TD Structure des protides

Transcription

1 TD Structure des protides I. Présentation générale 1. Citer les différents rôles des protéines. 2. Compléter la classification des protides ci-dessous : II. Les acides aminés 1. Donner la structure commune à tous les acides aminés. 2. Sur cette structure entourer les fonctions remarquables. II.1. Les acides aminés standard 1. Définir un acide aminé standard. 2. Compléter le tableau suivant :

2 Code trois Nom de l acide aminé lettres de Classification Structure de l acide aminé l acide aminé Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine

3 Sérine Thréonine Cystéine Méthionine Acide aspartique Acide glutamique

4 Asparagine Glutamine Lysine Arginine Histidine Phénylalanine

5 Tyrosine Tryptophane Proline II.2. Propriétés physicochimiques des acides aminés II.2.1. Propriétés physiques II La stéréo-isomérie 1. Définir la stéréo-isomérie. 2. Définir la série des deux acides aminés représenter ci-dessous :

6 II La solubilité 1. Définir la solubilité d un acide aminé. 2. Donner le paramètre qui modifie la solubilité d un acide aminé. II La fluorescence 1. Définir la fluorescence. 2. A quelles longueurs d onde absorbent la tyrosine et le tryptophane. II.2.2. Propriétés chimiques II Les propriétés ioniques 1. Décrire le comportement de la fonction carboxylique lorsqu elle est dans un milieu basique (ph>7). 2. Décrire le comportement de la fonction amine lorsqu elle est dans un milieu acide (ph<7). 3. Compléter le tableau suivant : ph du milieu Acide Neutre Basique Etat d ionisation de l acide aminé Charge globale de l acide aminé 4. Définir simplement le pka, le pkb et le pkr. 5. Définir le terme d ampholyte. 6. Définir le phi. 7. Compléter le diagramme d ionisation de l alanine, présenté ci-dessous, données : pka =2,34 et pkb= 9,78.

7 8. A partir du diagramme calculer le phi de l alanine. 9. Etablir le diagramme d ionisation de l acide glutamique, données pka=2,19 ; pkb=9,67 et pkr=4, A partir du diagramme calculer le phi de l acide glutamique. 11. Etablir le diagramme d ionisation de la lysine, données pka=2,16 ; pkb=9,18 et pkr=10, A partir du diagramme calculer le phi de la lysine. II La décarboxylation 1. Ecrire l équation de décarboxylation d un acide aminé 2. Compléter le tableau suivant : Acide aminé Histidine Ornithine Amine primaire correspondante Acide γ-aminobutyrique Cadavérine II L amidification 1. Ecrire la réaction d amidification d un acide aminé (formule générale). 2. Ecrire la réaction d amidification de l acide glutamique. II La désamination et la transamination 1. Ecrire la réaction de la désamination oxydative de la fonction amine du carbone α. 2. Ecrire la réaction de transamination entre l alanine et l acide α-cétoglutarate dont la formule est la suivante :

8 III. Les peptides 1. Définir un peptide. III.1. La liaison peptidique 1. Ecrire l équation de réaction de la formation de la liaison peptidique. 2. Donner le lieu de formation de la liaison peptidique. 3. Décrire le phénomène de mésomérie 4. Quel est l incidence de ce phénomène sur la liaison peptidique. III.2. La nomenclature des peptides 1. Définir le terme de N-terminal. 2. Définir le terme de C-terminal. 3. Définir la nomenclature d un peptide. 4. Donner la nomenclature et la structure du peptide suivant : Glu-Asn-Phe-Trp III.3. Les peptides d intérêts III.3.1. Le glutathion 1. Ecrire la structure du glutathion. 2. Donner le rôle du glutathion. 3. Ecrire l équation de réaction entre deux glutathions et le peroxyde d hydrogène. III.3.2. L ocytocine et l ADH 1. Par quelles structures sont sécrétés ces deux peptides. 2. Décrire leur structure. 3. Donner brièvement le rôle de l ocytocine. 4. Donner brièvement le rôle de l ADH.

9 III.3.3. L insuline 1. Par quelles cellules l insuline est-elle sécrétée? 2. Quel est son rôle? 3. Décrire la structure de l insuline et en faire un schéma simplifié. III.3.4. L aspartame 1. L aspartate est un dipeptide Aspartyl-phénylalanine estérifié à une molécule de méthanol. Ecrire la structure de l aspartame. 2. Quelle est la caractéristique principale de l aspartame. IV. Les protéines 1. Décrire brièvement une protéine. 2. Définir une protéine fibreuse. 3. Définir une protéine globulaire. IV.1. La structure primaire 1. Décrire la structure primaire d une protéine. 2. Faire un schéma simplifié de la structure primaire d une protéine. IV.2. La structure secondaire 1. Définir la structure secondaire d une protéine. 2. Quelles liaisons sont impliquées dans la structure secondaire? 3. Faire une schéma d une hélice α. 4. Faire un schéma d un feuillet β parallèle et d un feuillet β antiparallèle. 5. Légender le schéma suivant :

10 6. Schématiser la structure d un coude simple. 7. Schématiser la structure d un coude croisé. IV.3. La structure tertiaire 1. Définir la structure tertiaire d une protéine. 2. Quelles liaisons faibles sont impliquées? 3. Ecrire l équation de formation d un pont disulfure entre deux cystéines. 4. Légender le schéma ci-dessous :

11 IV.4. La structure quaternaire 1. Définir la structure quaternaire d une protéine. 2. Quelles liaisons sont impliquées. IV.5. Récapitulatif Compléter le tableau récapitulatif : Niveau d organisation Caractéristiques Représentation schématique

12 IV.6. Propriétés physicochimiques des protéines IV.6.1. La solubilité 1. Donner les différents paramètres influençant la solubilité des protéines. 2. Décrire le graphique ci-dessous : 3. Décrire le graphique suivant :

13 IV.6.2. La charge globale 1. Quel est le principal paramètre qui permet la modification de la charge globale de la protéine. 2. Citer une méthode d étude basée sur cette propriété. IV.7. La dénaturation des protéines 1. Décrire la dénaturation d une protéine. 2. Décrire le document ci-dessous : 3. Donner les différents agents dénaturants. IV.8. La classification des protéines IV.8.1. Les holoprotéines 1. Définir une holoprotéine. 2. Compléter le tableau suivant : Type de protéines Exemple de protéines

14 IV.8.2. Les hétéroprotéines 1. Définir une hétéroprotéine. 2. Compléter le tableau suivant : Hétéroprotéines Groupement prosthétique Exemples Métalloprotéines Phospholipides Glycoprotéines Lipoprotéines Chromoprotéines IV.9. Etude de la myoglobine et de l hémoglobine 1. Décrire leur structure. 2. Définir la structure de la figure ci-dessous :

15 IV.9.1. La myoglobine 1. Décrire la structure de la myoglobine. 2. Analyser le document ci-dessous : IV.9.2. L hémoglobine 1. Décrire et schématiser la structure de l hémoglobine. 2. Compléter le tableau suivant : Type d hémoglobine HbA Composition HbA 2 HbF 3. Analyser le document ci-dessous :

16 4. Décrire et schématiser le phénomène d allostérie de l hémoglobine. 5. Le 2,3-DPG (2,3-bisphosphoglycérate), molécule présente dans les hématies, intervient dans l affinité de l hémoglobine pour le dioxygène. Montrer l influence du 2,3-DPG sur le pourcentage de saturation en dioxygène en analysant la courbe ci-dessus. 6. L hémoglobine fœtale fixant plus faiblement le 2,3-DPG, présente une affinité pour le dioxygène différente de celle de l hémoglobine adulte. Comparer les deux tracés de la courbe et préciser l intérêt physiologique de cette particularité pour le fœtus.