issues de l étude cinétique de l activité de la succinatedeshydrogénase pour son substrat l acide succinique, dans des conditions bien définies, sont représentées par la droite A. Les résultats d une expérience effectuée dans les mêmes conditions mais en présence d un effecteur, l acide malonique sont représentés par la droite B. A : Le K M de cette enzyme en l absence d effecteur est 5x10-5 mol.l -1. B : La vitesse maximale de la réaction en présence de l effecteur B est 0,25x10-4 mol.min -1.mg -1. C : L effecteur B est un inhibiteur non compétitif. D : En présence de l effecteur B, l affinité de l enzyme pour son substrat est augmentée. E : Pour déplacer l effecteur B, il faut augmenter la concentration en substrat. 4

5 Coenzymes Question 13 : La structure présentée est celle d'un coenzyme : H H A : La forme représentée est le NADP +. B :La partie active du coenzyme est en (1). C : La forme réduite du composé ci-contre présente un pic d absorption caractéristique à 340 nm. D :Ce coenzyme est utilisé pour la biosynthèse des acides gras. E : Ce coenzyme est un cofacteur des aminotransférases en utilisant le groupe NH 2 du cycle (2). Question 14 : A : Le phosphate de pyridoxal est le coenzyme des transaminases. B : Le cobalt est présent dans la vitamine B12. C : L acide tétrahydrofolique catalyse les transferts de groupes monocarbonés. D : Le FAD dérive de la vitamine B6. E : Le coenzyme A participe directement aux réactions d oxydo-réduction. STRUCTURE des GLUCIDES et LIPIDES Question 15 : Soit le motif trisaccharidique suivant présent dans la substance grise cérébrale : A : S1 pris isolément est la N-acétylgalactosamine. B : S2 pris isolément est le saccharose. C : l oxydation douce de S3 pris isolément forme l acide gluconique. D : la réduction de S3 pris isolément forme le sorbitol. E : ce motif est clivé par une alpha-galactosidase. 5

6 Question 16 : Oligosaccharides et polysaccharides A : Le glycogène est un homopolysaccharide végétal composé d amylopectine et d amylose. B : Le saccharose est un disaccharide réducteur. C : Le maltose est un disaccharide réducteur. D : Le lactose est composé de galactose et glucose. E : L amidon est l une des principales sources alimentaires végétales en glucides utilisable par l homme. Question17 : Acides gras et lipides A : Les acides gras sont des acides carboxyliques à chaînes aliphatiques hydrophiles. B : L acide stéarique (C18:1) est un acide gras saturé. C : L acide arachidonique (C20 :4) est un précurseur des prostaglandines. D : Les triglycérides sont composés d une molécule d acide gras et de 3 molécules de glycérol. E : Les glycérophospholipides font partie des lipides membranaires. 6