Module de Biochimie M 11- Elément de Biochimie Structurale Cours des Protéines Pr. Nadia DAKKA

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Gautier Chénier
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1 Université Mohammed V Agdal Faculté des Sciences Introduction Générale Acides aminés, peptides et protéines. Première partie : Les Acides aminés Module de Biochimie M 11- Elément de Biochimie Structurale Cours des Protéines Pr. Nadia DAKKA Département de Biologie Filière SVI Semestre 3 (S3) I- Structure générale des acides aminés II- Structure et nomenclature des chaînes latérales A - Groupe des AA aliphatiques B- Groupe des AA aromatiques C- Groupe des AA à fonction amine secondaire D- Dérivés des AA III- Propriétés physiques des acides aminés A- Ionisation des groupes acides et basiques des acides aminés 1- Notion d acide- base 2- Dissociation des chaînes latérales 3- Courbes de titrage B- Polarité des chaînes latérales 1- Acides aminés à chaîne latérale hydrophile et neutre 2- Acides aminés à chaîne latérale hydrophile et basique 3- Acides aminés à chaîne latérale hydrophile et acide 4- Acides aminés à chaîne hydrophobe C- L isomérie optique 1- Pouvoir rotatoire D- Spectre d absorption IV- Propriétés chimiques des acides aminés A- Caractères tenant à a-cooh B- Caractères tenant à a- NH2 C- Caractères liés à la présence simultanée en a des 2 fonctions COOH et NH2 D- Propriétés associées à certains radicaux

Nadia DAKKA Département de Biologie Filière SVI Semestre 3 (S3) I- Structure générale des acides aminés II- Structure et nomenclature des chaînes latérales A - Groupe des AA aliphatiques B- Groupe

2 V- Méthodes de détection et de dosage des acides aminés A- Chromatographie de partage B- Chromatographie sur échangeur d ions C- Electrophorèse Deuxième partie : Les Peptides I- La liaison peptidique A- Formation de la liaison peptidique Structure de la chaîne peptidique Configuration cis et trans de la liaison peptidique II- Méthodes d analyse de la séquence peptidique A- Composition 1- Composition globale en acides aminés 2- Détermination du résidu N-terminal 3- Détermination du résidu C-terminal B- Séquençage 1- Digestion enzymatique 2- Clivage chimique 3- La synthèse chimique des peptides ( Merrifield) III- Etude de quelques peptides importants Hormones peptidiques Peptides neurotransmetteurs C- Peptides de microorganismes

peptidique A- Composition 1- Composition globale en acides aminés 2- Détermination du résidu N-terminal 3- Détermination du résidu C-terminal B- Séquençage 1- Digestion enzymatique 2-

3 Troisième partie : Les Protéines I- La séquence des acides aminés déterminée par les gènes. A- De l ADN à l ARNm B- De l ARNm à la protéine II- Propriétés physiques et chimiques des protéines A- Caractère de solubilité B- Propriétés ioniques d une protéine C- Dosage colorimétrique IV- Structures tridimensionnelles des protéines A- Structure covalente B- Structure conformationnelle 1- Liaisons hydrogène 2- Interactions électrostatiques 3- Interactions hydrophobes 4- Liaison disulfure C- Structure ordonnée 1- Hélice α 2- Structure β ou feuillet plissé 3- Le coude b D- Régions non régulièrement organisées (pelotes statistiques) E- Hiérarchie dans la conformation des protéines 1- Structure des protéines fibreuses 2- Structure des protéines globulaires 3- Structure quaternaire des protéines globulaires F- Dénaturation des protéines V- Fractionnement des protéines A- Purification des protéines B- extraction des protéines VI- Relation structure-fonctions des protéines Transport membranaire Enzymes Hormones Anticorps

Structures tridimensionnelles des protéines A- Structure covalente B- Structure conformationnelle 1- Liaisons hydrogène 2- Interactions électrostatiques 3- Interactions hydrophobes 4- Liaison

4 Les Objectifs: - Connaître la structure d un AA - Reconnaître des molécules simples (AA) dans une structure complexe (protéine) - Mettre en évidence une propriété physique ou chimique - Savoir les différentes structures protéiques - Décrire les domaines d une protéine qui participent à la fonction ( relation structure fonction)

propriété physique ou chimique - Savoir les différentes structures protéiques -

5 Les protéines: les molécules les plus complexes et les plus variées des êtres vivants. On fabriquerait ~ protéines différentes qui constituent près de 50% du poids sec. Une protéine, c'est un polymère d'acides aminés. La plupart des protéines sont formées de 100 à 200 AA. Toutes les protéines résultent de la combinaison de 20 acides aminés différents. Un acide aminé est une substance organique avec une fonction amine et une fonction carboxylique. Un peptide est formé d un nombre restreint d acides aminés. Une protéine est formée d un ou de plusieurs peptides.

La plupart des protéines sont formées de 100 à 200 AA. Toutes les protéines résultent de la combinaison de 20 acides aminés différents.

6 - les protéines peuvent être nuisibles : Les toxines et les protéines virales. Les protéines gouvernent tous les phénomènes biologiques, elles remplissent de nombreux rôles dans la cellule : - Structure : les fibres protéiques, le cytosquelette - Mouvement coordonné: le muscle, les spermatozoïdes - Transport et mise en réserve : l hémoglobine - Transport de substances à travers la membrane cellulaire - Constituent des messages : les Hormones, les neurotransmetteurs - Catalyse des réactions chimiques : les enzymes - Identité d un organisme et sa Défense : les anticorps - Régulation de la machinerie biosynthétique et métabolique : Les activateurs ou les répresseurs.

Mouvement coordonné: le muscle, les spermatozoïdes - Transport et mise en réserve : l hémoglobine - Transport de substances à travers la membrane cellulaire -

7 D où proviennent les protéines

8 Chaîne latérale ou radical R Carbone α Hydrogène α Groupement α aminé Groupement carboxyl

9 Acide aminé Code à 3 lettres Code à une lettre Alanine Ala A Glycine Gly G Leucine Leu L Proline Pro P Thréonine Thr T Cystéine Cys C Histidine His H Isoleucine Ile I Méthionine Met M Sérine Ser S Valine Val V

10 Acide aminé Code à 3 lettres Code à une lettre Arginine Arg R Phénylalanine Phe F Tyrosine Tyr Y Tryptophane Trp W Asparagine Asn N Acide glutamique Glu E Glutamine Gln Q Lysine Lys K Acide aspartique Asp En plus de 2 AA découverts récemment : Sélénocystéine (1999) et Pyrrolidine (2002) D

Acide glutamique Glu E Glutamine Gln Q Lysine Lys K Acide aspartique Asp

11 1- AA Neutres

12 2- AA Hydroxylés

13 3- AA dicarboxyliques

14 4- AA Basiques

15 5- AA soufrés

18 Acides aminés simples : Gly, Ala Acides aminés acides : Asp, Glu Acides aminés amides : Asn, Gln Acides aminés basiqes : Arg, Lys, His Acides aminés alcools : Ser, Thr Acides aminés soufrés : Cys, Met Acides aminés aliphatiques ramifiés : Val, Leu, Ile Acides aminés aromatiques : Phe, Tyr, Trp Amine secondaire : Pro Les acides aminés essentiels sont : valine, leucine, isoleucine lysine, méthionine, thréonine, phénylalanine et tryptophane.

aliphatiques ramifiés : Val, Leu, Ile Acides aminés aromatiques : Phe, Tyr, Trp Amine secondaire : Pro Les

19 Les amines : se forment par décarboxylation enzymatique de certains AA. -Cystéamine: par décarboxylation de la cystéine -Histamine: par décarboxylation de l Histidine -Acide γ aminobutyrique: par décarboxylation de Glu -Ethanolamine: par décarboxylation de la sérine -Tyramine: par décarboxylation de latyrosine. Les Bétaines: par méthylation de certains AA L Urée: Produit du catabolisme azoté chez l homme. La Créatine: Dérivé de Gly de Arg ou de Met

aminobutyrique: par décarboxylation de Glu -Ethanolamine: par décarboxylation de la sérine -Tyramine: par

20 Amines Dérivés des acides aminés Cystéamine Histamine Acide γaminobutyrique Amines Ethanolamine Tyramine βalanine

21 1-Notion d acide-base Un acide est un donneur de proton, une base est un accepteur de proton, chaque acide possède une base conjuguée: Acide Base + H + Les acides aminés sont des acides faibles, ils sont ionisés en solution, il s établie un équilibre réel entre l acide et sa base conjuguée. Ka HA H + + A -

22 Notion de ph On introduit le terme de ph pour exprimer la concentration en ions H + très faible des solutions biologiques: ph= -log [ H + ] Pour les acides faibles (AA), le ph de la solution est représenté par l équation d Henderson-Hasselbalch ph= pka+log [A - ], [base] [accepteur H+] [HA] [acide] [donneur H+] Le pka mesure la tendance d un groupement acide à libérer un proton H +, il correspond à la demi dissociation de la fonction acide

23 Dissociation d un AA + H 3 N H C COOH K1 H H K2 + H 3 N C COO - NH 2 C COO - R 1 R 1 + H + R 1 + H + Forme cationique Forme neutre(zwitterion) Forme anionique

24 2-Dissociation des chaînes latérales Dissociation de l acide aspartique ph acide ph basique Asp+ Asp+- Asp+2- Asp2- Pour chaque AA on calcule le phi= pk1+pk2 2

25 3- Courbe de titrage ou Titration Tracé du ph d un AA en fonction d une base forte = courbe de titrage

26 Les fonctions ionisables des AA sont d'autant plus protonnées que le milieu est plus riche en ions H+ ( le ph est plus faible ).

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